蛋白质化学复习题1
第一章蛋白质化学复习题
一、填充
1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。
2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。
3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。
4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。
5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶
法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶
法等。
6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。
7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。
8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109
9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。
11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。
12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。
13．氨基酸的结构通式为。
14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。
15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2) 苯丙氨酸和色氨酸是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3半胱氨酸是含硫的极性氨基酸。
(4) 甘氨酸或脯氨酸是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。
(5)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是。
16．氨基酸的等电点(pI)是指氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等时其所处的溶液PH 。
17．氨基酸在等电点时，主要以两性离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以负离子形式存在，在pH 18．Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含3.6 个氨基酸残基，高度为 0.54nm 。每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm ，并沿轴旋转 100度。 19．胶原蛋白是由 3 股肽链组成的超螺旋结构。 20．一般来说，球状蛋白质的疏水性氨基酸侧链位于分子内部，亲水性氨基酸侧链位于分子表面。 21．维持蛋白质构象的化学键有肽键、二硫键、酯键、配位键、氢键和离子键。 22．当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称盐溶。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称盐析。 23．脯氨酸不是α－氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。 24．维持蛋白质构象的次级键主要有氢键、离子键、范德华力和疏水作用。 二、是非题 1．一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。错 2．一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。错只有16种 3．用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。对4．蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。对5．自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。错甘氨酸 6．只有在很高或很低pH值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。错 7．CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 8．双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。对 9．可用8mol／L尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。 10．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。错 11．到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。错12．蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。错 13．天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。错 14．亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。对 15．当溶液的pH值大于某一可解离基团的pKa值时，该基团有一半以上被解离。 16．某蛋白质在pH 6时向阳极移动，则其等电点小于6。17．大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成。 18．蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽链是同义的。错 19．变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。 20．在多肽分子中只存在一种共价键即肽键。错 21．溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。错 22．如用阳离子交换树脂分离D、K和M三种氨基酸，用pH 7.0的缓冲溶液洗脱时，先下来的氨基酸为D。对 三、单选题 1．下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转?( B ) (A)丙氨酸 (B)甘氨酸 (C)亮氨酸 (D)丝氨酸(E)缬氨酸 2．下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸 收?( ) (A)色氨酸的吲哚环 (B)酪氨酸的酚环 (C)苯丙氨酸的苯环 (D)半胱氨酸的硫原子 (E)肽键 3．下列氨基酸中，哪个含有吲哚环?( C ) (A)甲硫氨酸 (B)苏氨酸 (C)色氨酸 (D)缬氨酸(E)组氨酸 4．下列哪种氨基酸有米伦(Millol)反应?( B ) (A)色氨酸 (B)酪氨酸 (c)苯丙氨酸 (D)组氨酸(E)精氨酸 5．有一多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys，Gly和Ala。如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一种二肽。下列多肽的一级结构中，哪一个符合该肽的结构? ( BD ) (A)Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-Ala (B)Ala-Lys-Gly (C)Lys-Gly-Ala (D)Gly-Lys-Ala (E)Ala-Gly-Lys 6．下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的?( D ) (A)酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环 (B)酪氨酸和丝氨酸都含羟基 (C)亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸 (D)脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸 (E)组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸 7．下列关于多肽Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp的叙述，哪个是错的?( ) (A)在pH 12时，在电场中向阳极移动 (B)在pH 3时，在电场中向阴极移动 (C)在pH 5时，在电场中向阴极移动 (D)在pH 11时，在电场中向阴极移动 (E)该多肽的等电点大约在pH 8 8．测定小肽氨基酸序列的最好方法是( B ) (A)2，4-二硝基氟苯法(FDNB法) (B)二甲氨基萘磺酰氯法(DNS-Cl法) (C)氨肽酶法 (D)苯异硫氰酸法(PITC法) (E)羧肽酶法 9．典型的α螺旋是( C ) (A)2.610 (B)310 (C)3.613 (D)4.015 (E)4.416 10．用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键?( ) (A)双缩脲反应 (B)凯氏定氮 (C)紫外吸收(D)茚三酮反应 (E)奈氏试剂 11．Sanger试剂是( B ) (A)苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯) (B)2，4-二硝基氟苯(c)丹磺酰氯 (D)对氯汞苯甲酸 (E)β-巯基乙醇 12．下列有关α螺旋的叙述哪个是错误的?( C ) (A)分子内的氢键使α螺旋稳定 (B)减弱R基团间不利的相互作用使α螺旋稳定 (C)疏水作用使α螺旋稳定 (D)在某些蛋白质中，α螺旋是二级结构中的一种类型 (E)脯氨酸和甘氨酸残基使α螺旋中断 13．血红蛋白的氧合曲线呈( C ) (A)双曲线 (B)抛物线 (C)S形曲线 (D)直线(E)钟罩形 14．为了充分还原核糖核酸酶，除了应用β-巯基乙醇外，还需( ) (A)过甲酸 (B)尿素 (C)调pH值 到碱性 (D)调pH值到酸性 (E)加热到50℃ 15．一个蛋白质的相对分子质量为70 000，由两条α螺旋肽链构成，其分子长度为( C ) (A)50nm (B)100nm (C)47.7nm (D)95.4nm (E)36.5nm 16．若用电泳分离Gly-Lys、Asp-Val和Ala-His三种二肽，在 下列哪个pH值条件下电泳最为合适?( ) (A)pH 2以下 (B)pH 2～4 (C)pH 7～9 (D)pH 10～12 (E)pH 12以上 17．下列有关β折叠的叙述哪个是错误的?( A ) (A)球状蛋白质中无β折叠的结构 (B)β折叠靠链间氢键而稳定 (C)它的氢键是肽链的C—O与N—H间形成的 (D)α-角蛋白可以通过加热处理而转变成β折叠的结构 (E)β折叠有平行的β折叠和反平行的β折叠 （一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨）， 使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关 第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。 7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 蛋白质化学（48题） 1.下列蛋白质的生物学功能中，哪种相对是不重要的? A.作为物质运输载体 B.氧化供能 C.作为生物催化剂 D.抵御异物对机体的侵害和感染 E.调节物质代谢和控制遗传信息 2.在各种蛋白质中含量相近的元素是 A.C B.H C.O D.N E.S 3.蛋白质的元素组成中氮的平均含量是 A.8% B.12% C.16% D.20% E.24% 4.组成蛋白质的氨基酸有 A.10种 B.15种 C.20种 D.25种 E.30种 5.用酸水解蛋白质时，易被破坏的氨基酸是： A.Met B.Trp C.Thr D.Val E. Tyr 6.下列哪一种氨基酸的不解引起偏振光的旋转。 A.Ala B.Gly C.Leu D.Ser E.Val 7.氨基酸的等电点是： A.溶液ph7.0时氨基酸所带正负电荷数比值 B.氨基酸羧基和氨基均质子化的溶液PH值 C.氨基酸水溶液的ph值 D.氨基酸净电荷等于零时的溶液ph值 E.氨基酸的可解离基因均是解离状态的溶液ph值 8.?关于多肽“Lys-Ala-Ser-Arg-Gly-Phe”电泳的以下描述，哪项是错崐误的? A.PH3时泳向负极 B.ph5时泳向负极 C.PH7时泳向负极 D.ph9时泳向正极 E.PH9时泳向负极 9.?含有Gly、?Asp、Arg、Cys的混合液，其PI依次分别是5.97、2.77、崐10.76、?5.07，在PH10环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电崐泳区带顺序是 A.Gly.Asp.Arg.Cys B.Asp.Cys.Gly.Arg C.Arg.Gly.Cys.Asp D.Cys.Arg.Gly.Asp E.均处于同一位置 10.蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 A.含硫氨基酸的多少 B.脂肪族氨基酸的多少 C.碱性氨基酸的多少 D.芳香族氨基酸的多少 E.亚氨基酸的含量多少 11.哪一种蛋白质组份在280nm处具有最大光吸收 A.Trp B.Tyr C.Phe D.Cys E.肽键 12.除脯氨酸外，所有的a-氨基酸都能与茚三酮作用是： A.红色反应 B.黄色反应 C.绿色反应 D.紫兰色反应 E.紫红色 13.与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是 A.Phe B.Tyr C.Trp D.His E.Pro 14.蛋白质分子中的主键是 A.肽键 B.二硫键 C.酯键 D.盐键 E.氢键 15.关于肽键特点描述的错误是 A.肽键中的C-N键较N-C键短 B.肽键中的C-N键有单，双键双重性 C.肽键有顺反两种构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面 E.肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 16.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于 A.氨基酸的组成，顺序和数目 1 蛋白质化学 一、名词解释 1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。 2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。 3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。 4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。 5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。 6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out ）。 8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。 9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 二、填空 1、不同蛋白质的含（N ）量颇为相近，平均含量为（16）%。 2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。 3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk 分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。 <碱性氨基酸；PI= ()R k p k p '+'22 1> 5、氨基酸的结构通式为（ ）。 6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。 7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 习题——蛋白质化学 一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键是（ C ） A．氢键B．疏水键C．肽键D．二硫键 2、蛋白质变性后可出现的现象是（ D ） A．一级结构发生改变B．构型发生改变 C．分子量变小D．构象发生改变 3、血红蛋白的氧合曲线呈（A） A．S形曲线B．抛物线C．双曲线D．直线4、蛋白质变性后出现的变化是（D ） A．一级结构发生改变B．溶解度变大 C．构型发生改变D．构象发生改变 5、每分子血红蛋白可结合氧的分子数为（ D ） A．1 Ｂ．2 Ｃ．3 Ｄ．4 6、不会导致蛋白质变性的方法有（A） A．低温盐析B．常温醇沉淀 C．用重金属盐沉淀D．用三氯乙酸沉淀 7、下列不具有手性碳原子的氨基酸是（ D ） A．丝氨酸B．丙氨酸C．亮氨酸D．甘氨酸8、下列氨基酸中，含有吲哚环的是（ C ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸9、某一蛋白质分子中一个氨基酸发生变化，这个蛋白质（A） A．二级结构一定改变B．二级结构一定不变 C．三级结构一定改变D．功能一定改变 10、煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳（ C ） A、抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 B、抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱累积，引起神经中毒的症状 C、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的能力，使患者因缺氧而死亡 D、抑制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 11、肌红蛋白的氧合曲线呈（A） A．双曲线B．抛物线C．S形曲线D．直线 12、测定蛋白质含量必需有完整的肽键的方法是（ C ） A．紫外吸收B．凯氏定氮法C．双缩脲法D．茚三酮反应13、下列氨基酸是必需氨基酸的为（C ）． A．丙氨酸B．精氨酸C．赖氨酸D．谷氨酰氨14、维持蛋白质三级结构主要靠（ D ） A．范德华力B．氢键C．盐键D．疏水相互作用15、氨基酸与蛋白质共有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应16、可分开抗体IgG分子的重链和轻链（-S-S-相连）的试剂是（ B ） A．胃蛋白酶B．巯基乙醇C．尿素D．乙醇胺17、Sanger试剂是指（B ） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸18、蛋白质变性是由于（A） A．氢键被破坏B．肽键断裂 C．蛋白质降解D．水化层被破坏及电荷被中和 19、Edman试剂是指（A） A．PITC B．DNFB C．DNS-C1 D．对氯苯甲酸20、下列氨基酸中，含有咪唑基的是（ D ） A．蛋氨酸B．苏氨酸C．色氨酸D．组氨酸 21、下列是非必需氨基酸的是（B ） A．亮氨酸B．丙氨酸C．赖氨酸D．异亮氨酸 22、氨基酸有的性质是（C ） A．胶体性质B．变性性质C．两性性质D．双缩脲反应23、蛋白质在等电点时，应具有的特点是（ D ） A．不具有正电荷B．不具有负电荷 C．既不具有正电荷也不具有负电荷D．在电场中不泳动 24、以下说法错误的是（A） A. pH增加，血红蛋白与氧的亲和力增加 B. 二氧化碳分压增加，血红蛋白与氧的亲和力下降 第一章蛋白质化学作业 一、名词解释 1. 氨基酸等电点pI 2. 氨基酸残基 3. 蛋白质一级结构 4. 蛋白质二级结构 5. 超二级结构 6. 蛋白质三级结构 7. 结构域 8. 蛋白质四级结构 9. 别构效应 10. 蛋白质的沉淀作用 11. 蛋白质的变性作用 12. 盐析作用 二、填空题 1.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有、和。 酸性氨基酸有和。 2．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 （1）是带芳香侧链的极性氨基酸。 （2）和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 （3）是含硫的极性氨基酸。 3.氨基酸的等电点(pI)是指________________。 4..氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH 8.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含个氨基酸残基，高度为 。每个氨基酸残基沿轴上升，并沿轴旋转度。 9.维持蛋白质构象的化学键有、、、和 。 10.测定蛋白质浓度的方法主要有、、和 。 11.用试剂可区分丙氨酸和色氨酸。 12.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有和 。 13．蛋白质的二级结构有、、和。 14. α螺旋结构的稳定主要靠链内的，β折叠结构的稳定主要靠链间的。 三、是非题 1.[ ]蛋白质分子中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。 2.[ ]自然界的蛋白质均由L-型氨基酸组成。 3.[ ]当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时，该基团有一半以上被解离。 4.[ ]CNBr能裂解Gly-Met-Pro三肽。 5.[ ]双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 6.[ ]天然氨基酸都具有一个不对称α-碳原子。 7.[ ]亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。 8.[ ]用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 9.[ ]变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的。 10.[ ] 蛋白质的氨基酸顺序(一级结构)在很大程度上决定它的构象(三维结构)。 11.[ ] 某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。 12.[ ]在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。 13. [ ]脯氨酸不能参与α螺旋，它使α螺旋弯曲，在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，每一个弯曲处并 不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个弯曲。 14. [ ]维持蛋白质三级结构最主要的作用力是氢键。 15. [ ]大多数蛋白质的主要带电基团是由它N端的氨基和C端的羧基组成。 16. [ ]蛋白质的亚基和肽链是同义的。 17. [ ]生活在空气稀薄的高山地区的人和生活在平地上的人比较，高山地区的人血液中2，3－二磷酸甘 油酸（2，3-DPG）的浓度较低。 18. [ ]血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧。 19. [ ]溶液的PH值可以影响氨基酸的等电点。 20. [ ]蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。 21. [ ]一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。 －第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少？ A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两个羧基的氨基酸就是: A.精氨酸 B.赖氨酸 C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键就是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键 D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的就是: A.天然蛋白质分子均有的这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要就是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素就是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征就是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性就是由于: A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变 C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 8.变性蛋白质的主要特点就是: A.粘度下降 B.溶解度增加 C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.＞8 C.＜8 D.≤8 E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题(在备选答案中有二个或二个以上就是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸 D.半胖氨酸 2.下列哪些就是碱性氨基酸: A.组氨酸 B.蛋氨酸 C.精氨酸 D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸就是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的就是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层 C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些就是正确的: A.就是一种伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键就是: A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A.pI为4、5的蛋白质 B.pI为7、4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质 D.pI为6、5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有: 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对 大学生物化学试题库三 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以离子形 第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定，pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构，但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中，α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是（）。B A．-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋，与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是（）。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域，那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是（）。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是（）。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR 蛋白质化学复习总结 1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。几乎所有的酶都是蛋白质。 2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。 3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。 4、20种氨基酸都属于L-构型。20种氨基酸平均分子量为138。 5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。 6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。 7、氨基酸的化学性质： ⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。 氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。 ⑵等电点( isoelectric point，pI )：在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷数相等，即净电荷为零，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI 表示。氨基酸在等电点时溶解度最小。当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。pH第一章蛋白质化学习题答案
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
蛋白质化学复习题1
生物化学-蛋白质化学练习含答案
蛋白质化学复习题
1蛋白质化学(答案)
生物化学名词解释——蛋白质
蛋白质化学习题参考答案
第一章蛋白质化学(作业)
蛋白质化学练习题及参考答案
生物化学-蛋白质化学练习含答案
最新生物化学蛋白质测试题
生物化学试题及标准答案(蛋白质化学部分)
第一章 蛋白质化学习题及答案
生物化学-蛋白质化学复习总结