蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生物体内广泛存在的一类大分子，它在维持生命活动、调控代谢过程和完成各种生物功能中起着至关重要的作用。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的蛋白质结构决定了其特定的功能，而蛋白质功能的多样性则来源于其多样的结构类型。
本文将探讨蛋白质结构与功能关系的基本原理和研究方法。
一、蛋白质的结构类型蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质中氨基酸序列的线性排列。
根据氨基酸组成和序列的不同，蛋白质分为多肽和多聚体两类。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸间的局部相对空间排列。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质立体构象的整体排列，由二级结构元素的折叠和旋转所组成。
蛋白质的三级结构决定了其终生物理性质和功能。
4. 四级结构：四级结构是指蛋白质中两个或多个多肽链的空间排列。
蛋白质的四级结构对于蛋白质在生物体内的活性和稳定性至关重要。
二、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
不同的结构类型决定了蛋白质的功能多样性。
下面以几个典型的蛋白质结构与功能关系为例进行讨论。
1. 酶的结构与功能关系：酶是一类具有催化作用的蛋白质。
酶的活性严重依赖于其特定的结构。
酶的结构通常由一个或多个多肽链组成，这些链以特定的方式折叠和旋转形成酶的活性中心。
酶的活性中心与底物的结合导致底物分子发生化学反应，从而实现酶的催化作用。
2. 抗体的结构与功能关系：抗体是一类具有特异性识别和结合抗原的蛋白质。
抗体分子的结构包含两个重链和两个轻链，它们通过二硫键相互连接，形成Y形的结构。
抗体的结构决定了其可以与特定的抗原结合，从而阻止抗原进一步侵入机体或参与免疫反应。
3. 结构蛋白的结构与功能关系：结构蛋白是一类结构稳定，形成生物体内细胞、组织和器官的关键蛋白质。
结构蛋白通常由多肽链相互组装而成，形成复杂的三维结构。
这种结构保持了细胞和组织的形态特征，同时还能提供细胞和组织的机械强度和稳定性。
蛋白质结构与功能的关系
生物名称
氨基酸差异数
生物名称
氨基酸差异数
黑猩猩 恒河猴 兔 袋鼠 鲸 牛羊猪 狗
0 1 9 10 10 10 11
鸡、火鸡 响尾蛇 乌龟 金枪鱼 狗鱼 蚕蛾 小麦
13 14 15 21 23 31 43
骡 马
11 12
面包酵母
红色面包霉
45 48
结论二：一级结构相似的蛋白质功能相似
例一
MSH 促黑激素
α-螺旋 正常
PrPsc β-折叠
疯牛病
应用前景
蛋白质工程 通过改变蛋白质构象，获得新功能蛋白 质。
讨论
血友病 血友病是一组遗传性凝血因子缺乏引起 的出血性疾病。 血友病是凝血酶一级结构改变造成的？
The end! Thank you!
Mb 和 Hb结构相似性
血红蛋白(Hb)
血红蛋白具有4个亚基 组成的四级结构，每 个亚基中间有一个疏 水袋形空穴，可结合 一个血红素并携带1分 子氧， 因此1分子Hb 共结合4分子氧。 Hb各亚基的三级结构 与Mb极为相似。 成人红细胞中Hb主要 是由两条α 肽链和两 条β 肽链组成。
血红素 辅基
3、空间结构破坏对功能的影响
例一
蛋白质的变性与复性 天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其 共价键不变，非共价键被破坏，分子内部 原有的有序紧密的结构变为无序而松散， 致使其原有性质发生部分或全部丧失，称 为蛋白质的变性。 变性后蛋白质的特性：生物活性丧失、理 化性质改变、一些侧链基团暴露、生物化 学性质改变。
血红蛋白(Hb)的功能
血红蛋白是血细胞携带和分配氧的蛋白 质。
在从肺部经心脏到达外周组织的动脉血中 Hb约为96％氧饱和度。在回到心脏的静脉 血中Hb仅为64％氧饱和度。因此每100ml血 经过组织约释放Hb携带的1/3氧或相当于大 气压和体温下6.5ml氧气。
蛋白质结构与功能的关系
THE RELATION OF STRUCTURE AND FUNCTION OF PROTEIN
一、蛋白质的主要功能
（一）蛋白质是生物体重要组成成分（结构蛋白）
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有 蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体 固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上。 更新快：组织细胞每天都在不断地更新。因此，人体必须每天摄 入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。
I 型MHC蛋白的结构
I 型MHC蛋白的功能
(二)蛋白质与配体的特异性结合
IgM的五聚体形式
IgG的结构
抗原－抗体的特异性结合
三、蛋白质一级结构是பைடு நூலகம்级结构与功能的基础
（一）一级结构是空间构象的基础
牛核糖核酸酶A一级结构与空间结构的关系
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
细胞色素C的生物进化树
（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
例：镰刀形红细胞贫血
HbA β 肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
HbS β 肽链
N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
Hb氧合与脱氧构象转换示意
血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进 入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
别构效应（ALLOSTERIC EFFECT） 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为别构效应。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动中必不可少的分子，它们在细胞中起着各种各样的生物学功能。
不同的蛋白质拥有不同的结构，这些结构在很大程度上决定了蛋白质的功能。
因此，探究蛋白质结构与功能关系是非常重要的。
本文将从蛋白质结构入手，探讨蛋白质结构与功能关系。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸构成的链状分子，它们通过肽键连接在一起。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构是指蛋白质的氨基酸序列；二级结构是指蛋白质中的局部结构，如α-螺旋、β-折叠等；三级结构是指整个蛋白质的三维结构；而四级结构是由两个或多个蛋白质互相作用形成的复合物结构。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物界中具有极其重要的功能，如酶、结构蛋白、激素、抗体等。
其中，酶是最为重要的一种蛋白质，它们可作为催化剂促进生物反应的进行。
结构蛋白是构成生物体内各种细胞器的基本支架，它们起到维持细胞形态稳定性的作用。
激素则是控制体内各种生理功能的化学信使，它们通过细胞膜上的受体与细胞相互作用。
抗体则是免疫系统的主要组成部分之一，它们能够与入侵的病原体结合并激活免疫反应。
三、蛋白质的结构与功能关系蛋白质的结构与功能密切相关。
一方面，蛋白质的结构为它们的功能提供了基础。
不同的蛋白质拥有不同的结构，因此它们能够发挥不同的生物学功能。
例如，酶具有特定的空间位形，这些空间位形使得它们对特定底物具有高度的专一性。
而抗体则通过特定的抗原结合位点来识别入侵的病原体。
这些结构的差异直接决定了蛋白质的功能。
另一方面，蛋白质的功能对其结构产生影响。
例如，在酶的催化作用中，底物与酶结构之间存在互动作用，这种互动作用通过构象变化使底物转化为产物。
此外，在蛋白质折叠过程中，不同区域之间的相互作用也会影响蛋白质的稳定性和功能。
这些变化都会直接影响到蛋白质的结构。
四、蛋白质结构与疾病蛋白质结构与疾病也密切相关。
某些病理学变化常常表现为蛋白质空间结构的改变。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
1.举例说明蛋白质结构与功能的关系
1.举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是基因表达的主要产物，有许多生物功能和特性都来自其结构。
结构与功能在蛋白质是相互联系的，不同类型的蛋白质拥有不同的结构，这些结构是其特定功能的基础。
最简单的蛋白质结构是“线性链”。
这种结构不仅赋予蛋白质稳定的构象，允许它们参与功能性分子间的相互作用，而且经常参与能源的收集和传导以促进化学反应。
弯折的氨基酸链可以形成丰富的结构，其特定的构象使得蛋白质可以拥有复杂的功能。
例如，表皮生长因子受体就具有复杂的结构，可以和其他分子紧密地结合在一起，可以起到非常复杂的信号传导作用。
内质网蛋白也是由线性氨基酸链组成，它们首先可以用于对细胞的细胞壁成分的定位，并可以参与细胞交换信号。
另一种多肽链结构是“折叠”。
折叠的氨基酸链组成了局部封闭的区域，可以形成一些特定的功能，如膜蛋白。
这类膜蛋白可以紧密结合到膜上，参与膜质的调节和细胞维持，而紧密结合的氨基酸链结构即使把膜蛋白固定在膜上。
另一种常见的多肽链结构可以形成不完全封闭的区域，这类蛋白质拥有“活性域”。
他们具有从细胞内部调节信号的功能，通常参与了一系列的酶反应，以改变一系列的化学反应。
例如，激素受体可以结合激素或其它分子，从而引起一系列信号传导，允许有效地调节蛋白质合成等行为。
蛋白质常常以层状结构排列，类似“α”螺旋和“β”折叠结构。
这些折叠的氨基酸链构成了一个完整的二维结构，这结构的几何形状决定了这些蛋白质的功能。
比如，我们可以注意到DNA复制过程中，具有不同层状结构的蛋白质可以帮助DNA分子上的核苷酸发生结合，从而促进复制。
另一种常见的蛋白质结构叫做“折叠空间”，这类蛋白质通过空间结构增强或抑制他们的活性，从而改变特定的功能，并允许他们结合到特定的底物或受体上。
由此可见，蛋白质的结构对其功能具有决定性影响，尤其是调节信号传导、抗原呈递和抗感染的蛋白质。
因此，深入研究以及精确控制蛋白质结构有助于通过治疗蛋白质的相关疾病。
(完整版)蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。
α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。
β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。
β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。
无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成。
稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
答：蛋白质的结构与功能的关系是：
1.蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质的特定构象和结构决定了其特定的生物学功能。
例如，蛋白质的催化作用、运输作用、免疫作用等，都是由其特定的结构决定的。
2.蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
一级结构相
似的蛋白质具有相似的功能。
3.蛋白质的进化。
类似物指具有相同的功能，但起源于不同的祖先基因的蛋白质，是
基因趋同进化的产物。
同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称为序列同源。
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1、多肽链中个别氨基酸改变可能改变功能
Cys-Tyr-Phe -Glu-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly
S
S
牛加压素：增加血压，抗利尿，治疗尿崩
牛加压素
Cys-Tyr-Ile -Glu-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly
S
S
牛催产素：促进子宫收缩，乳腺平滑肌收缩
1 、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变 化（变构效应） 实例：血红蛋白的变构效应和输氧功能
2 、蛋白质高级构象破坏，功能丧失 实例：核糖核酸酶的变性与复性
1.蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能 变构作用（allosteric effect ）：是指对于多亚基的蛋白
质或酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构 象改变，继而引起其他亚基构象的改变，导致 蛋白质或酶的生物活性的变化。 这样的效应 剂也称变构剂。
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
2.蛋白质变性和复性
蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素 和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级 构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学 功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结 构的变化，这种现象称为变性作用 （denaturation）。
2.蛋白质的变性和复性（renaturation）
表征：生物活性丧失；物理性质（溶解度、粘度、扩散系数、光谱特性等） 和化学性质（化学反应，被酶解性）改变
应用：变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老……
●蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白 质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复 原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。
镰刀形红细胞
正常 红细 胞与 镰刀 形红 细胞 的扫 描电 镜图
-链N端氨基酸排列顺序 1 2 3 4 5 6 7 8 Hb-A（正常人） Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys… Hb-S（患 者） Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…
二、高级结构与功能的关系
变性了的蛋白质在一定的条件下可以重键其天然 构象，恢复其生物活性的现象。如牛胰RNase
变性蛋白的特征： 溶解度降低
粘度变化 易被酶水解 凝固 生物学活性丧失
（五）蛋白质变性与复性
● 蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以
及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影 响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生 物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象 称为变性作用（denaturation）。
血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧 分子与血红蛋白的一个亚基结合后，引起其构象发生改 变，这种变化在亚基之间传递，改变了其他亚基与氧的 结合能力。
Hb O2
血红蛋白输氧功能和构象变化
Myoglobin
O2 Hb- O2
Hemoglobin
0
20
40
60
80
100
活动肌肉毛细 血管中的PO2
牛催产素
2、一级结构反映物种的进化---分子进化 细胞色素C的种属差异性（以人104aa为标准）p29
物 种 残基改 物 种 残基改
变数
变数
黑猩猩
0
鸡、火 13 鸡
牛羊猪
10
昆虫
20
马
12
酵母
45
分子进化树
3、蛋白质前体的激活 切除切C链
胰岛素原在 胰细胞中是以 胰岛素原形式 存在，是一条 链B—C---A， 如果切除切C 链则成为有活 性的胰岛素
4、一级结构和分子病
例：镰刀形红细胞贫血 镰刀形贫血病最早在上世纪四十年代发现在黑人中
出现的一种低烧、在高海拔红血球破裂，的一种贫血症 状，黑人发病率达到10%，有家族遗传史。
最早从分子水平证 明的先天性遗传病—— 镰刀形红细胞贫血症。
正常 红细 胞与 镰刀 形红 细胞 的扫 描电 镜图
正常红 细胞
核糖核酸酶变性与复性作用
Native ribonuclease
8 M urea and -mercapotoethanol
变性
Denative reduced ribonuclease
复性
Dialysis
Native ribonuclease
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、 一级结构决定高级结构，也决定 蛋白质的功能
二、 高级构象决定蛋白质的功能
一级结构决定高级结构， 也决定蛋白质的功能
1、蛋白质一级结构的种属差异与同源性 实例：细胞色素Ｃ
2、蛋白质一级结构的变异与分子病 实例：血红蛋白质异常病变镰刀型贫血病