生物化学名词解释——蛋白质

简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质

结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成

球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。

纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。

单体蛋白质：仅含有AAs

寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。

等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。

氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。

钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。

钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。

同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。）

蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。

蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。

构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。

构型：分子中的原子在空间的相对取向。

α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。

β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。

β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。

超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。

结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。

蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。

蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。

疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。

别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。

别构效应：指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质生物活性的现象。

透析：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质分开。（无机盐、单糖等）

超过滤：利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。

盐析：增加中性盐浓度使有些蛋白质从水溶液中析出的现象。

蛋白质的沉淀：蛋白质在溶液中的条件发生改变，破坏了蛋白质溶液的稳定性，蛋白质就会从溶液中沉淀出来。

蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子在某些物理化学因素的影响下，次级键被破坏，天然构象解体，致使物化性质和生物学性质发生改变的现象。

分配层析：，利用固定相与流动相之间对待分离组分溶解度的差异来实现分离。分配层析的固定相一般为液相的溶剂，依靠图布、键合、吸附等手段分布于层析柱或者担体表面。分配层析过程本质上是组分分子在固定相和流动相之间不断达到溶解平衡的过程。

离子交换层析：根据物质的酸碱性、极性不同，它们与离子交换剂的亲和力不同，通过改变洗脱液离子强度和pH，使物质按照亲和力大小顺序从层析柱中洗脱下来的分离方法。

凝胶过滤层析：利用一定大小孔隙的具有网状结构的凝胶作层析介质（如葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶等），根据被分离物质的分子大小、形状不同扩散到凝胶孔隙内的速度不同，因而通过层析柱的快慢不同而分离的一种层析法。

电泳：在外电场的作用下，带电颗粒向着与其电性相反的电极移动的现象。

聚丙烯酰胺凝胶电泳：用于分离蛋白质和寡糖核苷酸。作用原理聚丙烯酰胺凝胶为网状结构，具有分子筛效应。它有两种形式：非变性聚丙烯酰胺凝胶及SDS-聚丙烯酰胺凝胶（SDS-PAGE）；非变性聚丙烯酰胺凝胶，在电泳的过程中，蛋白质能够保持完整状态，并依据蛋白质的分子量大小、蛋白质的形状及其所附带的电荷量而逐渐呈梯度分开。

等电聚焦：使电泳的介质中形成一定范围的pH梯度，每种蛋白质按照各自的等电点将移向并“聚集”在相应的pH梯度处。该技术特别适用于分子量相近而等电点不同的蛋白质分离和分析。

双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

蛋白质组学：1.阐明生物体各种生物基因组在细胞中表达的全部蛋白质的表达模式及功能模式的学科。包括鉴定蛋白质的表达、存在方式(修饰形式)、结构、功能和相互作用等。2. 研究基因组编码的全部蛋白质的结构、性质和功能的学科。3. 研究细胞内全部蛋白质的组成、结构与功能的学科。