蛋白质的二级结构
蛋白质二级结构
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶 大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原 来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对 方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的 一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是 蛋白质具有生物活性的保证。
影响α-螺旋形成的因素
• R基团的电荷性质 多聚赖氨酸在pH7的水溶液中不能形成α-螺 旋，而是以无规则卷曲形式存在。
• R基团的大小 多聚亮氨酸由于R基团的空间阻碍不能形成 α-螺旋。 多聚脯氨酸也不能形成α-螺旋。
（二）-折叠
两种-折叠方式
反平行： 肽链的N 端不处于 同一端， 氢键与肽 链走向垂 直。如： 丝心蛋白。
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
由于伸出Hb S分子表面 的缬氨酸侧链创造了一个 “粘性”的突起，因而一个 Hb S分子的“粘性”突起 可以与另一个Hb S分子的 互补口袋通过疏水作用结合， 最终导致Hb S分子的聚集 沉淀。（脱氧HB S）
蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转 角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在 空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件单元，称超二级结构。
结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步 绕曲折叠而成的相对独立的三维实 体称结构三级结构示意图
N
His119
Lys41 His12
蛋白质二级结构比对
蛋白质二级结构比对1. 蛋白质的二级结构蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们在细胞中扮演着各种功能角色。
蛋白质的二级结构是指由氢键相互作用形成的局部空间结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等形式。
1.1 α-螺旋α-螺旋是一种紧密卷曲的结构，由多个氨基酸残基组成。
在α-螺旋中，每个氨基酸残基都与其前一个和后一个残基之间通过氢键相互作用。
这种稳定的氢键网络使得α-螺旋具有较高的稳定性。
1.2 β-折叠β-折叠是由多个β链段组成的平行或反平行排列而成。
在β链段中，相邻氨基酸残基之间通过氢键相互作用形成平面片状结构，并且这些片状结构可以堆叠在一起形成立体结构。
1.3 无规卷曲除了α-螺旋和β-折叠之外，蛋白质的二级结构还包括无规卷曲。
无规卷曲是指蛋白质中没有明显的局部空间结构，呈现出随机弯曲的状态。
2. 蛋白质二级结构比对方法蛋白质二级结构比对是一种将两个或多个蛋白质的二级结构进行比较和分析的方法。
通过比对不同蛋白质的二级结构，可以揭示它们之间的相似性和差异性，从而进一步理解它们在生物学功能上的差异。
2.1 序列比对蛋白质序列比对是最常用的比对方法之一。
它通过将两个或多个蛋白质序列进行对齐，寻找相同或相似的氨基酸残基，并根据残基之间的差异性评估二级结构的相似性。
2.2 结构比对蛋白质结构比对是通过将两个或多个蛋白质的三维结构进行重叠，并计算其二级结构元素之间的相似性来进行比较。
这种方法可以更直接地揭示不同蛋白质之间的二级结构差异。
2.3 动态比对动态比对是一种基于蛋白质的二级结构动力学特性进行比较的方法。
通过对蛋白质中氢键、主链和侧链之间的相互作用进行分析，可以揭示不同蛋白质之间二级结构的动态变化。
3. 蛋白质二级结构比对的应用蛋白质二级结构比对在生物学研究中具有广泛的应用价值。
3.1 结构预测通过将未知蛋白质的序列与已知蛋白质序列进行比对，可以预测未知蛋白质的二级结构。
这有助于理解蛋白质的功能和相互作用方式，并为药物设计和疾病治疗提供指导。
蛋白质二级结构比对
蛋白质二级结构比对【实用版】目录1.蛋白质二级结构的定义和重要性2.蛋白质二级结构的分类3.蛋白质二级结构比对的方法4.蛋白质二级结构比对的应用5.蛋白质二级结构比对的发展趋势正文蛋白质二级结构比对是生物信息学和结构生物学领域的一个重要研究方向。
蛋白质二级结构是指蛋白质中多个氨基酸残基之间的局部空间结构，它对蛋白质的功能和稳定性具有重要影响。
蛋白质二级结构比对是指将一个蛋白质的二级结构与已知的蛋白质二级结构进行比较，从而了解它们之间的相似性和差异性。
蛋白质二级结构可以分为四大类：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
其中，α-螺旋和β-折叠是最常见的二级结构，它们分别占蛋白质二级结构的 30% 和 40%。
蛋白质二级结构比对的方法主要包括基于几何形状的比对方法、基于距离测量的比对方法和基于概率模型的比对方法。
基于几何形状的比对方法主要通过比较蛋白质二级结构的几何形状来判断它们之间的相似性，这种方法简单易行，但准确性较低。
基于距离测量的比对方法主要通过计算蛋白质二级结构中各个氨基酸残基之间的距离来判断它们之间的相似性，这种方法准确性较高，但计算量较大。
基于概率模型的比对方法是在基于几何形状的比对方法的基础上，引入了概率模型，从而提高了比对的准确性和可靠性。
蛋白质二级结构比对在生物信息学和结构生物学领域具有广泛的应用。
首先，蛋白质二级结构比对可以为蛋白质结构预测提供重要依据。
其次，蛋白质二级结构比对可以辅助蛋白质功能预测和药物设计。
此外，蛋白质二级结构比对还可以用于研究蛋白质的进化关系和功能保守性。
随着计算机技术和生物信息学技术的发展，蛋白质二级结构比对算法不断优化和改进，准确性和效率得到了很大提高。
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蛋白质的二级结构主要有哪些类型
1.蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？答：α-右手螺旋，β-折叠，无规卷曲，U型回折（β-转角）<1>α-右手螺旋α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高5.4Å，即每一个aa 残基上升1.5Å，旋转了100度，直径为5 Å，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。
维持α-右手螺旋的力量是螺旋内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，它的方向平行于螺旋轴，每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为3.613螺旋。
Pro破坏α-螺旋。
<2>β-折叠肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。
维持β-折叠的力量是折叠间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种，<3>U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。
这个结构包括的长度为4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。
<4>无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化范围。
论述04蛋白质简述蛋白质一级结构的分析方法。
第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。
<1>第一步：前期准备分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。
蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。
肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一，其二级结构是指由蛋白质
分子内部氢键作用形成的空间结构，通常包括α-螺旋，β-折叠和β-转角。
这三种结构对于蛋白质分子的稳定性和功能具有重要作用。
其中，α-螺旋是一种紧密卷曲成直线的结构，具有很高的稳定性和可延展性；β-折叠是由相邻蛋白质链残基之间的氢键形成的平面折叠结构，形状
如多边形；β-转角是一种连接两个β-折叠的结构，常常出现在蛋白质
结构中较为多样的部分。
α-螺旋的英文缩写为α-helix；β-折叠的英文缩写为β-sheet；β-转角的英文缩写为β-turn。
总的来说，蛋白质二级结构对于蛋白质分子的结构和功能具有很大的
影响，因此研究蛋白质的二级结构是生物学和生物化学研究领域中的
一个重要方向。
随着技术的不断进步和研究的深入，对蛋白质二级结
构的认识也会日益深入，为生命科学的发展和生物技术的应用提供更
加扎实的基础。
3.3 蛋白质的二级结构
常见超 二级结 构类型
发卡
超二级结构的主要类型 （1）αα 是 一种α螺旋束，如由两股 平行或反平行排列的右手 螺旋段互相缠绕而成的左 手卷曲螺旋（coiled coil） 或称超螺旋； 是α-角蛋白（纤维蛋白 原）、肌球蛋白、原肌球 蛋白的主要结构构件
（2）β αβ 最简单的βαβ组合 又称βαβ 单元
(4)影响α螺旋稳定的因素: ① Pro由于-亚氨基上的H参与肽键形成后,再 无H参与链内氢键形成而使螺旋中断; Gly由于无侧链的约束,也不利于-螺旋形成。 ②R基团较大(如Phe、Trp)，特别是β-碳原子 上具有分支（如Ile、Leu、Val、Thr ）不利于形 成-螺旋。 ③连续存在带相同电荷基团的残基时，同性电 荷相斥，如Glu和Asp、Lys和Arg。
♦ Gly 和 Pro 往往出现在β转角部位;
（－－Gly残基侧链为H原子，能很好地调整其他残基的 空间位阻，适于充当多肽链大幅度转向的成员；Pro残 基的环状侧链的固定取向有利于转角的形成）
♦ β转角有利于反平行β折叠的形成。
(2)3种类型：以Ⅰ型转角更为常见
Ⅰ型
Ⅱ型
5. 无规卷曲(random coil)—又称自由回转
变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏, 引起天然构象解体。 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931 年提出。 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而 紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是 变性。
他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是 由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的 和化学的因素所破坏。
B. -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基 团交替分布在片层的两侧。C-C 键（即侧链） 几乎垂直于折叠片平面。
不属于蛋白质二级结构的是
不属于蛋白质二级结构的是
A.β-折叠
B.右手双螺旋
C.β-转角
D.α-螺旋
E.无规卷曲
答案解析：B
本题考查的是二级结构。
右手双螺旋是DNA的二级结构。
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。
蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。
由于蛋白质的分子量较大，因此，一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。
维持二级结构的主要作用力为氢键。
一种蛋白质的二级结构并非单纯的α螺旋或β折叠结构,而是这些不同类型构象的组合,只是不同蛋白质各占多少不同而已。
蛋白质二级结构名词解释
蛋白质二级结构名词解释1、疏水作用——在蛋白质的二级结构中，不带电荷的疏水残基能够同带正电荷的环境分子（包括水）发生静电吸引。
蛋白质分子与非蛋白质或水结合而变得更加稳定的能力。
作用于蛋白质二级结构的疏水性基团一般为H、 COOH、 NH2、 COONH2等。
如羧基、氨基、巯基、醚键等。
2、超折叠蛋白质——指含有大量氢键的蛋白质，因氢键破坏后形成新的结构，导致蛋白质二级结构更加折叠和紧密，以增加蛋白质分子之间的空隙，使其具有较高的稳定性。
3、重叠——指在蛋白质二级结构中，环绕着一个共同的羧基或氨基酸残基的区域称为重叠。
一个完整的蛋白质二级结构至少应包括重叠。
4、变性——变性是指某些蛋白质由于分子内部发生了化学反应或受到物理因素的影响而使二级结构改变，使其空间结构不再保持原有的特性，从而丧失了原有的生物活性的现象。
5、动态平衡--在外界因素（如温度、离子强度等）作用下，二级结构的变化总是达到平衡点，此时蛋白质二级结构的变化方向和程度是一致的。
6、 N-亚基--在氨基酸序列中，每两个相邻的残基的氨基酸残基通常只有一个残基为碱性氨基酸残基，另一个为酸性氨基酸残基，这两个酸性氨基酸残基称为N-亚基。
7、中心体--自从1749年发现苯环上的取代基对碱基的相互影响以来，人们一直想知道哪种取代基对蛋白质二级结构的影响最大。
后来，人们又知道二硫键可以把N-亚基连接在一起，使二硫键断裂产生的能量可以供给羧基、氨基酸残基上的其他活性基团的活动。
于是，许多研究者都试图证明二硫键对蛋白质二级结构的影响最大。
但事实上，还没有一种观点被公认为比较全面。
6、 N-亚基--在氨基酸序列中，每两个相邻的残基的氨基酸残基通常只有一个残基为碱性氨基酸残基，另一个为酸性氨基酸残基，这两个酸性氨基酸残基称为N-亚基。
7、中心体--自从1749年发现苯环上的取代基对碱基的相互影响以来，人们一直想知道哪种取代基对蛋白质二级结构的影响最大。
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