蛋白质的二级结构
蛋白质的结构层级
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一，它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始，逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元，共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起，形成多肽链，通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，多肽链围绕中心轴形成螺旋，每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成，形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构：多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成，这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力，如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构，例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构决定了三级结构的形成，最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结：蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列，二级结构是指氨基酸的局部排列方式，三级结构是指整个多肽链的立体构型，四级结构是指多个多肽链的组装。
蛋白质二级结构
蛋白质二级结构（secondary structure）二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α－螺旋、β－折叠、β－转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。
α－螺旋(α－helix)是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧,同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。
这种氢键大致与螺旋轴平行。
一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。
在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键，也能与水分子形成氢键。
如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。
疏水环境对于氢键的形成没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。
四种不同的α－螺旋β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。
可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。
α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。
需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。
平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。
在平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的排列反向β－折叠β－转角(β－turn)是种简单的非重复性结构。
在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。
β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。
蛋白质的一二三四级结构
蛋白质的一二三四级结构
蛋白质的一级结构：
是蛋白质分子的空间结构基础。
主要的化学键是肽键。
此外还可能有二硫键。
例如胰岛素A链与B链之间是二硫键。
蛋白质二级结构：
主要化学键是氢键。
基本形式有α－螺旋、β－转角、β－折叠和无规卷曲。
主要的化学键是氢键。
蛋白质粉三级结构：
一些只有一条多肽链组成的蛋白质结构能形成的最高空间结构就是三级结构。
形成和稳定主要依靠次级键，包括疏水作用，离子键，氢键，等。
蛋白质的四级结构：
两条及以上的独立三级结构的多肽链相互作用，由非共价键连接成特定的空间构象。
每条独立的三级结构多肽链称为一个亚基，单独存在时不具有生物学活性。
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一，其二级结构是指由蛋白质
分子内部氢键作用形成的空间结构，通常包括α-螺旋，β-折叠和β-转角。
这三种结构对于蛋白质分子的稳定性和功能具有重要作用。
其中，α-螺旋是一种紧密卷曲成直线的结构，具有很高的稳定性和可延展性；β-折叠是由相邻蛋白质链残基之间的氢键形成的平面折叠结构，形状
如多边形；β-转角是一种连接两个β-折叠的结构，常常出现在蛋白质
结构中较为多样的部分。
α-螺旋的英文缩写为α-helix；β-折叠的英文缩写为β-sheet；β-转角的英文缩写为β-turn。
总的来说，蛋白质二级结构对于蛋白质分子的结构和功能具有很大的
影响，因此研究蛋白质的二级结构是生物学和生物化学研究领域中的
一个重要方向。
随着技术的不断进步和研究的深入，对蛋白质二级结
构的认识也会日益深入，为生命科学的发展和生物技术的应用提供更
加扎实的基础。
3.3 蛋白质的二级结构
常见超 二级结 构类型
发卡
超二级结构的主要类型 （1）αα 是 一种α螺旋束，如由两股 平行或反平行排列的右手 螺旋段互相缠绕而成的左 手卷曲螺旋（coiled coil） 或称超螺旋； 是α-角蛋白（纤维蛋白 原）、肌球蛋白、原肌球 蛋白的主要结构构件
（2）β αβ 最简单的βαβ组合 又称βαβ 单元
(4)影响α螺旋稳定的因素: ① Pro由于-亚氨基上的H参与肽键形成后,再 无H参与链内氢键形成而使螺旋中断; Gly由于无侧链的约束,也不利于-螺旋形成。 ②R基团较大(如Phe、Trp)，特别是β-碳原子 上具有分支（如Ile、Leu、Val、Thr ）不利于形 成-螺旋。 ③连续存在带相同电荷基团的残基时，同性电 荷相斥，如Glu和Asp、Lys和Arg。
♦ Gly 和 Pro 往往出现在β转角部位;
（－－Gly残基侧链为H原子，能很好地调整其他残基的 空间位阻，适于充当多肽链大幅度转向的成员；Pro残 基的环状侧链的固定取向有利于转角的形成）
♦ β转角有利于反平行β折叠的形成。
(2)3种类型：以Ⅰ型转角更为常见
Ⅰ型
Ⅱ型
5. 无规卷曲(random coil)—又称自由回转
变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏, 引起天然构象解体。 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931 年提出。 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而 紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是 变性。
他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是 由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的 和化学的因素所破坏。
B. -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基 团交替分布在片层的两侧。C-C 键（即侧链） 几乎垂直于折叠片平面。
蛋白质的一二三四级结构名词解释
蛋白质的一二三四级结构名词解释导言蛋白质是生物体中重要的基本分子，参与了许多生物活动和功能。
蛋白质的结构包含了一二三四级结构，这些结构决定了蛋白质的功能和性质。
本文将对蛋白质的一二三四级结构进行详细解释。
一级结构蛋白质的一级结构指的是其氨基酸序列的顺序。
氨基酸是蛋白质构成的基本单元，通过肽键连接在一起形成多肽链。
一级结构的特点是线性排列的氨基酸序列，可以用字母表示不同的氨基酸。
一级结构的确定对于理解蛋白质的功能和性质至关重要。
不同的氨基酸序列决定了不同的蛋白质，它们具有不同的结构和功能。
例如，胰岛素和丝氨酸蛋白酶就是由不同的氨基酸序列构成的，所以它们具有不同的生物活性和酶活性。
二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部的立体构象排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋α-螺旋是一种常见的二级结构，它是由一个多肽链围绕着一个轴线形成的螺旋状结构。
α-螺旋中相邻两个氨基酸之间的主要相互作用是氢键。
氢键的形成使得螺旋结构稳定，并且具有弹性和柔韧性。
β-折叠β-折叠是另一种常见的二级结构，它由多个β-链段排列组成。
β-折叠中相邻两个氨基酸之间的主要相互作用也是氢键。
不同的β-链段可以通过不同的氢键形成平行或反平行的排列方式。
β-折叠结构通常比α-螺旋结构更刚硬。
三级结构蛋白质的三级结构是指整个蛋白质分子的立体构象。
三级结构由一些局部的二级结构以及它们之间的转折、连接和空间排列方式组成。
三级结构的稳定性由氨基酸侧链之间的相互作用力决定。
蛋白质的三级结构对于其功能和折叠状态起着重要作用。
正确的三级结构使得蛋白质能够发挥其功能，而不正确的三级结构可能导致蛋白质失去功能或产生异常功能。
四级结构蛋白质的四级结构是由多个蛋白质亚基（多肽链）相互作用形成的。
多个多肽链通过非共价键（如氢键、静电作用力、疏水效应等）相互结合，形成一个整体的功能单元。
四级结构的典型例子是四聚体，由四个亚基组成。
每个亚基都具有自己的一二三级结构，而四聚体则通过这些亚基之间的相互作用力稳定在一起，并发挥特定的功能。
简述蛋白质的二级结构和超二级结构
蛋白质是生物体内构成细胞结构和参与生物代谢的重要物质，它在生命体内起着至关重要的作用。
而蛋白质的结构形式多种多样，其中二级结构和超二级结构是构成蛋白质的基本组成部分，对蛋白质的功能和性质具有重要影响。
一、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指不同氨基酸残基之间的空间排布和相互作用形成的结构。
常见的二级结构包括α螺旋、β折叠和无规卷曲。
其中，α螺旋是最常见的二级结构之一，其特点是氢键的形成使得氨基酸残基呈螺旋状排列，这种结构不仅稳定，而且在细胞膜上起着支撑和通道的作用。
而β折叠则是由氢键结合使得氨基酸残基形成平行或反平行的折叠排列，这种结构通常存在于蛋白质的折叠区域，提高了蛋白质的稳定性和功能性。
蛋白质的二级结构还包括一些无规卷曲的区域，这些区域不具有特定的空间排布，但在蛋白质的功能中起着重要的作用。
二、蛋白质的超二级结构蛋白质的超二级结构是指由多个二级结构相互作用和组合而成的更大的结构。
常见的超二级结构包括β转角、螺旋转角、结节螺旋和逆转角等。
其中，β转角是由两种β折叠区域之间的连接形成的结构，这种结构常见于蛋白质的连接区域，具有重要的功能。
螺旋转角是由α螺旋区域与β折叠区域之间的连接形成的结构，这种结构在蛋白质的功能和稳定性中发挥着关键作用。
结节螺旋和逆转角也是蛋白质中常见的超二级结构，它们在蛋白质的空间排布和功能性中具有重要的作用。
在总体上来看，蛋白质的二级结构和超二级结构是构成蛋白质的基本组成部分，它们对蛋白质的功能和性质有着重要的影响。
深入地了解和掌握蛋白质的二级结构和超二级结构对于深入研究蛋白质的功能和应用具有重要的意义。
个人观点和理解：蛋白质的二级结构和超二级结构是构成蛋白质的基本组成部分，它们对蛋白质的功能和性质具有重要的影响。
而对于生命科学和生物化学领域的研究者来说，深入地了解和掌握蛋白质的二级结构和超二级结构对于揭示生物体内的生命活动过程和疾病机制具有重要的意义。
我认为蛋白质的二级结构和超二级结构是一个非常值得深入探讨的话题，也是一个具有广泛应用前景的研究领域。
关于蛋白质二级结构的叙述,正确的是
关于蛋白质二级结构的叙述,正确的是
关于蛋白质二级结构的叙述，正确的是：
A.氨基酸的排列顺序
B.每一氨基酸侧链的空间构象
C.局部主链的空间构象
D.亚基间相对的空间位置
E.每一原子的相对空间位置
【答案】C。
解析：蛋白质分子分为一级、二级、三级和四级结构，后三者称高级结构。
一级结构是指蛋白质分子中从N端至C端的氨基酸排列顺序。
二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间构象。
三级结构是指整条肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
四级结构是指蛋白质分子中各亚基间的空间排布。
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蛋白质的结构具有多种结构层次，包括一级结构和空间结构，空间结构又称为构象。
空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。
在二级与三级之间还存在超二级结构和结蛋白质的二级结构构型：指一个不对称的化合物中不对称中心上的几个原子或基团的空间排布方式。
如单糖的α-、β-构型，氨基酸的D-、L-构型。
当从一种构型转换成另一种构型的时候，会牵涉及共价键的形成或破坏。
构象：指一个分子结构中的一切原子绕共价单键旋转时产生的不同空间排列方式。
一种构象变成另一种构象不涉及共价键的形成或破坏。
蛋白质的二级结构蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链的主链本身在空间的排列、或规则的几何走向、旋转及折叠。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
氢键是稳定二级结构的主要作用力。
主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角、自由回转。
二面角的概念蛋白质中非键合原子之间的最小接触距离(A)1.3 蛋白质的结构（1）肽链空间构象的基本结构单位为肽平面或肽单位。
肽平面是指肽链中从一个Cα原子到另一个Cα原子之间的结构，共包含6个原子（Cα、C、O、N、H、Cα），它们在空间共处于同一个平面。
（2）肽键上的原子呈反式构型 C=O与N-H p204（3）肽键C-N键长0.132nm,比一般的C-N单键(0.147nm)短，比C=N双键(0.128nm)要长，具有部分双键的性质，不能旋转。
（二）蛋白质的构象蛋白质多肽链空间折叠的限制因素：Pauling和Corey在利用X-射线衍射技术研究多肽链结构时发现：1.肽键具有部分双键性质：2.肽键不能自由旋转3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子（Cα）都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面（peptide plane）或酰胺平面（amide plane）。
4.二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。
1.α-螺旋及结构特点p207螺旋的结构通常用“S N”来表示，S表示螺旋每旋转一圈所含的残基数，N表示形成氢键的C=O与H-N原子之间在主链上包含的原子数。
又称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：1.多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;2.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢形成氢键。
3.蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋。
无规卷曲或自由回转（nonregular coil） p212 了解指无一定规律的松散盘曲的肽链结构。
酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。
纤维状蛋白 (了解)纤维状蛋白质(fibrous protein)广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外表保护成分，占脊椎动物体内蛋白质总量的一半或一半以上。
这类蛋白质外形呈纤维状或细棒状，分子轴比(长轴／短轴)大于10(小于10的为球状蛋白质)。
分子是有规则的线型结构，这与其多肽链的有规则二级结构有关，而有规则的线型二级结构是它们的氨基酸顺序的规则性反映。
纤维状蛋白质的类型(了解)纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可溶性两类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等；后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包括微管(microtubule)和肌动蛋白细丝(actin filament)，它们是球状蛋白质的长向聚集体(aggregate)。
角蛋白 Keratin(了解)角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，属于结构蛋白。
角蛋白中主要的是α-角蛋白。
α-角蛋白主要由α-螺旋构象的多肽链组成。
一般是由三条右手α-螺旋肽链形成一个原纤维（向左缠绕），原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋白质。
α-角蛋白的伸缩性能很好，当α-角蛋白被过度拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。
此时α-角蛋白转变成β-折叠结构，称为β-角蛋白。
毛发的结构(了解)一根毛发周围是一层鳞状细胞(scaIe cell)，中间为皮层细胞(cortical celI)。
皮层细胞横截面直径约为20μm。
在这些细胞中，大纤维沿轴向排列。
所以一根毛发具有高度有序的结构。
毛发性能就决定于α—螺旋结构以及这样的组织方式。
1.超二级结构指蛋白质中相邻的二级结构单位（α-螺旋或β-折叠或β-转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体。
2.超二级结构的基本类型：αα、βαβ、βββ2．结构域（structural domain） p222 理解在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，再组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域称为结构域。
（三级结构的局部折叠区）。
它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。
蛋白质的三级结构维持三级结构的作用力（掌握）1.氢键：多肽主链上的羰基氧和酰胺氢之间形成的氢键是稳定蛋白质二级结构的主要作用力。
此外，还可在侧链与侧链，侧链与介质水，主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
2.范德华力：包括3种较弱的作用力：定向效应，诱导效应，分散效应。
分散效应是在多数情况下主要作用的范德华力，它是非极性分子或基团间仅有的一种范德华力即狭义的范德华力，也称london分散力。
这是瞬时偶极间的相互作用，偶极方向是瞬时变化的。
范德华力包括吸引力和斥力。
3.疏水键（疏水相互作用）——在水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。
这一现象称为疏水相互作用。
4.离子键（盐键）：正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用5.二硫键疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用，它是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱动力三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学功能的特定区域。
蛋白质的四级结构四级结构二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。
四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
单独亚基，无生物学功能，当亚基聚合成为具有完整四级结构的蛋白质后，才有功能。
具有四级结构的蛋白属于寡聚蛋白或多体蛋白。
（寡聚蛋白中亚基可以是相同的或不相同的，亚基相同时，分子具有对称性）▪实质：蛋白质的四级结构实际上研究亚基之间的相互作用、空间排布及亚基接触部位的空间布局。
维持蛋白质四级结构的主要作用力在蛋白质四级结构中，亚基之间的作用力主要包括：氢键、离子键、范德华力和疏水键。
即亚基之间通过次级键彼此缔合在一起（二硫键？）疏水键是最主要的作用力。
1.5 蛋白质的理化性质及分离纯化一、蛋白质的两性电离和等电点 p291 掌握蛋白质与氨基酸相似，也具有两性电离的性质。
蛋白质的多肽链含有末端氨基和羧基，一些侧链上含有可解离的基团，有的可以接受氢离子，有的可以电离出氢离子，因此蛋白质具有酸碱两性电离的性质。
它的两性电离比氨基酸复杂。
对某一蛋白质而言，在某一pH下，当它所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH就称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的等电点的大小与蛋白质的氨基酸组成有关。
蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质，如：扩散慢、易沉降、粘度大、不能透过半透膜，在水溶液中可形成亲水的胶体。
蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、带电荷。
当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。
三、蛋白质的沉淀作用使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，方法有：1. 盐析：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质盐如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等，使蛋白质从溶液中析出，称为蛋白质的盐析。
而低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质的溶解度增加，该现象称为盐溶。
盐析的机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
盐析法是最常用的蛋白质沉淀方法，该方法不会使蛋白质产生变性2.有机溶剂沉淀法：在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理：破坏蛋白质的水化膜。
有机溶液沉淀蛋白质通常在低温条件下进行，否则有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变性。
3.重金属盐沉淀（条件：pH 稍大于pI为宜）：在蛋白质溶液中加入重金属盐溶液，会使蛋白质沉淀。
重金属沉淀法的机理：重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。
重金属沉淀蛋白质会使蛋白质产生变性，长期从事重金属作业的人应多吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法（条件：pH稍小于pI）生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。
能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。
生物碱试剂一般为弱酸性物质，如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
生物碱试剂沉淀蛋白质的机理：在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
“柿石症”的产生就是由于空腹吃了大量的柿子，柿子中含有大量的单宁酸，使肠胃中的蛋白质凝固变性而成为不能被消化的“柿石”。
5.弱酸或弱碱沉淀法：用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH处于等电点处，使蛋白质沉淀。
弱酸或弱碱沉淀法机理：破坏蛋白质表面净电荷。
四、蛋白质的变性作用、结絮和凝固1.蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
2.使蛋白质变性的因素1）物理因素：高温、高压、射线等2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等3.变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无4. 蛋白质变性后的表现：生物活性丧失；溶解度降低，对于球状蛋白粘度增加；生化反应易进行；光吸收系数增大；组分和分子量不变。
序的状态，一级结构不破坏。
五、蛋白质的颜色反应蛋白质的颜色反应主要与其定性、定量测定有关：1.茚三酮反应：多肽与蛋白质都能与之反应生成蓝色化合物。
2.双缩脲反应：多肽与蛋白质都能和双缩脲试剂反应，随着肽键的数目越多，颜色依次为粉红、紫红、紫、蓝。
3.酚试剂反应：多肽与蛋白质与酚试剂生成蓝色的化合物。
另外，前面提到的氨基酸颜色反应蛋白质都具有。
六、蛋白质的紫外吸收特征蛋白质溶液能在近紫外区（280nm处）有光吸收，主要是由带芳香环的氨基酸决定的。
其对紫外光吸收能力的强弱顺序为：色（Trp）>酪（Tyr）>苯丙（Phe）。
1.6 蛋白质的分离纯化与测定构域这两个结构层次。