第5章 蛋白质结构解析
05第五章大豆蛋白质
（6）组织化作用
（7）面团作用 （8）黏着性、附着性和弹性
第三节、大豆蛋白的提取工艺
现在提取的蛋白质有浓缩大豆蛋白和分离大豆蛋白。 （一）浓缩大豆蛋白的生产 脱脂后的豆粕含有的成分：蛋白质、可溶性糖类、灰份、其 他微量成分、纤维素、半纤维素等。 浓缩大豆蛋白含义: 经低温脱溶后的豆粕，如除去其中的可溶性糖、灰分及 微量元素，所得的产品为浓缩大豆蛋白，其中蛋白含量为 70%，还有一些纤维和半纤维。 生产方法：乙醇萃取法、酸洗法（等电点法）。
消泡剂
在制浆的过程中，会产生大量的气泡，对后续加工影响较大， 煮浆容易造成假沸,点脑时影响凝固剂分散.以前使用过的消泡剂有： 油脚﹑油脚膏﹑硅有机树脂﹑脂肪酸甘油酯等，目前国标(GB2760-
只有高碳醇脂肪酸 酯复合物(DSA-5)，最大使用量为1.6g/kg。
1996)允许在豆制品中的消泡剂
其他
2.蛋白质分散法（PDI） PDI（蛋白质分散度指数）=（水分散蛋白质/样品中总 蛋白质）×100% 热处理对大豆蛋白变性的影响
酸碱变性:大豆蛋白在PＨ为1或14的极端情况下引起变 性。
酒精有促进蛋白质变性的作用
（四）、大豆蛋白的功能特性
（1）凝胶化 （2）乳化性 （3）发泡性 （4）吸收脂肪 （5）吸收水分
大豆蛋白质的浓度及组成是凝胶能否形成的决定性因素。含量 8.0-16.0%的大豆蛋白质溶胶，经过一定的加热过程，冷却后即可 形成凝胶；低于8.0%时，紧用加热的方法是不能形成凝胶的，只有 在加热后及时调节pH或离子强度，才能形成凝胶。
（五）蛋白质与油、水关系
1.蛋白质与脂质的相互作用
形成脂络合物（豆浆加热时所形成的浆膜）
3 制浆
(2)滤浆 目的是把豆糊中的豆渣除去
第五章-核磁共振方法解析蛋白质结构
核磁共振的原理
• 自旋量子数（I）
原子序数和原子质量都为偶数：I=0(12C,
16O)
原子序数为奇数，原子质量为偶数： I=整数(14N, 2H, 10B)
原子质量为奇数： I=半整数(1H,
13C, 15N, 31P)
• 自旋状态（M）
M =I,(I-1),(I-2),…,-I
对于1H,
13C, 15N, 31P
2.
3.
耦合常数
• 自旋耦合
共价键（1-4个键）相连核之间的特性张量的相互作用
1
H
C
1
H
1
H
13
three-bond one-bond
• 自旋裂分
由于被测核与相邻核自旋耦合引起的谱线裂分， 裂分的 大小称为耦合常数 bb S ba S I aa
J (Hz)
I
ab
I
S
• • • • •
耦合常数不随磁场的变化而变化 两核耦合引起对方谱线裂分的大小相等 相距越远、所隔键数越多，耦合越弱 重原子比轻原子耦合强 耦合常数的大小与耦合核的二面角有关
核磁共振谱仪的组成
•Magnet
•Probe
•Console •Computer
对磁体的要求
• 高磁场强度
• 高稳定性
• 高均匀性
高磁场强度：高分辨率高灵敏度
• 信噪比的完全方程
Oestradiol-acetate
900 MHz
1450
1400
1350
1300
1250
1200
1150
1100
• • • • • •
NOE—5Å 化学位移—二级结构 偶极常数—二面角 氢氘交换—氢键 顺磁驰豫增强(PRE)—远距离（30Å） 残余偶极耦合(RDC)—空间定向
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
5第五章 蛋白质的三维结构
第5章蛋白质的三维结构§1.8 蛋白质的三维结构蛋白质三维结构由氨基酸序列决定，且符合热力学能量最低要求，与溶剂和环境有关。
①主链基团之间形成氢键。
②暴露在溶剂中（水）的疏水基团最少。
③多肽链与环境水（必须水）形成氢键。
（一）研究蛋白质构象的方法（1）X-射线衍射法：是目前最明确揭示蛋白质大多数原子空间位置的方法，为研究蛋白质三维结构最主要的方法。
步骤为：蛋白质分离、提纯→单晶培养→晶体学初步鉴定→衍生数据收集→结晶解析→结构精修→结构表达。
（2）其他方法：NMR、紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、二维结晶三维重构。
（二）稳定蛋白质三维结构的作用力（1）弱相互作用（或称非共价键，或次级键）1. 氢键2. 疏水作用（熵效应）3. 范德华力4. 离子键（盐键）（2）共价二硫键（三）酰胺平面和二面角（1）酰胺平面（肽平面）：肽键上的四个原子和相连的Cα1和Cα2所在的平面。
（2）两面角：每个氨基酸有三个键参与多肽主链，一个肽键具有双键性质不易旋转，另两个键一个为Cα1与羰基形成的单键，可自由旋转，角度称为ψ，另一个为NH与Cα2形成的单键也可自由旋转，角度称为φ，ψ和φ称为二面角或构象角，原则上可取-1800~+1800之间任意值（实际受立体化学和热力学因素所限制），肽链构象可用两面角ψ和φ来描述，由ψ和φ值可确定多肽主链构象。
（四）二级结构多肽链折叠的规则方式，是能量平衡和熵效应的结果。
主链折叠由氢键维持（主要），疏水基团在分子内，亲水基团在分子表面。
常见的二级结构元件：α-螺旋，β-折叠片，β-转角和无规卷曲。
（1）α-helix：蛋白质含量最丰富的二级结构。
肽链主链围绕中心轴盘绕成螺旋状紧密卷曲的棒状结构，称为α-螺旋。
1.两面角ψ和φ分别在-570和-470附近（φ：从Cα向N看，顺时针旋转为正，逆时针为负；ψ：从Cα向羰基看，顺时针为正，逆时针为负。
）2.每圈螺旋含约3.6个氨基酸残基，由H键封闭的环中原子数为13，此种α-螺旋又称3.613-螺旋，每周螺距为0.54nm，R基均在螺旋外侧。
高中人教版生物必修二：第5章 第1节 基因突变和基因重组 Word版含解析
第1节基因突变和基因重组[学习导航] 1.结合镰刀型细胞贫血症的发病原因，说出基因突变的概念和方式。
2.结合具体实例，简述基因突变的原因、特点及意义。
3.结合减数分裂的过程，简述基因重组的概念、方式及意义。
[重难点击]基因突变和基因重组的比较。
【课堂导入】图中的情景用英语表达为：THE CAT SAT ON THE MAT(猫坐在草席上)，几位同学抄写时出现了不同的错误，如下：(1)THE KAT SAT ON THE MAT(2)THE HAT SAT ON THE MAT(3)THE CAT ON THE MA T将其翻译成中文，和原句相比意思是否改变了？据此可知，个别字母的替换或者缺少，句子的意思都可能改变。
如果是DNA分子中的遗传信息——脱氧核苷酸的排列顺序也发生了类似的变化，生物体的性状会发生怎样的改变呢？这些变化可能对生物体产生什么影响？解决学生疑难点一、基因突变的实例1.镰刀型细胞贫血症(1)致病机理①直接原因：谷氨酸――→替换为缬氨酸。
②根本原因：基因中碱基对=====T A ――→替换为 =====A T。
(2)结论：镰刀型细胞贫血症是由于基因的一个碱基对改变而产生的一种遗传病。
2.基因突变的概念：DNA 分子中发生碱基对的替换、增添和缺失，而引起的基因结构的改变。
3.基因突变对后代的影响(1)若发生在配子中，将遵循遗传规律传递给后代。
(2)若发生在体细胞中，一般不能遗传。
但有些植物的体细胞发生基因突变，可通过无性繁殖传递。
合作探究1.生物变异的类型分析(1)在北京培育的优质北京甘蓝品种，叶球最大的有3.5 kg ，当引种到拉萨后，由于昼夜温差大、日照时间长、光照强，叶球可重达7 kg 左右。
但再引回北京后，叶球又只有3.5 kg 。
上述甘蓝品种的引种过程中，有没有变异现象的发生？如果有，这种变异性状能稳定地遗传给子代吗？为什么？答案 有变异。
但是这种变异性状不能稳定地遗传给子代，因为遗传物质没有变化。
第五章 蛋白质结构解析
血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸 残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中 各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋 白分子严密的空间构象。
NMR基本原理
核 磁 共 振 ( Nuclear Magnetic Resonance)，
就是处于某个静磁场中的 自旋核系统受到相应频率 的射频磁场作用时 ,共振 吸收某一特定频率的射频 辐射的物理过程。
核磁共振波谱是测量原子核对 射频辐射(约4600MHz)的吸收， 这种吸收只有在高磁场中才能 产生。 核磁共振波谱仪
电镜三维重构、各种光谱技术、显微
技术和计算机模拟
蛋白质三维结构解析过程
第一节 X-射线衍射测定蛋白质结构
1895年11月8日 ,德国物 理学家，50岁的伦琴在 自己的实验室中偶然发 现 一种从阴极射线管 中辐射出的新型射线， 由于对管子发出的“东 西”性质不确定，伦琴 就把这种射线命名为 “X射线” 。
3、衍射数据收集和处理
第三代同步辐射光源的应用使得用20-40 um大小的晶体解析高分辨率结构已经成为 现实 目前世界上比较著名的同步辐射工作站有 多个： APS（USA）; ESRF（France）; SPring-8 （Japan）
4、位相求解
1. 分子置换法(MR) 2. 多对同晶型置换法(MIR) 3. 多波长反常散射法(MAD)
核磁共振可以方便地在溶液中研究分子结构并且是唯一 可以使试样不经受任何破坏的结构分析方法。 目前核磁共振成象技术已能以活人为观察对象，扫描身 体中任何器官或组织的任何一个断面的核磁共振参数，成 为一种引人注目的癌症早期诊断技木。
巧解高中生物第5章细胞的能量供应和利用带答案考点大全笔记
(名师选题)巧解高中生物第5章细胞的能量供应和利用带答案考点大全笔记单选题1、在“绿叶中色素的提取和分离”实验中得到的色素带颜色较浅，分析其原因可能是（）①加入的提取液太多②用体积分数为95%的乙醇加入无水碳酸钠代替无水乙醇③研磨时没有加入碳酸钙④研磨时没有加入二氧化硅⑤取的叶片叶脉过多，叶肉细胞过少⑥画滤液细线的次数少⑦使用放置数天的菠菜叶A．①③⑦B．②④⑤C．①③④⑤⑥⑦D．②③④⑤⑥2、光反应在叶绿体类囊体上进行。
在适宜条件下，向类囊体悬液中加入氧化还原指示剂DCIP，照光后DCIP 由蓝色逐渐变为无色。
该反应过程中A．需要ATP提供能量B．DCIP被氧化C．不需要光合色素参与D．会产生氧气3、下图为酵母菌和人体细胞呼吸流程图，下列叙述不正确的是（）A．条件X下酵母菌细胞呼吸时，葡萄糖中能量的去向有3处B．条件Y下，葡萄糖被酵母菌代谢并产生CO2和水C．氧气不足时，人体肌细胞产生的CO2量大于O2的消耗量D．人体细胞和酵母菌都能在X或Y条件下呼吸，但人不属于兼性厌氧型生物4、下列关于绿叶中色素的提取与分离实验的叙述中，错误的是（）A．加入CaCO3是为了防止色素被破坏B．加入SiO2有利于破坏叶肉细胞C．分离色素时塞紧试管口是为了防止乙醇和层析液的挥发D．滤纸条上的滤液细线中色素越少越利于色素分离5、ATP可将蛋白质磷酸化,磷酸化的蛋白质会改变形状做功,从而推动细胞内系列反应的进行(机理如图所示)。
下列说法错误的是 ( )A．ATP推动细胞做功，存在吸能反应与放能反应过程B．磷酸化的蛋白质做功，失去的能量主要用于ATPC．ATP水解与磷酸化的蛋白质做功均属于放能反应D．肌肉在收缩过程中，肌肉中的能量先增加后减少多选题6、图一是某绿色植物细胞内生命活动示意图：其中1 .2 .3 .4 .5表示生理过程：A、B、C、D表示生命活动产生的物质。
图二为将生长状况相同的等量花生叶片分成4等份，在不同温度下分别暗处理1h，再光照1h（光照强度相同），测其有机物变化，得到如下数据，下列相关叙述正确的是（）A．图一中在生物膜上发生的生理过程有③和④B．该细胞中CO2由2过程产生到5过程利用，至少穿过8层磷脂双分子层C．当花生叶片所处温度为29℃时，CO2固定速率最大D．如果昼夜恒温，在白天光照10小时，最适合花生生长的温度是27℃7、下图表示人体内某种酶促反应的反应物浓度对反应速度的影响曲线。
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（5） 结晶新方法
Nucleant 生物玻璃
晶体初步鉴定
偏光显微镜观察、染色、电泳等
3、衍射数据收集和处理
第三代同步辐射光源的应用使得用20-40 um大小的晶体解析高分辨率结构已经成为 现实 目前世界上比较著名的同步辐射工作站有 多个：APS（USA）; ESRF（France）; SPring-8（Japan）
第五章 蛋白质结构解析
测定蛋白质结构的意义
• 人体基因数目仅比低等生物线虫多两倍。 如此少的基因是如何创造出人体如此复杂 的生命活动？ • 人体基因的主要功能是通过蛋白质来实现 的，蛋白质扮演着构筑生命大厦的主要角 色。人体中大约有10万种蛋白质。
蛋白质三维结构解析方法
X-射线晶体衍射法：85.3% 核磁共振波谱：14.7%
X射线本质
X射线是一种短波长(0.005～10nm)、 高能量(2.5×105 ～1.2×102eV)的电磁波。 它是原子内层电子在高速运动电子流冲 击下，产生跃迁而发射的电磁辐射。
A
一般由高速电子撞击金属产生。如图所示，是一种产生X 射线的真空管，K是发射电子的热阴极，A是由钼、钨或 铜等金属制成的阳极。两极之间加有数万伏特的高电压， 使电子流加速，向阳极A撞击而产生X射线。
图片出处: http://www.drg.de/data/wuerdig ungen/Nobelpreise/RoenNobel .htm
图片出处: /arc hive/gal/source/kendrew.html
肌红蛋白的三维结构模型
图片出处: http:// / archive/Kendrew62.html
同步辐射光源
上海同步辐射中心
晶体收集和储存
液氮气冷技术
4、位相求解
1. 分子置换法(MR) 2. 多对同晶型置换法(MIR) 3. 多波长反常散射法(MAD) 实验中经常联合使用
分子置换法(MR)
分子置换法就是把已知结构的蛋白质分子 放到待测蛋白质晶体的晶胞中建立起初始 结构模型并借助此模型计算待测蛋白质晶 体各个衍射点的相角的方法。
通过在待测结晶蛋白质溶液的体积、浓度 和组成固定的条件下，直接将不同量的饱 和沉淀剂加入未饱和的蛋白质溶液以产生 一个浓度梯度而使蛋白质在不同的过饱和 溶液中结晶。
（2）透析法( Dialysis )
利用半透膜允许小分子透过而大分子不能 透过的性质来调节蛋白质溶液的沉淀剂浓 度、pH或离子强度，从而使蛋白质溶液缓 慢形成过饱和状态以形成晶核。该法是培 养蛋白质晶体的常用方法。
血红蛋白的四级结构 模型
图片出处/structure/proteinstructure10.asp
血红蛋白分子就是由二个由141个氨基酸残基组成的α亚基和二个由146个氨基酸 残基组成的β亚基按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中 各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐键维系着血红蛋 白分子严密的空间构象。
肌红蛋白的三维结构
图片出处: /Article/UploadFil es/200411121548876.jpg
1959年佩鲁茨 (Perute)完成血 红蛋白0.55分辨 率的晶体结构
图片出处:/webinfo/jiaoyanzujianshe/hua xue/zhuye/minrentang/1962.htm (1962)
由于测定出蛋白质的精细结构,两位英国科 学家M.F.佩鲁茨和J.C.肯德鲁获得1962年的诺 贝尔化学奖。
图片出处：/nobel/micro/46132.html
1997年,核小体八组蛋白结构
2004年,菠菜捕光复合物LHC-II
2005年，线粒体膜蛋白复合物2精细结构
X射线衍射测定蛋白和核酸精细结构，为新药设计提供了全新方向
中国科学家研制抗癌新药首获瑞典爱明诺夫奖
施一公抗癌抗乙肝病毒新药Birinapant，进入临床二期
蛋白质X射线晶体结构测定程序
1、样品制备 2、蛋白质结晶和晶体生长
3、衍射数据收集和处理
4、位相求解 5、模型建立和修正
核磁共振可以方便地在溶液中研究分子结构并且是唯一 可以使试样不经受任何破坏的结构分析方法。 目前核磁共振成象技术已能以活人为观察对象，扫描身 体中任何器官或组织的任何一个断面的核磁共振参数，成 为一种引人注目的癌症早期诊断技术。
核磁共振技术（NMR）
1 9 4 6 年 美 国 斯 坦 福 大 学 的 F.Bloch 和 哈 佛 大 学 的 E.M.Purcell两个研究小组首次独立观察到核磁共振现象， 为此他们两人获1952年诺贝尔物理奖。 1983 年，瑞士科学家 Kurt Wü thrich 教授实验室首次运用 核磁共振方法解析了胰高血糖素（glucagon）多肽的溶液构 象. 发明了利用核磁共振 (NMR) 技术测定溶液中生物大分子三维 结构的方法获得了2002年度诺贝尔化学奖 74岁的美国科学家保罗· 劳特布尔和70岁的英国科学家彼 得· 曼斯菲尔德为2003诺贝尔医学奖的得主
蛋白质结晶方法
（1）批量结晶法（Batch crystallization） （2）透析法( Dialysis ) （3） 液相扩散法(Liquid diffusion) （4） 气相扩散法（Vapour diffusion） （5） 蛋白质结晶新方法
（1）批量结晶法（Batch crystallization）
威廉· 康拉德· 伦琴 Wilhelm Conrad Rö ntgen
1901年第一届诺贝尔物理学奖评选时， 29封推荐信中就有17封集中推荐他。伦 琴最终获得了第一次诺贝尔物理学奖金
诺贝尔物理奖奖章
图片出处/gxxyd/sjet/jingdian/nobel/medal01.htm
一个重原子衍生物作为母体，用一个晶体
就可以收集到重原子反常散射吸收边两侧
的多套数据，并解出结构。
5、模型建立和修正
晶体学R因子一般要求达到0.2以下
键长偏差大约为0.015Å
键角偏差约为3°
二面角构象分布要求除了甘氨酸的二面角 构象是随机的外，其他残基的二面角构象 分布受到立体化学的限制
（3） 液相扩散法(Liquid diffusion)
利用液相平衡原理而设计的。由于蛋白质在 不同溶液中的溶解度不同，把待结晶蛋白质 溶液缓慢加入溶解性差异大的溶剂中，在界
面处形成沉淀剂浓度梯度在局部达到瞬间过
饱和，从而促使晶核形成。
（4） 气相扩散法（Vapour diffusion）
把待结晶蛋白质、高于此蛋白质结晶所需盐 浓度的溶液和低于这种浓度的盐溶液放在一 个密闭体系内，两种浓度不同的溶液由于发 生蒸汽扩散最后达到平衡，随着溶液中沉淀 剂浓度的增加蛋白质溶解性降低，从而蛋白 质达到过饱和而析出晶体。
亨利· 布拉格(Henry Bragg) 劳伦斯· 布拉格( Lawrence Bragg)
图片出处http://202.202.4.150/nobel/nobel1.htm
图片出处
/physics/laureates/1915/wl-braggbio.html
伦琴实验室
图片出处: /viewthread.php?tid=4758
人类第一张X光照片
伦琴妻子之手
图片出处:/yxxt/jindai/xgjsy/xgjsy.htm
1896年1月23日伦 琴将这一重大发现在维 尔兹堡物理医学会上报 告。Kolliker教授提议 将该射线命名为“伦琴 射线”,但伦琴却说： “我还没有彻底解释这 种射线的发生现象，还 是称它为X射线最恰 当。”
X-射线晶体结构分析基本原理
X射线衍射分析所依赖的基本原理是X射线衍射现象 X射线衍射现象利用X射线的波长和晶体中原子的大小及
原子间距同数量级的特性来分析晶体结构。
当X射线入射到样品晶体分子上时，分子上的每个原子使 X射线发生散射，这些散射波之间相互叠加形成衍射图形。 衍射图形能给出样品内部结构的许多资料，如原子间的 距离、键角，分子的立体结构、绝对构型、原子和分子
X射线衍射
1912年Max von Laue发现X射线具有衍 射的现象。（1914年的诺贝尔物理学奖）
图片出处:
/nobel/netshow/nobelscience/phys ics/physics03.htm
劳厄的实验装置
图片出处:/wuli/optics/ch2/page/ch51.htm
电镜三维重构、各种光谱技术、显微
技术和计算机模拟
蛋白质三维结构解析过程
第一节 X-射线衍射测定蛋白质结构
1895年11月8日 ,德国物 理学家，50岁的伦琴在 自己的实验室中偶然发 现 一种从阴极射线管 中辐射出的新型射线， 由于对管子发出的“东 西”性质不确定，伦琴 就把这种射线命名为 “X射线” 。
的堆积、有序或无序的排列等。
X射线通过红宝石晶体(a)和硅单晶体(b)所拍摄的劳厄斑
图片出处:/wuli/optics/ch2/page/ch51.htm
因在用X射线研究晶体结构方面所作出的杰出贡 献 ,亨利· 布拉格（William Henry Bragg）和劳伦 斯· 布拉格（William Lawrence Bragg）父子分享了 1915年的诺贝尔物理学奖。
多对同晶型置换法(MIR)
在蛋白质晶体中引入散射能力强的重金属 原子如Pb和Hg等作为标志原子，制备出重 原子的衍生物，然后求出这些重原子在晶 胞中的坐标，根据坐标计算出重原子散射 波在各个衍射点的相角，最后推测出蛋白 质分子在各个衍射中的位相。
多波长反常散射法(MAD)
利用同步辐射波长连续可变的特点，使用
X-Ray晶体衍射目前仍然是蛋白质三维结构测定的 主要方法 优点：分辨率高，能精确确定生物大分子中各原子 的坐标、键长、键角,给出生物大分子的分子结构和 构型,确定活性中心的位置和结构 缺点：只能测定单晶，反映静态结构信息，无法测 定溶液中的信息