蛋白质变性后的方面
生物化学习题（含答案解析）
1变性后的蛋白质变性后的蛋白质,,其主要特点是A 、分子量降低B 、溶解度增加C 、一级结构破坏D 、不易被蛋白酶水解E 、生物学活性丧失正确答案：E答案解析：蛋白质变性的特点：生物活性丧失溶解度降低粘度增加结晶能力消失易被蛋白酶水解。
蛋白质变性：是蛋白质受物化因素（加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等）的影响，改变其空间构象被破坏，导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
一级结构不受影响，不分蛋白质变性后可复性。
2下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时,,最先被洗脱的是A 、MB(Mr:68500)B 、血清白蛋白、血清白蛋白(Mr:68500) (Mr:68500)C 、牛ν-乳球蛋白乳球蛋白(Mr:35000) (Mr:35000)D 、马肝过氧化氢酶、马肝过氧化氢酶(Mr:247500) (Mr:247500)E 、牛胰岛素、牛胰岛素(Mr:5700) (Mr:5700) 正确答案：D答案解析：凝胶过滤层析，分子量越大，最先被洗脱。
3蛋白质紫外吸收的最大波长是A 、250nm B 、260nm C 、270nm D 、280nm E 、290nm 正确答案：D答案解析：蛋白质紫外吸收最大波长280nm 280nm。
DNA 的最大吸收峰在260nm 260nm（显色效应）（显色效应）。
4临床常用醋酸纤维素薄膜将血浆蛋白进行分类研究临床常用醋酸纤维素薄膜将血浆蛋白进行分类研究,,按照血浆蛋白泳动速度的快慢按照血浆蛋白泳动速度的快慢,,可分为A 、α1、α2、β、γ白蛋白B 、白蛋白、γ、β、α1、α2C 、γ、β、α1、α2、白蛋白D 、白蛋白、α1、α2、β、γE 、α1、α2、γ、β白蛋白正确答案：D答案解析：醋酸纤维素薄膜电泳血浆蛋白泳动速度的快慢，白蛋白、α1白蛋白、α1--球蛋白、α2球蛋白、α2--球蛋白、β球蛋白、β--球蛋白、γ球蛋白、γ--球蛋白背吧5血浆白蛋白的主要生理功用是A 、具有很强结合补体和抗细菌功能B 、维持血浆胶体渗透压C 、白蛋白分子中有识别和结合抗原的主要部位D 、血浆蛋白电泳时、血浆蛋白电泳时,,白蛋白泳动速度最慢E 、白蛋白可运输铁、铜等金属离子 正确答案： B答案解析：血浆白蛋白的生理功用1、在血浆胶体渗透压中起主要作用，提供7575－－80%80%的血浆总胶体渗透压。
蛋白质的变性
2019/8/7
1
一、蛋白质性质：
胶体性质(p299) 两性性质及等电点 (p291) 蛋白质的变性、复性、沉淀和凝固 (p233,300) 蛋白质的紫外吸收 蛋白质的分子量 (p291) 蛋白质的呈色反应
二、蛋白质含量测定法 (p315)
2019/8/7
2
(一)胶体性质
蛋白质分子量大，它在水溶液中所形成 的颗粒直径约为1－100nm。 胶体溶液具有布朗运动、丁达尔现象、电泳现 象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等。
2019/8/7
41
加入SDS和少量巯基乙醇，则电泳迁移率主要
取决于其相对分子质量，而与电荷和分子形状无关。
★影响迁移率的主要因素
凝胶的分子筛效应对长短不同的棒形分子会 产 生不
同的阻力〔主要因素〕
凝胶的浓度和交联度
同一电泳条件下，分子小，受阻小，游动快，迁移
率大。相对分子质量大者，迁移率小
★ 优点：快速，样品用量少，可同时测几个样品
等电聚焦电泳：当蛋白质在其等电点时， 净电荷为零，在电场中不再移动。
－－
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通电
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44
3 .超离心法
超离心法是最准确可靠的确定蛋白质分子量方法。 （Svedberg 于1940年设计）：蛋白质颗粒在25~50×104 g 离心力作用下从溶液中沉降下来。
蛋白质的变性-沉淀-凝固
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蛋白质的变性/沉淀/凝固
蛋白质的变性/沉淀/凝固：
蛋白质的二级结构以氢键维系局部主链构象稳定，三、四级结构主要依赖于氨基酸残基侧链之间的相互作用，从而保持蛋白质的天然构象。
1.变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失的现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性后溶解度下降、容易消化生物活性丧失。
2.沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集容易沉淀。
3.凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱溶液中，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可医`学教育网搜集整理溶解于强酸和强碱中医|学教育网搜集整理。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
4.复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
蛋白的变性和复性
蛋白的变性和复性变性：蛋白质的空间结构是体现生物功能的基础，蛋白质折叠则是形成空间结构的过程。
蛋白质一级结构决定其高级结构的著名学说, 认为蛋白质折叠是受热力学因素控制的. 天然蛋白质处于能量最低(即热力学最稳定)的状态. 一般来说, 天然蛋白质的结构是相对稳定的, 结构的稳定性也是其保持生物个体功能和物种的相对稳定所要求的.蛋白质担负着复杂的生化反应, 同时在生物合成以后, 蛋白质本身也经历着繁杂的生理过程. 蛋白质自翻译以后, 还需进行一系列的翻译后过程, 包括跨膜转运、修饰加工、折叠复性、生化反应、生物降解等. 这些过程似乎都伴随着蛋白质的结构转换, 不但受蛋白质肽链自身的热力学稳定性所控制, 而且还受动力学过程控制.变性原因：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用（denaturation）。
变性作用并不引起蛋白质一级结构的破坏，而是二级结构以上的高级结构的破坏，变性后的蛋白质称为变性蛋白。
引起蛋白质变性的因素很多，物理因素有高温、紫外线、X-射线、超声波、高压、剧烈的搅拌、震荡等。
化学因素有强酸、强碱、尿素、胍盐、去污剂、重金属盐（如Hg2+、Ag+、Pb2+等）三氯乙酸，浓乙醇等。
不同蛋白质对各种因素的敏感程度不同。
蛋白质变性后许多性质都发生了改变，主要有以下几个方面：（一）生物活性丧失蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。
生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
（二）某些理化性质的改变蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。
（三）生物化学性质的改变蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。
蛋白质变性的主要特点
蛋白质变性的主要特点
蛋白质变性是指蛋白质结构发生改变，使其失去原有的生物活性的过程。
它是一种自然的生物学过程，也是一种疾病的重要原因。
蛋白质变性的主要特点有：
首先，蛋白质变性会导致蛋白质结构的改变，使其失去原有的生物活性。
蛋白质变性可以通过多种方式发生，如热变性、化学变性、光变性、电变性等。
其中，热变性是最常见的，它是指在高温条件下，蛋白质结构发生改变，使其失去原有的生物活性。
其次，蛋白质变性会导致蛋白质的功能发生改变。
蛋白质变性会改变蛋白质的结构，从而改变其功能。
例如，蛋白质变性可以改变蛋白质的结合能力，使其不能正常结合其他物质，从而影响其功能。
最后，蛋白质变性会导致蛋白质的稳定性发生改变。
蛋白质变性会改变蛋白质的结构，从而改变其稳定性。
例如，蛋白质变性可以改变蛋白质的热稳定性，使其在高温条件下不能维持原有的结构，从而影响其稳定性。
总之，蛋白质变性的主要特点是：它会导致蛋白质结构的改变，使其失去原有的生物活性；它会改变蛋白质的功能；它会改变蛋白质的稳定性。
蛋白质变性后的方面汇总
蛋白质变性后的方面（一）生物活性丧失蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。
生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
（二）某些理化性质的改变蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。
（三）生物化学性质的改变蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。
蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。
天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。
所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
DNA变性DNA变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。
凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。
变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改变： 1）溶液粘度降低。
DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后代之以柔软而松散的无规则单股线性结构，DNA粘度因此而明显下降。
2）溶液旋光性发生改变。
变性后整个DNA分子的对称性及分子局部的构性改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。
3）增色效应(hyperchromic effect)。
指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。
DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。
在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。
蛋白质高温变性
蛋白质高温变性天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，致使其理化性质和生物功能发生改变，但并不导致一级结构的改变，这种现象称为蛋白质的变性（denaturation）。
二硫键的改变引起的失活可看作变性。
能使蛋白质变性的因素很多，如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
但不同蛋白对各种因素的敏感性不同。
蛋白质变性后分子性质改变，粘度升高，溶解度降低，容易沉淀。
这是由于其表面的水化层和双电层被破坏，内部疏水区暴露造成的。
但是，并不是变性的蛋白一定会沉淀。
比如在做SDS电泳变性样品的时候，由于SDS的存在，变性蛋白仍然溶解在缓冲液中。
这时一般会控制蛋白浓度不要过高，以防蛋白质凝聚沉淀。
变性蛋白的旋光度和红外、紫外光谱均发生变化，同时结晶能力也会丧失。
这是因为结晶需要蛋白质分子规则排列，所以必需构象相同。
变性蛋白则呈现杂乱无章的构象，自然无法规则排列，也就难以结晶了。
所以，结晶能力也常用来衡量蛋白质的空间结构是否正常。
变性蛋白易被水解，即消化率上升（这是肉类煮熟后容易消化的生化基础）。
同时包埋在分子内部的可反应基团暴露出来，使其反应性增加一些天然构象时无法发生的反应也可能呈阳性。
蛋白质变性后失去生物活性，抗原性也发生改变，某些针对天然构象的抗体会失效。
这些变化的原因主要都是由于高级结构的改变。
由于变性蛋白的一级结构并不改变，所以高级结构的基础还在，在适当条件下还可以恢复高级结构和功能，称为复性。
如胃蛋白酶加热至80－90℃时，失去活性，降温至37℃，又可恢复活力。
但是，蛋白质的折叠是一个复杂的过程，有时候还需要一些分子伴侣之类的分子辅助折叠，所以结构复杂的蛋白往往不易复性。
而且蛋白质变性后疏水残基外露，会导致很多分子凝聚到一起，就会成为不可逆的变性。
一般蛋白质浓度越高，越容易发生凝聚，所以做蛋白质复性的时候，都会将样品稀释。
研究蛋白质的变性，可采取某些措施防止变性，如添加明胶、树胶、酶的底物和抑制剂、辅基、金属离子、盐类、缓冲液、糖类等，可抑制变性作用。
举例说明蛋白质变性在生活中的应用
举例说明蛋白质变性在生活中的应用
蛋白质变性是指把大分子物质溶解在水里，从而达到不被人体吸收的目的。
在生活中应用很广，比如：蛋白质变性可用来制造各种人造关节，人工肝，等等。
1、制造人工肾的主要材料是人尿，如果对尿中的蛋白质进行变性处理，使之失去活性，就可以用来制造人工肾。
2、可用于制作人造心脏。
3、人工肝是利用化学方法将肝细胞或脂肪样细胞的蛋白质进行变性后再重新组装起来的一种人工肝脏。
4、生物工程中把蛋白质变性后，使之变成各种材料的载体或活性中心。
5、医学上使用蛋白质变性后可以使它作为药物来。
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蛋白质变性后的方面（一）生物活性丧失蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。
生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
（二）某些理化性质的改变蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。
（三）生物化学性质的改变蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。
蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。
天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。
所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
DNA变性DNA变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。
凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。
变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改变： 1）溶液粘度降低。
DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后代之以柔软而松散的无规则单股线性结构，DNA粘度因此而明显下降。
2）溶液旋光性发生改变。
变性后整个DNA分子的对称性及分子局部的构性改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。
3）增色效应(hyperchromic effect)。
指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。
DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。
在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。
各类连接键，结构稳定的键多肽链中氨基酸残基的构成以及排列顺序称为氨基酸的一级结构,连接一级结构的键是肽键。
氨基酸的二级结构是指氨基酸主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角儿以及无规卷曲。
氢键是维系二级结构最主要的键。
三级结构是指多肽链主链以及侧链原子的空间排布。
次级键维持其稳定, 最主要的键是疏水键。
四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一路的结构。
其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的氨基酸才有生物科学活性。
维持其稳定的是次级键,如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。
离子交换层析利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
凝胶层析凝胶层析是按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析。
单个凝胶珠本身象个"筛子"。
不同类型凝胶的筛孔的大小不同。
如果将这样的凝胶装入一个足够长的柱子中，作成一个凝胶柱。
当含有大小不同的蛋白质样品加到凝胶柱上时，比凝胶珠平均孔径小的蛋白质就要连续不断地穿入珠子的内部，这样的小分子不但其运动路程长，而且受到来自凝胶珠内部的阻力也很大，所以越小的蛋白质，把它们从柱子上洗脱下来所花费的时间越长。
凝胶中只有很少的孔径可接受大的蛋白。
因此，大的蛋白质直接通过凝胶珠之间的缝隙首先被洗脱下来。
凝胶过滤所用的凝胶孔径大小的选择主要取决于要纯化的蛋白质分子量。
凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。
如果以ν～[E]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。
酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。
⑵可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。
如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。
可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。
其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。
典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
② 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。
其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③ 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
激活剂对反应速度的影响能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。
酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。
呼吸链包含15种以上组分，主要由4种酶复合体和2种可移动电子载体构成。
其中复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ、辅酶Q和细胞色素C的数量比为1：2：3：7：63：9。
1.复合体Ⅰ即NADH：辅酶Q氧化还原酶复合体，由NADH 脱氢酶（一种以FMN为辅基的黄素蛋白）和一系列铁硫蛋白（铁—硫中心）组成。
它从NADH得到两个电子，经铁硫蛋白传递给辅酶Q。
铁硫蛋白含有非血红素铁和酸不稳定硫，其铁与肽类半胱氨酸的硫原子配位结合。
铁的价态变化使电子从FMNH2转移到辅酶Q。
2.复合体Ⅱ由琥珀酸脱氢酶（一种以FAD为辅基的黄素蛋白）和一种铁硫蛋白组成，将从琥珀酸得到的电子传递给辅酶Q。
3.辅酶Q 是呼吸链中唯一的非蛋白氧化还原载体，可在膜中迅速移动。
它在电子传递链中处于中心地位，可接受各种黄素酶类脱下的氢。
复合体Ⅲ辅酶Q：细胞色素C氧化还原酶复合体，是细胞色素和铁硫蛋白的复合体，把来自辅酶Q的电子，依次传递给结合在线粒体内膜外表面的细胞色素C。
细胞色素类都以血红素为辅基，红色或褐色。
将电子从辅酶Q传递到氧。
根据吸收光谱，可分为三类：a,b,c。
呼吸链中至少有5种：b、c1、c、a、a3(按电子传递顺序)。
细胞色素aa3以复合物形式存在，又称细胞色素氧化酶，是最后一个载体，将电子直接传递给氧。
从a传递到a3的是两个铜原子，有价态变化。
复合体IV：细胞色素C氧化酶复合体。
将电子传递给氧。
固定化酶的概念制备方法及优点固定化酶：水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。
在催化反应中以固相状态作用于底物。
优点：固定化酶（immobilized enzyme）不溶于水的酶。
是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。
酶固定化后一般稳定性增加，易从反应系统中分离，且易于控制，能反复多次使用。
便于运输和贮存，有利于自动化生产。
制备方法：固定化酶的制备方法有物理法和化学法两大类。
物理方法包括物理吸附法、包埋法等。
物生物技术在医药方面的应用目前，医药卫生领域是现代生物技术应用得最广泛、成绩最显著、发展最迅速、潜力也最大的一个领域。
疾病预防利用疫苗对人体进行主动免疫是预防传染性疾病的最有效手段之一。
注射或口服疫苗可以激活体内的免疫系统，产生专门针对病原体的特异性抗体。
疾病诊断生物技术的开发应用，提供了新的诊断技术，特别是单克隆抗体诊断试剂和DNA诊断技术的应用，使许多疾病特别是肿瘤、传染病在早期就能得到准确诊断。
疾病治疗生物技术在疾病治疗方面主要包括提供药物、基因治疗和器官移植等方面。
利用基因工程能大量生产一些来源稀少价格昂贵的药物，减轻患者的负担。
这些珍贵药物包括生长抑素、胰岛素、干扰素等等。
酶催化高效性的基本原理首先，酶的催化作用是因为它能够降低反应活化能。
因为它能够稳定反应的过渡态中间物。
具体来说，①定向效应和邻近效应（定向效应是把反应底物按一定方向排列，邻近效应是把底物拉到一起，这样反应更加方便）②酸碱反应和共价效应（一个是提供质子，另一个是接受质子来稳定过渡态中间物，③提供了反应微环境（因为活化中心一般都在酶的裂隙内，在那里是疏水的，有利于反应）。
酮体的生成利用及意义酮体的生成和氧化利用脂肪酸在肝外组织生成的乙酰CoA能彻底氧化成水和CO2，而肝细胞因具有活性较强的合成酮体（ketone body）的酶系，β-氧化生成的乙酰CoA大都转变为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮等中间产物，这三种物质统称为酮体。
（一）酮体的生成酮体在肝细胞线粒体内合成，原料为乙酰CoA，反应分三步进行。
1．在肝线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶的催化下，2分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酰CoA，并释放出1分子CoASH。
2．在羟甲基戊二酸单酰CoA合成酶的催化下，乙酰乙酰CoA再与1分子乙酰CoA缩合生成β-羟基-β-甲基戊二酸单酰CoA(3-hydroxy-3-methyl glutarylCoA，HMG-CoA)，并释放出1分子CoASH。
3．在HMG-CoA裂解酶的催化下， HMG-CoA裂解生成乙酰乙酸，同时释放出1分子CoASH。
乙酰乙酸在β-羟丁酸脱氢酶催化下，由NADH+H+供氢，被还原生成β-羟丁酸，或脱羧生成丙酮。
（图6-4）肝线粒体含有酮体合成酶系，但氧化酮体的酶活性低，因此肝脏不能利用酮体。
酮体在肝内生成后，经血液运输至肝外组织氧化分解。
（二）酮体的氧化利用肝外组织中含有活性很强的氧化利用酮体的酶，能将酮体转变为乙酰CoA，经三羧酸循环彻底氧化成水和CO2，并释放大量能量（图7—6）。
1．琥珀酰CoA转硫酶：在心、肾、脑和骨骼肌线粒体中，乙酰乙酸和琥珀酰CoA在此酶的催化下，生成乙酰乙酰CoA和琥珀酸。