何谓蛋白质变性
蛋白质变性名词解释生物化学
蛋白质变性名词解释生物化学
蛋白质变性是指蛋白质由其原有的有序结构发生变化，从而丧失或减少其生物功能的过程。
这种变性可以在体外由外界因素（如高温、氧化剂和溶剂）引起，也可以在体内由内在因素（如小分子底物和其他蛋白质）引起。
此外，蛋白质变性也可以被自身结构因素（如蛋白质本身的折叠和结构失调）引起。
蛋白质变性是一项基础的生物化学研究，其主要内容包括分子水平的蛋白质折叠、蛋白质生物学调控和蛋白质功能紊乱等。
例如，蛋白质变性可以抑制蛋白质在体内的功能，这是由于蛋白质变性使蛋白质失去其原来的结构和功能。
在蛋白质变性方面，分子水平的研究主要集中在：蛋白质的性质和结构的变化，蛋白质折叠的机制，蛋白质的稳定性和受体配体的相互作用，以及蛋白质变性对蛋白质生物功能的影响等。
例如，蛋白质的折叠可以改变蛋白质的活性，控制细胞中蛋白质的功能；结构变化可以影响蛋白质的可溶性、亲和力和活性，进而影响其在细胞中的功能。
此外，蛋白质变性还可以影响蛋白质与其他蛋白质之间的相互作用，从而影响蛋白质的性质和功能。
另外，蛋白质变性是一个重要的生物学研究领域，可以帮助我们了解生物体在环境变化、生物反应和病理过程中的变性。
蛋白质变性也可以用作一种筛选手段，以寻找新蛋白质的异常表达，从而确定疾病的分子机制。
例如，癌症可能会引起某些蛋白质的变性，并影响其活性和功能，从而造成细胞的不正常分裂，进而引发癌症的发生。
总之，蛋白质变性是一个重要的生物化学研究方向，从分子水平到细胞水平，它都可以为我们提供重要的信息和洞察，以帮助我们更好地理解生物体的疾病发生机制。
生物化学简明教程第五版习题答案 -2.蛋白质化学
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N -末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。
①―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯（―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。
由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。
② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。
由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。
③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。
（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。
③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化复习简答题与论述题
生化复习简答题与论述题Document serial number【UU89WT-UU98YT-UU8CB-UUUT-UUT108】第一章1．何为蛋白质的变性作用其实质是什么答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣它在蛋白质分子折叠中有何作用答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动；PI<PH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：①mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
《生物化学简明教程》附带的习题答案zq整理版
《生物化学简明教程》附带的习题答案（一）用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？解答：（1）N-末端测定法：常采用2，4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
（二）何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变的作用。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：①生物学活性消失②理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。
（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
（三）一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。
（五）如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。
试计算人体DNA 的总长度是多少？是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g，求人体DNA的总质量。
蛋白质变性名词解释
蛋白质变性名词解释
蛋白质变性是蛋白质受到了物理或化学因素的影响，改变了其分子内部结构，从而使其性质和功能发生了部分或者全部的变化。
1、物理因素：主要包括加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等，比如鸡蛋、肉类经过高温加工可以发生变性，变熟以后更容易被消化和吸收。
2、化学因素：主要包括强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等，通过使用强酸、强碱可以使细菌和病毒的蛋白质变性而灭活，从而起到灭菌和消毒的作用。
蛋白质变性后，会发生理化性质的改变，如溶解度降低而产生沉淀，可以使黏度增加。
由于蛋白分子的结构发生了变化，变得更加松散，容易被蛋白酶水解，更加容易地被消化和吸收。
平时需要注意合理膳食，均衡营养，适当参加体育锻炼，提高身体素质，减少疾病发生的可能。
生化重点问答(生物化学)
1．何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动； PI<PH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：①mRNA 是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
②tRNA携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。
③rRNA与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
生物化学简答题
一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
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何谓蛋白质变性？简述蛋白质变性的因素，举例说明蛋白质变性在日常生活和医学上的意
义。
所谓蛋白质变性，就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性。
变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。
生活中最常见的例子，就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成蛋白了。
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。
物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。
在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。
反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。
变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。
许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性，比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性。
我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀，蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系，但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀。
具体地说，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。
例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。
但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。
下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。
若无外加条件，不致互相凝集。
然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。
如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。
但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。
下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：
重金属盐沉淀蛋白质
蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。
因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。
重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。
临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。
有机溶剂沉淀蛋白质
可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。
在常温下，有机溶剂沉淀蛋白
质往往引起变性。
例如酒精消毒灭菌就是如此，但若在低温条件下，则变性进行较缓慢，可用于分离制备各种血浆蛋白质。
加热凝固
将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)
而沉淀。
加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。
如煮熟的鸡蛋，蛋黄和蛋清都凝固。
注1：蛋白质有四种结构：一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。
这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构。
蛋白质的三级结构
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiary structure)。
蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls 力)等(图1-8)。
这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。
次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。
二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。
现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。
侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。
对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。
亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。
疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。
具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长(长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质(fibrous protein)，如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globular protein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。