第二章 第四节蛋白质的结构
第2章 第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者 知识点
第4节蛋白质是生命活动的主要承担者一、蛋白质的功能1．蛋白质是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子。
细胞核中的遗传信息，往往要表达成蛋白质才能起作用。
2．主要功能及举例类别功能举例结构蛋白许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质肌动蛋白、肌球蛋白等功信息传递对细胞和生物体的生命活动有重要的调节作用胰岛素、生长激素等能催化作用催化细胞内的多种化学反应大多数酶等蛋运输作用有些蛋白质具有运输功能血红蛋白等白防御作用能抵御侵入人体或高等动物体内的抗原物质抗体等二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸1．种类(1)在人体中，组成蛋白质的氨基酸有21种。
(2)分类①依据：人体细胞能否合成。
②必需氨基酸：8种。
人体细胞内不能合成，必须从外界环境中获取。
③非必需氨基酸：13种。
人体细胞能够合成，也可从外界环境中获取。
2．氨基酸的元素组成及结构特点(1)组成氨基酸的共有元素是C、H、O、N，有的氨基酸含有S等元素。
(2)结构①写出图中结构名称a ．氨基；b 、d.R 基；c.羧基。
②比较图中两种氨基酸，写出氨基酸分子的结构通式：。
③氨基酸的结构特点数量关系：至少都含有一个氨基和一个羧基。
位置关系：都有一个氨基和一个羧基连接在同一碳原子上。
各种氨基酸之间的区别在于R 基的不同。
三、蛋白质的结构及其多样性 1．氨基酸的脱水缩合(1)此生理过程的名称是脱水缩合。
(2)写出字母代表的结构或名称：a.肽键，b.二肽。
(3)判断产物H 2O 中原子的来源⎩⎨⎧H ：来自R 1所在氨基酸的羧基和R 2所在氨基酸的氨基O ：来自R 1所在氨基酸的羧基 (4)多肽中氨基或羧基的含量：至少一个。
2．蛋白质的形成过程 元素：C 、H 、O 、N 等 ↓氨基酸：蛋白质的基本组成单位 ↓脱水缩合二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物 ↓多肽(链)：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物，通常呈链状结构↓蛋白质：具有一定的空间结构3．蛋白质种类繁多的原因在细胞中，组成一种蛋白质的氨基酸数目可能成千上万，氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的排列顺序千变万化，肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别，因此，蛋白质分子的结构极其多样。
高中生物必修1第二章第四节蛋白质生命活动的承担者
【情境2】这种缝合线发生什么样的化学变化才能被吸收？这对你认识蛋白质的化学组成有什么启示？
这种手术缝合线要变为小分子物质才能被吸收。启示：蛋白质在化学组成上应该可以分为更小的分子。
二. 蛋白质的基本组成单位：氨基酸
1、氨基酸的结构特点
- R (R基) (区别氨基酸种类)
如何理解
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白，例如肌肉、头发、羽毛、蛛丝等的成分，主要都是蛋白质。
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
2、作为酶来催化化学反应
细胞中的化学反应离不开酶的催化，绝大多数酶都是蛋白质。
第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者
【情境1】从某些动物组织中提取的胶原蛋白，可以用来制作手术缝合线。手术后过一段时间，这种缝合线就可以被人体组织吸收，从而避免拆线的痛苦。为什么这种缝合线可以被人体组织吸收？
因为组成动物和人体的胶原蛋白是相似的物质。
组成细胞的有机物中含量最多的就是蛋白质。从化学角度看，蛋白质也是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子。细胞核中的遗传信息，往往要表达成蛋白质才能起作用。蛋白质是生命活动的主要承担者。
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
- H
2、氨基酸的结构通式
3、氨基酸的种类
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
①每种氨基酸至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)
②并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上
③这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团，这个侧链基团用R表示
④各种氨基酸之间的区别在于R基的不同
蛋白质的结构
7
多肽链旳形成及其方向性
8
H3N+ N-端
Ser H
O
CC
Val H O
NCC
CH2
H CH
OH
CH3 CH3
肽键
Tyr H
O NCC H CH2
OH
Asp H
O NCC
H CH2 CO2H
Cα
1
2．根据分子旳形状： （1）球状蛋白质――分子对称性佳，外形
接近球状或椭球状，溶解度很好，能结晶。 Eg.血红蛋白、血清球蛋白。 （2）纤维状蛋白质――对称性差，分子类 似细棒或纤维。 • 可溶性纤维状蛋白质――肌球蛋白。 • 不溶性纤维状蛋白质――胶原、弹性蛋 白。
2
3. 根据蛋白质旳功能分； （1） 活性蛋白 按生理作用不同又可分为:
上旳碳基上氧之间所形成，α—螺旋体旳构造允许全
部肽键都能参加链内氢键旳形成，所以α—螺旋旳构 R R R
象是相当稳定旳，
R
R
⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）。
R R
R R
螺旋旳横33 截面
2. -折叠（-pleated sheet）：
34
• -折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成旳扇面状 片层构象，其构造特征为：
蛋白质立体构造原则： (1) 因为C=O双键中旳π电子云与N原子上旳未共用电子对
发生“电子共振”，使肽键具有部分双键旳性质，不能 自由旋转（图）。 (2) 与肽键相连旳六个原子构成刚性平面构造。但因为碳原子与其他原子之间均形成单键，所以两相邻旳平面 构造能够作相对旋转。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
第二章_蛋白质结构基础
半胱氨酸 Cys 组氨酸 His 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp
极性氨基酸
二硫键的作用 1 稳定蛋白质的三维结构； 2 将不同的多肽链连接在一起； 3 分子内二硫键可稳定单肽链的 折 叠，使蛋白质不易被降解。
特点： 侧链都可以解离使残基带上正 或负电荷
天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg 赖氨酸 Lys
HN
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
稳定α -螺旋的因素
α-螺旋具有极性：
N
所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向
α -螺旋的特征
• • • • 肽平面的键长和键角一定； 肽键的原子排列呈反式构型； 相邻的肽平面构成两面角； α -螺旋的中心没有空腔
C
-helix不稳定的因素：
R基团带同种电荷： pH=7时，多聚Lys或多聚 Glu ； R基团较大时造成空间位阻， 如Ile； 多肽链中有 Pro 或 HO-Pro，α—helix 中 断，产生‘结节’kink 它改变多肽链的方向，并终止螺旋。
含酰胺氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
氨基酸的分类
疏水氨基酸
氨基酸
极性氨基酸
荷电氨基酸
特点： 1 残基的侧链一般没有化学反应性； 2 疏水作用，趋于彼此间或与其他 非极性原子相互作用
丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile
《生物化学》第二章
2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链， 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象， 不能被归入明确的二级结构，本身也具有一 定的稳定性。
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基 上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个 亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象， 这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸，其结构式如右图所示。
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第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
第二章 蛋白质组成及结构
2、蛋白质家族与超家族（protein
family and superfamily）
1、同源蛋白质（homologous protein ）
定义：结构和功能类似的蛋白质。包括来自同一
祖先，随趋异进化为结构类似和功能差异的蛋白
质（也包括在一定条件下，由不同祖先趋同进化
为结构和功能类似的蛋白质）。
产生变异原因：
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3.羟基氨基酸与含硫氨基酸
丝氨酸（Ser, S） 半胱氨酸（Cys, C）
苏氨酸（Thr, T）
甲硫氨酸（Met, M）
Cys在蛋白质中属希有残基（2%）。
Serine Ser、 S
Threonine Thr T
●侧链带有羟基，可形成氢键, 也可通过水分子间接形成氢键 ●羟基化学性质活泼，具有重要的功能，如磷酸化，糖基化。 ●苏氨酸为必需AA，而丝
酶促催化丝氨酸而形成硒代半胱氨酸，再进酸，称非蛋白氨基酸。
它们多是基本氨基酸的衍生物（包括D-氨基酸、β、γ、δ-氨基酸），部 分是代谢物前体或中间物（如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间物，β-
丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动
插入外）的氨基酸相同，才可能属于同一家族，15%-25% 的残
基相同者属于准同源；
同源蛋白质拥有共同的三维结构和高度保守的氨基酸（如维持 胰岛素结构：24AA（多为非极性）,6Cys,3对二硫键）。
2、蛋白质家族与超家族
蛋白质家族（family)和超家族(superfamily)尚无明确定义， 有时可通用 。 蛋白质家族：一般将序列及结构域同源、进化上相关、且功能 相同的蛋白质归为同一家族。常常是基因家族的同义词。
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（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
-转角
β转角也称β弯曲、β回折、紧密转角 和发夹结构。这种结构是伸展的肽链形 成180°的U型回折。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
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（五）超二级结构
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具 有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一 个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
其结构式为：
O C C N C
H
肽单位和各氨基酸残基侧链的结构和性质对蛋白质的空间构象有重要影响。
.
肽单位具有以下特性：
（1）肽单位中的肽键具有部分双键的性质，不能自由 旋转。 （2）肽单位是刚性平面（rigid plane）结构。即肽单 位上的六个原子都位于同一个平面，称为肽平面（图26）。肽单位中与C-N相连的氢和氧原子与两个α碳原 子呈反向分布。
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（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
蛋白质二级结构 ➢ -螺旋 ( -helix) ➢ -折叠 (-pleated sheet) ➢ -转角 (-turn) ➢ 无规则卷曲 (random coil)
.
蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链 的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α-螺旋（α-helix）构象，α螺旋具 有如下特征：
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一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础， 但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
.
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二、蛋白质二级结构
定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
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（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
肽键与相邻的α两个碳原子所组成的基本单位（参与肽键的6个原子C1、C、 O、N、H、C2位于同一平面）构成了所谓的肽单位 (peptide unit) 。
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-螺旋
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思考题：
人头发中角蛋白的二级结构是典型的α螺旋结构， 请简述化学烫发的基本原理。
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（三）-折叠使多肽链形成片层结构
在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的 不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风 琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不 是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。
（1）右手螺旋，每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个 氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与螺旋长轴平行。 （2）氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻的螺旋之间形成链内 氢键。 因此α螺旋靠氢键维持是相当稳定的。若破坏氢键，则α螺旋构象 即遭破坏。 （3）肽链中氨基酸残基的R基侧链分布在螺旋的外侧，其形状、大 小及电荷等均影响α螺旋的形成和稳定性。
第四节 蛋白质的结构
The Structure of Protein
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蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ高级 结构
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一、蛋白质的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:
1.肽键 2.二硫键(disulfide bond)是指由两个硫原子间所形成的 化学键，在蛋白质分子中由两个半胱氨酸侧链的巯基脱氢 形成。二硫键是较强的化学键，键能约为210kJ/mol，对稳 定蛋白质结构具有重要作用
锌指结构
锌指结构由一个α-螺旋和两个反向
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平行的β-折叠三个肽段组成。 形似手指，具有结合锌离子的功能。
（六）结构域 （Domain）
在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。通常是 几个超二级结构单元的组合，是介于二级结构和三级结 构之间的一种蛋白质结构。
结构域是构成蛋白质三级结构的基本单元
丙酮酸激酶，具有三个结构域
超二级结构也称为基序(motif)或基元。 超二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，βββ
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基序是具有特殊功能的超二级结构，是 蛋白质发挥特定功能的基础。
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基序常见的形式
• α-螺旋-β转角（或环）-α-螺旋 • 链-β转角-链 • 链-β转角-α-螺旋-β转角-链
钙结合蛋白中结合钙离子的模序
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由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子 结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分 子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。
血红蛋白的 四级结构
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`
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蛋白质的结构
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的一种蛋白质
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（七）蛋白质的三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键:
氢键、疏水键、离子键、配位键和 Van der Waals力等。
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（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区
肌红蛋白是一个只有三级 结构的单链蛋白质，有8段α-螺旋 结构。
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（八）蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接 触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。
亚基之间的结合主要是氢键和离子键。
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧 密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain) 。
纤连蛋白分子的结构域
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• 肌红蛋白 (Mb)
C 端
N端
肌红蛋白（Myoglobin,Mb）是哺乳 动物细胞( 主要是肌细胞) 储存和分 配氧的蛋白质，它是由一条多肽链 和一个辅基血红素构成，相对分子 质量为16 700，含153个氨基酸残基。