大学化学第07章-生命化学基础
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第一章生命的化学基础亚原子粒子原子生物大分子细胞器细胞多细胞机体群体群落生态系统生物圈第一节原子的结构与性质一、原子的结构与性质同位素——原子核内质子数相同，但中子数不同，这些原子虽然有不同的质量，但是化学性质相同，仍然属于同一种元素，在元素周期表中占有同样的位置同位素在生命科学中有广泛的用途，如用来研究体内代谢途径、疾病诊断、疾病治疗、诱变育种等。
基因突变的内因之一。
•同位素示踪所利用的放射性核素（或稳定性核素）及它们的化合物，与自然界存在的相应普通元素及其化合物之间的化学性质和生物学性质是相同的。
•可以用同位素作为一种标记，制成含有同位素的标记化合物（如标记食物，药物和代谢物质等）代替相应的非标记化合物。
利用放射性同位素不断地放出特征射线的核物理性质，就可以用核探测器随时追踪它在体内或体外的位置、数量及其转变等。
•稳定性同位素可以利用它与普通相应同位素的质量之差，通过质谱仪，气相层析仪，核磁共振等质量分析仪器来测定稳定性同位素作为示踪剂其灵敏度较低，可获得的种类少，价格较昂贵，其应用范围受到限制。
•1912年G.C.de赫维西首先试用同位素示踪技术，并陆续作了许多工作。
•由于其开创性贡献赫维西1943年获得了诺贝尔化学。
二、原子的能量水平基态/激发态如果电子在围绕原子核的半径最小轨道内，则原子的能量最低，称此为原子的基态。
如电子在更大的半径上，则原子能量更高，处于激发态。
而将一个电子从原子的基态移除所需要的能量称为游离能。
氧化与还原三、原子的电负性电负性——衡量元素在化合物中吸引电子能力的大小元素电负性数值越大，原子在形成化学键时对成键电子的吸引力越强。
电负性相同的非金属元素化合形成化合物时形成非极性共价键（共价化合物）；电负性差值小于1.7的两种元素的原子之间形成极性共价键（共价化合物）；电负性差值大于1.7的两种元素化合时，形成离子键（离子化合物）。
第二节生物体的元素组成一、参与生物体组成的元素构成生物体的元素约30种。
现代大学化学课件-生命化学基础
*
7.1.1.2 氨基酸的性質
pH值的影響:在強酸性溶液中，氨基（H2N−）獲得質子成 為陽離子 (H3N+−)；在強鹼性溶液中，羧基（−COOH）失 去質子成為陰離子 (−COO-)；在某中性溶液中，通過分子 內質子自轉移生成中性內鹽 (H3N+−CH(R) −COO-)。
COOH R CH
NH2
2021-12-30
*
1921年5月，班廷通過切除狗的胰髒和結紮胰導管，在患有 糖尿病的狗身上，共注射了75次以上的胰島素提取液，降低了血 糖和尿糖的含量，延長了狗的壽命，這些證明了提取胰島素實驗 取得了初步的成功。不過，他們還面臨著一個重要的問題：提取 液的製備手續太複雜，而且還很不純淨，胰島素的含量太少，無 法應用於臨床。
班廷偶然在一篇論文中讀到：如果阻塞胰髒通向十二指腸 的導管，就有可能引起胰髒萎縮。班廷腦海裏立即產生了一個 想法：結紮狗的胰導管，等狗的胰髒外分泌組織（即腺泡）萎 縮，只剩下內分泌組織（即胰島）以後，再試圖分離出胰島素 以治療糖尿病。
班延找到多倫多大學有名的糖代謝專家麥克勞德教授，允 許他在暑假期間來實驗室做實驗，給了班廷10條狗和一名叫貝 斯特的學生做助手。
J.J.R Macleod 麥克勞德 (生理學家) 獲1923年 諾貝爾生理學獎
Charies H
Best (學生助理)
James B
Collip考立普 (化學家)
為紀念四位科學家為糖尿病治療做出的傑出貢獻 2021-12-30 將班廷（Banting）醫生的生日（11月14日）定為世界糖尿病日 *
丙
亮
Ala Leu
HOHHOHHOHHOHH
（NH3 端） H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO- （COOH 端）
1生命的化学基础.ppt
第一节
构成生命的元素
微量元素（14种）＜0.01%
Fe血红蛋白的重要成分
Mn，Zn一些酶的必要成分 I甲状腺素的必要成分
第一节
构成生命的元素
铬Cr—葡萄糖耐量因子（GFT）的必要成分，是胰岛素的 辅助因子，可增加胰岛素的效能，促进机体利用葡萄糖。 相当一部分Ⅱ型糖尿病（非胰岛素依赖型糖尿病）患者， 是因为铬摄入不足或利用不良，表现出糖尿病症。
一、糖 类 一、糖类
主要由C、H、O组成，其分子式通常以Cn(H2O)n表示，旧称 碳水化合物。
乳酸CH3CHOHCOOH 可写成C3(H2O)3 ，但不是糖； 而鼠李糖C6H12O5，脱氧核糖C5H10O4，但却是糖。
4
OH
OH
H
5 6
3
H
2
OH
CH2OH
有还原性
一、糖 类
2、寡糖：由2～10个单糖组成的聚糖，可以水解为 单糖。
单糖的半缩醛羟基与另一配体（可以是糖也可以是非糖）的 羟基缩合而成的化合物称为糖苷，其间的连接键称为糖苷键。
两个单糖通过糖苷键连接成双糖，三个单糖可以缩合为三糖。 常见的双糖有麦芽糖、乳糖、蔗糖。
OH O CH CH2OH 2OH CH2OH O OH OH O O O O O
CH 2OH O O CH 2OH CH 2OH O O
O
α-1,6-糖苷键
O CH 2OH CH 2O O O
CH 2
CH 2OH O O
O CH 2OH
O CH 2OH
O O
OH
O OH
α-1,4-糖苷键
还原性末端
二、脂 类 二、脂 类
2生命的化学基础
运甲状腺素蛋白Transthyretin, with four identical polypeptide subunits
胶原蛋白、血红蛋白
大猩猩 长臂猿
恒河猴
核酸
贮存遗传信息，控制蛋白质的 合成 脱氧核糖核酸（DNA）和核糖 核酸(RNA) 组成单位：核苷酸 DNA双螺旋结构
核苷酸
磷酸 戊糖
蛋白质三级结构：旋转区+折叠区
蛋白质三级结构: 多肽链 R基团间的相互作用
蛋白质四级结构: 由2或多条肽链组成，各 亚基之间形成键
Tertiary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
Quaternary structure
大分子
多糖 蛋白质 核酸
复合大分子
糖蛋白 糖脂
脂蛋白
Hydrocarbon Structures
主要官能团
羰基
羟基 醛基 酮基羧基 氨基来自 糖类单糖 二糖 多糖
单糖：葡萄糖、果糖
Glucose
Fructose
线型和环形葡萄糖
Figure 3.4C
Abbreviated structure
血糖：血液中的葡萄糖，浓度在激素作用下维持相对稳定
食物消化吸收
肝糖元分解
蛋白质、脂肪分解转化
分解提供能量
血糖
肝糖元、肌糖元贮备
转变为脂肪或氨基酸
二糖：蔗糖（葡萄糖＋果糖）
麦芽糖（葡萄糖＋葡萄糖）
Sucrose
Figure 3.5
Glucose
Glucose
Maltose
多糖：淀粉、糖原、纤维素
Starch granules in potato tuber cells
05讲-生命的化学基础
4
“反自然”现象
C、H、O
– 自然界：总和 < 1% – 生物体：总和 > 96%
元素丰度
– 地球表面：前五位是O、Si、Al、Fe、Ca – 生物体内：C最高，O第3位，Ca第5，而Fe、
Al和Si极微量
生命体与普通物质不同！
5
为什么是C、H、N、O?
H、O、N、C分别共用1，2，3，4个电子对， 是可获得稳定构型的最小原子。
（由小分子到大分子）
25
合成大分子 （聚合）
大分子分解 （水解）
26
2.2 生物小分子简介
（1）水
水对生物体非常重要
水占生物体的60％以上的重量 地球上生命起源于水中，陆生生物体内
细胞也生活在水环境中。 水的性质影响生命活动，如：溶解性质，
酸碱度，pH
27
水影响生命活动的例子：
肺泡在水环境中保证 O2 和 CO2 的交换 水分子间氢键造成水的表面张力，可使肺
70
（2）核酸的高级结构
1953年，Watson & Crick提出的模型
71
（1）两条反向平行的核苷酸链共同盘绕形 成双螺旋，糖－磷酸－糖构成螺旋主链。
（2）两条链的碱基都位于中间，碱基平面 与螺旋轴垂直。
DNA 双螺 旋结
构
72
DNA双螺旋结构
（3）两条链对应碱基 呈配对关系：A＝T； G≡C
H
65
5 .7
O
2 5 .5
9 .3
N
1 .4
11
P
0 .2 2
3 .3
S
0 .0 5
1 .0
N a+
0 .00 6
第一章生命化学基础
原子核内质子数相同，但中子数不同，这些原子虽然有不同的质量，但是化学性质相同,仍然属于同一种元素，在元素周期表中占有同样的位置
同位素在生命科学中有广泛的用途,如用来研究体内代谢途径、疾病诊断、疾病治疗、诱变育种等。
基因突变的内因之一。
•同位素示踪所利用的放射性核素（或稳定性核素）及它们的化合物,与自然界存在的相应普通元素及其化合物之间的化学性质和生物学性质是相同的。ﻭ• 可以用同位素作为一种标记，制成含有同位素的标记化合物（如标记食物,药物和代谢物质等)代替相应的非标记化合物。利用放射性同位素不断地放出特征射线的核物理性质，就可以用核探测器随时追踪它在体内或体外的位置、数量及其转变等。
一、无机化合物
1、水
生命活动之本
自来水？纯净水?矿泉水？活性水？
氢键
水分子是极性的（O-H键几乎是极性最强的共价键）
水分子能与其他水分子,以及细胞中的其他分子形成氢键
水的物理性质
•氢键使水具有黏性、吸附性和一定的表面张力
表面张力形成的毛细管作用,使得植物根系吸收水分后可以克服重力向上运输到茎和叶片中
微量元素:Ｆｅ、Zn、Mn、I、Mｏ等这些微量元素在生物体内含量甚少,一般在百万分之一甚至十亿分之一。它们是人体健康必不可少的元素。
二、元素与健康
Nａ+和K＋共同调节机体和细胞的渗透压。高血压与钠的摄入量过高有关。钾维持神经肌肉应激性及心脏的正常功能。NaCl—食盐。
硒参加谷胱甘肽过氧化物酶的组成,在人和动物体内起到抗氧化作用，是延长寿命、防止细胞中毒的重要营养物质。解毒重金属。增强机体对疾病的抵抗力。预防和抑制肿瘤。脱发， 指甲脆，易疲劳和激动等。海产品、肝、肾、肉和整粒的谷类。
电负性相同的非金属元素化合形成化合物时形成非极性共价键（共价化合物）;ﻭ电负性差值小于1.7的两种元素的原子之间形成极性共价键(共价化合物）；ﻭ电负性差值大于1.7的两种元素化合时，形成离子键(离子化合物)。
同位素在生命科学中有广泛的用途,如用来研究体内代谢途径、疾病诊断、疾病治疗、诱变育种等。
基因突变的内因之一。
•同位素示踪所利用的放射性核素（或稳定性核素）及它们的化合物,与自然界存在的相应普通元素及其化合物之间的化学性质和生物学性质是相同的。ﻭ• 可以用同位素作为一种标记，制成含有同位素的标记化合物（如标记食物,药物和代谢物质等)代替相应的非标记化合物。利用放射性同位素不断地放出特征射线的核物理性质，就可以用核探测器随时追踪它在体内或体外的位置、数量及其转变等。
一、无机化合物
1、水
生命活动之本
自来水？纯净水?矿泉水？活性水？
氢键
水分子是极性的（O-H键几乎是极性最强的共价键）
水分子能与其他水分子,以及细胞中的其他分子形成氢键
水的物理性质
•氢键使水具有黏性、吸附性和一定的表面张力
表面张力形成的毛细管作用,使得植物根系吸收水分后可以克服重力向上运输到茎和叶片中
微量元素:Ｆｅ、Zn、Mn、I、Mｏ等这些微量元素在生物体内含量甚少,一般在百万分之一甚至十亿分之一。它们是人体健康必不可少的元素。
二、元素与健康
Nａ+和K＋共同调节机体和细胞的渗透压。高血压与钠的摄入量过高有关。钾维持神经肌肉应激性及心脏的正常功能。NaCl—食盐。
硒参加谷胱甘肽过氧化物酶的组成,在人和动物体内起到抗氧化作用，是延长寿命、防止细胞中毒的重要营养物质。解毒重金属。增强机体对疾病的抵抗力。预防和抑制肿瘤。脱发， 指甲脆，易疲劳和激动等。海产品、肝、肾、肉和整粒的谷类。
电负性相同的非金属元素化合形成化合物时形成非极性共价键（共价化合物）;ﻭ电负性差值小于1.7的两种元素的原子之间形成极性共价键(共价化合物）；ﻭ电负性差值大于1.7的两种元素化合时，形成离子键(离子化合物)。
讲生命的化学基础课件
RNA的角色
01
02
03
RNA转录
在DNA指导下，RNA通过 转录过程合成。
信使RNA
将DNA中的遗传信息转录 为RNA，作为蛋白质合成 的模板。
核糖体RNA
与核糖体蛋白质结合，参 与蛋白质的合成。
基因表达与调控
基因表达
基因表达是指基因经过转录、翻译等过程，将遗传信息转化为具有生物活性的蛋白质的过 程。
合成复杂氨基酸的过程。
蛋白质的分解
蛋白质的分解是指生物体内蛋白 质被分解为氨基酸和肽的过程，
这个过程伴随着能量的释放。
CHAPTER 05
生物氧化与能量转换
线粒体的结构和功能
线粒体是细胞中负责能量转换 的重要细胞器，具有双层膜结 构，内含多种酶和蛋白质。
线粒体的主要功能是进行氧化 磷酸化，将有机物氧化产生的 能量转化为ATP，为细胞提供 能量。
线粒体还参与其他代谢过程， 如脂肪酸氧化、酮体生成等。
电子传递链与ATP合成
电子传递链是线粒体内的一系列 酶复合物，负责传递电子并生成
ATP。
电子传递链中的复合物通过氧化 还原反应将电子从底物传递到氧
气，同时生成ATP。
电子传递链是细胞呼吸的ห้องสมุดไป่ตู้键过 程，为细胞提供能量。
氧化应激与抗氧化防御
氧化应激是指细胞内氧化与抗氧化平 衡失调，导致活性氧簇（ROS）过量 积累的现象。
激素的作用机制
激素通过与靶细胞表面的 受体结合，影响细胞内的 信号转导和基因表达，从 而调控代谢过程。
激素对代谢的影响
激素能够调节糖、脂肪和 蛋白质等物质的代谢过程 ，维持内环境的稳态。
CHAPTER 02
生命的遗传基础
2生命的化学基础
目的要求
• 单糖、血糖，脂肪构成、脂类分类。 • 蛋白质的基本单位？一级、二级、三级、
四级结构分别指什么？ • 核苷酸组成，核酸一级结构、二级结构
分别指什么？
碱基
※ 戊糖
核糖核酸和脱氧核糖核酸
T T
T
※碱基
Sugar–phosphate backbone
5 end
Nitrogenous bases
Thymine (T)
磷酸二酯键
Adenine (A)
Cytosine (C)
Phosphate
DNA nucleotide
Sugar (deoxyribose)
偶然存在的元素：钒( V )、钼（ Mo）、锂( Li )、氟（F）、溴
（Br）、硅( Si )、砷（As）、锡( Sn )、钡( Ba ) 等。
水
无机盐
血 红 蛋白 中 的 铁
组成细胞的生物大分子
糖类 脂类 蛋白质 核酸
生物小分子和生物大分子的关系
小分子 水
无机盐 单糖 氨基酸 核苷酸 脂类
3 end
Guanine (G)
Rosalind Franklin
Franklin’s X-ray diffraction photograph of DNA
有特殊生物学功能的核苷酸
三磷酸腺苷（ATP）：能量“货币” 三磷酸鸟苷（GTP）：蛋白质合成 三磷酸尿苷（UTP）：糖原合成 三磷酸胞苷（CTP）：脂肪和磷脂 cAMP：信号传递 NAD+、NADP、FAD：参与电子传递
氨基酸
氨基
羧基
不同氨基酸
丙氨酸 缬氨酸 组氨酸 苯丙氨酸
蛋白质一级结构：多肽链的氨基酸顺序
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按形状分为纤维状蛋白和
球状蛋白;按功能分为活性 蛋白和非活性蛋白; 按化学 组成可分为简单蛋白和结 合蛋白（如糖蛋白、脂蛋 白）; 等。
纤维状蛋白：纤维状蛋白在动物体内对组织器官起着支持、
保护等作用，在动物体内含量丰富。
胶原蛋白：是脊椎动物中含量最丰富的蛋白质 (1/4 ~1/3)， 是皮肤、软骨、动脉管壁及结缔组织的成分。
基（H2N-）通过脱水缩合形成肽键（-CO-NH-）:
HO
HO
HO
H
H N C C OH + H N C C H
H2N C C N C COOH + H2O
HR
H R'
R
H R'
由n个氨基酸缩合形成的化合物称为n肽；n≤10时称为寡
肽；n>10时称为多肽；分子量>104时称为蛋白质。
形成肽键后，氨基酸已不是原来的氨基酸，称为氨基酸
金属蛋白：蛋白质+金属离子，如血红蛋白，激素，胰岛
素，等。
色蛋白：蛋白质+显色物质，如血红蛋白，植物中的叶绿
蛋白和细胞色素等。
……
7.1.4 酶（Enzyme）
7.1.4.1 定义
酶是一类由生物细胞产生的、具催化活性的特殊蛋白质。
7.1.4.2 酶催化的特点
酶催化的效率极高：因此只需要极微量的酶就能够保证生
球状蛋白：是结构最复杂、功能最多样的一类蛋白质。
如血红蛋白, 等。
脂蛋白：脂蛋白是一类由脂与蛋白质结合而成的结合蛋
白质。广泛分布于生物细胞和血液中。分细胞脂蛋白 （如磷脂、糖脂等）和血浆脂蛋白（根据其密度可分为 乳糜微粒、极低密度、低密度、高密度和极高密度脂蛋 白五类）。脂蛋白的作用是输运脂质与固醇类物质。
COOR CH
NH3
等电点时
在某pH值下,给定的某种氨基酸只生成中性内盐,此时的
氨基酸在电场中既不向正极移动又不向负极移动。此时 的pH值称为该氨基酸的等电点。
由于不同氨基酸的等电点不同，可以用电泳法或离子交
换树脂法将不同的氨基酸分离开来。
7.1.2 肽键和多肽（ Peptides ）
由一分子氨基酸的羧基(-COOH)与另一分子氨基酸的氨
残基，则n肽有n个氨基酸残基；
氨基酸通过多肽键可以形成一条很长的链状化合物，称
为多肽链。
丝
甘
酪
丙
亮
Ser Gly Tyr Ala Leu
HOHHOHHOHHOHH
（NH3 端） H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO- （COOH 端）
CH2
H
CH2
CH3
CH2
OH
胰 岛 素 结 构 模 型
7.2 糖与脂
生物体是细胞的结合体。组成细胞的物质主要有蛋白质、 核酸、糖类、脂肪与水，等。
7.2.1 糖类（Carbohydrates）
7.2.1.1 定义
在生命体中有一类重要化合物，在绝大多数情况下，其分
子式可以用Cn(H2O)m表示。称为糖类，旧称碳水化合物。 是一类含醛基(−CHO)或酮基(R−CO−R’)的多羟基化合物。
7.4 染色体、基因与遗传 7.4.1 染色体的组成与结构；7.4.2 基因与遗传信息
复习：228～245；预习：247～264； 习题：13.3, 13.9, 13.15, 13.16。
7.1 氨基酸、蛋白质与酶
COOH
7.1.1 氨基酸 (The Amino Acids) R C H
7.1.1.1 氨基酸的定义
二级结构：由于多肽链有
规则的旋转或折叠所形成 的几何走向称为蛋白质的 二级结构。
三级结构：螺旋形的肽链
进一步折叠或卷曲形成球 状或颗粒状的分子，称为 蛋白质的三级结构。
四级结构：两条或更多条
肽链按一定的空间形状组 合到一起所得到的结合物 称为蛋白质的四级结构。
7.1.3.3 蛋白质的分类
为阳离子 (H3N+−)；在强碱性溶液中，羧基（−COOH）失 去质子成为阴离子 (−COO-)；在某中性溶液中，通过分子 内质子自转移生成中性内盐 (H3N+−CH(R) −COO-)。
不同pH值下氨基酸的结构
COOH R CH
COOR CH
NH2
酸性条件下 碱性条件下
第7章 生命化学基础
Chapter 7 Basic Life Chemistry
本章概要
7.1 氨基酸、蛋白质与酶 7.1.1 氨基酸 ；7.1.2 肽键和多肽； 7.1.3 蛋白质； 7.1.4 酶
7.2 糖与脂 7.2.1 糖类； 7.2.2 脂类
7.3 核酸 7.3.1 核酸的分类；7.3.2 核苷酸的组成；7.3.3 DNA的组成 与结构；7.3.4 结论
-角蛋白：存在于动物的毛发、蹄爪、羽毛、甲壳和指甲
中，富含胱氨酸。
-角蛋白：存在于蜘蛛丝、蚕丝、爬行动物鳞片中，又称丝
蛋白，富含甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸肌肉蛋白。
糖蛋白：糖蛋白是一类由糖同蛋白质结合而成的结合蛋白
质。一切动、植物的组织、体液中均含有糖蛋白。糖蛋白 是细胞膜的结构物质，许多激素与酶均属于糖蛋白。如凝 血酶、胰岛素等。
NH2
分子中同时含有氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的有机
化合物称为氨基酸。在生命体中，氨基和羧基连接在同一
个碳原子上，称为-氨基酸，其结构通式为:
人体内的蛋白质由20种氨基酸组成。由于所处位置的不同，
20种氨基酸可以组成极大数量的不同蛋白质大分子。
7.1.1.2 氨基酸的性质
pH值的影响:在强酸性溶液中，氨基（H2N−）获得质子成
物体内化学反应的进行；
酶催化的专一性特强：生物体内每一种化学反应就有一种
酶与之对应。因此生物体内酶的种类很多；
酶的活性严重依赖于温度、pH、重金属离子浓度等因素。
7.1.4.3 酶的分类
根据酶的作用和功能，可将酶分为6类：①氧化还原酶 (如
脱氢酶)；②基团转移酶 (如转氨酶)；③水解酶 (如淀粉酶)； ④裂解酶 (如脱羧酶)；⑤异构化酶；⑥连接酶。
ArOH
7.1.3 蛋白质（Protein）
H3C C CH3 H
7.1.3.1 定义
由一条或多条多肽链组成的生物大分子称为蛋白质；每
一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸 残基按一定的顺序排列。
7.1.3.2 蛋白质的结构
一级结构：肽链上氨基酸
的排布顺序为蛋白质的一 级结构。
球状蛋白;按功能分为活性 蛋白和非活性蛋白; 按化学 组成可分为简单蛋白和结 合蛋白（如糖蛋白、脂蛋 白）; 等。
纤维状蛋白：纤维状蛋白在动物体内对组织器官起着支持、
保护等作用，在动物体内含量丰富。
胶原蛋白：是脊椎动物中含量最丰富的蛋白质 (1/4 ~1/3)， 是皮肤、软骨、动脉管壁及结缔组织的成分。
基（H2N-）通过脱水缩合形成肽键（-CO-NH-）:
HO
HO
HO
H
H N C C OH + H N C C H
H2N C C N C COOH + H2O
HR
H R'
R
H R'
由n个氨基酸缩合形成的化合物称为n肽；n≤10时称为寡
肽；n>10时称为多肽；分子量>104时称为蛋白质。
形成肽键后，氨基酸已不是原来的氨基酸，称为氨基酸
金属蛋白：蛋白质+金属离子，如血红蛋白，激素，胰岛
素，等。
色蛋白：蛋白质+显色物质，如血红蛋白，植物中的叶绿
蛋白和细胞色素等。
……
7.1.4 酶（Enzyme）
7.1.4.1 定义
酶是一类由生物细胞产生的、具催化活性的特殊蛋白质。
7.1.4.2 酶催化的特点
酶催化的效率极高：因此只需要极微量的酶就能够保证生
球状蛋白：是结构最复杂、功能最多样的一类蛋白质。
如血红蛋白, 等。
脂蛋白：脂蛋白是一类由脂与蛋白质结合而成的结合蛋
白质。广泛分布于生物细胞和血液中。分细胞脂蛋白 （如磷脂、糖脂等）和血浆脂蛋白（根据其密度可分为 乳糜微粒、极低密度、低密度、高密度和极高密度脂蛋 白五类）。脂蛋白的作用是输运脂质与固醇类物质。
COOR CH
NH3
等电点时
在某pH值下,给定的某种氨基酸只生成中性内盐,此时的
氨基酸在电场中既不向正极移动又不向负极移动。此时 的pH值称为该氨基酸的等电点。
由于不同氨基酸的等电点不同，可以用电泳法或离子交
换树脂法将不同的氨基酸分离开来。
7.1.2 肽键和多肽（ Peptides ）
由一分子氨基酸的羧基(-COOH)与另一分子氨基酸的氨
残基，则n肽有n个氨基酸残基；
氨基酸通过多肽键可以形成一条很长的链状化合物，称
为多肽链。
丝
甘
酪
丙
亮
Ser Gly Tyr Ala Leu
HOHHOHHOHHOHH
（NH3 端） H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO- （COOH 端）
CH2
H
CH2
CH3
CH2
OH
胰 岛 素 结 构 模 型
7.2 糖与脂
生物体是细胞的结合体。组成细胞的物质主要有蛋白质、 核酸、糖类、脂肪与水，等。
7.2.1 糖类（Carbohydrates）
7.2.1.1 定义
在生命体中有一类重要化合物，在绝大多数情况下，其分
子式可以用Cn(H2O)m表示。称为糖类，旧称碳水化合物。 是一类含醛基(−CHO)或酮基(R−CO−R’)的多羟基化合物。
7.4 染色体、基因与遗传 7.4.1 染色体的组成与结构；7.4.2 基因与遗传信息
复习：228～245；预习：247～264； 习题：13.3, 13.9, 13.15, 13.16。
7.1 氨基酸、蛋白质与酶
COOH
7.1.1 氨基酸 (The Amino Acids) R C H
7.1.1.1 氨基酸的定义
二级结构：由于多肽链有
规则的旋转或折叠所形成 的几何走向称为蛋白质的 二级结构。
三级结构：螺旋形的肽链
进一步折叠或卷曲形成球 状或颗粒状的分子，称为 蛋白质的三级结构。
四级结构：两条或更多条
肽链按一定的空间形状组 合到一起所得到的结合物 称为蛋白质的四级结构。
7.1.3.3 蛋白质的分类
为阳离子 (H3N+−)；在强碱性溶液中，羧基（−COOH）失 去质子成为阴离子 (−COO-)；在某中性溶液中，通过分子 内质子自转移生成中性内盐 (H3N+−CH(R) −COO-)。
不同pH值下氨基酸的结构
COOH R CH
COOR CH
NH2
酸性条件下 碱性条件下
第7章 生命化学基础
Chapter 7 Basic Life Chemistry
本章概要
7.1 氨基酸、蛋白质与酶 7.1.1 氨基酸 ；7.1.2 肽键和多肽； 7.1.3 蛋白质； 7.1.4 酶
7.2 糖与脂 7.2.1 糖类； 7.2.2 脂类
7.3 核酸 7.3.1 核酸的分类；7.3.2 核苷酸的组成；7.3.3 DNA的组成 与结构；7.3.4 结论
-角蛋白：存在于动物的毛发、蹄爪、羽毛、甲壳和指甲
中，富含胱氨酸。
-角蛋白：存在于蜘蛛丝、蚕丝、爬行动物鳞片中，又称丝
蛋白，富含甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸肌肉蛋白。
糖蛋白：糖蛋白是一类由糖同蛋白质结合而成的结合蛋白
质。一切动、植物的组织、体液中均含有糖蛋白。糖蛋白 是细胞膜的结构物质，许多激素与酶均属于糖蛋白。如凝 血酶、胰岛素等。
NH2
分子中同时含有氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的有机
化合物称为氨基酸。在生命体中，氨基和羧基连接在同一
个碳原子上，称为-氨基酸，其结构通式为:
人体内的蛋白质由20种氨基酸组成。由于所处位置的不同，
20种氨基酸可以组成极大数量的不同蛋白质大分子。
7.1.1.2 氨基酸的性质
pH值的影响:在强酸性溶液中，氨基（H2N−）获得质子成
物体内化学反应的进行；
酶催化的专一性特强：生物体内每一种化学反应就有一种
酶与之对应。因此生物体内酶的种类很多；
酶的活性严重依赖于温度、pH、重金属离子浓度等因素。
7.1.4.3 酶的分类
根据酶的作用和功能，可将酶分为6类：①氧化还原酶 (如
脱氢酶)；②基团转移酶 (如转氨酶)；③水解酶 (如淀粉酶)； ④裂解酶 (如脱羧酶)；⑤异构化酶；⑥连接酶。
ArOH
7.1.3 蛋白质（Protein）
H3C C CH3 H
7.1.3.1 定义
由一条或多条多肽链组成的生物大分子称为蛋白质；每
一条多肽链有二十~数百个氨基酸残基不等；各种氨基酸 残基按一定的顺序排列。
7.1.3.2 蛋白质的结构
一级结构：肽链上氨基酸
的排布顺序为蛋白质的一 级结构。