蛋白质结构分析原理及工具-文献综述
生物制药技术中的蛋白质结构解析方法详解
生物制药技术中的蛋白质结构解析方法详解蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在生物体的结构和功能方面起着关键的作用。
了解蛋白质的结构对于生物制药技术的发展至关重要。
蛋白质结构解析的方法有很多种，包括晶体学、核磁共振、电子显微镜和质谱等技术。
在本文中，我们将详细介绍这些蛋白质结构解析方法的原理和应用。
晶体学是一种广泛应用于蛋白质结构解析的方法。
它基于蛋白质晶体的衍射原理，通过测量晶体中的X射线衍射模式来确定蛋白质的结构。
首先，需要获得高质量的蛋白质晶体，然后使用X射线照射晶体，测量出衍射数据。
通过这些数据的分析，可以推导出蛋白质的三维结构。
晶体学在药物发现和蛋白质工程中发挥着重要作用。
核磁共振（NMR）是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
它利用核磁共振现象来测量蛋白质分子中不同原子核的信号，从而得出蛋白质的结构信息。
NMR可以研究溶液中的蛋白质，因此可以获得其在生物体内的构象。
此外，NMR还可以用于研究蛋白质与其他生物分子之间的相互作用，有助于理解生物过程的机理。
电子显微镜（EM）是一种适用于大分子复合物和膜蛋白等大型蛋白质结构解析的方法。
与其他方法不同，EM通过直接观察蛋白质大分子的影像来确定其结构。
通过采集大量的电子显微镜图像并进行图像处理，可以重建出蛋白质的三维结构。
电子显微镜在研究病毒、纤维蛋白和膜蛋白等领域具有广泛的应用。
质谱（Mass Spectrometry）是一种能够精确测定蛋白质分子的质量和组成的方法。
质谱可以将蛋白质分子中的离子分离并进行精确的质量测量，从而获得蛋白质的分子式和结构信息。
质谱在鉴定蛋白质样品的纯度、确定修饰模式和研究蛋白质的动态变化等方面发挥着重要作用。
总的来说，生物制药技术中的蛋白质结构解析方法具有多样性和互补性。
不同的方法在解析蛋白质结构方面各有优势，能够提供不同层次的结构信息。
通过综合运用这些方法，可以更加全面地了解蛋白质的结构与功能，从而为生物制药技术的研发和产业应用提供有力支持。
文献综述-蛋白质多级结构的表征方式及测定方法
文献综述蛋白多级结构的表征及测定方式摘要研究蛋白质的结构对生命科学有重要意义，因为明确了蛋白质的结构，有助于了解蛋白质的作用，了解蛋白质如何行使其生物功能，认识蛋白质与蛋白质(或其它分子)之间的相互作用，这无论是对于生物学还是对于生物医学和生物药学，都是非常重要的。
蛋白质分子的多级结构可划分为四级，以描述其不同的方面，包括蛋白二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构。
关键词：二级结构超二级结构和结构域三级结构四级结构表征和测定方式1 蛋白多级结构概述蛋白质分子是由氨基酸首尾相连缩合而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象，即蛋白质的结构。
1.1 蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
蛋白质主链构象的结构单元包括：α-螺旋（α－helix）、β-片层结构（β－pleated sheet）或称β-折迭、β-转角（β－turn或β－bend）、无规卷曲（random coil）。
α-螺旋有以下几个特点：①多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。
②主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。
③每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键。
④肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。
β-片层结构有以下几个特点：①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。
氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与H形成氢键，使构象稳定。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。
即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。
β-片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。
化学生物学领域中的蛋白质结构分析
化学生物学领域中的蛋白质结构分析蛋白质是生命体中不可或缺的一部分，它们在生物体内承担着多种重要的生物功能。
因此，研究蛋白质的结构和功能，对生物医学和药物研发具有重要意义。
现代化学生物学的发展，为揭示蛋白质的结构和功能提供了许多重要工具和方法。
在化学生物学领域中，对蛋白质结构的研究通常采用X射线晶体学、核磁共振（NMR）和电镜技术。
其中，X射线晶体学是目前最常用的方法之一。
该技术通过对蛋白质晶体的测量，利用X 射线建立蛋白质结构图，从而揭示蛋白质的内部组成和结构。
X 射线晶体学的过程十分复杂，需要进行多轮计算和处理，因此数据分析软件和算法的发展，具有重要的意义。
除了X射线晶体学以外，核磁共振也是常用的蛋白质结构研究手段之一。
通过核磁共振的技术，可以获得蛋白质分子的原子范围内的高分辨率结构信息，而不需要进行蛋白质晶体的研究。
此外，核磁共振技术还可以研究蛋白质分子的动态行为，包括其运动方式和结构变化等。
另外，电镜技术也是用于蛋白质结构研究的重要方法。
在电镜技术中，通过对特定蛋白质样品的电镜图像进行分析，可以揭示蛋白质在原子级别上的结构信息。
与X射线晶体学和核磁共振不同的是，电镜技术可以对非结晶的蛋白质进行结构研究，且能够观察到蛋白质在水溶液中的原貌。
蛋白质结构分析不仅可以揭示蛋白质的基本结构信息，而且能够为药物研发提供重要的参考。
在药物研发过程中，了解蛋白质和药物的互作机制，可以帮助研究人员了解药物的药效、作用方式和不良反应等。
因此，蛋白质结构分析在药物研发中也具有非常重要的应用价值。
总之，蛋白质结构分析是化学生物学中不可或缺的一部分。
通过对蛋白质结构的研究，不仅可以深入了解生物体内的各种生物过程和功能，而且能够为药物研发提供帮助和支持。
随着科学技术的不断发展和进步，蛋白质结构分析将会越来越重要，为人类的健康和生活质量做出更大的贡献。
生物学中的蛋白质结构分析
生物学中的蛋白质结构分析蛋白质是生物体中不可或缺的大分子有机化合物，它们担任着众多关键的生理功能，例如催化生物化学反应、传递信号、维持细胞结构等。
蛋白质的结构对其功能起着至关重要的作用。
在生物学中，蛋白质结构分析是一个非常重要的研究领域，它帮助我们深入了解蛋白质的功能和相互作用机制。
目前，蛋白质结构分析主要通过实验技术和计算方法来实现。
其中，实验技术主要包括X射线晶体学、核磁共振、电子显微镜等。
而计算方法主要包括分子动力学模拟、构象等。
这些技术和方法的应用使得我们可以从不同的层面来了解蛋白质的结构。
最常用的蛋白质结构分析方法是X射线晶体学。
这种方法通过测量蛋白质晶体对X射线的散射，从而推断出蛋白质的结构。
具体而言，首先需要获得蛋白质的晶体，然后将其置于X射线束中，并测量散射的X射线数据。
通过复杂的数据处理和计算，可以确定晶体中原子的三维坐标，从而得到蛋白质的结构。
近年来，随着X射线自由电子激光技术的发展，蛋白质结晶的难度得到了显著降低，从而进一步促进了蛋白质结构分析的研究。
核磁共振（NMR）是另一种常用的蛋白质结构分析技术。
与X射线晶体学不同，NMR不需要获得蛋白质的晶体。
该技术通过测量核磁共振现象，利用不同核自旋的化学位移和强度耦合关系，来揭示蛋白质的结构和动力学信息。
通过测量蛋白质样品中原子核的共振频率和强度，可以计算出直接距离和相对方向等信息，从而推断蛋白质的二级、三级结构。
NMR技术在测量小分子蛋白质方面应用广泛，但对于大分子蛋白质的结构分析尚存在一定困难，因为它们的谱线相互重叠，信号的峰值解析难度较大。
电子显微镜（EM）技术是近年来得到迅速发展的一种蛋白质结构分析方法。
相比于X射线晶体学和NMR，EM技术可以在非晶态条件下直接观察到生物大分子的结构。
这对于那些难以在溶液中结晶的蛋白质而言尤为重要。
EM技术通过使蛋白质在电子束中散射，然后收集和处理成二维或三维图像。
利用这些图像，可以通过图像处理和重建算法来确定蛋白质的结构。
蛋白质结构的分析与应用
蛋白质结构的分析与应用蛋白质是人体内最重要的有机分子之一，它们在生物体内扮演着结构支撑、代谢调节、信息储存与传递、免疫防御等关键作用。
随着科技的进步，人们对蛋白质结构的理解不断深化，也使得蛋白质的应用范围更加广泛。
蛋白质结构的分析与应用是当前生物科学领域内的热点和难点之一。
一、蛋白质结构的分析1. X射线晶体学X射线晶体学是当前分析蛋白质结构最主要的方法之一。
该方法的基本原理是通过蛋白质晶体中的空间点阵排列来散射X射线，从而测定出X射线衍射图像，进而通过计算机程序处理，最终确定蛋白质的三维结构。
目前，X射线晶体学已经成为蛋白质结构研究的黄金标准。
它不仅可以解析已知蛋白质的结构，而且还可以预测未知蛋白质的结构，这对于开发新的药物和治疗人类疾病有着重要意义。
2. 核磁共振核磁共振是另一种常用的分析蛋白质结构的方法。
该技术通过对蛋白质中各个原子核的自旋共振信号进行谱学分析，从而确定原子核的相对位置。
该方法可以用于分析蛋白质的结构确定、动力学探究或是对分发制剂的质量控制。
3. 电子显微镜电子显微镜的分辨率大大提高了蛋白质分析效率。
通过减少样品制备与检测的时间，同时保持较高的质量，电子显微镜可以在生物分子之间提高显著的结构分析速度和质量。
二、蛋白质结构的应用1. 药物设计药物设计是蛋白质结构研究中的重要应用方向之一。
通过解析特定蛋白质代谢途径以及其结构，可以针对某些蛋白质调节造成身体疾病的特定功能区域，从而设计出更加准确的药物配方。
比如，实现针对分子的药物修饰，更容易进入病变部位对病变部位进行精准长效治疗，从而改善治疗效果。
2. 生物工程蛋白质的结构与功能密切相关，它们可以用于生物工程领域中。
比如，利用蛋白质分析来获取相关基因，从而减少无分类生物污染的存在。
选择选定合适的蛋白质，进行最高活性和稳定性的改变，产生大影响的产品是相对容易的。
3. 生物编程生物编程是利用蛋白质结构来设计如蛋白质序列、DNA序列等生物分子的方法。
蛋白质结构与功能研究综述
蛋白质结构与功能研究综述蛋白质是生命体中最基本的大分子之一。
人体内的脾臟、骨骼、肌肉、器皮肤、头发等都是主要由蛋白质组成的。
蛋白质有丰富多样的结构和功能，是现代生物学研究的重要对象之一。
本文将综述现代蛋白质结构和功能研究的进展和成果。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构分为四级：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中的α-螺旋和β-折叠等规则结构，三级结构是指在二级结构的基础上形成的三维空间构象，四级结构是若干个多肽链相互结合组成的复合物。
蛋白质的立体构形决定了其生物学功能。
例如，酶的酶活中心结构是通过局部氨基酸残基的合适排列而形成的，结构不稳定或异常则会影响或失去催化活性。
抗体的抗原识别结构，则是通过许多氨基酸残基的组合形成的。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样。
酶能够催化生物体内化学反应，使得生物体能够对外界环境作出反应；激素则能够传达信号，调控生物体的代谢和生长发育；肌肉运动蛋白则能够在肌肉收缩时发挥作用；抗体则能够识别外来抗原并保护生物体免受感染。
蛋白质的功能与其结构相互作用。
不同氨基酸残基的排列会影响蛋白质的结构，而不同结构的蛋白质则表现出不同的生物学功能。
因此，研究蛋白质结构和功能之间的关系是现代生物学的热点之一。
三、蛋白质的结构研究方法蛋白质结构的研究方法主要包括X射线晶体学、核磁共振、电镜、质谱和红外线光谱等多种技术手段。
其中，X射线晶体学是研究蛋白质立体结构的主要方法之一。
该方法通过将蛋白质晶体置于高能X射线束中，观察X射线的散射图案，确定蛋白质分子的结构。
核磁共振则是一种通过蛋白质分子的自旋特性来进行结构研究的技术手段。
电镜则是将蛋白质分子放在电子束中，利用电子的散射和吸收等现象，在计算机屏幕上显示蛋白质分子的影像。
四、蛋白质的功能研究方法蛋白质功能的研究方法主要包括X射线晶体学、荧光共振能量转移（FRET）、蛋白质芯片、蛋白质交互组学等多种技术手段。
其中，FRET是基于蛋白质分子间相互作用能够导致能量转移的原理，通过这种方法研究蛋白质相互作用的机制。
生物学研究中的蛋白质结构分析
生物学研究中的蛋白质结构分析生物学研究中，蛋白质的结构分析是非常重要的一部分。
蛋白质是细胞中最主要的分子机器，它们负责调节生物的各种反应和功能，并在生命过程中发挥着非常重要的作用。
在近年来的生物学研究中，通过分析蛋白质的结构，科学家们可以更深入地了解蛋白质的功能和作用，并从中发现新的治疗方法和药物。
蛋白质的结构可以分为四级，即原始结构、二级结构、三级结构和四级结构。
原始结构是指氨基酸的序列，而二级结构是指螺旋或折叠的形态。
三级和四级结构是细节化的形态，展现了蛋白质的空间构型。
对于生物学家而言，了解蛋白质的结构是非常重要的，因为蛋白质的结构通常会决定它的功能。
通过解析蛋白质的结构，科学家们可以更好地了解蛋白质的功能，并且探寻使用新药物的方法。
比如在药物设计中，通过分析受体蛋白的结构，科学家们可以设计出结构相关的药物，从而更好地利用药物降低蛋白质的功能。
现在，科学家们使用几种方法来解析蛋白质的结构。
其中最常用的方法是X射线晶体学。
这种方法的主要原理是将蛋白质分子结晶，然后使用X射线透视它的结构。
另外，还有核磁共振（NMR）技术。
这种方法的原理是在蛋白质溶液中放置一定的氧化剂和还原剂，使其分子将极性和电荷分布在不同位置上。
然后，利用核磁共振仪器来检测这些不同分布，从而推断出蛋白质的结构。
此外，也有新的方法包括电子显微镜等，它们可以被用来获得蛋白质的高分辨率图像。
虽然这些方法非常有用，但它们也有一些局限性。
例如，在X射线晶体学中，蛋白质分子必须经过结晶才能应用这种技术。
而且，结晶的过程对于不同的蛋白质可能需要不同的时间和条件，加上结晶本身就可能会改变蛋白质的结构，因此这种方法的应用范围有限。
此外，在核磁共振中，蛋白质的分子量也会对分析结果产生一些影响。
当科学家们使用这些技术时，他们也需要使用一些计算工具来分析和理解蛋白质的结构。
其中最常见的计算工具是分子动力学模拟。
这种方法可以模拟物质的运动和相互作用，用于研究蛋白质的折叠运动、反应速率和结合力度。
蛋白质立体结构的研究方法和工具
蛋白质立体结构的研究方法和工具蛋白质是组成生命体系的重要分子之一，它们在生物学、生化学、医学等领域中有着广泛的应用。
蛋白质的立体结构对其功能具有非常重要的影响，因此研究蛋白质的立体结构是生命科学研究的核心内容之一。
本文将讨论蛋白质立体结构研究的方法和工具。
一、X射线晶体学X射线晶体学是目前研究蛋白质立体结构最常用的方法之一。
该方法利用一束高能X射线照射蛋白质结晶体后，通过分析X射线的衍射图案来确定蛋白质分子的三维结构。
这种方法在20世纪50年代开始使用，自从1962年首次决定了蛋白质的立体结构以来，它已经成为生物化学界的标志性成就之一。
X射线晶体学的主要优点是其分辨率非常高——可以达到直接观察原子水平。
其不足之处是需要大量的蛋白质结晶，且无法用于大分子蛋白质的研究，使该方法的应用受到限制。
此外，该方法还需要一定的专业技能和背景知识才能使用。
二、核磁共振核磁共振（NMR）是一种将蛋白质分子暴露在一个磁场中，然后通过观察它们放射的电磁波来确定立体结构的方法。
NMR是一种基于原子核的物理现象进行分析的技术，它可以提供有关蛋白质分子空间中原子之间距离和方向的信息。
由于可观察的分子中的非等价核种类数目非常大，因此NMR也是一种无需蛋白质结晶即可研究大分子的方法。
NMR的优点在于它可以研究非晶态蛋白质，无需蛋白质结晶，且可以进行具有动态性质的研究。
该方法的主要缺点在于其分辨率比X射线晶体学要低，在确定蛋白质立体结构时往往需要先用其他方法得到一个初步结构。
三、电子显微镜电子显微镜（EM）是一种对蛋白质进行观察的技术，可以通过电子束来照射蛋白质，然后使用图像处理技术来确定蛋白质的三维结构。
EM是一种非常有前途的技术，相比其他方法，它不需要大量的蛋白质结晶或标记化，可以研究大量的蛋白质复合体或大分子，且可以研究蛋白质的生物活性状态。
EM的缺点是它的分辨率相对较低，目前还无法解析蛋白质分子中的原子级别细节。
此外，EM的数据处理也需要耗费大量时间和专业技能。
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蛋白质结构分析原理及工具（南京农业大学生命科学学院生命基地111班）摘要：本文主要从相似性检测、一级结构、二级结构、三维结构、跨膜域等方面从原理到方法再到工具，系统地介绍了蛋白质结构分析的常用方法。
文章侧重于工具的列举，并没有对原理和方法做详细的介绍。
文章还列举了蛋白质分析中常用的数据库。
关键词：蛋白质；结构预测；跨膜域；保守结构域1 蛋白质相似性检测蛋白质数据库。
由一个物种分化而来的不同序列倾向于有相似的结构和功能。
物种分化后形成的同源序列称直系同源，它们通常具有相似的功能；由基因复制而来的序列称为旁系同源，它们通常有不同的功能[1]。
因此，推测全新蛋白质功能的第一步是将它的序列与进化上相关的已知结构和功能的蛋白质序列比较。
表一列出了常用的蛋白质序列数据库和它们的特点。
表一常用蛋白质数据库网址可能有更新氨基酸替代模型。
进化过程中，一种氨基酸残基会有向另一种氨基酸残基变化的倾向。
氨基酸替代模型可用来估计氨基酸替换的速率。
目前常用的替代模型有Point Accepted Mutation (PAM)矩阵、BLOck SUbstitution Matrix (BLOSUM)矩阵[2]、JTT模型[3]。
序列相似性搜索工具。
序列相似性搜索又分为成对序列相似性搜索和多序列相似性搜索。
成对序列相似性搜索通过搜索序列数据库从而找到与查询序列相似的序列。
分为局部联配和全局联配。
常用的局部联配工具有BLAST和SSEARCH，它们使用了Smith-Waterman 算法。
全局联配工具有FASTA和GGSEARCH，基于Needleman-Wunsch算法。
多序列相似性搜索常用于构建系统发育树，这里不阐述。
表二列举了常用的成对序列相似性比对搜索工具表二成对序列相似性比对搜索工具网址可能有更新2 蛋白质一级结构分析（含保守结构域）蛋白质结构的基本信息来源于它的一级结构，分析蛋白质一级结构的第一步是将它们分成其组成部分，然后处理每个部分的结构[4]。
这种拆分常常是根据蛋白质具有的相互作用的结构域进行的[5, 6]。
蛋白质结构域或蛋白质家族数据库对分析未知蛋白质的功能是很有用的，这些数据库通常被称为“特征数据库（signature databases）”。
“基序（Motifs）”通常指没有间隔的多序列队列，通常由10-20个氨基酸构成。
一系列基序构成的蛋白质域家族叫做“指纹（fingerprint）”。
使用它们的优势是可以检测远距离的序列关系[7]。
基序的典型例子是位置加权矩阵（position-specific score matrix，PSSM）。
PSSM计算基序中每一位置的分数。
任何一个保守位置的信息被缩小到一个叫“序列模式（sequence patterns）”的共同序列结果。
“序列谱（sequence profiles）”用来描述一个较长的可能含有有用信息的保守序列片段。
它们被用来较大结构域的检测。
隐马尔可夫模型（Hidden Markov Models，HMMs）即是一种和序列谱有关的模型。
表三列举了主要的蛋白质特征数据库。
表三常用蛋白质特征数据库MSA：多序列比对；CDD：保守结构域数据库值得一提的是，CDD数据库包含了蛋白质保守结构域分析。
上述数据库都有自带的搜索引擎供搜索，它们采用的算法也不尽相同，此处不再列举。
3 蛋白质二级结构分析蛋白质的二级结构是由氨基酸骨架间的氢键决定的，通常有三种形态，螺旋（H），β链（E）和卷曲（C）。
为了从蛋白质原子的结构中获得更多的信息，蛋白质二级结构字典（DPSS)定义了蛋白质二级结构的八种状态：三种螺旋，H (α-helix)、G (310-helix) 和I (π-helix)，β链两种，E (extended strand in parallel and/or anti-parallel β-strand conformation) 和B(β-bridge)，三种卷曲，S (bend)、T (turn) 和C (coil)。
预测二级结构的第一步是搜索PDB数据库寻找与查询蛋白质同源的蛋白质的实验三维结构，例如FDM（Fragment Database Mining）算法首先会对PDB数据库进行搜索。
早期的二级结构预测主要基于单个氨基酸的形成结构的倾向，GOR算法采用这种方式，但现在的GOR算法通过贝叶斯统计等方法改进。
CDM算法（Consensus Data Mining）结合了FDM和GOR的优势。
还有很多方法各有其特点：PSIPRED，PSSM等。
更现代的方法利用了最新的机器学习技术例如SVMs（Support Vector Machines）和NNs（Neural Networks）。
还有一些方法还考虑了氨基酸残基的相对溶解度（RSA）。
表四列举了常用的蛋白质二级结构在线预测工具。
表四蛋白质二级结构在线预测工具5 蛋白质跨膜结构域分析跨膜（TM）蛋白跨过整个脂膜[8]，通常被分为两类α-helical TM (AHTM) 和TM β-barrel (TMB) proteins。
AHTM定位在细菌细胞膜的内膜和真核生物的细胞膜上。
它们的跨膜区域有极性的环链接而成的α螺旋。
对TMB蛋白的了解还不多，它们的跨膜域为反向平行的桶装β链通道[9]。
通过实验的方法（X-ray和NMR等）来决定TM蛋白的结构，相比较于球状蛋白，解析的TM蛋白3D结构非常有限。
因此，人们开发了很多的方法用来预测蛋白质的跨膜结构域。
这些方法中的大部分都只根据序列来识别跨膜结构。
表五列举了常用的在线跨膜结构域预测工具。
表五在线跨膜结构域预测工具6 蛋白质三维结构分析蛋白质的三维结构通常比其一级结构更加保守。
目前最可靠的蛋白质三维结构预测方法是同源建模法。
同源建模通常有三步：1选择模板，2目标模板分析，3三维模型的构建。
有些同源建模法专注于同源建模的某些特定步骤，例如CPHmodels和Domain Fishing专注于模板的选择；ESyPred3D和Geno3D专注于目标模板的分析。
SWISS-MODEL是一个高度自动化的同源重组建模综合服务[10]，其他的在线同源重组建模工具如表六所示表六在线同源重组建模工具再列举。
7 结论本文列举了一系列对生物学有用的蛋白质生物信息学工具，但是，随着越来越多的物种被测序，越来越多的蛋白质功能被注释以及更多的蛋白质三维结构被解析，生物信息学的分析方法会更多，也会更准确。
最后只得一提的是，生物性息学分析目前只能作为辅助工具，作为实验前的初步筛选，而其分析结果并不能作为准确的结论，准确结论的得出还有赖于实验的验证。
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