蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系
1、多肽链中个别氨基酸改变可能改变功能
Cys-Tyr-Phe -Glu-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly
S
S
牛加压素：增加血压，抗利尿，治疗尿崩
牛加压素
Cys-Tyr-Ile -Glu-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly
S
S
牛催产素：促进子宫收缩，乳腺平滑肌收缩
1 、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变 化（变构效应） 实例：血红蛋白的变构效应和输氧功能
2 、蛋白质高级构象破坏，功能丧失 实例：核糖核酸酶的变性与复性
1.蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能 变构作用（allosteric effect ）：是指对于多亚基的蛋白
质或酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构 象改变，继而引起其他亚基构象的改变，导致 蛋白质或酶的生物活性的变化。 这样的效应 剂也称变构剂。
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
2.蛋白质变性和复性
蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素 和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级 构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学 功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结 构的变化，这种现象称为变性作用 （denaturation）。
2.蛋白质的变性和复性（renaturation）
表征：生物活性丧失；物理性质（溶解度、粘度、扩散系数、光谱特性等） 和化学性质（化学反应，被酶解性）改变
应用：变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老……
●蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白 质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复 原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。
蛋白质结构与功能的关系
异）。
1、胰岛素
2、细胞色素C
说明：不同机体中表现同一功能的蛋白质的
氨基酸排列顺序有明显差异。起决定作用的是 一级结构中的相同部分（不变的氨基酸残基部 分），它对维持蛋白质的特定构象和发挥生物 学功能起着重要的作用。
A链
1 5
—S————S—— 6 7 S S 5 7 10 15 10 11 15 20 S S 19 20 21
子结合成不溶性盐而沉淀.
加热变性沉淀法：蛋白质因加热变性而凝固.
◆ 蛋白质变性
蛋白质变性：天然蛋白质分子在受到理化因素的作用时 导致溶解度降低、不对称性增高、生物活性丧失及理化 特性改变，此过程称之为蛋白质变性。 蛋白质变性的实质是分子中次级键被破坏，引起 天然构象解体。变性不涉及共价键破坏，即蛋白质一级
球状蛋白是结构最复杂，功能最多的一类蛋白质。 这类蛋白结构紧密，分子的外层多为亲水性残基，能够 发生水化；内部主要为疏水性氨基酸残基。因此，许多 球蛋白分子的表面是亲水性的，而内部则是疏水性的。 典型的球蛋白是血红蛋白。
血红蛋白是脊 椎动物红细胞主要 组成部分，它的主 要功能是运输氧和 二氧化碳。
免疫球蛋白的结构
胶体溶液的一个很重要的性质是不能通过半透膜。 所谓半透膜是指这类膜上具有小孔，只允许水及小分 子物质通过，而蛋白质等大分子不能通过，故称为" 半透膜"。
动物体内的各种膜，另外像人造火棉胶、羊皮纸、 玻璃纸等都是半透膜。在生产实践中可用这种半透膜 作成的透析袋除去蛋白质样品中所混有的小分子物质， 达到纯化蛋白质之目的。 与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不 易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中， 我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的 蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适 宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了 比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。
(完整版)蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。
α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。
β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。
β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。
无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成。
稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命体内最基本的分子之一，它们在维持细胞结构、传递信号、催化化学反应等多个方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，不同的蛋白质结构决定了它们的功能特性。
本文将从蛋白质的结构层级、结构与功能之间的关系以及结构与功能的调控等方面探讨蛋白质结构与功能之间的关联。
一、蛋白质的结构层级蛋白质的结构层级包括了四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即由多个氨基酸残基按照一定顺序连接而成。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部折叠形态，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质整体的折叠形态，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指由多个蛋白质链相互作用形成的复合物。
二、蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质的结构决定了其功能特性。
蛋白质的一级结构决定了其二级结构和三级结构的形成，从而决定了蛋白质的空间结构。
而蛋白质的空间结构则决定了其功能的实现。
例如，酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们的催化活性与其特定的空间结构密切相关。
如果酶的结构发生改变，如受到高温、酸碱条件或其他环境因素的影响，那么酶的活性也会受到影响甚至失去活性。
蛋白质的功能还受到其四级结构的调控。
四级结构的形成通常涉及多个蛋白质链之间的相互作用，包括离子键、氢键、范德华力等。
这些相互作用会影响蛋白质的稳定性和功能。
例如，抗体是一类由两条轻链和两条重链组成的蛋白质，它们的四级结构决定了它们能够特异性地识别和结合抗原，从而发挥免疫功能。
三、蛋白质结构与功能的调控蛋白质的结构与功能可以通过多种方式进行调控。
一种常见的调控方式是通过翻译后修饰来改变蛋白质的结构和功能。
翻译后修饰包括磷酸化、乙酰化、甲基化等多种化学修饰方式，这些修饰可以改变蛋白质的电荷、空间构象或亲水性，从而影响其功能。
另外，蛋白质的结构与功能还受到转录因子和信号通路的调控。
转录因子可以调控蛋白质的合成和折叠过程，从而影响其结构和功能。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
答：蛋白质的结构与功能的关系是：
1.蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质的特定构象和结构决定了其特定的生物学功能。
例如，蛋白质的催化作用、运输作用、免疫作用等，都是由其特定的结构决定的。
2.蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
一级结构相
似的蛋白质具有相似的功能。
3.蛋白质的进化。
类似物指具有相同的功能，但起源于不同的祖先基因的蛋白质，是
基因趋同进化的产物。
同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称为序列同源。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质多种多样的生物功能是以其化学组成和极其复杂的结构为基础的。
这不仅需要一定的结构还需要一定的空间构象。
蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围环境，因此研究一级结构与功能的关系是十分重要的。
一、蛋白质一级结构与功能的关系（一）种属差异对不同机体中表现同一功能的蛋白质的一级结构进行详细比较，发现种属差异十分明显。
例如比较各种哺乳动物、鸟类和鱼类等胰岛素的一级结构，发现它们都是由51个氨基酸组成的，其排列顺序大体相同但有细微差别。
不同种属的胰岛素其差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨基酸残基。
说明这四个氨基酸残基对生物活性并不起决定作用。
起决定作用的是其一级结构中不变的部分。
有24个氨基酸始终不变，为不同种属所共有。
如两条链中的6个半胱氨酸残基的位置始终不变，说明不同种属的胰岛素分子中AB链之间有共同的连接方式，三对二硫键对维持高级结构起着重要作用。
其他一些不变的残基绝大多数是非极性氨基酸，对高级结构起着稳定作用。
对不同种属的细胞色素C的研究同样指出具有同种功能的蛋白质在结构上的相似性。
细胞色素C广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种含血红素辅基的单链蛋白，由124个残基构成，在生物氧化反应中起重要作用。
对100个种属的细胞色素C的一级结构进行了分析，发现亲缘关系越近，其结构越相似。
人与黑猩猩、猴、狗、金枪鱼、飞蛾和酵母的细胞色素C比较，其不同的氨基酸残基数依次为0、1、10、21、31、44。
细胞色素C的氨基酸顺序分析资料已经用来核对各个物种之间的分类学关系，以及绘制进化树。
根据进化树不仅可以研究从单细胞到多细胞的生物进化过程，还可以粗略估计各种生物的分化时间。
（二）分子病蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病。
这种现象称为分子病。
突出的例子是镰刀型贫血病。
这种病是由于病人血红蛋白β链第六位谷氨酸突变为缬氨酸，这个氨基酸位于分子表面，在缺氧时引起血红蛋白线性凝集，使红细胞容易破裂，发生溶血。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
高级动物生物化学：第五章 蛋白质结构与功能的关系
4、蛋白质变性的利用与预防 、
蛋白质变性有许多实际应用。 蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上利用高温 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、用70%酒精 酒精 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、病毒 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中， 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 剧烈震荡等变性因素的影响。 剧烈震荡等变性因素的影响。
（四） 蛋白质变性与复性 1、蛋白质的变性与变性因素 、
在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变，这 种现象被称为变性（ ）。变性后的蛋白质 种现象被称为变性（denaturation）。变性后的蛋白质 ）。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 变性的因素很多 物理因素包括热、紫外线、 射线 超声波、高压、 射线、 物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、 包括热 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 化学因素（又称变性剂）包括酸、 化学因素（又称变性剂）包括酸、碱、有机溶剂（如 变性剂 有机溶剂（ 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 ）、尿素 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 加入巯基试剂如β-巯基乙醇、二硫苏糖醇（ 加入巯基试剂如 巯基乙醇、二硫苏糖醇（ DTT）使二 巯基乙醇 ） 硫键还原。 硫键还原。
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蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。
α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。
β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。
β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。
无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成。
稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。
根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β结构域、交联结构域。
以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。
这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。
具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。
组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。
蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
氢键、疏水键、范德华力和离子键。
因为蛋白质的不同结构，从而使蛋白质具有各种不同的功能，像催化、运输、调节、运动、防御、营养等等。
以下是几个蛋白质结构影响功能的举例.
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能：
一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。
功能相似的蛋白往往在进化上具亲缘关系，一级结构相似的蛋白质往往具有共同的起源。
许多疾病是由相关的蛋白质结构异常引起的。
α-角蛋白来源于动物的毛发、角、鸟喙和爪子。
每一个α-角蛋白分子在其中央形成典型的α螺旋，而两端为非螺旋区。
两个α-角蛋白分子通过疏水的R基团的结合，相互缠绕形成双股的卷曲螺旋，这大大地提高了α螺旋的稳定性。
链间形成的多个二硫键还可进一步提高α-角蛋白的强度。
β-角蛋白主要来源于蚕丝和蜘蛛丝中的丝心蛋白，其一级结构具有重复序列Gly—Ala/Ser—Gly—Ala/Ser；二级结构主要是反平行β折叠。
Gly和Ala/Ser分别分布于折叠片层的两侧，使得相邻的β折叠更加紧密地堆积形成网状结构，赋予蛛丝较高的抗张强度，同时α螺旋又赋予蛛丝一定的柔软性。
相邻的β角蛋白之间无共价交联。
肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的，螺旋之间通过一些片段连接。
肌红蛋白中的四分之三氨基酸残基都处于a-螺旋中。
尽管肌红蛋白中的高螺旋含量不是球蛋白结构中的普遍现象，但肌红蛋白的一些结构还是代表了球蛋白的典型结构特征。
肌红蛋白的内部几乎都是由疏水氨基酸残基组成的，特别是一些疏水性强的氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。
而表面既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数可离子化的残基都位于表面。
血红素辅基处于一个
由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙内，血红素中的铁原子是氧结合部位。
无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。
血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。
它存在于红细胞中，每个成熟红细胞约含3亿个血红蛋白分子。
血红蛋白从肺部经心脏到达外围组织的动脉血中有96%氧饱和度。
在静脉血中的饱和度为64%。
因此，每100ml的血经过组织约释放1/3的氧或相当于大气压和体温下6.5ml氧气。
氧合血红蛋白显著改变Hb的四级结构，血红素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态.
生物膜的各种功能是由各种结构不同的膜蛋白完成的。
膜蛋白可分为外周蛋白、内在蛋白和脂锚定蛋白。
膜蛋白与非膜蛋白含有相同的二级结构元件，其中α螺旋是最常见的二级结构，β折叠也时有发现。
总之，各种蛋白质都有特定的空间构象，而特定的空间构象又会与它们特定的生物学功能相适应，蛋白质的结构与功能是高度统一的。