执业兽医考试要点速记动物生物化学
执业兽医资格考试笔记(整理好)
执业兽医资格考试笔记第一篇:动物解剖学、组织学及胚胎学一、概述细胞：动物体的最基本结构和功能单位，是机体进行新陈代谢、生长发育和繁殖分化的形态基础。
动物体4种基本组织：上皮组织、结缔组织、肌组织、神经组织。
细胞的构造：细胞膜：质膜，由pro、脂质、多糖（少量）组成。
细胞质：基质细胞器：基质细胞器：线粒体：进行氧化磷酸化、功能（成熟红细胞不含线粒体）核蛋白体：称核糖体，合成pro内质网高尔基体：与细胞分泌，溶酶体形成及糖类合成有关溶酶体：细胞内消化器中心体：与细胞分裂有关微丝、微管、中心丝：参与组成细胞骨架过氧化物酶体：微体、与氧化有关内含物细胞核：核膜：细胞核与细胞质物质交换的通道核质：称“核液”核仁：rRNA合成、加工；核糖体亚单位的装配场所染色质：染色体数目（猪38条，牛60条，马64，绵羊54，狗78，鸡78条，兔44条）细胞主要生命活动：细胞分裂：细胞周期：分裂期间：G1、S、G2期细胞分裂期：前、中、后、末期细胞分化:①间充质cell:分化程度低,分裂繁殖能力较强；②干细胞：细胞核大，核仁明显、染色浅、细胞质嗜碱性；③神经细胞：分化程度较高，分裂繁殖较弱。
细胞衰老与死亡：①核崩溃：核固缩、崩裂成碎片。
②核溶解：核内染色质出现溶解。
细胞凋亡：即“细胞程序性凋亡”，细胞在一定生理或病理条件下，受内在遗传机制的控制自动结束生命的过程。
二、骨骼躯干：分为颈部、背胸部、腰腹部、荐臂部、尾部。
矢状面：与动物体长轴并行，与地面垂直额面：与地面平行横断面：与动物体长轴垂直背侧：四肢的前面掌侧：前肢后面跖侧：后肢的后面桡侧：前肢内侧尺侧：前肢的外侧胫侧：后肢内侧悱侧：后肢的外侧骨的构造：骨膜:骨外膜：骨质外表面骨内膜：骨髓腔面、骨小梁表面、中央管和穿梭管的内表面的薄层结缔组织骨质：组成：骨细胞、成骨细胞、骨原细胞、破骨细胞、骨基质（骨板）分为：骨密质（外周）、骨松质（深部）骨髓：①红骨髓：造血②成年家畜长骨骨髓腔内红骨髓被黄骨髓代替③骨松质中红骨髓终身存在骨的特征：具有硬度、弹性、有机物为骨胶原占1/3；无机物为Ca（PO4）2、CaCO3占2/3 颅骨的组成：额、顶、颞骨（成对），枕骨、顶间骨、蝶骨、筛骨（不成对）面骨的组成：鼻骨、觀骨、上颌骨、颌前骨、腭骨、翼骨、鼻甲骨（成对）、犁骨、下颌骨、舌骨（不成对）下颌骨：头骨中最大的骨鼻旁窦：包括上颌窦、额窦、蝶腭窦、筛窦头骨的特征：马（长锥状）；猪（锥状）；马、兔面部较长；牛额骨上有角突；猪有吻骨。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点来源：中国执业兽医师网发布时间：2011-10-13 查看次数：260动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
执业兽医资格考试生化知识点
执业兽医资格考试生化知识点第一单元蛋白质1.必需氨基酸：甲硫氨酸、赖氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸（贾乃亮携一本书）。
2.支链氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
3.除甘氨酸外，均为L-氨基酸，脯氨酸为L-亚氨基酸。
4.蛋白质中非共价键作用：氢键、范德华力、离子键、疏水作用。
5.共价键的作用：肽腱、二硫键。
6.蛋白质变性特点：空间结构变化，一级结构不变（肽腱不断裂）。
7.变构蛋白与变构剂之间的动力学关系为典型的“S”型曲线。
8.两性解离与等电点“蛋白质分子所带正负电荷相等时溶液的PH值称为蛋白质的等电点（pl）PH<Pl氨基酸带正电荷，向负极移动PH>pl氨基酸带负电荷，向正极移动9.蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸，酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有吸收，色氨酸吸收能力最强，最大吸收峰为280nm10.盐析法：蛋白质水溶液中，加入高浓度中性盐，使蛋白质发生沉淀为盐析法透析法：利用蛋白质不能透过半透膜，无机盐等小分子化合物能自由透过半透膜，达到分离的方法为透析。
【常用来为蛋白质脱盐】11.蛋白质沉淀：有机溶剂：乙醇、丙酮生物碱制剂：包括苦味酸、三氯醋酸、乌酸、单宁酸等，可除血浆中的蛋白质第二单元生物膜1生物膜组成膜脂：磷脂（甘油磷脂为主），少量糖脂和胆固醇。
膜蛋白：膜生物功能的主要体现者。
膜糖：膜上含有少量与蛋白质或脂质结合的寡糖，参与细胞的相互识别和通讯。
2生物膜特点：运动性、流动性相变温度（Tc）：脂肪酸烃链越不饱和、越短，相变温度越低，流动性越好。
对膜的流动性和相变温度具有调节功能：胆固醇第三单元酶1 国际酶学委员会（IEC）酶分类法，将酶分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类2 酶的特点：极高的催化效率、高度的底物专一性、催化活性可以调节、不稳定性。
3 根据酶化学组成的不同分为：单纯酶、结合酶（全酶）结合酶：酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶、辅基辅酶：与酶蛋白疏松结合的低分子有机化合物，可以用透析和超滤方法除去。
兽医资格考试之动物生物化学
动物生物化学甘氨酸不是L型氨基酸，不是必需氨基酸。
蛋白质样品中氮0.2，则蛋白质1.25克蛋白质等电点事正电荷和负电荷相等时溶液的PH值；变性蛋白质特点：生物活性丧失蛋白质结构分为四级结构维持蛋白质一级结构的化学键：肽键；维持二级结构的因素：氢键蛋白质最大紫外吸收的波段：280mm盐析法沉淀蛋白质原理：中和电荷，破坏水化膜蛋白质变性不包括：肽键断裂在生理条件下，膜脂处于液晶态；膜脂不随温度变化流动性生物膜不能通过：H+；不能生物遗传；膜中不饱和脂肪酸增加，生物膜温度降低；功能主要取决于：膜蛋白；酶：决定专一性的部分：酶蛋白；酶活性不能调节，酶具有高度催化能力是因为：酶能降低反应的活化能；诱导契合学说；全酶：具有酶蛋白、辅助因子的酶；酶原没有活性因为：活性中心未形成或未暴露；米氏常数用来度量：酶和底物亲和力大小；同工酶：催化作用，蛋分子结构和理化性质不同的一组酶；变构酶是一种寡聚酶；糖酵解在细胞胞液中进行；1分子丙酮酸分解生成12.5ATP;丙酮酸激酶是糖酵解的关建酶大脑获能途径：葡萄糖的有氧氧化；糖氧化的最终产物：CO2+H2O+ATP在厌氧条件下，肌肉中会积累乳酸；氰化物中毒是抑制了细胞色素Cyt aa3；脂肪酸合成酶复合体处于细胞的胞液中；1mol软脂酸生成106摩尔ATP;CoA不是呼吸链组成，转变为酮体；酮体生成由于肝脏功能低下；胆固醇合成的限速酶是：HMG-CoA还原酶；氨基酸脱氨方式：联合脱氨基作用；体内氨储存及运输方式：谷氨酰胺；转氨酶的辅酶含维生素B6；谷氨酸通过转氨作用生成a-酮戍二酸；脂肪酸合成酮体的部位：肝所有氨基酸都可以变为脂肪；参与动物磷脂合成的核苷酸是CTP; 尿嘧啶只存在于RNA中；RNA和DNA水解产物：戍糖不同。
碱基不同；核苷酸连接方式：3’，5’-磷酸二脂键；Tm是双螺旋DNA达到开始变性时温度；核算变性后，可发生增色效应；DNA复制不需要拓扑异构酶（解决解链中的打结缠绕现象）半不连续复制于冈崎片段的概念有关；识别转录起点：ó因子；RNA剪接作用仅在真核发生； tRNA作用吧氨基酸带到mRNA特定位置上；细胞内编码20种氨基酸的密码子总素为61；哺乳动物核蛋白体大亚基的沉降常数：60S；核糖体上A点作用：接受新的氨酰基-tRNA到位；氨基酸通过脂键与tRNA结合；蛋白质合成石由N端向C端进行；大量饮水后细胞外液渗透压降低，细胞内液渗透压降低；胆素跟动物粪便颜色有关；细胞外液包括：消化液、脑脊液、泪液、淋巴液。
《执业兽医(兽医全科类)》动物生物化学题
《执业兽医（兽医全科类）》动物生物化学题第三篇（江南博哥）动物生物化学1.在临床化验中，常用于去除血浆蛋白质的化学试剂为（）。
A.丙酮B.硫酸铵C.醋酸铅D.稀盐酸E.三氯醋酸答案：E解析：临诊化验时，常用生物碱试剂除去血浆中的蛋白质，以减少干扰。
生物碱试剂（如苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钨酸等）在pH小于蛋白质等电点时，其酸根负离子也能与蛋白质分子上的正离子相结合，成为溶解度很小的蛋白盐沉淀下来。
2.生物膜内能调节其相变温度的成分是（）。
A.水B.Na+C.糖类D.胆固醇E.膜蛋白答案：D解析：生物膜具有脂质双层结构。
膜脂双层中的脂质分子在一定的温度范围里，可以呈现有规律的凝固态或可流动的液态（实际是液晶态）。
磷脂分子赋予了生物膜可以在凝固态和液态两相之间互变的特性。
膜上的胆固醇对膜的流动性和相变温度有调节功能。
3.有机磷杀虫剂抑制胆碱酯酶的作用属于（）。
A.竞争性抑制B.不可逆抑制C.可逆性抑制D.非竞争性抑制E.反竞争性抑制答案：B解析：有机磷杀虫剂抑制胆碱酯酶的作用属于不可逆抑制，它能专一地作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基，使其磷酰化而破坏酶的活性中心，导致酶的活性丧失，结果胆碱能神经末梢分泌的乙酰胆碱不能及时分解，过多的乙酰胆碱蓄积导致胆碱能神经过度兴奋，表现一系列中毒症状，甚至死亡。
4.糖酵解最主要的生理意义在于（）。
A.调节动物机体的酸碱平衡B.在动物肌肉中贮存磷酸肌酸C.满足动物机体大部分的ATP需求D.在动物缺氧时迅速提供所需的能量E.为动物机体提供糖异生的原料——乳糖答案：D解析：糖酵解途径是指在无氧情况下，葡萄糖生成乳酸并释放能量的过程。
它最主要的生理意义在于能为动物机体迅速提供生理活动所需的能量。
当动物在缺氧或剧烈运动时，氧的供应不能满足肌肉将葡萄糖完全氧化的需求。
这时肌肉处于相对缺氧状态，糖的无氧分解过程随之加强，以补充运动所需的能量。
5.生物体内“通用能量货币”是指（）。
执业兽医资格考试复习动物生物化学
肽与肽键
蛋白质分子中氨基酸的连接方式是，前一个氨基酸分子的羧基与下
一个氨基酸分子的氨基缩合失去一个水分子形成肽键
由肽键形成的化合物。由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽；
含三个氨基酸的肽，称为三肽，以此类推。含20个以上的称多肽
血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，血红 蛋白比肌红蛋白更适合运输氧，是因为血 红蛋白是一个典型的寡聚蛋白，在与氧结 合的过程中发生了变构作用
3 蛋白质的分析技术
蛋白质的主要理化性质
蛋白质的两性解离及等电点
（等点沉淀法分离蛋白质）
蛋白质的胶体性质
（蛋白质分子不能通过半透膜，而无机盐等 小分子化合物能自由通过半透膜 -----透析法）
根据酶蛋白分子结构的特点，可将其分为三类：
单体酶：只有一条多肽链组成，这类酶为数不多，一般多属于水解
形成的紧密球状结构（如肌红蛋白）， Fe的6个配位键
这是蛋白质发挥生物学功能所必需的
（主价键：离子键、二硫键、疏水力）
四级结构
亚基的种类、数目、空间排 布以及相互作用称为蛋白质 的四级结构
亚基之间以非共价键相连
如血红蛋白（Hb），是一种 两种亚基聚合而成的四聚体 （α2β2）
2 蛋白质的结构与功能的关系
每克酶制剂或每毫升酶制剂所含有活力单位数称为酶的比 活性。对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。
3 酶的比活力越高，表示酶的 2010
酶的化学组成
单纯酶：基本组成仅是蛋白质的酶。如蛋白酶、淀粉酶、 酯酶、核糖核酸酶等消化酶。
结合酶：基本成分除蛋白质以外，还含有对热稳定的非蛋 白质的有机小分子以及金属离子
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
执业兽医临床科目速记歌诀
执业兽医临床科目速记歌诀
兽医临床科目的速记歌诀可以帮助记忆各个科目的重点内容和要点。
以下是一些常见的执业兽医临床科目的速记歌诀：
1. 内科科目：
内科科目，全身疾病。
心肺肾脾，消化系统。
慢性病，急性病。
症状体征，诊断快。
2. 外科科目：
外科科目，手术技巧。
止血缝合，切除组织。
骨折脱位，修复体。
恢复期长，重建健康。
3. 产科科目：
产科科目，生殖繁衍。
妊娠分娩，繁殖疾病。
孕犬孕猫，产后护理。
保护新生，健康营养。
4. 图像学：
图像学，影像检查。
X光超声，眼科摄像。
诊断疾病，观察结构。
辅助治疗，预防复发。
5. 实验诊断：
实验诊断，检验检查。
血液尿液，细菌培养。
病原学检测，免疫学鉴定。
确诊疾病，制定治疗。
这些速记歌诀只是为了帮助记忆各个科目的内容，具体的科目知识还需要通过学习和实践来掌握。
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动物生物化学
1.蛋白质的功能：催化功能；储存和运输功能；调节功能；运动功能；防御功能；营养功
能；结构成分；参与遗传活动；膜的组成成分
2.膜脂的运动方式为旋转、摆动、侧向扩散、跨膜翻转
3.膜蛋白是膜的生物学功能的主要体现者
4.蛋白质一级结构由氨基酸组成，由编码蛋白质的基因决定
5.在碱性溶液中加重金属盐（醋酸铅、氯化高汞、硫酸铜），使蛋白质沉淀，该方法应用
于重金属中毒的动物。
6.酶的分类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解酶类；异构酶类；合成酶类
7.酶的特点：高效催化；专一性；酶活性可调节；活性不稳定，需在温和条件下进行
8.影响酶促反映的因素：底物浓度；酶浓度；温度；酸碱性；抑制剂；激活剂
9.对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高
10.糖的生理功能：供给能量；提供碳源；构成组织细胞成分；糖的磷酸衍生
11.糖酵解的三个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氧酶、丙酮酸激酶
12.胰岛素可降低血糖；肾上腺素、糖皮质激素使血糖升高
13.三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路
14.真核生物生物氧化发生在线粒体中，原则生物则在细胞膜上
15.氧化磷酸化是指底物的氧化作用与ADP的磷酸化作用通过能量相偶联生成ATP的方式
16.类脂包括磷脂、糖脂、胆固醇及其酯
17.脂肪酸的合成：主要在胞液中进行，需要二氧化碳和柠檬酸参加，其氧化降解是在线粒
体中进行的
18.胆固醇的合成主要合成场所是肝
19.血浆脂蛋白分类：乳糜微粒；极低密度脂蛋白；低密度脂蛋白；高密度脂蛋白
20.急性肝炎时，血清中谷丙转氨酶活性升高；心肌梗塞时，血清中谷草转氨酶活性升高
21.核酸是遗传信息的载体，分为DNA和RNA，所有细胞都同时含有这两种核酸；
22.真核细胞中，DNA存在于染色体上，RNA存在于细胞质中，微粒体含量最多；在原核
细胞中，DNA存在于质核部分，RNA分布在胞液
23.生物个体中的任何一个体细胞含有相同数量的和质量的DNA，而RNA的含量通常是变
动的
24.DNA复制过程：复制的原点、解链解旋合成引物、链的延伸、切除引用和填补空隙
25.DNA损伤原因：DNA重组、病毒的整合、紫外线、电离辐射、化学诱变剂
26.RNA的转录：是以DNA为模板合成RNA的过程，转录误差较大
27.蛋白质翻译过程：氨基酸的活化；肽链的起始；肽链的延长；合成的终止；翻译后加工
28.核酸工具酶主要有限制性核酸内切酶（被称为“手术刀”）、DNA聚合酶、DNA连接酶、
碱性磷酸酶等
29.体液渗透压大小是由体液内所含溶质的有效粒子数决定的，与溶质粒子大小和价数无关
30.体液存在于动物体内的水和溶解于水的各种电解质、低分子有机化合物和大分子的蛋白
质等组成
31.血磷存在形式为无机磷酸盐（血浆中），有机磷酸酯、磷脂（红细胞中）
32.骨钙和学血钙的调节因素：甲状旁腺素（升血钙）；降钙素
33.间接胆红素就是游离胆红素，对组织细胞有毒性作用
34.离子钙可透过毛细血管壁，称为扩散性钙；结合钙则不易透过毛细血管壁，称为非扩散
性钙
35.肝是糖有氧、无氧代谢、糖异生、维持血糖稳定的主要器官；是禽类合成的脂肪的主要
场所；也是胆固醇代谢的重要场所
36.肌小节是肌原纤维的基本收缩单位
37.神经组织产氨快，形成谷氨酰胺运出脑外，由血液和三羧酸循环中补充谷氨酸
38.糖胺聚糖的作用包括保持水分、促进伤口愈合、防病入侵、润滑保护
39.胶原蛋白是结缔组织中的主要蛋白质，在体内一胶原纤维形式存在
40.甘氨酸可解毒苯甲酸。