关于生物化学重点名词解释
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。
2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学重点名词解释汇总
生物化学名词解释（英汉）完全版！6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。
沈同生化7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线性的或带有分支的。
11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。
第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
生物化学名词解释
生物化学1. 蛋白质折叠：蛋白质由所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电等特性通过残基间的相互作用而折叠成一个立体的三级结构。
2. 锌指结构：许多转录因子所共有的DNA结合结构域，具有很强的保守性。
它由4个氨基酸（4个Cys残基，或2个Cys残基和2和His残基）和一个锌原子组成一个形似指状的三级结构。
3. 冈崎片段：复制叉上新合成的短的DNA片段，即DNA不连续合成的产物。
细菌的冈崎片段约为1000～2000个核苷酸，真核细胞的约为100～200个核苷酸。
4. 尿素循环：又称“鸟氨酸循环”。
机体对氨的一种解毒方式。
肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。
包括三个阶段，①氨、二氧化碳和鸟氨酸缩合生成瓜氨酸；②瓜氨酸再与一分子氨结合脱去水，生成精氨酸；③精氨酸在肝脏精氨酸酶的催化下，水解生成尿素，并重新变为鸟氨酸。
5. 柠檬酸-丙酮酸穿梭系统：线粒体内产生的乙酰 CoA，与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，穿过线粒体内膜进入胞液，裂解后重新生成乙酰 CoA，产生的草酰乙酸转变为丙酮酸后重新进入线粒体。
6. 别构效应：一种分子可以通过分子内某一部分的结构改变，而导致激活部分活性改变的现象，即别构效应，也可称为变构效应。
经常研究的例子是酶的别构效应，然而除了酶以外，如血红蛋白等也有别构效应。
7. 氧化磷酸化：指在代谢物脱氢氧化经呼吸链传递给氧生成水的过程中，既消耗了氧，消耗了无机磷酸，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为电子传递水平磷酸化，通常称之氧化磷酸化。
常发生在线粒体内膜上。
8. 分子杂交：不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。
如核酸（DNA、RNA）之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。
9. 结构域：也指功能域，在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体，缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1、等电点（pI）在某一pH的溶液中，蛋白质（或氨基酸）解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该蛋白质（或氨基酸）的等电点。
2、模体在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体（motif）。
3、分子伴侣在蛋白质加工、折叠形成特定空间构象及穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用的一类蛋白质。
4、结构域大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。
5、分子病由蛋白质分子结构发生变异所导致的疾病。
6、核酶具有酶促活性的RNA。
催化性DNA（人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段，也能序列特异性降解RNA）和催化性RNA（作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA）。
具有酶促活性的RNA称为核酶。
7、脂肪动员储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
8、一碳单位在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团9、氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
10、ATP合酶线粒体内膜的表面有一层规则地间隔排列着的球状颗粒，称为ATP酶复合体，是ATP合成的场所。
11、端粒酶一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3′端，以维持端粒长度及功能。
12、酮体在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
13、第二信使配体与受体结合后并不进入细胞内，但间接激活细胞内其他可扩散，并能调节调节信号转导蛋白活性的小分子或离子。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
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两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
氨基酸的等电点：使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值，用符号pI表示，是氨基酸的特征常数。
中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' )必需氨基酸：指机体又必需，自身不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸。
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。
谷胱甘肽 (GSH)：Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。
GSH广泛分布于生物体内，是某些氧化还原酶的辅酶。
此外，可以用作巯基酶的保护剂。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro外），都为L型（除Gly外），除Gly之外，其余氨基酸都有手性碳原子，都具有旋光性。
由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况，包括肽链的数目，肽链中氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置；狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的一级结构决定它的高级结构，即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中蛋白质的二级结构：指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。
α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
螺距为，每一圈含有个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升，旋转100°。
β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构（二级结构、超二级结构和结构域）的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。
蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
维持二级结构作用力：氢键；维持三级结构：二硫键、疏水作用、氢键、离子键、范德华力；维持四级结构：疏水作用（最主要）、氢键、离子键、范德华力、配位键超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变。
蛋白质变性后的表现：生物活性丧失（酶）；溶解度降低；粘度增大；扩散系数变小（蛋清）；基团位置改变；对蛋白酶敏感性增大。
蛋白质的复性：蛋白质的变性作用若不过于剧烈，，高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性。
蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物（Pro的茚三酮反应呈黄色）。
层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。
P的含量在核酸中相对恒定，DNA中%，RNA中为%。
用于测定核酸的含量——定磷法。
N-C糖苷键：戊糖第1位碳原子上的羟基与嘌呤的第9位氮原子或与嘧啶的第1位氮原子形成的β型N-C糖苷键。
磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
不对称比率：同一种生物的所有体细胞DNA的碱基组成相同，与年龄、健康状况、外界环境无关，可作为该物种的特征，用不对称比率 (A+T)/(G+C) 来衡量。
不同生物的碱基组成由很大的差异，所有生物DNA分子中A=T，G=C。
碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能是G和C、A和T，G与C配对，形成3个氢键、A与T配对，形成2个氢键，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
DNA分子一级结构：DNA分子上核苷酸（碱基）的排列顺序，四种脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接起来的多核苷酸链。
DNA分子具有方向性，分别为5'端和3'端。
天然DNA中，5'端为磷酸，3'端为游离羟基。
DNA的二级结构：指DNA的双螺旋结构。
双螺旋结构是DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的空间结构。
反向平行的双链沿中心轴盘绕成右手螺旋。
DNA的双螺旋模型是由Watson和Crick两位科学家于1953年提出的。
DNA的三级结构:双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构主要指超螺旋结构.正超螺旋(紧缠),负超螺旋(松缠).维持双螺旋结构稳定性的力：互补碱基之间的氢键；碱基堆集力；离子键。
双螺旋直径为2nm，每对脱氧核苷酸残基沿纵轴旋转36°，上升，每10个碱基对形成一个螺旋，螺距。
反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构发生改变，双链DNA脱解为单链，从而引起理化性质的改变及生物活性的降低或丧失。
在适当条件下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
退火：热变性的DNA在缓慢冷却的条件下的复性过程。
增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加。
变性DNA双螺旋解体，藏于螺旋内部的碱基暴露出来。
增色效应常用来衡量DNA变性的程度。
减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液在260nm处的光密度减小。
减色效应常可用来衡量DNA复性的程度。
熔解温度（Tm?值）：指DNA的变性达到50%，即增色效应达到一半时的温度。
影响Tm值的因素：DNA分子中GC碱基对含量高，则Tm值大。
DNA：白色纤维状固体；微溶于水、不溶于乙醇、乙醚和氯仿等一般的有机溶剂；溶液粘度大；核蛋白体DNP可溶于高浓度(1-2mol/L)的NaCl溶液。
RNA：白色粉末状固体；溶液粘度小；RNA核蛋白体(RNP)易溶于L的NaCl溶液。
核酸变性或降解后，粘度降低。
RNA的二级结构常常形成局部的双螺旋。
如RNA的茎环结构。
tRNA5'端都为pG- ,3'端都为CCA，用以接受氨基酸。
tRNA的二级结构(三叶草结构)，tRNA的三级结构（倒L型）。
四环：二氢尿嘧啶环（D环）；反密码环；额外环；TyC环。
四臂：二氢尿嘧啶臂；反密码臂；氨基酸臂；TyC臂。
原核生物和真核生物的mRNA在结构上有所不同：1)原核生物的mRNA是多顺反子的，真核生物的mRNA 是单顺反子的；2)原核mRNA 5 '端无帽子结构，真核mRNA 5 '端有一段帽子结构（m7GpppNmpNmp-）；3)原核mRNA 3 ’端无PolyA，真核mRNA 3 ’端有PolyA。
????分子杂交：不同来源的DNA分子放在一起热变性，然后慢慢冷却，让其复性。
这些异源DNA（RNA)之间有互补的序列或部分互补的序列，则复性时会形成“杂交分子”。
????嘌呤和嘧啶具有共轭双键，能强烈吸收紫外光。
在260nm处有最大吸收峰。
基因：DNA分子上具有遗传效应的特定核苷酸序列。
基因组：生物体的全部基因或染色体。
酶:是生物体产生的、具有高度催化效率和高度特异性的生物催化剂。
由酶的组成成分，酶可分为两类：单纯酶——仅由蛋白质组成；结合酶——除蛋白质外，还有非蛋白质成分，即全酶=酶蛋白+辅因子[辅因子有两种：辅酶（与酶蛋白结合较松弛）、辅基（与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结合）]国际酶学委员会（.EC）将所有的酶按它们所催化的反应的性质分为六大类：氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解（合）酶类；异构酶类；合成酶类(连接酶类)根据酶的聚合状态，分为三类：单体酶（酶蛋白仅有一条多肽链）、寡聚酶（酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接）、多酶复合体（由几个酶聚合而成的复合体）酶的特征：专一性很强；催化效率极高；活性可以调控；酶不稳定；催化活性与辅因子有关。
多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
分子量都在几百万以上。
酶催化的专一性是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性，酶催化的专一性原理：1958年提出“诱导契合学说”。
酶催化的高效性，酶促反应的速度比非酶促反应通常要快10^7-10^14倍。
酶催化的高效性的机理:邻近效应和定向效应；“张力”和“形变”；酸碱催化；共价催化；微环境（活性中心是低介电区）酶的催化机理，通过改变反应途径来降低反应的活化能,“中间产物学说”。
酶活性的可调节性：酶的别构效应；共价修饰（甲基化、磷酸化等）；酶原的激活（如胃蛋白酶原、凝血酶原）；同工酶的调节……激活剂：凡是能提高酶活性的物质，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
激酶需要Mg2+激活，唾液淀粉酶需要Cl-激活。
抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
抑制剂以共价键不可逆地与酶相结合而抑制酶的活性，叫不可逆抑制作用。