生物化学蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能关系的原理
蛋白质结构与功能关系的原理
蛋白质是生物体中最重要的分子之一，它具有各种功能，包括酶催化、细胞信号传导、结构支持等。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，其原理可以概括为以下几点：
1.蛋白质的结构决定其功能：蛋白质的功能是由其特定的结构
决定的。
蛋白质分为四个级别的结构：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的；二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠等特定的空间结构；三级结构是指蛋白质的立体折叠，由非共价作用力（如疏水作用、电荷作用等）稳定；四级结构是由多个蛋白质链相互作用形成的复合物。
这些结构的组合和稳定性使蛋白质能够达到特定的功能。
2.功能决定结构：蛋白质的功能需要特定的结构来实现。
例如，酶的活性位点具有特定的结构，能够提供特定的活性环境，从而促进催化反应。
另外，一些蛋白质的结构还可以识别和结合其他分子，例如抗体可以通过其结构与抗原结合。
因此，蛋白质的功能需求会在遗传和进化的作用下塑造其特定的结构。
3.结构与功能之间的相互作用：蛋白质的结构和功能是相互关
联的，即结构的改变可能会影响功能，功能需要的结构也可能促进结构的稳定。
一些疾病或突变可能导致蛋白质结构的异常，进而影响功能的正常发挥。
另外，蛋白质的结构和功能也受到环境条件的影响，如温度、 pH 值等。
这些相互作用可以通过
实验室研究和计算模拟来探究。
总之，蛋白质结构与功能关系的原理可以归结为结构决定功能，
而功能也可以塑造和促进结构的特定形式和稳定性。
这一原理为研究蛋白质的结构和功能提供了理论基础，并有助于理解生物化学和生物学中的多种现象。
试举例说明蛋白质结构与功能的关系
试举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生命体系中最基本的分子之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
本文将从蛋白质结构、功能以及二者之间的关系三个方面进行详细阐述。
一、蛋白质结构1.1 基本概念蛋白质是由氨基酸组成的大分子聚合物，通常由20种氨基酸以不同的顺序组成。
每个氨基酸分子都有一个羧基和一个氨基，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
1.2 蛋白质层次结构蛋白质层次结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.2.1 一级结构一级结构指多肽链上氨基酸残基的线性序列。
这个序列决定了蛋白质所具有的化学性质和生物学性质。
1.2.2 二级结构二级结构指多肽链上相邻氨基酸残基之间发生的氢键作用形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
1.2.3 三级结构三级结构指多肽链上所有氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的三级结构通常由一些特定的氨基酸残基之间的相互作用所决定，如疏水相互作用、电荷相互作用、氢键等。
1.2.4 四级结构四级结构指由两个或多个多肽链聚合而成的完整蛋白质分子。
这种聚合方式可以是同源聚合或异源聚合。
二、蛋白质功能2.1 基本概念蛋白质在细胞内扮演着各种不同的角色，包括催化反应、传递信息、运输分子、支持细胞结构等。
2.2 催化反应许多生物化学反应需要在生理条件下进行，这些反应通常需要一个催化剂来加速反应速率。
酶是一种具有高度专一性和高效性能催化生物化学反应的蛋白质。
2.3 传递信息许多细胞信号分子是蛋白质，例如激素、生长因子和细胞因子等。
这些蛋白质通过与细胞表面受体结合来传递信息，从而调节细胞生长、分化和代谢等过程。
2.4 运输分子许多蛋白质可以作为运输分子将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织和器官。
2.5 支持细胞结构许多蛋白质可以作为细胞骨架的组成部分，支持细胞的形态和稳定性。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，它在维持生命活动中发挥着至关重要的作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，其结构决定了其功能。
本文将探讨蛋白质的结构与功能之间的关系。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，也就是我们常说的多肽链。
二级结构是指多肽链中局部区域的折叠方式，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指整个蛋白质分子的空间构象，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指多个蛋白质分子之间的相互作用形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构的序列决定了蛋白质的氨基酸组成，不同的氨基酸会导致蛋白质的性质和功能的差异。
例如，组成蛋白质的氨基酸中存在酸性、碱性和非极性氨基酸，它们的特性决定了蛋白质的溶解性和电荷性质。
其次，二级结构的折叠方式决定了蛋白质的稳定性和空间构象。
α-螺旋的稳定性主要由氢键决定，而β-折叠的稳定性则由氢键和范德华力共同作用。
这些折叠方式的不同会影响蛋白质的稳定性和结构的紧密程度。
再次，三级结构的空间构象决定了蛋白质的功能。
蛋白质通常需要特定的空间构象才能与其他分子发生相互作用，从而实现其特定的生物学功能。
最后，四级结构的形成使蛋白质能够与其他蛋白质或其他分子形成复合物，从而发挥更大的功能。
蛋白质的功能多种多样，涵盖了生物体内的各个方面。
首先，蛋白质可以作为酶参与生物体内的代谢反应。
酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们能够提高反应速率，降低活化能，从而使生物体内的代谢反应能够在温和条件下进行。
其次，蛋白质可以作为结构蛋白提供细胞和组织的支持和稳定。
结构蛋白主要存在于细胞骨架、肌肉和结缔组织中，能够赋予细胞和组织形态和力学性能。
再次，蛋白质还可以作为运输蛋白参与物质在生物体内的运输。
例如，血红蛋白是一种重要的运输蛋白，它能够将氧气从肺部运输到组织细胞中。
此外，蛋白质还可以作为抗体参与免疫反应，作为激素参与调节生理功能，以及作为信号分子参与细胞间的信号传递等。
生物化学蛋白质之三蛋白质结构与功能的关系
§2.4 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一）、一级结构的变异与分子病 分子病（molecular disease）：由于基因结构改变， 蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致 蛋白质功能障碍的疾病。 【经典举例】镰形细胞贫血症：编码珠蛋白β链的结 构基因第六个密码子由CTT→CAT，相应的多肽序列中N 端的第六个氨基酸由Glu→Vla；其空间结构发生相应 改变，丧失运输氧的生物活性。
3.重金属盐沉淀 条件：pH 稍大于pI为宜; 机理：重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。 注意:蛋白质变性，长期从事重金属作业的人应多
吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成 对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法
条件：pH稍小于pI;生物碱试剂一般为弱酸性物质， 如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
（三）、一级结构的局部断裂与蛋白质激活： 胰岛素原一级结构与激活过程
二、蛋白质空间结构与功能的关系 (一)核糖核酸酶的变性与复性
牛核糖核酸酶的一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
注意:蛋白质的功能取决于特定的天然构象，而规定其 构象的信息包含在它的氨基酸序列中。
引起的一种人和动物神经退行性病变。
正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某
种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的
PrPsc，从而致病。
PrPc α-螺旋
PrPsc β-折叠
正常
疯牛病
小结
一级结构
基 础
决定
功能
空间结构
直 接 体 现Biblioteka 注意：蛋白质的结构与功能是高度统一的。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系
1. 由较短肽链组成的蛋白质一级结构，其结构不同，生物功能也不同。
如加压素和催产素都是由垂体后叶分泌的九肽激素。
它们之间仅在分子中有两个氨基酸残基的差异，以异亮氨酸代替苯丙氨酸，以亮氨酸代替精氨酸。
加压素促进血管收缩、血压升高和促进肾小管对水的重吸收，起抗利尿作用，故又称抗利尿素;而催产素则刺激子宫平滑肌收缩，起催产作用。
2. 由较长肽链组成的蛋白质一级结构中，其中“关键”部分结构相同，其功能也相同：“关键”部分改变，其功能也随
之改变。
基因突变可能引起蛋白质的一级结构改变，导致功能改变而致病，如镰刀型贫血。
这是由于血红蛋白(HbA)中的β链N端第6个氨基酸残基谷氨酸被缬氨酸替代所引起的一种遗传性疾病。
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，它们不仅参与到细胞的结构和功能中，还承担着许多生物过程的调控和催化作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，了解这种关系对于揭示生命的奥秘具有重要意义。
蛋白质的结构可以分为四级：一级结构是指由氨基酸残基的线性排列所组成的多肽链；二级结构是指多肽链中氢键的形成所导致的局部结构，如α螺旋和β折叠；三级结构是指多肽链的整体折叠方式，由各种非共价作用力如疏水作用、静电作用、范德华力等所维持；四级结构是指多肽链之间的相互作用形成的复合体，如蛋白质亚基之间的相互作用。
蛋白质的结构决定了它的功能。
一方面，蛋白质的结构决定了它的空间构型和表面特性，从而决定了它与其他分子的相互作用方式。
例如，酶作为一类特殊的蛋白质，通过其特定的结构能够与底物结合，并催化底物的转化反应。
酶的活性位点通常位于蛋白质的表面，通过与底物之间的非共价作用力如氢键、离子键等相互作用，实现了底物的定向结合和催化反应的进行。
另一方面，蛋白质的结构还决定了它的稳定性和折叠能力。
蛋白质的折叠状态直接影响其功能的发挥。
当蛋白质的结构发生改变时，如突变或热变性等，其功能往往会受到影响甚至完全丧失。
蛋白质的结构与功能之间存在着相互依赖的关系。
一方面，蛋白质的功能要求其结构的稳定性和精确性。
例如，抗体是一类具有高度特异性的蛋白质，其结构的稳定性决定了其能够特异地与抗原结合，并发挥免疫应答的作用。
另一方面，蛋白质的结构也受到其功能的影响。
例如，一些蛋白质在特定的环境条件下会发生构象改变，从而改变其功能。
这种构象变化常见于信号转导和调控蛋白，它们通过结构的变化来响应外界刺激，并传递信号进一步调控细胞的生理过程。
除了结构与功能之间的关系，蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响。
例如，蛋白质的结构和功能受到其序列的限制。
蛋白质的氨基酸序列决定了其结构的可能性和稳定性，从而影响了其功能的发挥。
生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)
1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。
脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。
一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。
分子中多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。
一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。
铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。
蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。
结合氧只发生暂时电子重排。
一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β-链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6-9）。
实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。
只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。
血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。
因此血红蛋白运载氧能力增强，还能运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。
且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3-二磷酸甘油酸（BPG）的调节。
一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。
氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加，再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。
生物化学 第5章 蛋白质结构与功能
第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能：1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链（珠蛋白，153个aa残基）和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健，四个与N原子，一个与组氨酸，一个与氧配位。
球状分子，单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数：][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度：[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO 2=K =P 50=2.8t torr（托）解离常数K 也称为P 50，即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数（n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构：成人成人：HbA：α2β298%，a亚基(141)，β亚基（146）HbA2：α2δ22%胎儿：HbFα2γ2早期胚胎：α2ε2▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
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肌红蛋白的氧结合曲线
Y p(O2) p(O2) K
双曲线方程
Hill作图
Y 为氧结合肌红蛋白的分数与没有结合
1Y
氧的肌红蛋白的分数之比。
p(O2)
Y p(O2)K
p(O2)
p(O2)
1Y 1 p(O2) p(O2)Kp(O2) K
p(O2)K
肌红蛋白的结构
myoglobin
辅基血红素
血红素由原卟啉Ⅸ（protoporphyrin Ⅸ）中 间结合一个Fe原子构成，原卟啉Ⅸ是由4个吡咯 环通过甲叉桥连接而成的扁平环状化合物。卟啉 环中央结合Fe原子，Fe原子通常是八面体配位， 应该有6个配位键，其中4个配位键与4个吡咯环 的N原子相连，另两个配位键分布在卟啉环的上 下。Fe原子可以是二价的或三价的，相应的血红 素称为[亚铁]血红素（ferroheme，heme）和高铁 血红素（ferriheme，hematin），相应的肌红蛋 白称为[亚铁]肌红蛋白（ferromyoglobin）和高铁 肌红蛋白（ferrimyoglobin，metmyoglobin）。
于1，说明O2分子彼此独立地与肌红蛋白结合。
氧与肌红蛋白结合的Hill图
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
线粒体中氧浓度为0～10 torr，静脉血氧浓度为 15 torr或更高些。肌红蛋白的P 50为2 torr，所以在 大多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的，是氧的贮 存库。如果由于肌肉收缩使线粒体中氧含量下降， 它就可以立即供应氧。
K
肌红蛋白结合氧的定量分析
[Mb][O2 ]
[O 2 ]
将③代入②得 Y
K
，Y K
[Mb][O2 ] [Mb]
[O 2 ] 1
K
K
Y [O2 ] …………④
[O2 ] K
根据henry定律，溶于液体的任一种气体的浓度 与液体上面的该气体的分压成正比，即
[O2]= A p(O2) …………⑤
第6个配位位置的空间位阻很重要。游离在溶 液中的铁卟啉结合CO的能力比结合O2强25000倍， 但在肌红蛋白中，血红素对CO的亲和力仅比对O2 的亲和力大250倍。肌红蛋白（还有血红蛋白）降 低对CO的亲和力，可以有效地防止代谢过程中产 生的少量CO占据它们的O2结合部位。尽管如此， 当空气中CO的含量达到0.06%～0.08%即有中毒 的危险，达到0.1%则会导致死亡。
原肌 子红 的蛋 位白 移血
红 素
Fe
肌红蛋白结合氧的定量分析
肌红蛋白与O2结合的反应式为 MbO2
MbO2
其解离常数为K ,
K [Mb][O2] …………①
[MbO2 ]
令Y 为肌红蛋白的氧饱和
将①改写为 [Mb2]O[M]b[O2] …………③
两边取对数得
lg(Y )lgp(O2)
1Y
K
lg(Y )lgp(O2)lgK 1Y
Hill作图
以
lg( Y ) 1Y
对
lg p(O2) 作图称为Hill作图，肌红
蛋白的Hill图是一条直线。当 Y 1 时（50%的肌红
1Y
蛋白结合了氧），lg( Y ) 0 ，这时 p(O2)KP50，
1Y
这一点的斜率称为Hill系数，肌红蛋白的Hill系数等
式中A 为比例系数，p (O2)为氧气的分压。
肌红蛋白结合氧的定量分析
将⑤代入④得 Y Ap(O2)
Ap(O2) K Y p (O2 )
p (O2 ) K A
Y p(O2) …………⑥
p(O2) K
肌红蛋白的氧结合曲线
实验中 p (O2) 可以测得，氧分压常用Torr为 单位。Y 值可用分光光度法测定，因为肌红蛋白 结合了O2 时会引起吸收光谱的改变。Y 对 p (O2) 作图所得的曲线称为氧结合曲线。
在血红素结合O2的一侧，还有一个His残基， 即第64（或E7）位His残基，称为远侧His。由于 这个远侧His的存在，使得O2的结合受到空间位阻。 在氧合肌红蛋白中， O2的两个原子与Fe不成一条 直线，而是倾斜了30°。
远侧His 近侧His
6
铁氧
离合
子肌
的红
个 配 体
蛋 白 中 血
红
素
CO的毒性作用
肌红蛋白的贮氧和输氧作用
肌红蛋白也有利于细胞内氧从细胞的内表面向 线粒体转运，因为这种运转是顺浓度梯度的，细胞 内表面的氧浓度约为10 torr（肌红蛋白的氧饱和度 约为80%），而线粒体内的氧浓度约为1 torr（肌红 蛋白的氧饱和度约为25%），肌红蛋白可以从细胞 内表面结合氧，而运到线粒体中释放氧。
同样是血红素，与不同的蛋白质结合后，具 有不同的功能，如在细胞色素C中，血红素起 可逆电子载体的作用，过氧化氢酶中，血红素 催化H2O2歧化成H2O和O2 。
肌红蛋白血红素 Fe原子的位移
肌红蛋白血红素在没有与O2结合时，铁原 子是向第 5 配位体方向（His F8）突出的。当 与O2结合时，铁原子被拉回到卟啉平面。
肌红蛋白的辅基血红素
protoporphyrin Ⅸ
heme
O2与肌红蛋白的结合
血红素中的铁的第5个配位键与珠蛋白的第93 （或F8）位His残基的咪唑基N结合，这个His称 为近侧His，而O2与Fe的第6个配位键结合。在肌 红蛋白没有结合O2时，这个部位是空的。高铁肌 红蛋白不能与O2结合，H2O分子代替O2成为第6个 配体。
一、肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白
肌红蛋白（myoglobin，Mb）主要存在于 肌肉中，是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和 分配氧的蛋白质。肌红蛋白由一条多肽链和一 个辅基血红素（heme）构成，相对分子量16700， 含153个氨基酸残基。除去血红素后仅剩下的肽 链部分称为珠蛋白（globin），它和血红蛋白的 α、β亚基有明显的同源性，它们的构象和功 能也极为相似。血红素非共价地结合在珠蛋白 的疏水空穴中。
O2和CO与肌红蛋白血红素 Fe（Ⅱ）的结合
Free heme with imidazole
Mb:CO Complex Oxymyoglobin
肌红蛋白的蛋白质部分的作用
通常情况下，O2分子与Fe（Ⅱ）紧密接触 会使Fe（Ⅱ）氧化成Fe（Ⅲ），溶液中游离的 亚铁血红素很容易被氧化成高铁血红素，但在 肌红蛋白中，由于血红素处于疏水环境中，血 红素Fe（Ⅱ）不容易被氧化。