生物化学精美插图英文版CH15
有机化学英文原版ppt
Number of Covalent Bonds to an Atom Atoms with one, two, or three valence electrons form one, two, or three bonds Atoms with four or more valence electrons form as many bonds as they need electrons to fill the s and p levels of their valence shells to reach a stable octet
1.1 Atomic Structure
Structure of an atom
Positively charged nucleus (very dense, protons and neutrons) and smal (10-15 m) Negatively charged electrons are in a cloud (10-10 m) around nucleus Diameter is about 2 × 10-10 m (200 picometers (pm)) [the unit angstrom (Å) is 10-10 m = 100 pm]
1.5 The Nature of the Chemical Bond
Atoms form bonds because the compound that results is more stable than the separate atoms Ionic bonds in salts form as a result of electron transfers Organic compounds have covalent bonds from sharing electrons (G. N. Lewis, 1916) Lewis structures shown valence electrons of an atom as dots Hydrogen has one dot, representing its 1s electron Carbon has four dots (2s2 2p2) Stable molecule results at completed shell, octet (eight dots) for main-group atoms (two for hydrogen)
生物化学英文课件Biochemistry-chapter 3
（1）Proteases cleavage：
1．Trypsin：C-terminal of Arg, Lys. High specificity
2．Chymotrypsin： C-terminal of Phe, Trp, Tyr.
1. Separation of amino acids by ion exchange chromatography
Amino Acid Separation
Unfortunately, amino acids are not colored as described in this overhead. Therefore, what methods would you use to first check if an amino acid is indeed present?
A-E-F-S-G-I-T-P-K
L-V-G-K
• Chymotrypsin Cleavage:
L-V-G-K-A-E-F S-G-I-T-P-K
• Edman degradation: L
• Correct sequence:
L-V-G-K-A-E-F-S-G-I-T-P-K
<2> Enzymatic hydrolysis：
7. Clostripain（Arg protease ）： c-terminal of Arg.
（2）Chemical cleavage：
1．CNBr： c-terminal of Met.
CNBr is useful because proteins usually have only few Met residues.
生物化学图片Microsoft PowerPoint 演示文稿
FIGURE 11–3 Fluid mosaic model for membrane structure. The fatty acyl chains in the interior of the membrane form a fluid, hydrophobic region. Integral proteins float in this sea of lipid, held by hydrophobic interactions with their nonpolar amino acid side chains.Both proteins and lipids are free to move laterally in the plane of the bilayer, but movement of either from one face of the bilayer to the other is restricted. The carbohydrate moieties attached to some proteins and lipids of the plasma membrane are exposed on the extracellular surface of the membrane.
FIGURE 3–22 Two-dimensional electrophoresis. (a) Proteins are first separated by isoelectric focusing in a cylindrical gel. The gel is then laid horizontally on a second, slab-shaped gel, and the proteins are separated by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Horizontal separation reflects differences in pI; vertical separation reflects differences in molecular weight. (b) More than 1,000 different proteins from E. coli can be resolved using this teard Reduction Potentials of Respiratory Chain and Related Electron Carriers Redox reaction (half-reaction) E (V) 2H 2e 8n H2 0.414 NAD H 2e 8n NADH 0.320 NADP H 2e 8n NADPH 0.324 NADH dehydrogenase (FMN) 2H 2e 8n NADH dehydrogenase (FMNH2) 0.30 Ubiquinone 2H 2e 8n ubiquinol 0.045 Cytochrome b (Fe3) e 8n cytochrome b (Fe2) 0.077 Cytochrome c1 (Fe3) e 8n cytochrome c1 (Fe2) 0.22 Cytochrome c (Fe3) e 8n cytochrome c (Fe2) 0.254 Cytochrome a (Fe3) e 8n cytochrome a (Fe2) 0.29 Cytochrome a3 (Fe3) e 8n cytochrome a3 (Fe2) 0.35 1 2 O2 2H 2e 8n H2O 0.8166
生物化学课件完整版(极其详细)之欧阳美创编
第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S （半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量× 6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOH COOH(Leu : L支链aa) H 2N — C —H H —C —NH 2R R L —α D—αaa 的分类方法：（一）氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类：第一类 脂肪族aa ：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa 中共九种：H — CH — COOH CH 2— CH — COO － CH 2—CH — COO －NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －CH 3— CH — CH —COO －NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO －CH 3— CH — CH 2— CH —كOُ－NH +3CH 3 NH +3 CH 3— CH 2—CH — CH — COO －CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO ——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO—NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)(Met :M )—COO — O OH 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2—CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N +— CH 2（CH 2）3— CH — COO — H 2N — C — NH —（CH2）3—CH — COO —NH 3+ NH 2+NH 3+（Lys:K ）(Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y)第三类 杂环aa ： HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NNH +3CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成四氢吡咯-2-羧酸 NH 2+(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
生物化学ppt第二章 讲课文档
需要，细胞通过主动转运方式，向内泵入K+，而向外泵出 Na+。
❖
主动转运过程可以被某些抑制剂抑制。
❖
主动转运所需的能量一般由ATP提供。
第十七页，共63页。
3. 功能
(3)能量转换
❖
生物体内的能量转换主要有两种：
❖
氧化磷酸化：通过生物氧化作用，将食物分子中存储的化学能
❖ 膜蛋白具有重要的生物功能，是生物膜实施
功能的基本场所。
❖
第五页，共63页。
1. 组成
外周蛋白 (peripheral protein)
❖
❖
❖
这类蛋白约占膜蛋白的20-30%，分布于双层脂膜的外
表层，主要通过静电引力或范德华力与膜结合。
外周蛋白与膜的结合比较疏松，容易从膜上分离出来。
外周蛋白能溶解于水。
生物膜中的糖类化合物在信息传递和相互识别方
面具有重要作用。
第九页，共63页。
2. 结构
2．生物膜的结构
• 生物膜是以磷脂、胆固醇和糖脂为主构成的双层脂膜
磷脂双层膜
(Phospholipid bilayer)
胆固醇(Cholesterol)
脂质(Lipid)
细胞骨架丝状体
(Filament of cytoskeleton)
挥发后，水表面即形成无序排列的双亲分子层。在对溶液表面进行压缩（必须
严格控制表面压，否则将引起膜的破裂），即可得到具有高度由序排列的单分
子层膜。 LB膜制备仪的基本结构和单分子层膜形成过程如图2.10所示。
☆常用的双亲性分子是：花生酸（正二十烷酸）和磷脂，其中花生酸的成膜性
《生物化学》第七版
/course/swhx/skja_0.htm http://202.198.0.22/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html
授课章节
绪论 第一章 蛋白质的结构与功能
授课对象
2009级 口腔、临本 3 班
学时
6
时间
2010 年
8 月 30 日—9 月 1 日
水缩合而形成的化学键。
20 mins
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与 C末端），氨基酸残基；
生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经
肽。
三、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质一级结构 概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
5 mins
主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相
互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。
3. 蛋白质的三级结构 概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中 10 mins
所有原子在三维空间的排布位置。
主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德华力
等。
蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生
物活性的丧失。
变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结
构。
教学主要内容
备注
造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重
金属离子及生物碱试剂等 。
蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力
消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
2. 蛋白质的二级结构 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链 20 mins
生物化学英文课件-酶
immuno- characters.
Lactate dehydrogenase (LDH)
LDH
pyruvate Lactate
H subunit Tetramer LDH (M.W. 130,000)
M subunit Subunit: H (Chr12) M (Chr11)
Cellulose Acetate Membrane Electrophoresis result of LDH isoenzymes _
monomeric enzyme：only contain a
polypeptide chain with tertiary structure. oligomeric enzyme：contain two or more polypeptide chains associated by noncovalent bonds.
3.6 Clinical Applications of Enzymes
3.1 Structure and Function
of Enzymes
3.1.1 structure of enzymes
3.1.1.1 composition of Enzyme Molecules
Simple enzymes——proteins enzymes Conjugated enzymes (holoenzyme) apoenzyme
approximation and orientation of reactants
as bridge between substrate and enzyme
neutralize negative charges to decrease electrostatic repulsion
2024版生物化学PPT课件
22
06
基因表达调控与疾病关系
2024/1/29
23
基因表达调控概述
2024/1/29
基因表达调控的定义 基因表达调控是指在生物体内，通过特定的机制对基因的 表达进行精确的控制和调节，以确保生物体正常生长发育 和适应环境变化。
基因表达调控的层次 基因表达调控可分为转录水平调控、转录后水平调控、翻 译水平调控和翻译后水平调控等多个层次。
2024/1/29
16
糖无氧氧化过程剖析
糖酵解过程
葡萄糖在细胞质中分解为 丙酮酸的过程。
2024/1/29
糖酵解关键酶
己糖激酶、磷酸果糖激酶、 丙酮酸激酶。
糖酵解生理意义
快速提供能量、糖异生原 料、其他代谢途径中间产 物。
17
糖有氧氧化过程剖析
2024/1/29
糖有氧氧化途径
葡萄糖在有氧条件下彻底氧化为水和二氧化碳的过程。
2024/1/29
酶的命名与分类
国际酶学委员会（IEC） 命名法；根据催化反应类 型分类，如水解酶、氧化 还原酶等。
酶的结构与功能
一级结构决定高级结构和 功能；活性中心与催化作 用；辅因子与酶活性。
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酶活性调节机制探讨
酶活性调节的意义
适应环境变化，维持生命活动正 常进行。
2024/1/29
酶活性调节的方式
2024/1/29
26
THANKS
感谢观看
2024/1/29
27
营养与健康
疾病预防与公共卫生
生物化学研究有助于了解人体对营养物质的 需求和代谢过程，为制定科学合理的膳食指 南提供依据。
通过生物化学手段可以监测人群中的生物标 志物，评估健康风险，为疾病预防和公共卫 生政策制定提供支持。