生物化学研究进展论文蛋白质提纯
动物组织蛋白质提纯方法的研究进展
蛋白质是生物有机体的重要组成成分，是生命 的物质基础之一。随着分子生物学、结构生物学、 基因组学等研究的深入和对蛋白质功能、生物活性 认识的提高，许多学者将生命科学领域的研究焦点 从基因转向蛋白质。研究动物蛋白质的结构和功 能，首先要得到高纯度的具有生物活性的目的蛋 白，高效的纯化技术和手段是研究动物蛋白质的重 要基础和关键之一。
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食品与药品 Food and Drug ２００９ 年第 １１ 卷第 ０５ 期
１ ． １ ． １ 物理方法 分为机械与非机械方法。 机械方法主要通过机械切力破坏组织细胞，常
用的有高速珠磨法和匀浆法。朱彬等［１］在提取心肌肌 球蛋白的研究中，以成年白兔心脏为原料，用匀浆 法破碎去除了脂肪及结缔组织的兔左心室细胞，制 得的匀浆液经磁力搅拌、离心等步骤得到心肌肌球 蛋白粗品。提取的肌球蛋白产率和纯度均较高。
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蛋白质的分离纯化
蛋白质的分离纯化蛋白质是生命体中最基本的分子之一，它在细胞内发挥着重要的功能。
由于蛋白质的复杂性和多样性，研究人员通常需要从复杂的混合物中分离和纯化蛋白质。
蛋白质的分离纯化是生物化学和生物技术领域中非常重要的一项工作，它为我们深入研究蛋白质的结构和功能提供了必要的条件。
蛋白质的分离纯化可以通过多种不同的方法实现，这些方法包括离心法、凝胶过滤法、电泳法、层析法等。
在选择合适的方法时，研究人员需要考虑到蛋白质的特性以及实验的要求。
离心法是最常用的分离方法之一，在离心过程中，通过调整离心力和离心时间，可以实现不同密度的蛋白质的分层。
这种方法适用于分离大分子量的蛋白质。
凝胶过滤法是利用孔径不同的凝胶将蛋白质分离开来。
通常使用的凝胶有琼脂糖凝胶和聚丙烯酰胺凝胶，这些凝胶具有不同的孔径，可以根据蛋白质的分子量选择合适的凝胶进行分离。
电泳法是基于蛋白质的电荷和分子量差异而进行分离的方法。
最常用的电泳方法是SDS-PAGE电泳，通过使用SDS（十二烷基硫酸钠）对蛋白质进行解性和蛋白质间的形成复合物，使得蛋白质在电泳过程中仅仅受到电场力的影响，从而实现蛋白质的分离。
层析法是一种利用物质在载体上的分配和吸附性质进行分离的方法。
常见的层析方法有凝胶层析、亲和层析、离子交换层析等。
凝胶层析是通过利用载体颗粒的孔径进行分离，亲和层析是将特定配体固定在载体上，与目标蛋白质结合，从而实现分离，而离子交换层析是利用载体表面电荷与目标蛋白质的电荷相互作用进行分离。
在进行蛋白质的分离纯化时，需要注意以下几个关键步骤。
首先是样品制备，通常样品要经过细胞破碎、蛋白质提取等步骤，使得目标蛋白质从复杂的混合物中提取出来。
其次是样品的处理，包括去除杂质、调整蛋白质的溶液环境等。
然后是选择合适的分离方法，根据蛋白质的特性和实验要求来确定最适合的方法。
最后是纯化过程中的监测和分析，通过使用各种蛋白质分析方法，如SDS-PAGE、Western blot等，来确定目标蛋白质的纯化程度和鉴定其存在。
蛋白质提取与纯化技术
以蛋白质和结构与功能为基础，从分子水平上认识生命现象，已经成为现代生物学发展的主要方向，研究蛋白质，首先要得到高度纯化并具有生物活性的目的物质。蛋白质的制备工作涉及物理、化学和生物等各方面知识，但基本原理不外乎两方面。一是得用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方法分离的两个或几个物相中，如盐析，有机溶剂提取，层析和结晶等；二是将混合物置于单一物相中，通过物理力场的作用使各组分分配于来同区域而达到分离目的，如电泳，超速离心，超滤等。在所有这些方法的应用中必须注意保存生物大分子的完整性，防止酸、硷、高温，剧烈机械作用而导致所提物质生物活性的丧失。蛋白质的制备一般分为以下四个阶段：选择材料和预处理，细胞的破碎及细胞器的分离，提取和纯化，浓细、干燥和保存。
5、超滤法 超滤法是使用一种特别的薄膜对溶液中各种溶质分子进行选择性过滤的方法，不液体在一定压力下（氮气压或真空泵压）通过膜时，溶剂和小分子透过，大分子受阻保留，这是近年来发展起来的新方法，最适于生物大分子尤其是蛋白质和酶的浓缩或脱盐，并具有成本低，操作方便，条件温和，能较好地保持生物大分子的活性，回收率高等优点。应用超滤法关键在于膜的选择，不同类型和规格的膜，水的流速，分子量截止值（即大体上能被膜保留分子最小分子量值）等参数均不同，必须根据工作需要来选用。另外，超滤装置形式，溶质成份及性质、溶液浓度等都对超滤效果的一定影响。Diaflo 超滤膜的分子量截留值：
浓缩、干燥及保存
一、样品的浓缩
生物大分子在制备过程中由于过柱纯化而样品变得很稀，为了保存和鉴定的目的，往往需要进行浓缩。常用的浓缩方法的：
1、减压加温蒸发浓缩
通过降低液面压力使液体沸点降低，减压的真空度愈高，液体沸点降得愈低，蒸发愈快，此法适用于一些不耐热的生物大分子的浓缩。
提蛋白质的原理及步骤
蛋白质提取是一项基础实验，通常用于从组织或细胞中提取纯度较高的蛋白质样品，以便进行各种蛋白质研究。
常规的蛋白质提取步骤包括以下几个主要步骤：
1. 细胞或组织的裂解：将待提取的样品裂解以释放出蛋白质。
裂解方法取决于被裂解的细胞类型，可使用机械法、化学法、超声波或高压等方法进行裂解。
2. 蛋白质的分离：将蛋白质与非蛋白质组分进行分离，常用的方法有沉淀、过滤、离心和柱层析等。
3. 蛋白质的纯化：通过进一步的分离和纯化来获得高纯度的蛋白质。
这些步骤通常需要进行多次，每次都使用不同的方法来分离和纯化蛋白质。
提蛋白质的原理是基于蛋白质的化学和物理特性进行分离和纯化。
蛋白质分子量大小、电荷、亲水性等特性不同，容易与不同化学试剂、柱层析介质或生物酶相互作用。
通过调节这些条件和步骤，就可以使不同的蛋白质与其它组分分离出来，并得到纯度较高的蛋白质样品。
虽然蛋白质提取步骤较多，但因为各种蛋白质的特性不同，所以实验时需要根据需要选择不同的提取和分离方法以获得更理想的效果。
生物化学实验报告格式范文
生物化学实验报告格式范文
生物化学实验报告格式范文主要包括以下几个部分：实验名称、实验目的、实验原理、实验材料与试剂、实验过程、实验结果与分析、结论。
下面是一个具体的实验报告范例：
实验名称：蛋白质的提取与分离
实验目的：掌握蛋白质的提取与分离方法，了解蛋白质纯化的过程。
实验原理：蛋白质是生物体内重要的功能分子，其提取与分离在生物研究和应用中具有重要意义。
本实验通过盐析、透析等方法对蛋白质进行提取，然后利用凝胶色谱技术对蛋白质进行分离纯化。
实验材料与试剂：蛋白质溶液、盐析剂、透析袋、凝胶色谱柱、缓冲液、标签试剂等。
实验过程：
1.蛋白质的提取：将蛋白质溶液与盐析剂混合，静置后收集上清液，进行透析，得到纯化的蛋白质溶液。
2.蛋白质的分离：将纯化的蛋白质溶液上样到凝胶色谱柱，用缓冲液洗脱，收集目标蛋白质峰。
3.蛋白质的鉴定：对分离得到的蛋白质进行SDS-PAGE电泳，然后转移到膜上进行Western Blot分析，验证蛋白质的分离效果。
实验结果与分析：
1.SDS-PAGE电泳结果显示，提取的蛋白质分子量与理论值相符。
2.Western Blot分析结果显示，分离纯化的蛋白质能够与对应的抗体特异性结合，说明分离效果良好。
结论：通过本实验，我们成功提取并分离了蛋白质，掌握了蛋白质纯化的基本方法。
实验结果表明，盐析、透析和凝胶色谱技术等方法可以有效地用于蛋白质的提取与分离。
生物化学论文.蛋白质doc
生物化学论文—蛋白质蛋白质（protein）是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
因此，它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。
蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。
、蛋白质是荷兰科学家格利特·马尔德在1838年发现的。
他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。
蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。
蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。
人体中估计有10万种以上的蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。
人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。
生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。
人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。
人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。
蛋白质分离纯化的一般程序
蛋白质分离纯化的一般程序可分为以下几个步骤:(一)材料的预处理及细胞破碎分离提纯某一种蛋白质时,首先要把蛋白质从组织或细胞中释放出来并保持原来的天然状态,不丧失活性。
所以要采用适当的方法将组织和细胞破碎。
常用的破碎组织细胞的方法有: 1. 机械破碎法这种方法是利用机械力的剪切作用,使细胞破碎。
常用设备有,高速组织捣碎机、匀浆器、研钵等。
2. 渗透破碎法这种方法是在低渗条件使细胞溶胀而破碎。
3. 反复冻融法生物组织经冻结后,细胞内液结冰膨胀而使细胞胀破。
这种方法简单方便,但要注意那些对温度变化敏感的蛋白质不宜采用此法。
4. 超声波法使用超声波震荡器使细胞膜上所受张力不均而使细胞破碎。
5. 酶法如用溶菌酶破坏微生物细胞等。
(二) 蛋白质的抽提通常选择适当的缓冲液溶剂把蛋白质提取出来。
抽提所用缓冲液的pH、离子强度、组成成分等条件的选择应根据欲制备的蛋白质的性质而定。
如膜蛋白的抽提,抽提缓冲液中一般要加入表面活性剂(十二烷基磺酸钠、tritonX-100等),使膜结构破坏,利于蛋白质与膜分离。
在抽提过程中,应注意温度,避免剧烈搅拌等,以防止蛋白质的变性。
(三)蛋白质粗制品的获得选用适当的方法将所要的蛋白质与其它杂蛋白分离开来。
比较方便的有效方法是根据蛋白质溶解度的差异进行的分离。
常用的有下列几种方法:1. 等电点沉淀法不同蛋白质的等电点不同,可用等电点沉淀法使它们相互分离。
2. 盐析法不同蛋白质盐析所需要的盐饱和度不同,所以可通过调节盐浓度将目的蛋白沉淀析出。
被盐析沉淀下来的蛋白质仍保持其天然性质,并能再度溶解而不变性。
3. 有机溶剂沉淀法中性有机溶剂如乙醇、丙酮,它们的介电常数比水低。
能使大多数球状蛋白质在水溶液中的溶解度降低,进而从溶液中沉淀出来,因此可用来沉淀蛋白质。
此外,有机溶剂会破坏蛋白质表面的水化层,促使蛋白质分子变得不稳定而析出。
由于有机溶剂会使蛋白质变性,使用该法时,要注意在低温下操作,选择合适的有机溶剂浓度。
蛋白质提纯注意事项
蛋白质提纯注意事项
蛋白质提纯的注意事项包括以下几点：
1. 操作应尽可能在冰上或冷库内进行，以防止蛋白质的变性。
2. 维持合适的pH，除非进行聚焦层析，所使用的缓冲溶液pH应避免与pI相同，以防止蛋白质的沉淀。
3. 使用蛋白酶抑制剂，防止蛋白酶对目标蛋白的降解。
在纯化细胞中的蛋白质时，加入DNA酶，降解DNA，防止DNA对蛋白的污染。
4. 避免样品反复冻融和剧烈搅动，以防蛋白质的变性。
5. 缓冲溶液成分尽量模拟细胞内环境。
6. 在缓冲溶液中加入0.1~1mmol/LDTT（二硫苏糖醇）(或β-巯基乙醇），防止蛋白质的氧化。
7. 加1~10mmol/LEDTA金属螯合剂，防止重金属对目标蛋白的破坏。
8. 使用灭菌溶液，防止微生物生长。
9. 在前处理阶段，需要将蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来并保持原来的天然状态，不丢失生物活性。
动物材料应先剔除结缔组织和脂肪组织，种子材料应先去壳甚至去种皮以免受单宁等物质的污染，油料种子最好先用低沸点的有机溶剂如乙醚等脱脂。
然后根据不同的情况，选择适当的方法，将组织和细胞破碎。
细胞碎片等不溶物用离心或过滤的方法除去。
如果碰上所要蛋白是与细胞膜或膜质细胞器结合的，则必须利用超声波或去污剂使膜结构解聚，然后用适当介质提取。
注意，这只是蛋白质提纯的部分注意事项，具体的操作流程和实验条件可能需要结合实验需求和实际情况进行调整。
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生物化学研究进展
作业
题目蛋白质的提取、纯化
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题目：蛋白质的提取、纯化
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摘要：本文综述了蛋白质的提取原理及方法，蛋白质纯化的意义、基本原则及方法，蛋白质纯化的前景展望。
关键词：提取原理提取方法水溶液有机溶剂双水相萃纯化意义基本原则方法溶解度带电性质电荷数配体特异性前景
正文：
1 蛋白质样品的提取
1．1蛋白质样品的提取原理
提取蛋白质的基本原理主要有两方面：一是利用混合物中几个组分分配率的差别，把它们分配到可用机械方法分离的两个或几个物相中，如盐析、有机溶剂提取、层析和结晶等；二是将混合物置于单一物相中，通过物理力场的作用使各组分分配于不同区域而达到分离目的，如电泳、超速离心、超滤等。
1．2 蛋白质样品的提取方法
1．2．1 水溶液提取法稀盐和缓冲系统的水溶液是提取蛋白质最常用的溶剂。
通常用量是原材料体积的1—5倍，提取时需要均匀地搅拌，以利于蛋白质的溶解。
提取的温度要视有效成分性质而定，一般在低温(5℃以下)下操作。
另外，蛋白质和酶是两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH值范围内。
一般来说，在避免极端pH值的前提下，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液提取。
此外，稀浓度可促进蛋白质盐溶，并且盐离子与蛋白质部分结合，能够保护蛋白质不易变性。
因此可在提取液中加少量NaC1等中性盐，一般以0．15 mol／L浓度为宜。
1．2．2 有机溶剂提取法一些和脂质结合牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质和酶都不溶于水、稀盐溶液、稀酸或碱，可溶于乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂，具有一定的亲水性和较强的亲脂性，并且不会残留在产品中，容易蒸发除去，密度低，与沉淀物质的密度差大，便于离心分离。
但不足的是用有机溶剂来提取蛋白质比用盐析法更容易引起蛋白质变性。
1．2．3 双水相萃取法双水相萃取法是依据物质在两相间的选择性分配，当物质进入双水相体系后，由于表面性质、电荷作用、各种力(疏水键、氢键和离子键等)的存在和环境因素的影响，使其在上、下相中的浓度不同，进而分离目的蛋白。
此方法可在室温下进行，双水相中的聚合物还可以提高蛋白质的稳定性，收率较高。
对于细胞内的蛋白质，需要先对细胞进行有效破碎。
目的蛋白常分布在上相并得到浓缩，细胞碎片等固体物分布在下相中。
采用双水相系统浓缩目的蛋白，会受聚
合物分子质量及浓度、溶液pH值、离子强度、盐类型及浓度的影响。
2 蛋白质的纯化
2.1 蛋白质纯化的意义
随着分子生物学、结构生物学、基因组学等研究的不断深入，人们意识到仅仅依靠基因组的序列分析来试图阐明生命活动的现象和本质是远远不够的。
只有从蛋白质组学的角度对所有蛋白质的总和进行研究，才能更科学的掌握生命现象和活动规律，更完善的揭示生命本质。
研究蛋白质首要的步骤是将目的蛋白从复杂的大分子混合物中分离纯化出来，得到高纯度具有生物学活性的目的物。
因此，高效的纯化技术和手段是蛋白质研究的重要基础和关键之一。
2．2 蛋白纯化的基本原则
2．2．1 蛋白纯化开始之前需了解最终产品的用途只有了解最终产品的用途，才能设计蛋白质的纯化过程，同时还要综合考虑产品的质量、数量和经济性等方面的要求。
依据目的蛋白的用途来预计纯化过程需要的时间和成本。
2. 2．2 合理设计纯化方案通过了解待纯化样品中目的蛋白和主要杂质的性质，如蛋白质的来源、分子大小、等电点和稳定性，以及蛋白质是可溶还是不可溶，是胞内还是胞外，来设计合适的纯化方案。
2．2．3 需要利用蛋白间内在的相似性与差异可利用相似性来除去非蛋白物质。
每种蛋白间的大小、形状、电荷、疏水性、溶解度和生物学活性都会有差异，利用这些差异即可将蛋白从混合物(如大肠杆菌裂解物)中提取出来并得到重组蛋白。
2．2．4 选择适当的发酵系统和发酵条件发酵过程和蛋白质的分离、纯化过程是相互影响的，合适的发酵将有助于发酵产品的分离及蛋白质的纯化。
要严格控制、防止蛋白酶和细菌的污染。
2．2．5 保持蛋白质的活性规模化纯化蛋白质时，要保持蛋白质的活性，减少蛋白质的变性失活。
选择适当的操作温度(尽量在低温下进行)、pH值和泵，尽量缩短操作时间。
2．3 纯化蛋白质的方法
2．3．1 根据溶解度不同来纯化蛋白具体方法有盐析、等电点沉淀法、低温有机溶剂沉淀法。
蛋白质表面的亲水性氨基酸使其能溶于水，溶解度受溶液的pH值、离子强度、溶剂的电解质性质及温度等多种因素的影响。
在同一特定条件下，不同蛋白质有不同的溶解度，可据此来分离蛋白质。
中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，高浓度的盐离子有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出⋯。
此外，蛋白质在静电状态时溶解度最小，各种蛋白质的等电点有差别，可以将溶液的pH值调节到某一蛋白质的等电点来使之沉淀。
2．3．2 根据在不同pH值环境中带电性质和电荷数量不同，以及在电场中的迁移率不同来纯化蛋
白具体方法有电泳法和离子交换层析法。
相对于其他蛋白质分离与纯化手段，电泳具有操作温和、特异性高、分辨力高等优点。
现已被广泛使用的有聚丙烯酰胺凝胶电泳、SDS一丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、双向电泳等。
其中等电聚焦电泳是将一种两性电解质作为载体，电泳时两性电解质形成一个由正极到负极逐渐增加pH值的梯度，带一定电荷的蛋白质可在其中泳动，到达各自等电点的pH值位置时就停止运动，且没有扩散现象，可用于分析和制备各种蛋白质。
另外，丙烯酰胺凝胶电泳通常用来查看蛋白混合物样品的复杂程度和监测纯化效果，但随着凝胶厚度的增加，电泳时的热效应会严重干扰蛋白的泳动，很难在不丧失精度情况下放大制备规模。
2．3．3 根据配体特异性的分离方法——亲和色谱法
亲和色谱法是利用蛋白质分子的生物学活性，即以蛋白质和配体之间的特异性亲和力作为分离的基础。
蛋白质与其配体之间能够可逆地结合和解离，因而可由此进行蛋白质的分离和纯化。
此方法具有较高的选择性，其纯化程度有时可达1000倍以上，是分离蛋白质的一种极为有效的方法，通常只需经过一步处理即可使目的蛋白质从很复杂的混合物中分离出来，同时具有浓缩的效果。
3 前景
蛋白质在组织或细胞中一般都是以复杂的混合物形式存在，每种类型的细胞都含有成千种不同的蛋白质。
蛋白质的分离和提纯工作是一项艰巨而繁重的任务，到目前为止，还没有一个单独的或一套现成的方法能把任何一种蛋白质从复杂的混合物中提取出来，但对任何一种蛋白质都有可能选择一套适当的分离提纯程序来获取高纯度的制品。
蛋白质提纯的总目标是设法增加制品纯度或比活性，对纯化的要求是以合理的效率、速度、收率和纯度，将需要蛋白质从细胞的全部其他成分特别是不想要的杂蛋白中分离出来，同时仍保留有这种多肽的生物学活性和化学完整性。
希望今后科学工作者们能够找出更多更好的方法来提纯蛋白质，使得对蛋白质的研究有更深更进一步的研究。
为人类对生命的探索奠定好基础，解决人类生命的重大问题。
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