生物化学科目研究生考试大纲
上海大学考研大纲858生物化学(理工)
蛋白质的胞内降解，氨基酸的共同分解代谢，尿素循环，氨基酸的生物合成，蛋白质代谢的调节。
重点：联合脱氨基作用、尿素循环等。
12、核酸代谢
核酸和核苷酸的分解代谢、核苷酸的生物合成。
重点：核酸的分解代谢。
13、DNA的复制和修复
DNA半保留复制、半不连续复制的过程、机理、参与的酶，DNA的损伤修复和DNA的突变。
考试科目：858生物化学（理工）
一、复习要求：
《生物化学》是生物科学类专业及其相关专业的一门重要的专业基础课，要求掌握生物化学的基本知识和基本理论，包括：生物大分子的结构与功能；生物物质与能量代谢及代谢调节；遗传信息传递与遗传物质代谢；基本的现代生物化学和分子生物学研究技术与原理。
二、主要复习内容：
4、核酸的化学
核酸的概念、类别、功能及组成特点，核酸的一级结构特点及测定方法，核酸的高级结构特点，核酸的主要理化性质，核酸的分析分离及鉴定原理。
重点：DNA和RNA的空间结构、理化性质及研究方法等。
5、激素化学
激素的概念与种类，常见动物激素的功能，激素的作用机制。
重点：含氮激素及作用机制。
6、维生素化学
16、代谢调节概论
代谢调节的涵义、重要性，酶合成的诱导及阻遏作用，酶的别构效应、共价调节，反义核酸的调节。
重点：酶合成的诱导及阻遏作用，酶的别构效应等。
重点：脂肪酸、脂肪、磷脂和胆固醇的结构与性质。
3、蛋白质化学
蛋白质的种类，天然氨基酸的种类、结构、重要的理化性质、分离制备及分析方法，蛋白质一级结构的特点、测定方法，蛋白质空间结构的概念、类型、结构特点，蛋白质重要的理化性质，蛋白质结构与功能的关系。
重点：氨基酸的结构、分析分离；多肽的序列测定；蛋白质的结构、性质、分离分析方法以及结构与功能的关系等。
东北农业大学338生物化学2020考研专业课初试大纲
东北农业大学2020年硕士研究生入学考试初试自命题科目考试大纲
科目代码：338 科目名称：生物化学
一考试要求：
要求考生比较系统地掌握基础生物化学课程的基本概念、基本原理和基本方法，能够运用所学的基本原理和方法分析、判断和解决有关理论和实际问题。
二考试内容：
1氨基酸，蛋白质，核酸，酶，维生素的基础相关知识
2 糖，脂类，氨基酸，核酸的合成与分解
3 DNA，RNA,蛋白质的生物合成
4 代谢调控
三考试形式
1考试为闭卷，笔试；
2 考试时间为3小时，满分150分。
四试卷结构
1 名词（20分）
2 选择（50分）
3 填空或实验题（20分）
4 问答题（60分）
五参考书目
杨荣武《生物化学原理》第二版
- 5 -。
考研《生物化学考试大纲》考试大纲
5、核酸、蛋白质的生物合成；细胞代谢和基因表达的调控；细胞通讯和细胞信号转导的概念；基因工程和蛋白质工程的概念和应用。
参考书目(须与专业目录一致)(包括作者、书目、出版社、出版时间、版次)：
1、杨荣武，生物化学原理，第三版，高等教育出版社，2018
2、王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，生物化学，第三版，高等教育出版社，2002
3、张洪渊，生物化学教程，第四版，四川大学出版社，2017
20xx年硕士研究生入学考试专业课课程（考试）大纲
一、考试科目名称:338 生物化学
招生学院和专业：生物科学与工程学院 生物与医药
基本内容:
1、掌握糖、脂肪、蛋白质、核酸等大分子物质的分类、Байду номын сангаас构和重要的一些理化性质、生理功能。
2、掌握酶、维生素和激素的主要结构、作用机制和生理功能。
3、掌握生物氧化中重要的概念，呼吸链和电子传递。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦
复旦大学生物化学与分子生物学专业硕士考试大纲主要包括以下几个部分：
一、考试科目：
1. 思想政治理论
2. 英语（一）
3. 生物化学
4. 遗传学和细胞生物学
二、考试内容：
1. 生物化学部分：
- 蛋白质的结构与功能：包括蛋白质的基本结构单位、氨基酸的分类、氨基酸的理化性质、多肽与生物活性多肽、蛋白质的分类等。
- 蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质的空间结构与功能的关系。
- 蛋白质的理化性质、蛋白质胶体性质、蛋白质的变性与复性等。
2. 分子生物学部分：考试大纲中未给出具体内容，请考生参考相关教材和资料。
三、题型及分值分配：
1. 选择题：约占30%
2. 简答题：约占25%
3. 论述题：约占20%
4. 实验题：约占25%
以上信息仅供参考，具体的考试内容和题型可能会根据每年的考试要求有所调整，请考生及时关注复旦大学的官方通知和公告。
初试科目考试大纲-675生物化学
浙江师范大学硕士研究生入学考试初试科目考试大纲科目代码名称: 675生物化学适用专业: 071000生物学（一级学科）、071300生态学（一级学科）一、考试形式与试卷结构（一）试卷满分及考试时间本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
试卷由试题和答题纸组成；答案必须写在答题纸（由考点提供）相应的位置上。
（三）试卷题型结构填空题:（20格，每格1.5分，共30分）是非题：（20小题，每题1.5分，共30分）选择题：（15小题，每题2分，共30分）简答及计算题：（4小题，每题5分，共20分）问答题：（4小题，每题10分，共40分）二、考查目标（复习要求）全日制攻读硕士学位研究生入学考试生物化学科目考试内容包括生物有机体的组成、生物大分子结构与功能、生物物质在体内的代谢规律及遗传信息的表达，要求考生系统掌握生物化学的基本知识、基础理论和基本方法，并能运用相关理论和方法分析、解决生物学中的实际问题。
三、考查范围或考试内容概要第一章蛋白质的化学第一节蛋白质通论第二节氨基酸：第三节蛋白质共价结构第四节蛋白质构象第五节蛋白质分子结构与功能的关系第六节蛋白质的性质第二章核酸的化学第一节核酸通论第二节核酸的组成第三节 DNA结构第四节 RNA结构与功能第五节核酸的性质第三章糖类的结构与功能第一节糖的概念与分类第二节单糖第三节寡糖及多糖第四节糖复合物第四章脂类的生物膜第一节脂类第二节生物膜第五章酶化学第一节酶学通论第二节酶的作用机制第三节酶促反应动力学第四节酶活力的测定第六章维生素与辅酶第一节引言：维生素的定义和命名第二节脂溶性维生素第三节水溶性维生素第七章新陈代谢总论与生物氧化第一节新陈代谢第二节氧化磷酸化第八章糖代谢第一节多糖的酶解。
第二节糖的无氧酵解第三节糖的有氧分解第四节磷酸戊糖途径第五节乙醛酸途径第六节糖原合成，糖原的异生。
第九章脂类代谢第一节脂类的酶促水解第二节脂肪的分解第三节脂肪的合成第四节磷脂及胆固醇的合成第十章蛋白质的降解及氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促降解。
(初试科目) 生物化学与分子生物学专业 734-生物化学
湖南师范大学硕士研究生入学考试自命题考试大纲考试科目代码：[734] 考试科目名称：[生物化学]一、考试形式与试卷结构1）试卷成绩及考试时间：本试卷满分为150 分；考试时间为180分钟。
2）答题方式：闭卷、笔试3）试卷内容结构（一）静态部分约30%（二）动态部分约70%4）题型结构（一）名称解释题， 15小题，每小题2分，共30分（二）判断题， 10小题，每小题1分，共10分（三）填空题， 30空，每空1分，共30分（四）简答与计算题等，8-10题，共80分二、考试内容与考试要求（一）考试内容1、氨基酸的种类、性质与结构，蛋白质的结构及结构与功能的关系，蛋白质的性质，氨基酸的分解代谢，遗传密码，蛋白质的合成、翻译后修饰及转运，蛋白质的分离纯化与鉴定。
2、核酸的结构、性质及结构与性质的关系，DNA的合成，RNA的合成与加工，DNA的损伤与修复。
3、生物膜的组成、结构和特点，物质的跨膜转运，信号转导。
4、酶的结构及结构与功能的关系，酶作用的专一性，酶的作用机制，酶促反应动力学，酶活性的调节，酶与维生素的关系。
5、生物氧化的概念与特点，高能磷酸化合物，电子传递和氧化呼吸链，氧化磷酸化作用的概念与机理。
6、糖的结构、性质及结构与功能的关系，糖酵解作用，柠檬酸循环，磷酸戊糖途径，糖异生作用，糖原的分解与合成，糖代谢途径的调节。
7、脂类物质的结构、性质及结构与功能的关系，脂肪酸的氧化，酮体的生成与利用，脂肪酸的生物合成。
8、物质代谢的相互关系，代谢调节的主要方式及机理。
（二）考试要求1、氨基酸与蛋白质（1）掌握20种标准氨基酸的名称、符号、结构及主要性质。
（2）掌握蛋白质一、二、三、四级结构的相关概念、特点。
（3）了解亚细胞分级分离的基本方法和原理；掌握蛋白质分离纯化的基本步骤和注意事项。
（4）熟练掌握蛋白质层析分离的基本原理；熟练掌握电泳分离蛋白质的基本原理。
（5）了解蛋白质序列测定的一般方法。
（6）熟练掌握氨基酸降解的主要方式和特点。
华中科技大学硕士研究生入学考试生物化学考试大纲
华中科技大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲（科目代码：952）第一部分考试说明一、考试性质全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。
其中《生物化学》由我校自行出题。
它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物化学知识而有利于我校在录取时择优选拔。
二、评价目标《生物化学》考试重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
•正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断•运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案•准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述三、考试形式和试卷结构o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题o答题时间：180分钟o题型比例：名词解释约30％；简答约25％；分析论述约35％o满分150分第二部分考查要点一、糖类葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物糖苷键，几种重要的寡糖（糖苷键类型和单糖单位），淀粉和糖原，肽聚糖，糖胺聚糖掌握葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物掌握糖蛋白和蛋白聚糖的概念。
熟悉N-连接糖蛋白的概念、结构特点和糖基化位点。
熟悉O-连接糖蛋白的概念及结构特点。
了解糖蛋白寡糖链对糖蛋白新生肽链的影响。
熟悉寡糖链对糖蛋白生物活性的影响。
熟悉寡糖链的分子识别作用二、脂类脂肪酸的结构，脂肪酸的性质，天然脂肪酸脂酰甘油，三酰甘油（脂肪），磷脂酰甘油（甘油磷脂），鞘脂，鞘磷脂，鞘糖脂，萜类和甾类，胆固醇，某些萜类衍生物掌握必需脂肪酸的概念掌握生物膜的组成成分熟悉脂类的生物学功能了解甘油三酯的结构，了解常见的脂肪酸三、蛋白质通论蛋白质的化学组成，蛋白质的分类，蛋白质的大小和分子量，蛋白质的序列和蛋白质的构像掌握组成蛋白质分子的主要元素以及氮元素的组成特点掌握蛋白质一级结构的概念，维系蛋白质一级结构稳定的化学键掌握蛋白质二、三、四级机构的概念，维持二、三、四级结构稳定的化学键熟悉蛋白质的一级结构与功能的关系四、氨基酸与肽20种基本氨基酸，氨基酸的理化性质，氨基酸的分析肽键，肽的理化性质，多肽序列测定掌握构成蛋白质的氨基酸的数量及分类，氨基酸的理化性质熟悉两种特殊的氨基酸掌握肽键的构成熟悉体内重要的生物活性肽掌握肽单元、模体、结构域的概念五、蛋白质构像蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法，蛋白质立体化学原则，蛋白质多肽链的折叠熟悉蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法熟悉蛋白质的结构异常与疾病了解蛋白质的修饰异常与疾病六、蛋白质二级结构蛋白质二级结构的几种类型，二级结构的预测，超二级结构熟悉超二级结构的概念掌握二级结构的类型及特点七、球状蛋白质的结构与功能氨基酸的序列决定蛋白质的三级结构，维持蛋白质的三级结构的作用力，蛋白质的变性作用，球状蛋白质的结构域三级结构，几种重要蛋白质的结构与功能的关系掌握蛋白质三级结构，结构域的概念掌握酶原、酶原的激活熟悉蛋白质的变构效应八、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性，蛋白质分子大小和形状，蛋白质的胶体性质与沉淀，蛋白质的分离纯化与分析，蛋白质分离纯化的一般原理，蛋白质混合物的分离纯化方法，蛋白质的测定与纯度鉴定掌握蛋白质两性解离的概念、蛋白质的等电点的概念掌握溶液稳定的两个因素掌握蛋白质变性、复性、沉淀的概念熟悉蛋白质变性与沉淀的关系掌握蛋白质的紫外吸收性质熟悉蛋白质的呈色反应九、酶酶催化的特征，酶催化的反应与酶的分类，酶的活力的测定酶促反应的动力学，酶动力学研究的意义酶催化反应高效性的机理，催化反应专一性的机理，酶作用机理举例底物浓度对酶促反应速度的影响，pH值对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响，酶浓度对酶促反应速度的影响，激活剂对酶促反应速度的影响，抑制剂对酶促反应速度的影响酶活性的调节，别构效应调节，共价调节酶，酶原的激活，多酶体系调节掌握单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶的概念掌握酶活性中心的概念掌握同工酶的概念了，解同工酶谱的临床意义掌握酶的催化特点，酶催化机制的形式熟悉酶与底物的诱导契合学说掌握酶的变构调节的概念；熟悉变构激活和变构抑制的概念；了解协同效应掌握化学修饰调节的概念，以及共价修饰的形式掌握酶原的激活概念；了解酶原激活的生理意义了解酶蛋白合成可被诱导或阻遏，以及酶的降解了解酶的系统命名和推荐名称，熟悉按酶所催化反应的类型的分类掌握酶活性和比活性的概念；熟悉酶促反应速率的定义掌握有哪些因素影响酶促反应速率；米氏方程掌握K m值的概念；熟悉V max的含义和林-贝氏作图熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制掌握酶的不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念掌握竞争性抑制作用，以及三种可逆性抑制作用时K m值和V max的的变化了解酶先天性缺陷或酶活性异常与疾病的关系、目前临床上用于诊断疾病的相关的酶、酶的偶联测定法和酶标记测定法、基因工程中的工具酶，以及有哪些酶可用以疾病治疗十、维生素与辅酶维生素的分类脂溶性维生素：维生素A，维生素D，维生素E，维生素K水溶性维生素：维生素B1和硫胺素焦硫酸，维生素B2和黄素辅酶，泛酸和辅酶A，维生素PP和烟酰胺辅酶，维生素B6和磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺生物素，叶酸和四氢叶酸，维生素B12和B12辅酶，维生素C，硫辛酸掌握维生素的分类和各种维生素的功能掌握B族维生素作为辅酶的形式、参与传递的基团十一、激素激素的概念，激素的分类，激素的作用特点激素的作用机理：受体及特点，cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径，IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径，受体一酪氨酸蛋白激酶途径，细胞内受体途径掌握激素的分类，激素的作用特点熟悉激素的作用机理十二、核酸碱基，核苷，核昔酸DNA的结构：的一级结构，DNA的二级结构，DNA结构的不均一性和多形性，环状DNA染色体的结构RNA的结构：RNA的类型和结构特点，tRNA的结构和功能，mRNA的结构和功能，rRNA的结构和功能核酸的性质：解离性质，水解性质，光吸收性质，沉降特性，变性、复性及杂交核酸研究技术：核酸的分离纯化，限制性核酸内切酶，DNA物理图谱，分子杂交，DNA序列分析，DNA 的化学合成掌握存在于天然核酸结构中的5种碱基，DNA和RNA分别具有的碱基，碱基的原子编号，糖苷键的形成，天然核苷酸的形成熟悉核苷酸的功能，多核苷酸链书写方式。
西北师范大学2024年硕士研究生招生考试自命题科目参考大纲 338生物化学初试科目考试大纲
硕士研究生招生考试《生物化学》考试大纲(科目代码：338)学院名称(盖章)：生命科学学院学院负责人(签字)：编制时间：2023年6月12日西北师范大学硕士研究生入学考试初试科目《生物化学》考试大纲(科目代码：338)一、考核要求《生物化学》是为生物与医药专业学位硕士研究生设置的具有选拔性质的初试考试科目。
其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握《生物化学》课程的基础知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，为择优录取、确保专业学位硕士研究生的入学质量。
在考试形式和试卷结构等方面有如下要求：（一）试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
（三）试卷内容结构题型：名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、计算题和论述题。
二、评价目标《生物化学》在考查考生对生物化学基础知识、基本理论理解的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案；准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。
三、参考书1. 魏民等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社（第六版），2020。
2. 朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，高等教育出版社（第四版），2017年。
四、考核内容第1章氨基酸、肽和蛋白质考核要点：氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应，氨基酸的光学活性；氨基酸混合物分析分离的原理及技术。
肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。
主要考核内容：1.氨基酸—蛋白质的单体亚基蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构2.氨基酸的酸碱性质氨基酸的解离；氨基酸的等电点3.氨基酸的化学反应α-羧基参加的反应；α-氨基参加的反应；α-氨基和羧基共同参加的反应4.氨基酸的旋光性和光谱性质氨基酸的旋光性和立体化学；氨基酸的光谱性质6. 氨基酸混合物的分析和分离分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析7. 肽肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次蛋白质的化学组成和分类；蛋白质分子的形状和大小；蛋白质分子结构的组织层次9. 蛋白质的一级结构蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能；蛋白质化学测序的策略10. 蛋白质测序的一些常用方法末端残基分析；二硫键的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解；肽段氨基酸序列的测定；肽段在原多肽链中的次序的确定；二硫键位置的确定11. 氨基酸序列与生物进化序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族；同源蛋白质氨基酸序列的物种差异；同源蛋白质具有共同的进化起源第2章蛋白质的三维结构考核要点：肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合；蛋白质的变性主要考核内容：1.蛋白质三维结构的概述蛋白质构象主要由弱相互作用稳定；肽键具有刚性和平面的性质；多肽主链的折叠受到空间位阻的限制2.蛋白质的二级结构α螺旋；氨基酸序列影响α螺旋的稳定性；β构象；β转角和Ω环；无规卷曲3.纤维状蛋白质α-角蛋白；丝心蛋白和β-角蛋白：胶原蛋白；弹性蛋白4.蛋白质超二级结构和结构域超二级结构；结构域5.球状蛋白质与三级结构三级结构的形成；球状蛋白质三级结构的特征；球状蛋白质三级结构/结构域的类型6.四级结构和亚基缔合有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式7.蛋白质的变性、折叠和结构预测蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质肽链折叠的动力学和蛋白质结构的预测第3章蛋白质的生物学功能考核要点：通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系，理解蛋白质结构与功能的关系主要考核内容：1. 蛋白质功能的多样性2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白：贮存氧肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；O2的结合改变肌红蛋白的构象3. 氧结合蛋白质—血红蛋白：转运氧血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响4. 血红蛋白分子病分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病第4章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定考核要点：蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀，蛋白质分离纯化的方法与原理主要考核内容：1.蛋白质在水溶液中的行为蛋白质的酸碱性质；蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀2. 蛋白质分离纯化的一般程序3. 蛋白质分离纯化的方法等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析4. 蛋白质相对分子质量的测定凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定第5章酶的催化作用考核要点：酶的化学本质及其分类和命名；酶的专一性；酶的活力测定；核酶的概念主要考核内容：1.酶是生物催化剂酶与一般催化剂的共同点；酶作为生物催化剂的特点2.酶的化学本质及其组成酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合物3.酶的命名和分类习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例4.酶的专一性酶的专一性；有关酶作用的专一性的假说5.酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定；酶的分离纯化6. 非蛋白质生物催化剂—核酶核酶（ribozyme）的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景第6章酶动力学考核要点：米氏方程和米氏常数的意义；酶的抑制作用；温度、PH及激活剂对酶促反应的影响主要考核内容：1.化学动力学基础化学反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应特征2.底物浓度对酶促反应速率的影响中间复合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学3.酶的抑制作用抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂4.温度对酶促反应的影响5.PH对酶促反应的影响6.激活剂对酶促反应的影响第7章酶作用机制和酶活性调节考核要点：酶活性部位的概念和特点；酶促反应机制及酶活性的别构调节；酶活性的共价调节；同工酶的概念主要考核内容：1.酶的活性部位酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法2.酶催化反应的独特性质3.酶促反应机制酸碱催化；共价催化；金属离子催化；底物和酶的邻近效应与定向效应；底物的形变和诱导契合；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响4.酶活性的别构调节酶的别构效应和别构酶的性质5.酶活性的共价调节酶的可逆共价修饰类型；酶的不可逆共价调节—酶原的激活6.同工酶第8章核酸的结构和功能考核要点：核酸和核苷酸的组成和结构；DNA的结构和功能；RNA的结构与功能主要考核内容：1.核酸的发现2.核酸的种类和分布3.核酸的化学组成4.DNA的结构和功能5.RNA的结构与功能第9章核酸的物理化学性质和研究方法考核要点：核酸的水解；核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性及杂交；核酸的分离纯化主要考核内容：1.核酸的水解2.核酸的酸碱性质3.核酸的紫外吸收4.核酸的变性、复性和杂交5.核酸的分离和纯化第10章维生素和辅酶考核要点：维生素的概念、分类及生物学功能；B族维生素与其相应辅酶的关系主要考核内容：1.维生素概论2.脂溶性维生素维生素A；维生素D；维生素E；维生素K3.水溶性维生素维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12（氰钴胺素）及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C第11章新陈代谢总论考核要点：新陈代谢的基本概念和原理；新陈代谢的研究方法主要考核内容：1. 新陈代谢的基本概念和原理2. 新陈代谢的研究方法第12章生物能学考核要点：自由能的概念和标准自由能，生物体内ATP与磷酰基转移主要考核内容：1. 自由能的概念2. 标准自由能变化3. ATP与磷酰基转移第13章六碳糖的分解和糖酵解作用考核要点：糖酵解作用的反应机制及能量转变；丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节主要考核内容：1. 糖酵解过程概述2. 糖酵解第一阶段的反应机制葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸3. 糖酵解第二阶段的反应机制甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸；2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子4. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算5. 丙酮酸的去路6. 糖酵解作用的调节磷酸果糖激酶是关键酶；2，6-二磷酸果糖对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用第14章柠檬酸循环考核要点：丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程；能量转换及调控主要考核内容：1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程2. 柠檬酸循环草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA；琥珀酰-CoA 转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸3. 柠檬酸循环的化学总结算4. 柠檬酸循环的调控5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色6. 乙醛酸途径第15章氧化磷酸化作用考核要点：电子传递和氧化磷酸化作用主要考核内容：1.氧化还原电势氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系2.电子传递和氧化呼吸链呼吸链概念的建立；电子传递链；电子传递过程；电子传递的抑制剂3. 氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形成；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算第16章戊糖磷酸途径考核要点：戊糖磷酸途径及其生物需意义主要考核内容：1.戊糖磷酸途径的主要反应2.戊糖磷酸途径反应速率的调控3.戊糖磷酸途径的生物学意义第17章糖异生和糖的其他代谢途径考核要点：糖异生作用的途径及其调控主要考核内容：1.糖异生作用糖异生作用的途径；糖异生途径总览；由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及意义；糖异生作用的调节；乳酸的再利用和可立氏循环2.乙醛酸途径第18章糖原的分解和生物合成考核要点：糖原的降解和合成过程主要考核内容：1.糖原的生物学意义2.糖原的降解糖原磷酸化酶；糖原脱支酶；磷酸葡萄糖变位酶的作用；6-磷酸葡糖磷酸酶3.糖原的生物合成催化糖原合成的三种酶4.糖原代谢的调控糖原磷酸化酶的调节机制；糖原合酶的调节机制；G蛋白及其对激素信号的传递作用第19章脂质的代谢考核要点：脂肪酸的氧化；不饱和脂肪酸的氧化；酮体的生成；脂质的生物合成主要考核内容：1.脂肪酸的氧化脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度放能过程2.不饱和脂肪酸的氧化不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化3.酮体乙酰-CoA的代谢结局；肝中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料4.脂肪酸代谢的调节5.脂质的生物合成贮存脂肪；脂肪酸的生物合成；脂酰甘油的生物合成；磷脂类的生物合成；其他脂类的生物合成第20章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢考核要点：蛋白质的降解，氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程；氨基酸碳骨架的氧化途径；生糖氨基酸和生酮氨基酸；氨基酸与一碳单位主要考核内容：1.蛋白质降解蛋白质降解的特性；蛋白质的降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用2.氨基酸的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运3.尿素的形成尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节4.氨基酸碳骨架的氧化途径形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径5.生糖氨基酸和生酮氨基酸6.由氨基酸衍生的其他重要物质氨基酸与一碳单位；氨基酸与生物活性物质第21章氨基酸的生物合成和生物固氮考核要点：氨基酸的生物合成主要考核内容：1.氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子2.氨基酸的生物合成由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸；由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸；由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸；丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成3.氨基酸生物合成的调节第22章核酸的降解和核苷酸代谢考核要点：核酸和核苷酸的分解代谢，核苷酸的生物合成主要考核内容：1.核酸和核苷酸的分解代谢核酸的降解；核苷酸的分解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解2.核苷酸的生物合成嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；核苷一磷酸转变成核苷三磷酸；脱氧核糖核苷酸的合成。
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代谢途径的相互联系
糖类代谢与脂类代谢的相互联系
糖类代谢与蛋白质代谢的相互联系
脂类代谢与蛋白质代谢的相互联系
核酸代谢与糖类、脂类和蛋白质代谢的相互联系
代谢的调节；
酶水平的调节；
细胞区域化的调节；
能荷对代谢的调节
基因表达的调控
综合性内容
经典性生物化学实验及其意义；
生活中的生物化学；
现代生物化学前沿问题的见解与分析；
氨基酸分解与一碳单位代谢
氨基酸的生物合成
核酸降解和核苷酸代谢
核酸的酶促降解
核苷酸的酶促降解
核苷酸的降解；
嘌呤的降解；
嘧啶的降解
核苷酸的生物合成
核苷酸的补救合成
嘌呤核苷酸的从头生物合成；
嘧啶核苷酸的从头生物合成；
脱氧核糖核苷酸的生物合成；
核苷三磷酸的生物合成
核酸的生物合成
DNA的生物合成
半保留复制；
逆转录；
糖生物化学
单糖
单糖的结构、性质、构象与构型、变旋
寡糖
多糖
脂类生物化学
甘油三酯
结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）
磷脂
分类、性质与功能
结合酯
固醇类化合物
蛋白质化学
蛋白质的重要功能及元素组成
蛋白质的重要功能；
蛋白质的元素组成
氨基酸
氨基酸的结构特点及分类；
必需氨基酸；
脂肪的酶促降解
甘油的降解及转化
脂肪酸的氧化分解
脂肪的生物合成
甘油的生物合成
饱和脂肪酸的从头合成
不饱和脂肪酸的合成
三酰基甘油的生物合成
甘油磷脂的降解与生物合成
甘油磷脂的降解；
甘油磷脂的生物合成
蛋白质降解和氨基酸代谢
蛋白质的酶促降解
氨基酸的降解与转化
脱氨基作用；
脱羧基作用；
氨基酸分解产物的去向，尿素循环
糖的生物合成
碳的固定与卡尔文循环
葡萄糖的异生作用；
糖原与淀粉的合成；
生物氧化与氧化磷酸化
生物氧化概述
电子传递链
电子传递链的组成及其功能；
电子传递链及其传递体的排列顺序
电子传递体复合物的组成；
电子传递抑制剂
氧化磷酸化作用
氧化磷酸化的概念
氧化磷酸化的作用机理
氧化磷酸化的解偶联剂和抑制剂
脂类代谢
脂肪的生物降解
蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀
蛋白质的变性与复性；
蛋白质的颜色反应
蛋白质的分类
蛋白质的分离提纯及分子量测定
蛋白质分离纯化
蛋白质分子质量的测定
核酸化学
核酸的种类与分布
核酸的化学组成
脱氧核糖核酸
DNA的碱基组成；
DNA的一级结构；
DNA的空间结构；
DNA的三级结构
核糖核酸
RNA的结构
核酸的理化性质
一般物理性质；
三、考试形式与试卷结构
（一）考试方式：闭卷，笔试
（二）考试时间：180分钟
（三）题型及分值
试卷类型一般包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题等，试卷满分150分。
四、考试内容
考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下：
糖的酶促降解
糖酵解及调控
糖酵解的过程；
糖酵解产生的ATP与生物学意义
丙酮酸的去路；
糖酵解的调控
三羧酸循环
丙酮酸的氧化脱羧；
三羧酸循环的反应过程；
三羧酸循环中能量计算；
三羧酸循环的生物学意义
草酰乙酸的回补反应；
三羧酸循环的调控
磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径的过程；
磷酸戊糖途径的生物学意义；
磷酸戊糖途径的调控
蛋白质的稀有氨基酸
非ห้องสมุดไป่ตู้白质氨基酸；
氨基酸的性质
肽
肽键及肽链；
肽的命名及结构；
天然存在的活性寡肽
蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构；
蛋白质的二级结构
超二级结构及结构域
蛋白质的三级结构
蛋白质的四级结构
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质的空间结构与功能的关系
蛋白质的重要性质
蛋白质的两性性质和等电点；
核酸的紫外吸收；
核酸的沉降特性；
核酸的两性解离及凝胶电泳；
核酸的变性与复性
酶学
酶学概论
酶的概念；-中国在职研究生招生网官网
酶的催化特点；
酶的组成；
酶的底物专一性
酶的命名与分类
影响酶促反应速度的因素
酶促反应速度的测定；
底物浓度对酶促反应速度的影响
酶浓度对酶促反应速度的影响；
温度对酶反应速度的影响
pH对酶促反应速度的影响；
激活剂对酶促反应速度的影响
抑制剂对酶促反应速度的影响
酶的作用机理
酶的活性中心；
酶与底物分子的结合
影响酶催化效率的因素
别构酶和同工酶及诱导酶
维生素与激素
维生素的概念与分类；
水溶性维生素
水溶性维生素与辅酶的关系
脂溶性维生素
激素
激素的概念与分类
代谢总论
代谢概述
代谢中的化学反应机制与代谢类型
代谢的研究方法
糖类代谢
生物化学科目研究生考试大纲
一、考试性质
通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为选拨硕士研究生的重要依据。-中国在职研究生招生网官网
二、考试要求
生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。
DNA的损伤与修复
RNA的生物合成
DNA的转录；
转录后加工；
RNA的复制
蛋白质的生物合成
蛋白质合成体系的重要组分
mRNA与遗传密码；
tRNA；
rRNA与核糖体；
辅助因子；
蛋白质的生物合成过程
氨基酸的活化；
肽链合成的起始；
肽链的延伸；
肽链合成的终止与释放
多核糖体；
真核细胞蛋白质的生物合成
肽链合成后的加工、折叠与转运