(其辅酶为磷酸吡哆醛) 丙氨酸氨基转移酶
西医综合(物质代谢)模拟试卷16(题后含答案及解析)
西医综合（物质代谢）模拟试卷16(题后含答案及解析) 题型有：1. A1型题 2. B1型题 3. X型题1．不属于必需氨基酸的是A．亮氨酸B．色氨酸C．赖氨酸D．组氨酸正确答案：D解析：必需氨基酸包括缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苏氨酸和赖氨酸。
知识模块：物质代谢2．AST活性最高的组织是A．心B．肝C．骨骼肌D．肾正确答案：A解析：AST为门冬氨酸氨基转移酶，ALT为丙氨酸氨基转移酶，在体内广泛存在，活性最高的组织分别是心和肝。
知识模块：物质代谢3．丙氨酸氨基转移酶的辅酶为A．维生素B1B．维生素B2C．维生素B6D．维生素B12正确答案：C解析：丙氨酸氨基转移酶的辅酶是维生素B6，即磷酸吡哆醛。
知识模块：物质代谢4．转氨酶中以何种氨基酸与α－酮酸的转氨酶最为重要A．甘氨酸B．甲硫氨酸C．丝氨酸D．谷氨酸正确答案：D解析：体内存在各种转氨酶，不同氨基酸与α－酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。
各种转氨酶中，以L－谷氨酸与α－酮酸的转氨酶最为重要，如ALT和AST。
知识模块：物质代谢5．参与联合脱氨基过程的维乍素有A．维生索B1及烟酰胺B．维生素B12及B2C．维生素B2及B6D．维生素B6及烟酰胺正确答案：D解析：参加联合脱氨基过程的2个酶，其一为氨基转移酶，以含维生素B6的磷酸吡哆醛为辅酶；另一为L－谷氨酸脱氢酶，以含烟酰胺的NAD+为辅酶。
知识模块：物质代谢6．肌肉中氨基酸脱氨基的主要方式是A．鸟氨酸循环B．嘌呤核苷酸循环C．联合脱氨基作用D．L－谷氨酸氧化脱氨基作用正确答案：B解析：肌肉组织中因L－谷氨酸脱氢酶活性低，难于进行一般的联合脱氨基作用，但肌肉组织中的腺苷酸脱氨酶活性较强，所以肌肉中进行的是嘌呤核苷酸循环脱氨基的方式。
鸟氨酸循环是合成尿素的途径。
知识模块：物质代谢7．体内既能生糖又能生酮的氨基酸是A．AspB．TrpC．ArgD．Val正确答案：B解析：生糖兼生酮氨基酸有5种：异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)及苏氨酸(Thr)。
丙氨酸氨基转移酶IFCC法检测试剂中加入 5’
【摘要】目的评价在试剂中加有5’-磷酸吡哆醛的丙氨酸氨基转移酶(alt)试剂。
方法利用日立u-3310紫外分光光度计、温度控制仪和磁力搅拌仪，于37℃，340nm波长，速率法，使用加5’-磷酸吡哆醛和未加5’-磷酸吡哆醛alt试剂，测试临床标本，观察两种alt试剂的检测结果相关性。
结果加5’-磷酸吡哆醛和未加5’-磷酸吡哆醛的alt试剂测试临床标本结果比较，回归方程为y=0.8629x-2.4019,r2=0.9602。
结论加5’-磷酸吡哆醛alt试剂与未加5’-磷酸吡哆醛alt试剂有较好的相关性，且加有5’-磷酸吡哆醛alt试剂测试结果比未加5’-磷酸吡哆醛alt试剂测试结果约高14%。
【关键词】丙氨酸氨基转移酶;5’-磷酸吡哆醛;相关性吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺是维生素b6的三种形式，它们在体内可以互相转化。
维生素 b6在体内经磷酸化作用转变为相应的磷酸酯，即维生素b6的辅酶形式：磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺，它们之间也可以相互转变，均为活性型。
作为转氨基的辅酶，磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺在氨基酸代谢中非常重要，是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，通过两者互变起着传递氨基的作用。
血清中的alt必须在酶和辅酶同时存在时才表现出最大活力，磷酸吡哆醛为其辅酶，在反应中起到传递氨基作用，测定alt时，加入磷酸吡哆醛可提高酶的活性。
本文将讨论在测定血清中丙氨酸氨基转移酶时，在检测试剂中加入5’-磷酸吡哆醛和不加5’-磷酸吡哆醛时两种检测结果的关系。
1 材料与方法1.1 仪器日立u-3310紫外分光光度计，日立温度控制仪，日立磁力搅拌仪。
日立7180全自动生化分析仪。
1.2 试剂按照ifcc配置的丙氨酸氨基转移酶基础试剂，然后再配置下述两种不同配方试剂。
配方一(后面标示为alt1)：取适量基础试剂，按照ifcc推荐方法要求，在反应液中加入5’-磷酸吡哆醛溶液。
配方二(后面标示为alt2)：取与配方一相等量的基础试剂，用亚沸水代替5’-磷酸吡哆醛溶液，即在反应液中加入等量的亚沸水。
第七章氨基酸分解练习及其答案
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败
一、蛋白质的消化
1 主要的酶类： 据水解肽键部位的不同分为两类： 内肽酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶 （水解蛋白质内部肽键） 外肽酶：氨基肽酶、羧基肽酶 （从肽键两端开始水解）
2 消化的部位：
（1）胃中消化 *酶原的激活
胃蛋白酶原
H+
胃蛋白酶
*水解
蛋白质
胃蛋白酶
（2）-谷氨酸循环
-谷氨酰基循环
细 胞 外
细胞内 氨基酸
细胞膜
| | | 氨| | 基| 酸| | | | |
| | | | -谷 半胱氨酰甘氨酸 | 氨酰 | 基转 | 移酶 | | 谷胱 | 甘肽 甘氨酸 |
-谷氨酰 氨基酸
-谷氨酸 环化酶 5-氧脯 氨酸 5-氧脯 氨酸酶
肽酶
半胱氨酸
谷胱甘肽 合成酶
-谷氨酰 半胱氨酸
-谷氨酰 半胱氨酸 谷氨酸 合成酶
三、蛋白质的腐败(putrefaction)
概义：肠道细菌对未被消化的蛋白质及未 被吸收的消化产物进行的代谢过程 (一) 胺(amines)的生成
R CH NH2 COOH
–CO2
氨基酸
RCH2NH2 胺
(二) 肠道氨的生成 （肠道氨的两种主要来源）
我国营养学会推荐的 成人每日需要量: 80g/日
四、 蛋白质的营养价值
蛋白质的营养价值（nutrition value)
取决于其含必需氨基酸数量及种类的多少 *必需氨基酸：赖、缬、异亮、苯丙、蛋、亮、 色、苏氨酸共8种（来源：靠食物供应） *非必需氨基酸：（特点：体内可合成） *半必需氨基酸： 组氨酸和精氨酸肠菌
R
CH2 COOH + NH3
丙氨酸胺基转移酶测定SOP_ALT临床意义_检验科生化项目SOP
丙氨酸胺基转移酶测定SOP_ALT临床意义_检验科生化项目SOP丙氨酸胺基转移酶（alanine aminotransferase，ALT），又称谷丙转氨酶，是一种存在于细胞内的酶，主要分布于肝脏、心肌、肾脏和肌肉组织中。
ALT的主要功能是参与氨基酸代谢，将丙氨酸转化为丙酮酸，并把谷氨酸转化为谷酸。
ALT是一种常用的临床血液生化指标之一，用于评估肝细胞损伤和肝功能。
ALT水平常常在肝脏疾病、肝细胞损伤和一些非肝脏疾病中发生变化，因此，ALT的测定具有重要的临床意义。
测定ALT的方法是通过检测血液中ALT的活性。
以下是丙氨酸胺基转移酶测定的SOP（标准操作程序）：1. 准备样本：选择新鲜的全血或血清样本。
尽量避免使用有凝块的样本。
将样本转移到离心管中，并在3000 rpm的离心机中离心10分钟。
2.样本处理：将血清分装到干净的离心管中，避免沉淀和异物。
在2-8摄氏度的条件下保存样本，如无法在2小时内进行测定，应冷冻保存。
3.实验准备：将所需试剂室温恢复至室温，配制工作液，准备好标准品和质控品。
4.仪器设定：打开酶标仪，选择ALT测定程序。
根据仪器的要求进行设定。
5.样本测定：将标准品和质控品与样本一起放置在仪器的试剂槽中。
按照仪器的操作指南，进行试剂的加入和反应的进行。
6.记录结果：根据仪器的操作指南，测定样本的吸光度，并记录下结果。
计算样本的ALT浓度。
7.结果分析：根据仪器的参考范围和临床经验，对ALT的测定结果进行分析和解读。
1.评估肝脏健康状况：ALT水平是评估肝细胞损伤和肝功能的重要指标之一、高ALT水平可以提示肝脏病变或损伤，如肝炎、肝硬化等。
2.监测肝炎治疗效果：ALT水平在肝炎治疗中常被用来监测治疗效果。
治疗有效时，ALT水平会下降。
3.鉴别肝脏疾病：ALT水平的变化可以用来鉴别肝脏疾病的类型。
例如，在急性肝炎中，ALT水平常常显著升高。
而在慢性肝病中，ALT水平可能轻度升高或持续在正常范围内。
《生物化学》常用名词解释(五)
《生物化学》常用名词解释（五）1.硫胺素焦磷酸（thiaminepyrophosphate）：是维生素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。
2.磷酸吡哆醛（pyidoxalphosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
3.生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
4.辅酶A（coenzymeA）：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。
5.类胡萝卜素（carotenoids）:由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。
6.转氨酶（transaminases）：也称之氨基转移酶（aminotransferases），在该酶的催化下一个α-氨基酸的氨基转可移给另一个α-酮酸。
7.醛糖（aldoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-1）是个醛基。
8.酮糖（ketoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-2）是个酮基。
9.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
10.异头碳（anomericcarbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
11.变旋（mutarotation）:一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
12.单糖（monosaccharide）：由三个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简单糖。
13.糖苷(glycosides)：单糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
14.糖苷键(glycosidicbond)：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
15.寡糖（oligoccharide）：由2个～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
5’-磷酸吡哆醛对血清丙氨酸氨基转移酶活性测定的影响 朱柏林
5’-磷酸吡哆醛对血清丙氨酸氨基转移酶活性测定的影响朱柏林发表时间：2012-08-14T10:09:01.530Z 来源：《中外健康文摘》2012年第19期供稿作者：朱柏林[导读] 因而各医疗单位应制定严格的用血计划，严格掌握输血适应症，尽量减少不必要的输血。
朱柏林 (江西抚州市中医院检验科江西抚州 344000)【中图分类号】R446.11+2【文献标识码】A【文章编号】1672-5085（2012）19-0083-02【摘要】目的研究丙氨酸氨基转移酶（Alanine Aminotraasferase,ALT）检测试剂中 5’- 磷酸吡哆醛（Pyrldoxal - 5’-phosphate,PLP ）的添加对血清ALT活性测定的影响。
方法以山东潍坊康华生物技术有限公司生产的丙氨酸氨基转移酶试剂（按照IFCC推荐方法配制，不含PLP）和在该品牌试剂中加入5’-磷酸吡哆醛溶液 ,分别用这两种试剂测定相同的新鲜临床标本280例 ,并对检测结果进行统计学比较。
结果使用含PLP的IFCC配方试剂较不含 PLP试剂的检测结果明显增高。
结论康华公司生产的丙氨酸氨基转移酶试剂添加PLP比较不添加PLP ALT活性增加近5%-40%，且两种试剂的ALT检测结果不能通过简单系数实现转换。
【关键词】丙氨酸氨基转移酶 5’-磷酸吡哆醛 IFCC推荐方法Effection of Pyridoxal- 5 ’- phosphate on Determination of Alanine Aminotransferase activities【Abstract】Objective To study the effection of Pyridoxal-5 -phosphate(PLP) on detection of Alanine Aminotransferase(ALT) activites. Methods According to IFCC recommendatory methods,reagents were both prepared,ALT were detevted and compared a series.Results The level of ALT is obviously higher in group with PLP reagent than the other group(reagent without PLP).Conclusion For PLP are different in different popwlation,the regent of IFCC recommendatory methods increase 5%-40% than the import regent, so reagents ALT results of two methods can not be converted by using simple coefficient.【Key words】Alanine Aminotransferase Pyridoxal- 5’-phosphate IFCC recommendatory methods丙氨酸氨基转移酶（ALT ）是评价肝功能最常用的指标之一，其结果的准确性对疾病的诊断和疗效判断极其重要。
丙氨酸氨基转移酶的测定
丙氨酸氨基转移酶的测定
丙氨酸氨基转移酶（ALT）的测定主要通过肝功能检查进行，其参考值范围为0~40U/L。
在测定前，患者需要空腹12小时，不过不同年龄及人群参考范围没有明显差异。
当丙氨酸氨基转移酶数值偏高时，通常提示肝脏受到损害。
这可能是由多种原因导致的，如不良饮食习惯、过度劳累、药物因素等。
如果同时伴随肝区不适、全身乏力、食欲下降等情况，可能存在病毒性肝炎、脂肪肝、肝硬化等疾病。
丙氨酸氨基转移酶（ALT）的测定原理是催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基转移反应。
具体来说，ALT催化丙氨酸的氨基转移到α-酮戊二酸上，生成丙酮酸和NADH，然后NADH在LDH的催化下生成NAD+。
在上述偶联反应中，NADPH的氧化速率与样本中酶活性呈正比，因此可以通过检测NADPH的氧化速率来确定ALT的活性。
总的来说，丙氨酸氨基转移酶的测定对于评估肝脏功能具有重要意义。
如果检测到肝脏功能受损，建议前往医院就诊，由专业医生进行评估和治疗。
氨基转移酶ALT,AST及其同工酶
氨基转移是氨基酸代谢中基本生化反应之一，在机体内存在着多达60种氨基转移酶，丙氨酸基转移酶(ALT)和天冬氨酸氨基转移酶(AST)是其中最重要的两种。
它们都需要磷酸吡哆醛(维生素B4)为辅基，不含磷酸吡哆醛的酶蛋白称为脱辅基酶蛋白，没有催化活性。
血清除含有有活性的全酶外，还有部分不含磷酸吡哆醛的酶蛋白，如在测定前，先加入足量磷酸吡哆醛，所测血清转氨酶活性常有明显升高。
AST有两种受不同基因控制的同工酶分别存在于细胞质(c-AST)和线粒体(m-AST)中，而一般认为ALT不存在同工酶，我国学者证实在人组织和血清中也存在类似AST的两种同工酶，即细胞质ALT(c-ALT)和线粒体ALT(m-ALT)。
【组织分布】AST广泛存在于多种器官中，按含量多少顺序为心脏、肝、骨骼肌和肾，还有少量存在于胰腺、脾、肺及红细胞中，肝中AST大部分(70%)存在于肝细胞线粒体中。
ALT也广泛存在于多种器官中，含量最多的不是心脏，而是肝，顺序为肝、肾、心、骨骼肌等，与AST相比，在各器官中含量都比AST少，肝中ALT绝大多数存在于细胞质中，只有少量在线粒体中。
【生理变异】此二酶生理变异较小，性别、年龄、进食、适度运动对酶活性无明显影响，每天虽有生理性波动，但无统计学意义。
表7-6 ALT和AST在疾病时的变化疾病ALTASTAST/ALT病毒性肝炎随不同病期和严重程度而异，常明显升高，可达10-100倍正常上限同ALT，但程度没有ALT明显，恢复到正常早于ALT<1.0重症肝炎不超过20倍正常上限，出现肝疸分离增高程度常超过ALT>1.0肝硬化变化不定，常轻度增高同ALT，但增高程度常超过ALT>1.0右心衰竭合并肝溢血正常或轻度升高，个别可高达10倍正常上限增高程度常超过ALT>1.0梗阻性黄疸变化不足，常不超过5倍正常上限同ALT不定，常<1.0Gilbert综合征无变化无变化溶血性黄疸无变化无变化AMI正常或轻度升高明显升高，与CK和LD相比，无何优点>1.0心肌炎正常或轻度升高急性期可轻度升高>1.0肌肉损伤正常或轻度升高可高达2-5倍正常上限>1.0肌萎缩明显上升，可达8倍正常上限同ALT>1.0【标本的采集、处理和贮存】红细胞中AST和ALT分别为血清含量的15倍与7倍，所以明显溶血标本不宜测此二酶。
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胺氧化酶
RCHO + NH3
2. 肠道吸收 肠道吸收的氨。
氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨。
尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。 24
3.肾泌氨 肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺
谷氨酰胺酶
24
谷氨酸 + NH3
（二）氨的转运
1. 丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle) 生理意义： 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。
NH3
腺苷酸 脱氨酶
腺苷酸基琥 珀酸合成酶
天冬氨酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
腺苷酸 基琥珀酸 腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
H2O
氨 基 转 移 酶 1
氨 基 转 移 酶 2 谷氨酸
21
α-酮酸
草酰乙酸 延胡索酸 苹果酸
21
转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
• 嘌呤核苷酸循环主要在肌肉组织进行，也属于 一种联合脱氨基作用，是转氨酶与腺苷脱氨酶 的联合。
5
5
本节重点
1. 氨基酸的脱氨基作用；
2. 体内氨的主要来源、去路和转运方式；
3. 尿素合成的主要部位、主要过程和限速酶。
6
6
第二节 氨基酸的一般代谢
一、体内氨基酸的代谢概况
(一) 氨基酸代谢库(amino acide metabolic pool) 食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基 酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性 氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，
22
22
三、氨的代谢
• 氨是机体正常代谢产物，具有毒性。
• 体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。 （门静脉血氨浓度比较高）
• 正常人血氨浓度一般不超过 60μmol/L。
23
23
（一）氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用产生的氨—组织分解 是血氨主要来
源, 胺类的分解也可以产生氨。
RCH2NH2
氨基酸
1
磷酸吡哆醛
氨基酸2
氨基转移酶
α-酮酸1
13 磷酸吡哆胺
α-酮酸2
13
正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
组织 心 肝 骨骼肌 肾
GOT 156000 142000 99000 91000
GPT 7100 44000 4800 19000
14
组织 胰腺 脾 肺 血清
GOT 28000 14000 10000 20
25
25
反应过程： 肌 肉
肌肉 蛋白质 葡 萄 糖
丙氨酸-葡萄糖循环
血液
葡 萄 糖 葡萄糖
肝
尿素
称为氨基酸代谢库。
7
7
体内氨基酸代谢概况 一、体内氨基酸的代谢概况 一、体内氨基酸的代谢概况
尿素 氨 食物蛋白质 α-酮酸 组织 蛋白质 分解 合成 8 代谢转变 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸) 其他含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
8
酮体 氧化供能 糖
氨基酸代 谢库
胺类
二、氨基酸的脱氨基作用
定义：指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
19
19
转氨基偶联氧化脱氨基作用
NH3+NADH+H+
氨基酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
氨基转移酶
α-酮酸
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
• 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合
成非必需氨基酸的主要方式。 • 主要在肝、肾组织进行。
20
20
转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
氨 基 酸 α-酮戊 二酸
50% NH3 （在脑中）
的重要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨!!!
16
16
（二）氧化脱氨基作用
氨基酸氧化脱氨的主要酶：
L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾，辅基为FMN） D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少，辅基为FAD） L-谷氨酸脱氢酶 活性强，分布于肝、肾及脑组织。 为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为NAD+或NADP+。 17 专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆。
到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
10
10
（一）转氨基作用 2. 反应式
• 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、 羟脯氨酸除外。
11
• 该反应平衡常数近1, 因此转氨基作用既是氨基酸的分解，
也是非必需氨基酸的合成途径。
11
（一）转氨基作用
3. 氨基转移酶（其辅酶为磷酸吡哆醛）
丙氨酸氨基转移酶（ALT） 又称谷丙转氨酶（GPT）
谷氨酸 + 丙酮酸 ALT -酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高。 天冬氨酸氨基转移酶（AST）又称谷草转氨酶(GOT) 谷氨酸 + 草酰乙酸 AST
12
-酮戊二酸 +天冬氨酸
临床意义：心肌梗死患者血清AST升高。
12
（一）转氨基作用
4. 转氨基作用的机制 氨基转移酶的辅酶是磷酸吡哆醛 维生素?
17
L-谷氨酸脱氢酶
C OOH (C H2) 2 C HN H 2 C OOH
L-谷氨酸 + H2O
(CH 18 2 ) 2
_H 2O
C OOH
L-谷氨酸脱氢酶 NAD+ NADH+H+
COOH
(C H2 ) 2 C =N H C OOH
+ NH3
C=O
-酮戊二酸 COOH
18
（三）联合脱氨基作用 1. 定义 两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下 α-氨基生成α-酮酸的过程。 2. 类型 转氨基偶联氧化脱氨基作用； 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。
脱氨基方式：
氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基
转氨基和氧化脱氨基偶联
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
9
9
二、氨基酸的脱氨基作用
（一）转氨基作用(transamination) 1. 定义
在氨基转移酶（aminotransferase）（简称转
氨酶， transaminase) 的作用下，某一氨基酸去
掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得
GPT 2000 1200 700 16
14
（一）转氨基作用 5. 转氨基作用特点 * 只有氨基的转移，没有氨的生成 * 催化的反应可逆 * 其辅酶都是磷酸吡哆醛 *丙酮酸 *-酮戊二酸 *草酰乙酸
15
15
（一）转氨基作用 6. 转氨基作用的生理意义 转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨 基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸
全国高职高专护理类专业“十三五”规划教材
（供护理、助产专业用）
生物化学
主编 张向阳 常陆林
第八章 蛋白质的分解代谢
目录
第一节 蛋白质的营养作用
第二节 氨基酸的一般代谢
第三节 个别氨基酸的代谢
第二节 氨基酸的一般代谢
本节知识点
1. 体内氨基酸的代谢概况源自2. 氨基酸的脱氨基作用3. 氨的代谢
4. α -酮酸的代谢