蛋白质分解代谢

胃蛋白酶的作用
氨基末端42个氨基酸残基 胃蛋白酶原 （相对分子质量 4万） HCl激活 自身激活 胃蛋白酶 （相对分子质量 3.3万）
蛋白质
多肽 氨基酸（少量）
（二）小肠中消化（主要部位）
• 消化的酶：
胰液、小肠液（细胞膜）多种蛋白酶及肽酶 1．胰液中的蛋白酶——最适pH7.0，产物是氨基 酸和寡肽
• 天冬氨酸：－酮戊二酸氨基转移酶
简称天冬氨酸转氨酶（aspartate transaminase AST或GOT）
ALT和AST催化的反应
CH3 CHNH2 COOH 丙氨酸
＋
COOH （CH2）2 C=O COOH α －酮戊二酸 COOH （CH2）2 C=O COOH α －酮戊二酸
ALT
• 细胞对氨基酸的摄取需要膜上转运蛋白并且需要 Na+的同向协同转运，需要钠泵（Na+-K+-ATP酶）。
细胞外 细 胞 膜 细胞内
ATP
K+
Na+
Na+ 氨基酸
ADP+Pi
K+
Na+
Na+ 氨基酸
三、蛋白质的腐败作用
腐败作用：肠道细菌（主要是大肠杆菌）对
未消化的蛋白质或未吸收的消化产物作用， 产生一系列产物的过程。 部位主要是在大肠的下段
氨基酸的一般代谢
外源性氨基酸：
食物蛋白质消化吸收的蛋白质
内源性氨基酸：
体内蛋白质降解产生与合成的氨基酸
氨基酸代谢库：
内源性与外源性氨基酸混合在一起 分布于体液各处参与代谢。
氨基酸代谢库以游离氨基酸总量计

体内氨基酸的来源与去路：
食物蛋 消化吸收 白质
血液 氨基 氨 酸 基
酸 代 谢 库
（1）内肽酶——从肽链内部水解肽键
（2）外肽酶——从肽链末端水解肽键
2．肠液中的肠激酶激活胰蛋白酶原
3．小肠粘膜细胞（刷状缘及胞液） –氨基肽酶、二肽酶 • 产物是氨基酸
3种内肽酶的作用 • 内肽酶的概念
——从肽链内部水解特定的肽键。
3种内肽酶对肽键氨基酸特异性要求：
胰蛋白酶
精氨酸 —CO——HN— 任何氨基酸 赖氨酸 肽键 苯丙氨酸 赖氨酸 色氨酸 糜蛋白酶
转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛
用15N标记的氨基酸进行示踪实验证明
体内大多数氨基酸都可进行转氨基作用
–（赖、脯氨酸除外）
多数氨基酸都有其特异的转氨酶
–多种氨基酸与－酮戊二酸之间的转氨酶 最为重要
–两种重要的转氨酶 • 丙氨酸：－酮戊二酸氨基转移酶
简称丙氨酸转氨酶（alanine transaminase ALT或 GPT）
二、蛋白质的营养价值
决定蛋白质营养价值的因素 • 蛋白质的营养价值取决于蛋白质所含必需氨基 酸的种类、数量及其比例 • 某种食物蛋白质所含必需氨基酸的量和比例越 接近人体蛋白，其营养价值就愈高。 1．蛋白质的营养价值： – 氮的保留量占氮的吸收量的百分数： 即N保留量／N吸收量×100 – 若吸收的氮全部保留于体内： 即营养价值为100％
降解的对象：
胞外来源蛋白、膜蛋白、长寿命的胞内蛋白
（2）依赖ATP与泛素的过程，在细胞液进行
降解对象： 异常蛋白、损伤蛋白、短寿命蛋白、 （对于无溶酶体的RBC很重要） 泛素：
相对分子质量8500（76个氨基酸残基） 作用——泛素与被降解蛋白连接，形成大复合体（相对分 子质量超过106）而使被降解蛋白激活
R1 H C NH2 COOH + R2 C O COOH
转氨酶
O R2-C-COOH NH2 R2-CH-COOH
R1 C O COOH + R2 H C NH2 COOH
转氨酶 （磷酸吡哆醛）
1．转氨酶
体内有多种转氨酶，具有特异性：
转氨酶催化不同氨基酸的转氨基作用具有专 一性 α -酮戊二酸、丙酮酸、草酰乙酸作为氨基接 受体的转氨酶体系常见 谷氨酸与α -酮酸的转氨酶最为重要 如：丙氨酸转氨酶（GPT或ALT）和天冬 氨酸转氨酶（GOT或AST）
第八章
蛋白质分解代谢
Protein Catabolism
学习要求
掌握：蛋白质。 熟悉：蛋白质消化过程及生理意义；一碳基团 代谢。糖、脂和蛋白质三大代谢的相互关系。 了解：个别氨基酸代谢的特点。
第一节
蛋白质的营养作用
蛋白质营养的重要性（生理功用）

泛素化过程
O UB C O- + HS-E1 O
UB ATP AMP+PPi UB
O C S E1
HS-E2
HS-E1
UB
O C S E2 O
UB
C S E1 O
Pr
HS-E2
UB
C S E2
E3
C NH
Pr
UB：泛素
E1：泛素激活酶
E2：泛素结合酶
E3：泛素蛋白连接酶
Pr：被降解蛋白质
第四节
（一）转氨基作用
转氨酶催化一种氨基酸的α -氨基转移到一种
α -酮酸的酮基上生成相应的氨基酸，原来的 氨基酸转变成α -酮酸 反应并无氨的真正脱出
转氨酶催化的反应可逆（平衡常数近于1）反
应方向取决于4种反应物的浓度
是体内合成非必需氨基酸的重要途径
2．转氨基反应
NH2 R1-CH-COOH O R1-C-COOH
基 酸 代 谢 组织 库
氨基 酸
脱氨基 作用
α-酮酸
糖或脂类 CO2+H2O
NH3 脱羧基作用 代谢转变
尿素 谷氨酰胺
其它含氮物质
胺类 + CO2 嘌呤、嘧啶、肌酸 等含氮 化合物
一、氨基酸的脱氨基作用
从量上而言，氨基酸脱氨基作用是氨基酸分 解代谢的首要反应 氨基酸脱氨基可以在大多数组织进行 氨基酸脱氨基的方式： – 转氨基 – 氧化脱氨基 – 联合脱氨基——最为重要 – 非氧化脱氨基
CH3 C=O COOH 丙酮酸
COOH CH2 C=O COOH 草酰乙酸
• 正常成人，食物蛋白的95%可以水解完全。
• 一些纤维蛋白只能部分水解。
二、氨基酸的吸收和转运
食物中的蛋白质经消化产生的氨基酸主要在小 肠中吸收。 吸收机制不完全清楚 一般认为： • 氨基酸吸收是消耗能量的主动吸收过程， 同时需要转运蛋白（载体）
氨基酸转运蛋白
• 实验证明： –肠粘膜细胞膜上的氨基酸转运蛋白，能与氨基 酸和Na+形成三联体，将氨基酸和Na+转运进入 细胞 –Na+则借助于钠泵排出细胞外，同时消耗ATP
—CO——HN— 任何氨基 酸 肽键
弹性蛋白 酶
脂肪族氨基 酸 —CO——HN— 任何氨基 酸 肽键
2种外肽酶的作用
• 外肽酶的概念——从肽链末端每次水解1个肽键。 –介绍2种羧基肽酶（羧基肽酶A、羧基肽酶B）
除赖氨酸 精氨酸 任何氨基酸 —CO——HN— 脯氨酸 肽键 以外的氨基酸
羧基肽酶 A 羧基肽酶 B
降压物质
胺类
升压物质
其他有害物质
1．酪氨酸脱羧产生的酪胺氧化脱氨生成： –对甲酚、苯酚 2．色氨酸分解： –甲基吲哚、吲哚（粪便臭味来源） 3．半胱氨酸分解： –硫醇、硫化氢、甲烷
（二）氨的生成
• 肠道氨的2个来源： –肠细菌对氨基酸的还原性脱氨（主要） –血液尿素扩散入肠腔受肠道细菌脲酶的 分解产生氨 –肠腔pH降低可减少氨吸收，反之加强。
一、人体氮平衡及对蛋白质的需要量
（一）氮平衡
–测定食物中含氮量（摄入氮）与尿、粪中含氮 量（排出氮），可以反映人体内蛋白质的代谢 概况。 根据： –蛋白质中氮的平均含量是16% –食物中含氮物质绝大多数是蛋白质 –体内蛋白质分解产生的含氮物质主要由尿、粪 排出
有三种氮平衡情况
1.氮的总平衡（摄入氮＝排出氮）： –见于正常成人，氮“收支平衡” 2.氮的正平衡（摄入氮＞排出氮）： –见于儿童、孕妇、恢复期病人 –部分摄入的氮用于合成机体蛋白质 3.氮的负平衡（摄入氮＜排出氮）： –见于饥饿或消耗性疾病患者 –蛋白质摄入量不足
第三节
体内蛋白质的降解
人体蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡 中
1.半衰期t 1/2 （half-life）代表蛋白质寿命的 长短，即蛋白质浓度降至其原浓度一半时所 需要的时间。 –成人每天降解的蛋白量为1%～2%，不同的蛋白质
寿命差异很大，从数秒到数月。
2．蛋白降解酶类--蛋白酶、肽酶
真核细胞中蛋白降解有两条途径 （1）不依赖ATP的过程，在溶酶体进行
腐败作用的实质是细菌本身的代谢 –腐败的产物多数对人体有害——胺、氨、吲哚、 酚、硫化氢等 –少数对人体有益——少量脂肪酸和维生素K
（一）胺类的生成 • 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解，再 经氨基酸脱羧基作用产生胺类。
细菌蛋白酶 蛋白质 氨基酸 +H2O 组氨酸 赖氨酸 酪氨酸 色氨酸 组胺 尸胺 酪胺 色胺 脱羧基作用 -CO2
蛋白质是生命的物质基础
–维持细胞、组织的生长、更新与修补 –参与催化、运输、代谢调节 –作为能源物质（仅占总能量需求的20%）
• 每克蛋白在体内氧化可生成17千焦耳（4千卡） • 此功能可以由糖和脂肪代替
人类必须不断从食物中获取足够量的蛋白质 才能维持组织更新和保持健康，儿童及孕妇 则更需要优质和足量的蛋白质
氨基酸转运蛋白
• 至少有7种转运蛋白参与氨基酸的主动吸收： –中性氨基酸转运蛋白（包括极性与非极性2种） –酸性氨基酸转运蛋白 –碱性氨基酸转运蛋白 –亚氨酸及甘氨酸转运蛋白（效率低） • 此外还有β －氨基酸转运蛋白和二肽及三肽转运 蛋白 • 共用同一转运蛋白的氨基酸之间有竞争作用
组织细胞对氨基酸的摄取 ——逆浓度的主动转运（继发性协同转运）