生化简答题大全及答案教学文稿
生化简答题
名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。
9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。
10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
生化简答题与答案
生化简答题●肿瘤抑制因子p53在调控磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway, PPP)中的作用机制6-磷酸葡糖脱氢酶此酶为磷酸戊糖途径的关键酶，其活性的高低决定6-磷酸葡糖进入磷酸戊糖途径的流量。
此酶活性主要受NADPH/NADP+比值的影响，比值升高则被抑制，降低则被激活。
另外NADPH对该酶有强烈抑制作用。
p53可以与磷酸戊糖途径上的第一步反应的关键酶葡萄糖-6-磷酸脱氢酶(glucose-6-phosphate dehydrogenase，G6PD)相结合，并且抑制它的活性。
在正常情况下，p53参与阻止这一途径的进行，细胞中的葡萄糖因此被主要用于进行酵解和三羧酸循环；在p53发生突变或缺失的肿瘤细胞中，由于p53的突变使它失去与G6PD 结合的能力和对G6PD的抑制，细胞中利用葡萄糖的另一代谢途径即磷酸戊糖途径因此加速进行，大量消耗葡萄糖，这一发现部分解释了自19世纪20年代末科学家所提出的Warburg 现象（Warburg effect）。
另外，由于PPP的加速，产生大量NAPDH及戊糖（DNA的组份原料），可以满足肿瘤细胞快速生长所需要的大量的DNA复制。
这一研究还第一次提出：p53除了具有转录活性外，还具有催化功能，它通过与底物瞬时结合，以”hit-and-run”的模式使G6PD酶的活性降低。
● 结合所学糖代谢所学知识,分析临床上使用果糖2,6二磷酸辅助治疗心肌缺血的机制.F-2,6-2P是磷酸果糖激酶-1（PFK-1）的别构激活剂，能够促进葡萄糖的分解，产生ATP，为心肌提供能量，弥补了因缺血造成的能量不足。
【二磷酸果糖（ＦＤＰ）属于心血管类正性肌力药物，是机体葡萄糖代谢中的一个重要中间产物，二磷酸果糖在代谢过程中通过刺激果糖激酶和丙酮酸激酶的活性，增加细胞内三磷酸腺苷（ＡＴＰ）和磷酸肌酸的浓度，具有调节细胞代谢，增加细胞能量，维持细胞骨架，提高红细胞韧性和释氧等功能。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化简答题
在pH4.2的环境中，清蛋白带正电荷，具有与阴离子染料溴甲酚绿 （BCG）结合的特性，而此时球蛋白基本不结合BCG，故可直接测定血 清中的清蛋白。BCG 法灵敏度高、操作简便、重复性好，能自动化。 虽然α和β球蛋白与BCG也能起慢反应，但缩短反应时间即能去除此非特 异性反应，自动分析法使显色反应10-30秒后即可进行比色，因而使该 血清中的蛋白质因为都是由氨基酸组成，性质相似，故除少数蛋白质有 某种特性可利用，如清蛋白能用BCG法测定外，其他蛋白测定都需制备 特异的抗血清，采用免疫化学方法测定。ALB、PA、AAT、AAG、Hp 、AMG、Cp、TRF、CRP，以及免疫球蛋白IgG、IgM、IgA和补体C3 、C4，这14种蛋白质目前已有国际公认的标准参考物质，能用免疫比浊 法测定血清和其他体液中的这些蛋白质。此外，免疫球蛋白轻链κ和λ、 甲胎蛋白（AFP）、β2微球蛋白等在体液中的浓度也可用上述方法测定 血浆脂蛋白包括CM、VLDL、LDL、HDL等，运输胆固醇、甘油三酯、 磷脂及脂肪酸，前清蛋白与清蛋白运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素 、多种药物等，甲状腺素结合球蛋白运输甲状腺激素，皮质素结合球蛋 白运输皮质醇，类固醇激素结合球蛋白运输类固醇激素，视黄醛结合蛋 白运输视黄醛，转铁蛋白运输铁，结合珠蛋白运输血红蛋白，血色素结 合蛋白运输血红素，铜蓝蛋白运输铜。 1）用于贫血的鉴别诊断：在缺铁性贫血中TRF增加，同时有血清铁下 降及铁饱和度下降；再生障碍性贫血时TRF正常或低下，因红细胞对铁 的利用障碍，因而血清铁正常或增高，铁饱和度升高，可超过50%，甚 至达90%。（2）TRF在急性时相反应中含量往往降低。（3）作为营养 状态的一项指标，其生物半寿期较短，故能及时地反映脏器蛋白的急剧 当出现遗传性苯丙氨酸羟化酶缺乏或不足时，苯丙氨酸不能正常转变成 酪氨酸，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸等代谢 产物。血中苯丙氨酸极度升高，苯丙酮酸也异常升高并出现苯丙酮酸尿 。PKU患者有智力缺陷，其严重程度与血苯丙氨酸升高的水平和持续时 间有关，因而患儿出生后3月内即需用低苯丙氨酸膳食治疗，控制血中 苯丙氨酸浓度，可以改善症状，防止痴呆发生。这种治疗最少至10岁， （1）尿酸排泄障碍：当肾小球滤过率下降，或近端肾小管对尿酸的重 吸收增加或（和）分泌功能减退时，便导致高尿酸血症。其中一部分是 机制不明的多基因性遗传缺陷引起，另一部分由继发性慢性肾疾患等引 起。（2）尿酸生成过多1）由嘌呤合成代谢紊乱引起，其中大多数属多 基因遗传缺陷，机制不明。其中酶缺陷引起者仅占少数：①次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺乏；②PRPP合成酶亢进；③葡萄糖6-磷酸酶（G6pase）缺乏，引起葡萄糖-6-磷酸增多，并沿磷酸戊糖代谢 途径转化成较多的PRPP，使嘌呤合成增多。④腺嘌呤磷酸核糖转移酶 （APRT）缺乏。2）嘌呤分解增加：在骨髓增殖性疾病等，有旺盛的细 血液pH为7.4时，尿酸钠的溶解度约为0.42mmol/L（7mg/dl），尿酸浓 度>0.42mmol/L 时血浆尿酸已成过饱和状态，当浓度>0.48mmol/L持久 不降，并出现血浆清蛋白及α1α2球蛋白减少、局部pH降低或局部温度 降低时即可使尿酸钠呈微小结晶析出。尿酸盐结晶较易沉淀在血管较 少，基质中粘多糖含量较丰富的结缔组织、软骨和关节腔内。运动、饮 酒、应激、局部损伤等都可诱发这些部位急性炎症发作，如运动使这些 组织容易发生缺氧，于是出现糖酵解加速，乳酸产生增多，pH降低， 导致局部尿酸钠结晶析出。微小的尿酸钠结晶表面可吸附IgG，在补体 参与、多型核白细胞吞噬作用及各种炎症介质作用下，导致组织发生炎 胰岛素原被分解为胰岛素与31个氨基酸的C肽，二者以等摩尔数分泌入 血，C肽虽然没有生物学活性但对于保证胰岛素的正常结构是必需的。 C肽的半寿期约35min，比胰岛素更长，且其降解不在肝脏而在肾脏， 肝脏的代谢可以忽略，所以与外周血胰岛素浓度相比，可更好地反映胰 岛β细胞功能。而且C肽不受外源性胰岛素干扰，也不与胰岛素抗体反应 影响的激素有胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、生长激素、皮质醇、甲 状腺激素、长抑素。 影响因素有：包括HbA1和HbA0 、 糖化血红蛋白的形成是不可逆的 、 反映过去6～8周的平均血糖水平、 用胰岛素治疗的糖尿病人，应将糖 化血红蛋白作为常规检测指标
生化简答题答案
一：1）有两条脱氧核苷酸链组成，两条链平行、反向。
2)两链之间以碱基互补配对，由氢键相连，C和G A和T3）两链以同一中心轴螺旋，形成右手双螺旋结构，每10个碱基上升一圈螺距3.4nm4）双螺旋结构横向以氢键稳固，纵向靠疏水基的水平堆积力二：mRNA：含有三联体密码，蛋白质合成的模板。
tRNA：转运氨基酸的作用rRNA：与蛋白质结合生成核蛋白体，是蛋白质合成的产所。
三：在5’端以7-甲基鸟嘌呤基三磷酸鸟苷为分子的起始结构，称为帽子结构（7-甲基鸟嘌呤，3磷酸鸟苷）在3’端有一段长短不一的多聚腺苷结构，称为多聚A尾从5’端到3’端每三个碱基为一组，为一个三联体密码。
四：相同点：1）反应前后，没有质和量的变化2）能催化热效应允许的反应3）不能改变平衡点不同点：1）酶对底物的有高度特异性2）酶蛋白质，对热敏感，对反应条件的要求高3）酶的高效性4）酶的反应受多种因素的影响五：绝对特异性：只能作用于特定的结构底物，催化一种反应，得到特定的产物相对特异性：可以作用于一类的化合物或是一类的化学键，得到一定的产物，这种酶对底物要求不严格。
立体异构特异性：有些酶仅作用于底物立体异构中的一种。
六：酶活性中心以内的必须基团和酶活性中心以外的必须基团。
酶活性中心以内的必须基团又分为酶结合部位和酶催化部位酶结合部位：将底物固定于酶的活性中心。
酶的催化部位：使底物不稳定，最终生成相应的产物。
酶活性中心以外的必需基团：为维持酶的活性中心的空间构象所必须。
七：酶的浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂、反应时间等八：竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，与底物竞争酶的活性中心结合，增加底物浓度可以减轻抑制。
增加Km。
非竞争性抑制：抑制剂与底物没有相似之处，抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，增加底物浓度不能减轻抑制，反应速度下降，反应的平衡点不变。
九：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，只是酶前体，但水解掉一个或多个肽键的时候，酶的活性中心暴露或形成，有重要的生理意义。
生物化学简答题答案
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有2.5个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。
乙醛酸循环反应分为五步（略）。
总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。
乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。
4. 简述氨基酸代谢的途径。
生化简答题
1．什么叫蛋白质的二级结构？有哪几种常见类型？
2.简述DNA右手双螺旋结构要点。
3真核生物细胞核中的DNA是如何组装成染色体的？
4什么是同工酶，有何生理意义？
5.磷酸戊糖途径有什么生理意义？
6.简述人体血糖的来源与去路。
7什么是脂肪动员，其关键酶是什么？
8.简述RNA在蛋白质合成中的作用。
9简述胆固醇在体内的转化途径。
10给受试大鼠注射DNP(二硝基苯酚)可能引起什么现象?其机制何在?
11什么叫嘌呤核苷酸的从头合成？
12、简述体内血氨的主要来源与去路。
13、为什么肝硬化腹水病人不宜使用碱性利尿药？
14、若给动物食入丙酮酸，它在体内可转变为哪些物质?
15.论述DNA复制和转录的异同点？
16简述糖异生的生理意义。
17简述酮体生成的生理意义。
18简述三羧酸循环的主要反应结果及其生理意义。
19试述血浆脂蛋白的种类（电泳法）及其功能。
20以磺胺药为例说明竞争性抑制作用的特点。
21简述扩充后的分子遗传学中心法则
22简述糖酵解和糖异生过程的不同点及相关酶。
23试述乳糖操纵子结构模型及其调控机理。
24参与磷酸二酯键形成的酶有哪些？
25简述体内丙氨酸的联合脱氨基作用过程。
26试述叶酸缺乏产生巨幼红细胞性贫血的生化机制27试述体内乙酰CoA的来源与去路。
28简述真核生物RNA聚合酶的种类、性质及功能。
29什么是药物代谢转化，它有何意义？
30什么叫遗传密码，有何特点？。
生化技术复习题简答题问答题
思考题生物大分子物质的制备简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点?特点：与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性：（1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。
还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。
（2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。
（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。
分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。
（4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。
（5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。
生物材料选择的一般原则有哪些？生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。
材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。
但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。
材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。
生物材料如暂不提取应冷冻保存。
常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。
细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。
不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。
何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些?提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
1.脂类的消化与吸收：脂类的消化部位主要在小肠，小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解；肠内PH值有利于这些酶的催化反应，又有胆汁酸盐的作用，最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2.何谓酮体？酮体是如何生成及氧化利用的：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来，但肝脏不利用酮体。
在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后，转变成乙酰CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）？脂肪能转变成葡萄糖吗？为什么？人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，基本过程如下：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→合成脂肪酸→酯酰CoA葡萄糖→磷酸二羧丙酮→3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油→脂肪（储存）脂肪分解产生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能转变成葡萄糖，因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸，但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4.简述脂肪肝的成因。
肝脏是合成脂肪的主要器官，由于磷脂合成的原料不足等原因，造成肝脏脂蛋白合成障碍，使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积，形成脂肪肝。
5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶？胆固醇在体内可的转变成哪些物质？胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等，限速酶是HMG-CoA还原酶，胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。
7.写出甘油的代谢途径？甘油→3-磷酸甘油→(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因？在正常生理条件下，肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力，血中仅含少量的酮体，在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时，脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也加强，肝脏生成酮体大大增加，当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时，血酮体升高，可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
生物氧化与体外氧化的相同点：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物和释放的能量是相同的。
生物氧化与体外氧化的不同点：生物氧化是在细胞内温和的环境中在一系列酶的催化下逐步进行的，能量逐步释放并伴有ATP的生成，将部分能量储存于ATP分子中，可通过加水脱氢反应间接获得氧并增加脱氢机会，二氧化碳是通过有机酸的脱羧产生的。
生物氧化有加氧、脱氢、脱电子三种方式，体外氧化常是较剧烈的过程，其产生的二氧化碳和水是由物质的碳和氢直接与氧结合生成的，能量是突然释放的。
10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。
影响氧化磷酸化的因素及机制：(1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥与复合体Ⅰ中的铁硫蛋白结合，抑制电子传递；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体Ⅲ；一氧化碳、氰化物、硫化氢抑制复合体Ⅳ。
(2) 解偶联剂：二硝基苯酚和存在于棕色脂肪组织、骨骼肌等组织线粒体内膜上的解偶联蛋白可使氧化磷酸化解偶联。
(3)氧化磷酸化抑制剂：寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F0质子通道回流，抑制磷酸化并间接抑制电子呼吸链传递。
(4)ADP的调节作用：ADP浓度升高，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。
(5) 甲状腺素：诱导细胞膜Na+-K+-ATP酶生成，加速ATP分解为ADP，促进氧化磷酸化；增加解偶联蛋白的基因表达导致耗氧产能均增加。
(6)线粒体DNA突变：呼吸链中的部分蛋白质肽链由线粒体DNA编码，线粒体DNA因缺乏蛋白质保护和损伤修复系统易发生突变，影响氧化磷酸化。
11．试述体内的能量生成、贮存和利用。
糖、脂、蛋白质等各种能源物质经生物氧化释放大量能量，其中约40% 的能量以化学能的形式储存于一些高能化合物中，主要是ATP。
ATP的生成主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式。
ATP是机体生命活动的能量直接供应者，每日要生成和消耗大量的ATP。
在骨骼肌和心肌还可将ATP的高能磷酸键转移给肌酸生成磷酸肌酸，作为机体高能磷酸键的储存形式，当机体消耗ATP过多时磷酸肌酸可与ADP反应生成ATP，供生命活动之用。
12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。
食物蛋白质的营养价值高低决定于所含必需氨基酸的种类和数量以及各种氨基酸的比例与人体蛋白质的接近程度。
单一食物易出现某些必需氨基酸的缺乏，营养价值较低，如果将几种营养价值较低的蛋白质混合使用，则必需氨基酸可相互补充从而提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。
小儿偏食易导致体内某些必需氨基酸的不足，食物蛋白质使用效率低，影响小儿的生长发育。
13．参与蛋白质消化的酶有哪些？各自作用？参与食物蛋白质消化的酶主要有来自胃粘膜的胃蛋白酶和来自胰腺的胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶A、B以及来自肠道的氨基肽酶、二肽酶、肠激酶。
胃蛋白酶和来自胰腺的消化酶初分泌时均为酶原，胃中盐酸可激活胃蛋白酶原，肠激酶可激活胰蛋白酶原，胰蛋白酶又可激活糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基蛋白酶原A、B。
胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶、糜蛋白酶均为内肽酶，可水解蛋白质内部肽键，将食物蛋白质消化为小分子多肽。
羧基蛋白酶A、B和氨基肽酶为外肽酶，可分别水解肽链C端和N端的肽键，产生大量的氨基酸和二肽，二肽酶水解二肽为两分子氨基酸。
通过诸消化酶的共同作用，食物蛋白质可消化为大量的氨基酸，然后吸收。
16．简述体内氨基酸代谢状况。
分布于体内各处的氨基酸共同构成氨基酸代谢库。
氨基酸有三个来源：（1）食物蛋白质消化吸收的氨基酸。
（2）体内组织蛋白质分解产生的氨基酸。
（3）体内合成的非必需氨基酸。
氨基酸有四个代谢去路：（1）脱氨基作用生成α-酮酸和氨，氨主要在肝脏生成尿素排泄，α-酮酸可在体内生成糖、酮体或氧化供能，此是氨基酸分解代谢的主要去路。
（2）脱羧基作用生成CO2和胺，许多胺类是生物活性物质如γ-氨基丁酸、组织胺等。
（3）生成其他含氮物如嘌呤、嘧啶等。
（4）合成蛋白质，以20种氨基酸为基本组成单位，在基因遗传信息的指导下合成组织蛋白质，发挥各种生理功能。
17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP？简述代谢过程。
1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水和二氧化碳、尿素可净生成16分子ATP，其代谢过程：天冬氨酸在肝细胞线粒体中经联合脱氨基生成1分子氨和1分子草酰乙酸并产生1分子NADH + H+。
1分子氨进入鸟氨酸循环与来自另1分子天冬氨酸的氨基形成1分子尿素，此步相当于消耗2分子ATP。
产生的1分子NADH + H+ 经呼吸链氧化生成3分子ATP。
草酰乙酸在线粒体中需1分子NADH + H+ 还原为苹果酸，苹果酸穿出线粒体在胞液中生成草酰乙酸和1分子NADH + H+ （NADH + H+ 在肝细胞中主要通过苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体补充消耗的1分子NADH + H+ ），草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸，分别消耗1分GTP和产生1分子ATP，可抵消。
丙酮酸进入线粒体经丙酮酸脱氢酶催化生成1分子乙酰CoA和1分子NADH + H+ ，经三羧酸循环及氧化呼吸链可产生15分子ATP，1分子天冬氨酸彻底分解合计可净产生15+3－2=16分子ATP。
22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能核苷酸具有多种生物学功用，表现在（1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？丙氨酸径联合脱氨基作用转化为丙酮酸丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，乙酰CoA进一步合成脂肪酸。
丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸，并进一步转化为磷酸二羧丙酮，磷酸二羟丙酮还原为З-磷酸甘油。
脂肪酸经活化为脂酰CoA后，与З-磷酸甘油经转酰基作用合成脂肪。
25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的？核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷（苷或称甙）化合物。
核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸（DNA，RNA）的基本单元，正如由氨基酸（基本单元）组成蛋白质（生物大分子）一样道理。
所以核酸也叫多聚核苷酸。
26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同？原核生物有DNA-pol Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ；真核生物为DNA-pol α、β、γ、δ、ε；而且每种都各有其自身的功能。
这是最主要的必需掌握的差别。
相同之处在于底物（dNTP）相同，催化方向（5ˊ→5ˊ）相同，催化方式（生成磷酸二酯键）、放出PPi相同等等；又如：解螺旋酶，原核生物是dnaB基因的表达产物（DnaB），真核生物就不可能是这个基因和这种产物。
27．复制的起始过程如何解链？引发体是怎样生成的？E.coli oriC位点上有规律的结构可被DnaA四聚体蛋白结合而使双链打开，DnaB,C蛋白的进一步结合使双链更为展开，DnaB蛋白就是解螺旋酶。
在此基础上，引物酶及其辅助蛋白结合在开链DNA上，形成引发体。
30.简述遗传密码的基本特点。
⑴连续性密码的三联体不间断，需三个一组连续阅读的现象。
⑵简并行几个密码共同编码一个氨基酸的现象。
⑶摆动性密码子第三个碱基与反密码子的第一个碱基不严格的配对现象。
⑷通用性所有生物共用同一套密码合成蛋白质的现象。
31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。
⑴mRNA 合成蛋白质的模板⑵tRNA携带转运氨基酸⑶rRNA与蛋白质结合成的核蛋白体是合成蛋白质的场所⑷原料二十种氨基酸⑸酶氨基酸-tRNA合成酶（氨基酸的活化），转肽酶（肽链的延长）等。
⑹蛋白质因子起始因子，延长因子，终止因子，分别促进蛋白质合成的起始、延长和终止。
32．简述原核生物基因转录调节的特点。
阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。
（1）σ因子决定RNA聚合酶识别特异性；（2）操纵子模型的普遍性；（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。
35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。
基因的获取：主要有以下几种途径：①．化学合成法：已知某种基因的核苷酸序列或根据某种基因产物的aa序列推导出该多肽链编码的核苷酸序列，再利用DNA合成仪合成。
②．基因组DNA：一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息，或整套基因的全部DNA片段。
从基因组DNA文库中获得。
③．cDNA文库。
④．聚合酶链反应------PCR 36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件？作为基因工程的载体必须具备的条件是：能独立自主复制。