第30讲 与酶的特性有关的实验探究
酶的特性实验报告
酶的特性实验报告酶是一类生物催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，而不参与反应本身。
酶在生物体内起着至关重要的作用，因此对酶的特性进行深入研究具有重要意义。
本实验旨在通过对酶的特性进行实验研究，了解酶的特性及其影响因素，为进一步探究酶的作用机制提供实验数据支持。
首先，我们选择了过氧化氢酶作为研究对象。
过氧化氢酶是一种常见的酶类，在生物体内起着重要的氧化还原作用。
通过对过氧化氢酶的特性进行实验研究，可以更好地理解酶的作用机制。
实验一，酶的最适温度。
我们首先对过氧化氢酶在不同温度下的活性进行了测定。
实验结果显示，过氧化氢酶在37摄氏度时的活性最高，随着温度的升高或降低，酶的活性均会显著下降。
这表明过氧化氢酶的最适温度为37摄氏度，这也与人体内部的温度相符合。
实验二，酶的最适pH值。
接着，我们对过氧化氢酶在不同pH值下的活性进行了测定。
实验结果显示，过氧化氢酶在pH为7时的活性最高，而在酸性或碱性条件下，酶的活性均会显著下降。
这表明过氧化氢酶的最适pH值为7，也就是中性条件下。
实验三，酶的受抑制剂作用。
最后，我们研究了过氧化氢酶在不同受抑制剂作用下的活性变化。
实验结果显示，某些受抑制剂可以显著抑制过氧化氢酶的活性，而另一些受抑制剂则对酶的活性影响不大。
这表明过氧化氢酶的活性受到特定受抑制剂的影响，这对于进一步研究酶的作用机制具有重要意义。
综上所述，通过对过氧化氢酶的特性进行实验研究，我们深入了解了酶的最适温度、最适pH值以及受抑制剂的作用。
这些研究结果为我们进一步探究酶的作用机制提供了重要的实验数据支持，也为生物医学领域的研究提供了重要参考。
希望通过我们的努力，能够更好地揭示酶的奥秘，为人类健康和生命科学研究做出更大的贡献。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告引言：酶是一类在生物催化过程中起关键作用的蛋白质。
它们能够降低活化能，促进化学反应的进行。
酶广泛存在于生物界，包括动物、植物和微生物体内。
本实验旨在通过多种试验方法，探究酶的性质及其在生物体内的功能。
一、酶的酸碱特性实验选取了两种酶：脂肪酶和淀粉酶。
首先，在不同的酸碱条件下，观察酶的活性变化。
将pH 2酸性溶液、pH 7中性溶液和pH 10碱性溶液分别与酶作用，随后加入相应的底物，如脂肪或淀粉。
通过观察底物的变化，可以确定酶在不同pH条件下的最适活性。
结果显示，脂肪酶在中性条件下活性最高，而淀粉酶在碱性条件下活性最高。
这表明，不同的酶对酸碱条件具有不同的适应性，从而揭示了酶的酸碱特性。
二、酶的温度特性实验选取了脂肪酶，通过在不同温度下检测酶的活性来研究其温度特性。
首先，在恒温培养箱中设置不同的温度，如30摄氏度、40摄氏度、50摄氏度等，并分别与脂肪酶作用，加入底物，观察底物的消耗情况。
实验结果显示，脂肪酶的最适活性温度大约在37摄氏度左右。
在低于最适温度时，酶的活性明显降低，而高于最适温度时，酶的活性也出现下降的趋势。
这说明酶对温度也表现出一定的敏感性，适温范围以内活性较高。
三、酶的底物选择性实验采用了几种常见的酶，如脂肪酶、蛋白酶和酸性磷酸酶，通过观察它们与不同底物的反应，研究了酶的底物选择性。
我们选取了脂肪、蛋白质和酸性磷酸盐作为底物，对不同酶进行测试。
结果显示，脂肪酶仅作用于脂肪底物，而对蛋白质和酸性磷酸盐则没有反应。
蛋白酶则只作用于蛋白质底物，而对其他底物无效。
而酸性磷酸酶则只对酸性磷酸盐有催化活性。
这一实验结果表明，不同的酶对底物具有特异性，即酶只能催化特定化学反应。
结论：通过这些实验，我们对酶的性质有了更深入的了解。
酶不仅具有酸碱特性，对温度也有一定的敏感性，并且会对特定底物发生催化反应。
这些特性使得酶在生物体内发挥着至关重要的作用。
进一步研究酶的性质和功能，有助于我们更好地理解生物体内各种化学反应的机制，并有可能为药物研发和生物工艺学的发展提供重要的指导。
酶的特性实验报告
酶的特性实验报告酶是一种基本的生物催化剂。
它们能够加速化学反应，但并不改变反应的方向。
这些催化剂广泛应用于食品工业、制药业和生物化学中。
因此，研究酶在各方面的特性非常重要。
本文的实验目的是探究不同条件下酶的催化活性和稳定性。
我们选取了葡萄糖酶来进行实验研究。
实验流程:首先将葡萄糖酶样品溶解于磷酸缓冲液中。
在这个过程中，我们记录了溶液的吸光度和反应时间。
然后，我们将溶液分别暴露于不同条件下进行实验，如不同温度、pH值的变化等。
实验结果:在进行实验时，我们测定了葡萄糖酶的最适温度和最适pH。
这两个值是催化活性最高的点。
在实验结果中，我们发现，葡萄酒酶的最适温度为37℃，最适pH为7.0。
在实验过程中，我们还研究了不同温度和pH下酶的催化作用。
结果显示，当温度过高或过低时，酶的催化作用会受到影响。
在温度超过最适温度(37℃)时，酶活性会急剧下降，催化作用也会减弱。
同样地，当温度过低时，酶活性也会受到影响，催化效率会减弱。
此外，我们还研究了pH值对酶活性的影响。
我们发现，当pH过高或过低时，酶的活性会减弱。
在最适pH值(7.0)附近，酶的催化作用最为强效。
在本文的实验过程中，我们还探究了酶的稳定性。
我们使用了不同的保护剂来控制酶的失活。
我们发现，添加一定量的半乳糖能够提高酶的催化能力和稳定性。
在其他试剂(如葡萄糖、乳糖和麦芽糖)的存在下，酶的催化能力并未得到改善。
结论:本文的实验结果表明，葡萄糖酶的酶活性受到温度和pH值的影响。
相对而言，最适温度为37℃，最适pH为7.0。
在这两个条件下，葡萄糖酶的催化作用能够得以最大限度发挥。
我们还研究了葡萄糖酶的稳定性。
添加半乳糖可以提高酶在恶劣条件下的稳定性。
这一发现在实际应用中，可能为酶的保护提供了新的思路。
总的来说，通过实验，我们确定了葡萄糖酶的最适条件，这对于研究和应用酶具有重要意义。
在未来的研究中，我们将继续探讨这些酶的特性，以期更好地利用它们的催化作用。
高中化学实验教案：酶的特性与作用的实验探究
高中化学实验教案：酶的特性与作用的实验探究1. 实验背景和目的在生物学中，酶是一类能够加速化学反应速度的催化剂。
本实验旨在通过一系列实验步骤，探究酶的特性和作用，并对其活性进行测定。
2. 实验材料和设备•活性酵母菌片•玉米淀粉溶液•焦空丝线球装置•恒温水浴器或恒温槽•显微镜和玻璃薄片组件•过氧化氢溶液（3%）•装有pH指示剂的比色皿3. 实验步骤步骤一：观察酵母菌片下淀粉颗粒结构变化1.取适量活性酵母菌片放入显微镜载玻片上。
2.加入滴水，使用另一个载玻片覆盖并轻轻挤压。
3.在显微镜下观察并记录淀粉颗粒的结构变化。
步骤二：检测淀粉酶的催化作用1.取一枚焦空丝线球，将其两端浸入玉米淀粉溶液中，确保球内填满玉米淀粉溶液。
2.先在不加酵母菌片的条件下将焦空丝线球放置于比色皿中，然后加入适量过氧化氢溶液。
3.观察比色皿内淀粉溶液颜色变化，并记录。
步骤三：测定酵母菌片对淀粉酶活性的影响1.在一个小烧杯中取一定数量的活性酵母菌片。
2.加入一定量的温水，并搅拌使之充分悬浮。
3.取小烧杯中一部分悬浮液加入到比色皿中，再加入适量过氧化氢溶液。
4.观察比色皿内颜色的变化并记录。
4. 实验结果和数据处理通过步骤二和步骤三的观察和记录可以得出以下结论：•在没有添加酵母菌片时，过氧化氢与焦空丝线球中的淀粉无明显反应。
•添加活性酵母菌片后，过氧化氢与焦空丝线球中的淀粉开始催化分解，形成气泡并产生颜色变化。
5. 讨论和结论从实验结果可以推断，添加活性酵母菌片后，酵母菌中存在着能够催化淀粉分解的酶（淀粉酶）。
过氧化氢作为底物，在淀粉酶的催化下被分解产生气泡并导致溶液颜色变化。
这表明了酶作为一种催化剂对反应速率具有重要影响。
此实验可进一步探究不同因素对酵母菌中淀粉酶活性的影响，并培养学生探索和实践科学方法的能力。
总结：通过本次实验，我们加深了对酶特性及其作用的理解，并展示了如何利用简单的物质和装置来探究相关问题。
希望此教案能够帮助学生更好地理解和掌握这些知识。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告酶的性质实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够在生物体内加速化学反应的进行。
酶具有高效、选择性和可逆性等特点，对于生物体的正常生理功能起着至关重要的作用。
本实验旨在通过观察酶的性质，深入了解酶的催化作用机制以及其在生物体内的重要性。
一、酶的特性酶是一种特殊的蛋白质，其催化作用的效果非常显著。
酶能够在相对较低的温度和压力下加速化学反应的进行，这是因为酶能够降低反应的活化能。
酶对于底物的选择性也非常高，只催化特定的底物进行反应，这是因为酶与底物之间的空间构象和电荷分布能够相互匹配。
此外，酶的催化作用是可逆的，即酶可以催化反应的正向和逆向过程。
二、酶的催化作用酶的催化作用主要通过底物与酶的结合形成酶-底物复合物来实现。
在酶-底物复合物中，酶通过改变底物的构象或者提供催化活性位点来降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
实验中，我们通过观察酶对底物的催化作用，可以更直观地了解酶的催化机制。
三、酶的温度特性酶的催化作用受到温度的影响较大。
在本实验中，我们分别将酶溶液置于不同的温度下进行观察。
结果显示，酶的活性在一定温度范围内随温度的升高而增加，但当温度超过一定范围后，酶的活性会迅速下降。
这是因为高温会破坏酶的三维结构，使酶失去催化活性。
因此，在实际应用中，我们需要根据酶的特性来选择合适的温度条件。
四、酶的pH特性酶的催化作用还受到pH值的影响。
不同的酶对于酸碱度的适应范围不同，这与酶的结构和功能密切相关。
在实验中，我们调整了不同pH值的缓冲液，并将酶溶液加入其中进行反应。
结果显示，酶的活性在特定的pH值范围内最高，而在酸性或碱性条件下，酶的活性会显著下降。
这是因为酶的活性位点对于氢离子浓度非常敏感，酸碱度的改变会影响酶的结构和功能。
五、酶的浓度特性酶的催化活性还与酶的浓度密切相关。
在实验中，我们分别取不同浓度的酶溶液进行反应，并观察反应速率的变化。
结果显示，酶的活性随着酶浓度的增加而增加，但当酶浓度达到一定范围后，酶的活性不再增加。
酶特性实验报告
一、实验目的1. 了解酶的催化作用及其特性。
2. 掌握酶的专一性、温度、pH值、激活剂和抑制剂对酶活力的影响。
3. 学会使用实验方法检测酶的活性。
二、实验原理酶是一种具有催化功能的蛋白质，它能够加速生物体内的化学反应。
酶的催化作用具有以下特性：1. 专一性：酶对底物具有高度选择性，只催化特定的反应。
2. 温度依赖性：酶的活性随温度变化而变化，在一定温度范围内酶活性较高。
3. pH值依赖性：酶的活性受pH值影响，最适pH值下酶活性最高。
4. 激活剂和抑制剂：激活剂能够提高酶的活性，抑制剂则降低酶的活性。
本实验通过观察酶的专一性、温度、pH值、激活剂和抑制剂对酶活力的影响，进一步了解酶的特性。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 唾液淀粉酶- 淀粉溶液- 蔗糖溶液- 碘液- 班氏试剂- 恒温水浴- 试管- 试管架- 滴管2. 实验仪器：- 电子天平- 烧杯- 移液器- 比色计四、实验方法1. 酶的专一性实验- 将淀粉溶液和蔗糖溶液分别加入试管中，分别加入唾液淀粉酶，观察淀粉溶液变蓝的时间。
- 加入碘液，观察蔗糖溶液是否变蓝。
2. 温度对酶活力的影响实验- 将淀粉溶液和唾液淀粉酶分别加入试管中，分别放入不同温度的水浴中，观察酶活性随温度变化的情况。
3. pH值对酶活力的影响实验- 将淀粉溶液和唾液淀粉酶分别加入试管中，分别加入不同pH值的缓冲液，观察酶活性随pH值变化的情况。
4. 激活剂和抑制剂对酶活力的影响实验- 在淀粉溶液中加入激活剂和抑制剂，观察酶活性随激活剂和抑制剂加入量的变化。
五、实验结果与分析1. 酶的专一性实验- 淀粉溶液加入唾液淀粉酶后，变蓝时间明显缩短，说明唾液淀粉酶对淀粉具有催化作用。
- 蔗糖溶液加入唾液淀粉酶后，未观察到变蓝现象，说明唾液淀粉酶对蔗糖无催化作用。
2. 温度对酶活力的影响实验- 随着温度的升高，酶活性逐渐增强，在40℃时酶活性达到最高。
- 温度超过40℃后，酶活性开始下降，说明高温抑制了酶的活性。
酶的特性与催化作用的实验研究
酶的特性与催化作用的实验研究酶作为生物催化剂在生命活动中起着至关重要的作用。
本文对酶的特性和催化作用进行了实验研究，以进一步了解酶在生物体内的功能和机制。
一、实验目的本实验旨在研究酶的特性和催化作用，探究酶在生物体内的功能和机制。
二、实验材料与方法1. 实验材料- 酶溶液- 底物（如淀粉、蛋白质等）- 常用实验器材：试管、试剂瓶等2. 实验方法- 酶活性测定法：通过观察酶对底物的催化能力来确定酶的活性水平。
- 酶底物浓度关系的测定：通过改变底物浓度，观察酶活性的变化，分析酶与底物之间的关系。
- 酶温度关系的测定：通过改变酶反应的温度，观察酶的活性变化，探究酶的热稳定性。
- 酶pH值关系的测定：通过改变酶反应的pH值，观察酶活性的变化，研究酶在不同pH条件下的催化效果。
三、实验结果与讨论1. 酶活性测定法的结果显示，酶对底物的催化能力显著高于非酶催化反应。
酶能够降低活化能，提高反应速率。
2. 酶底物浓度关系的测定表明，酶的活性水平与底物浓度呈正相关关系，即底物浓度越高，酶的催化作用越强。
3. 酶温度关系的测定结果显示，酶的活性受温度的影响较大。
随着温度的升高，酶的活性先增强后下降，最适宜温度一般在酶的有效温度范围内。
4. 酶pH值关系的测定揭示，酶的活性受pH值的影响较大。
不同酶对pH值的依赖程度不同，酶的催化作用在不同pH范围内表现出不同的活性水平。
四、实验结论通过实验研究，我们得出以下结论：- 酶是生物体内重要的催化剂，能够提高反应速率。
- 酶活性与底物浓度呈正相关关系，底物浓度越高，酶的催化作用越强。
- 酶的活性受温度和pH值的影响较大，酶的活性在不同温度和pH 值条件下表现出不同的特性。
五、实验意义与展望本实验的研究结果对深入理解酶的特性和催化作用具有重要意义。
进一步的研究可以从以下几个方面展开：- 探究酶催化机制的分子生物学和生物化学研究。
- 研究酶与底物之间的互作关系，进一步揭示酶的催化效应。
酶的性质实验报告
酶的性质实验报告酶是生物体内的一类重要催化剂，能够加速体内化学反应速度，促进身体正常的代谢和生理功能。
酶的种类很多，性质也各不相同。
为了进一步探究酶的性质，我们进行了以下实验。
实验一：酶的酸碱性质实验方法：首先将适量的蛋白酶溶液分别加入pH=5、pH=7和pH=9的缓冲液中，然后在室温下放置10分钟。
接着分别取出每个溶液，添加一定量的明胶，并在50℃水浴中放置5分钟。
实验结果：从实验结果可以看出，pH=7的缓冲液中的蛋白酶能够有效分解明胶，而pH=5和pH=9的缓冲液中的蛋白酶则出现了酶的活性降低的现象。
实验分析：这是因为各种酶有最适温度和最适pH值。
此实验表明了蛋白酶的最适工作pH值在pH=7左右。
若工作环境的pH值偏低或偏高，则蛋白酶的催化效率会大大降低。
实验二：酶的催化效果随温度的变化实验方法：首先将一定量的淀粉溶液和适量的淀粉酶溶液分别放置在5℃、25℃、40℃和60℃的水浴中。
分别在不同温度下取出每个溶液，加入适量的碘酒，在室温下放置5分钟。
实验结果：实验表明，在25℃和40℃两种温度下，淀粉酶对淀粉的催化效果最好，而当温度过高或过低时，催化作用明显降低。
实验分析：这是因为酶也有一定的最适温度。
当温度过高时，酶分子发生变形，分子结构发生变化，酶的活性降低；当温度过低时，则难以提供足够的能量，同样也会降低酶的催化效率。
实验三：酶的抑制作用实验方法：首先将一定量的葡萄糖氧化酶溶液和少量的氢氧化钠、葡萄糖分别混合，加入适量的4-氨基叔丁酸（ATU）后在室温下放置10分钟。
接着在酶和ATU混合物中加入蔗糖，并在50℃水浴中放置5分钟。
实验结果：实验表明，加入ATU后，酶分子中的金属离子与ATU结合，从而减少酶分子的活性，导致酶不能有效催化葡萄糖的氧化反应。
实验分析：这充分说明了酶的活性受到金属离子等辅助因素的影响，同时也表明酶在催化过程中可能会受到抑制剂等物质的干扰，进而改变酶分子的构象和催化效率。
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第30讲与酶的特性有关的实验探究
1.探究影响酶活性的因素
(1)归纳对照实验设计的一般步骤 (2)指出本实验中的自变量和无关变量
(3)指出本实验中的因变量及其检测指标 (4)归纳实验设计应遵循的原则
1.酶的高效性的实验探究
酶的高效性是指与无机催化剂相比，酶的催化效应更高。
以Fe3+和过氧化氢酶催化H2O2分解为例：
变量分析：
实验过程中可以变化的因素称为变量。
其中人为改变的变量称为自变量。
随着自变量的变化而变化的变量称为因变量。
实验过程中可能还会存在一些可变因素，对实验结果造成影响，这些变量称为无关变量。
对于自变量，要操纵其变化，对于因变量要观察或测量其变化，对于无关变量要加以控制，做到相同且适宜。
根据这一实验，我们可以总结和理解实验设计的原则：
1、科学性原则：所谓科学性，是指实验目的要明确，实验原理要正确，实验材料和实验手段的选择要恰当，整个设计思路和实验方法的确定都不能偏离生物学基本知识和基本原理以及其他学科领域的基本原则。
分析问题、设计实验的全面性和科学性体现了逻辑思维的严密性。
科学性原则：包括实验原理的科学性、实验材料选择的科学性、实验方法的科学性、实验结果处理的科学性。
①实验原理的科学性
实验原理是实验设计的依据，也是用来检验和修正实验过程中失误的依据，因此它必须是经前人总结或经科学检验得出的科学理论。
②实验材料选择的科学性
根据实验目的和实验原理选择恰当的实验材料，是保证实验达到预期结果的关键因素之一。
如孟德尔选择豌豆为实验材料，“还原性糖鉴定实验”中以苹果或雪梨细胞组织液为材料，以及“植物细胞质壁分离与复原”实验中以紫色洋葱为实验材料等实验都是一些经典的成功选材的范例。
③实验方法的科学性
只有科学而严谨的实验方法，才能得出正确而可靠的实验结果。
如在光合作用强度的检测实验中用绿光灯照射可看成是黑暗条件，在鉴定光合作用产物实验中，要对植物进行饥饿处理。
④实验结果处理的科学性
对于实验过程中得到的一些数据，现象或其它信息，不能简单处理，应首先整理后仔细分析，找出它们所能够透露给我们的最大信息量。
2.对照性原则：科学、合理的设置对照可以使实验方案简洁、明了，且使实验结论更有说服力。
实验中的无关变量很多（同一种实验结果可能会被多种不同的实验因素所引起），必须严格控制，要平衡和消除无关变量对实验结果的影响，对照实验的设计是消除无关变量影响的有效方法。
（1）如何设置对照实验：所谓对照实验是指除所控因素外其它条件与被对照实验完全相等的实验。
对照实验设置的正确与否，关键就在于如何尽量去保证“其它条件的完全相等”。
具体来说有如下四个方面：①所有用生物材料要相同：所用生物材料的数量、质量、长度、体积、来源和生理状况等方面特点要尽量相同或至少大致相同。
②所用实验器具要相同：试管、烧杯、水槽、广口瓶等器具的大小型号要完全一样。
③所用实验试剂要相同：试剂的成分、浓度、体积要相同。
尤其要注意体积上等量的问题。
④所用处理方法要相同如：保温或冷却：光照或黑暗；搅拌或振荡都要一致。
有时尽管某种处理对对照实验来说，看起来似乎是毫无意义的，但最好还是要作同样的处理。
（2）设置对照组有4种方法：
①空白对照：即不给对照组做任何处理。
例如，在“唾液淀粉酶催化淀粉水解”的实验中，实验组滴加了唾液淀粉酶液，而对照组只加了等量的蒸馏水，起空白对照。
②条件对照：即虽给对照组施以部分实验因素，但不是所研究的实验处理因素。
这种对照方法是指不论实验组还是对照组的对象都作不同条件的处理，目的是通过得出两种相对立的结论，以验证实验结论的正确性。
③自身对照：指对照组和实验组都在同一研究对象上进行，不再另外设置对照组，例如“质壁分离与复原”实验。
自身对照简便，但关键要看清楚实验处理前后的现象及变化差异。
④相互对照（对比）：不单独设置对照组，而是几个实验相互为对照。
即实验与对照在同一对象上进行。
这种方法常用于等组实验中。
“植物向光性”实验中，利用若干组燕麦胚芽的不同条件处理的实验组之间的对照，说明了生长素与植物生长弯曲的关系。
本实验用的就是相互对照，也称对比实验。
3.单因素变量原则
单因素变量原则，强调的是实验组和对照组相比只能有一个变量，只有这样当实验组和对照组出现不同结果时，才能确定造成这种不同结果的原因肯定是这个变量造成的，从而证明实验组所给实验因素的作用，因此在设计对照组实验时首先要确定变量并加以正确设置，所要验证的中心条件即为变量。
如要验证光合作用需要光则应将光作为变量；要验证光合作用需二氧化碳则把二氧化碳作为变量等等。
4. 等量性原则
等量性原则强调的是除了实验变量之外的一切对实验结果有影响的无关变量必须严格控制等量即相同，以平衡和消除无关变量对结果的影响，需要强调的是这些无关变量在进行严格控制时，不但要等量，而且是在适宜条件下的等量，常态条件下的等量。
如在探索PH对酶活性影响的实验中，单一变量是PH，除PH之
外的其他一切对酶活性有影响的无关变量不但要严格控制等量，而且要适宜的量，如对温度的控制不但要相同，而且要适宜，即要给予酶活性所需的适宜的温度，而不能控制在低温或高温条件下的等量。
2.酶的专一性的实验探究
①设计方案
3.温度对酶活性的影响的实验探究
步骤项目试管1 试管1′试管2 试管2′试管3 试管3′
1 加入可溶性淀粉溶液
2 mL 2 mL 2 mL
2 加入新配制的α-淀粉
酶溶液
1 mL 1 mL 1 mL
3 放置在不同温度环境中0 ℃0℃100℃100℃60℃60℃
4 淀粉溶液与α-淀粉酶
溶液混合
混合混合混合
5 完成反应 5 min 5 min 5 min
6 滴入碘液2滴2滴2滴
7 观察结果变蓝变蓝不变蓝
思考：（1）为什么不宜选用过氧化氢酶催化过氧化氢分解?
（2）为什么不选用斐林试剂进行检测?
4.pH对酶活性的影响的实验探究
步骤项目试管1 试管2 试管3
1 注入等量过氧化氢酶溶液2滴2滴
2 注入不同pH的溶液 1 mL蒸馏水 1 mL盐酸 1 mLNaOH溶液
3 注入等量的H2O2溶液 2 mL 2 mL 2 mL
4 观察现象有大量气泡产生几乎无气泡产生几乎无气泡产生思考：（1）为什么不选用淀粉酶催化淀粉的水解
1.酸会使淀粉水解，影响实验结果。
2.碘会和NAOH反应，Cu(OH)2会和HCl反应影响实验结果的检测。
（2）步骤2和步骤3能不能颠倒顺序?
根据上述两个实验总结这类实验的操作步骤。
第一，分组、编号，加底物；
第二，自变量处理；
(1)α淀粉酶催化___________水解可生成二糖，该二糖是_____________。
(2)综合分析试管1和2的实验结果，可以判断反应后试管1溶液中的淀粉量比试管2中的________，这两支试管中淀粉量不同的原因是___ _______________________________________。
(3)综合分析试管2、3和5的实验结果，说明在该实验中GA的作用是________________________________。
(4)综合分析试管2、3和4的实验结果，说明_________________。
【本讲答案】1.A
2.C
3. (1)③中70 ℃应改为37 ℃。
因为人唾液淀粉酶作用的最适温度为37 ℃
(2)在观察各试管中溶液的颜色之前应将各试管放在沸水浴中一段时间。
因为在高温条件下斐林试剂与还原糖反应显色
4. (1)淀粉麦芽糖
(2)少带胚的种子保温后能够产生α－淀粉酶，使淀粉水解
(3)诱导种子生成α－淀粉酶
(4)GA浓度高对α－淀粉酶的诱导效果好。