生物化学基础知识
生物化学基础知识概述
生物化学基础知识概述生物化学是一门研究生物体内化学成分、分子结构与相互关系的学科，它是生物学和化学的交叉领域。
通过研究生物体内分子的组成和化学反应，生物化学揭示了生命活动的基本原理和机制。
本文将对生物化学的基础知识进行概述。
一、生物大分子生物体内存在许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，它们在生物体内扮演着结构、酶、激素等多种重要角色。
核酸是构成遗传信息的基础单位，DNA和RNA是两种最重要的核酸。
多糖则是由单糖分子组成的，常见的多糖有淀粉和纤维素。
脂质是生物体内主要的能量储存物质，也是细胞膜的主要组成成分。
二、生物化学反应生物体内发生着各种各样的化学反应，这些反应构成了生命活动的基础。
其中，最重要的反应是代谢反应，可以分为两个阶段：储备阶段和释放阶段。
储备阶段包括物质的合成和存储，而释放阶段则是将储存的物质转化为能量和废物的过程。
此外，还有一些其他反应如酶促反应、氧化还原反应等也在生物体内发挥着重要作用。
三、生物膜生物膜是细胞的重要组成部分，它由脂质双层及其中嵌入的蛋白质和其他分子组成。
生物膜的主要功能包括细胞的隔离、物质运输和信号传递。
生物膜的结构和功能在进化中不断发展，并且在维持细胞生存和功能方面起着重要作用。
四、酶和酶促反应酶是生物体内调控化学反应速率的催化剂，它们能够降低反应所需的能量，并提高反应的速率。
酶促反应是在生物体内发生的许多重要反应，包括代谢反应和信号传递。
酶的活性受环境因素的影响，如温度、pH值等，同时也受到底物浓度和抑制剂等因素的调控。
五、生物能量转化生物体内的能量来自于食物的摄取和光合作用。
光合作用是植物和一些微生物利用太阳光转化为化学能的过程，这在地球上维持了生命的存在。
而动物则通过食物摄取获得能量，食物中的有机物经过消化、吸收和氧化反应转化为生物体的能量。
六、遗传信息的传递遗传信息是生物体内基因组的重要组成部分，它包含了生物体的遗传信息。
生物化学的基本知识
生物化学的基本知识生物化学（Biochemistry）是研究生物体内各种物质的化学成分及其化学变化规律的学科，是现代生命科学的一个分支。
它研究的是生物体内发生的化学反应，是生命活动得以进行的基础。
生物化学是一个综合性较强的学科，它涉及到有机化学、生物学、物理化学等多个学科。
下面我们来一起了解一下生物化学的基本知识。
1. 生命基础化学生命的原子组成主要是碳、氢、氮、氧、磷和硫六种元素，其中碳是生物分子最常见的元素。
生物分子主要是由碳、氢、氧、氮这四种元素构成的，它们通过共价键形成生物大分子如蛋白质、核酸、多糖等。
生物大分子可分为四类：蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质和核酸是生命体内最重要的两种大分子，多糖则是在膳食中进行质量丰富的提供。
2. 蛋白质蛋白质是构成细胞的主要结构基质之一，在生物体中发挥着复杂多样的生物功能。
蛋白质由一条或多条链构成，每条链是由氨基酸经肽键连接而成的。
氨基酸是由氨基、羧基和侧链组成的，侧链决定了氨基酸的特点和生物活性。
现有的氨基酸约有20种，它们的侧链结构不同，决定了它们的性质和作用。
蛋白质的结构有四级，分别是原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
3. 核酸核酸是构成细胞核的主要成分，在遗传信息传递中具有重要作用。
核酸分为DNA和RNA两种，DNA是遗传信息的贮存库，通过复制保障遗传信息的保持，而RNA则是遗传信息的中介分子。
DNA分子由若干个核苷酸经磷酸二酯键连接而成，每个核苷酸由一个糖分子、一个碱基和一个磷酸分子组成。
碱基分为腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）四种，它们通过氢键互相配对形成DNA的双螺旋结构。
4. 多糖多糖是由许多单糖分子连接而成的长链分子，是生物体内最为普遍的高分子化合物之一。
多糖的种类很多，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等等。
多糖的结构单一，是由单糖分子通过糖苷键连接而成，每一分子中单糖的数量也不等。
多糖在生命活动中扮演着极其重要的角色，它们不仅是植物细胞壁的构成要素，在身体内还有为机体提供能量的重要功能。
生物化学基础知识点
生物化学基础知识点生物化学是研究生物体内化学过程及其分子基础的学科，它涉及广泛的知识点，从分子结构到代谢途径，都是生物化学的研究范畴。
以下是一些重要的生物化学基础知识点。
1. 氨基酸和蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，共有20种主要氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构形成蛋白质。
蛋白质在细胞中担任许多重要功能，如酶催化、结构支持和信号传导等。
2. 核酸和遗传信息核酸是构成遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
DNA是遗传物质的主要组成部分，通过遗传密码储存了生物体的遗传信息。
RNA在遗传信息的转录和翻译过程中起着重要的作用。
3. 酶和催化酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的速率。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调节反应过渡态的能量，降低反应的活化能。
酶的活性受到许多因素的调控，如温度、pH值和底物浓度等。
4. 代谢途径代谢途径是生物体内分子合成和降解的途径，包括糖酵解、脂肪酸合成、三羧酸循环等。
这些代谢途径是维持生物体生命活动的重要过程，通过产生能量和合成细胞组分等方式维持生物体正常功能。
5. 能量转化与ATPATP是细胞内能量的主要储存和传递形式，通过其磷酸键的水解释放化学能，供细胞进行各种生物化学反应。
细胞内能量转化主要通过糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程进行。
6. 细胞膜与传递细胞膜是细胞内外分隔的界面，它具有选择性通透性，能够调控物质的进出。
细胞膜上的受体和信号分子相互作用，通过信号传导途径传递信息，影响细胞的生理功能。
7. 免疫与抗体免疫是生物体对抗外来病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫两个部分。
抗体是获得性免疫的主要效应分子，能够抑制病原体的生长和中和外来毒素。
8. 细胞信号传导细胞内外的信号分子通过受体与细胞表面结合，触发一系列的信号传导路径，改变细胞内的生物化学反应。
常见的信号传导路径包括细胞膜受体介导的信号传导和细胞核内的转录信号传导。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
生物化学基础知识
生物化学基础知识
以下为你提供一些生物化学基础知识：
1. 蛋白质的基本组成单位是氨基酸，氨基酸的结构通式是L-α-氨基酸，天
然蛋白质的基本氨基酸共有20种。
2. 氨基酸可根据其性质被分为极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
3. 蛋白质的紫外线吸收波长是280nm，而核酸的紫外线吸收波长是
260nm。
4. 蛋白质的主键是氢键，而核酸的主键是磷酸二酯键。
5. 蛋白质的二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角等。
6. 蛋白质含有磷、碘等元素，少数含有铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。
7. 蛋白质的含氮量平均为16%，每克样品中含氮克数××100=100克样品
中蛋白质含量克%。
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生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
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三字母缩写 Thr Cys Tyr Asn Gln His Lys Arg Asp Glu
缩写 T C Y N Q H K R D E
氨基酸的连接（肽）
羧基
氨基
肽键（也叫酰胺键 ）
肽与多肽链
N端
C端
表示方法：Leu-Ala-Asp-Glu-Ser--------
氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
生物化学基础知识
内容
蛋白质基本知识——胶原蛋白 糖类基本知识——参与代谢 脂类基本知识——残留物分析 骨骼的成岩作用——污染的识别与防治
蛋白质基本知识
生物大分子
生命是由蛋白质、核酸、多糖和脂类等四中大 分子组成。
生命中最重要的两类物质是蛋白质（Protein） 和核酸（Nucleic acid）。
蛋白质主要作用是执行生物功能，核酸主要作 用是传递遗传信息，决定蛋白质的结构和功能。
蛋白质的构件分子-氨基酸
氨基酸（amino acid，AA），其结构通式如下：
氨基
羧基
α碳原子
氢原子 侧链
疏水性氨基酸 亲水性氨基酸
20种常见氨基酸（8种必需AA）
中文名 1.丙氨酸 2.缬氨酸 3.亮氨酸 4.异亮氨酸 5.苯丙氨酸 6.色氨酸 7.蛋氨酸 8.脯氨酸 9.甘氨酸 10.丝氨酸
英文名 Alanine Valine Leucine Isoleucine Phenylalanine Tryptophane Methionine Proline Glycine Serine
三字母缩写 Ala Val Leu Ile Phe Trp Met Pro Gly Ser
缩写 A V L I F W M P G S
胶原蛋白分为四种类型：Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ。 Ⅰ型主要分布在骨骼中。 胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。
胶原蛋白结构
胶原蛋白是由3条多肽链组成的。 多肽链主要以3联体重复组成：（gly-X-Y）n
X是脯氨酸pro Y是羟脯氨酸Hyp和羟赖氨酸Hyl
细胞合成的胶原 蛋白初级结构： 包含三股螺旋区 域、非三股螺旋 区域、碳端蛋白 分子及氮端蛋白 分子，而胶原蛋 白又包含在其中。
葡萄糖
H C OH C OH
异构酶
CH2OH CO HO C H H C OH H C OH CH2OH 酮糖
果糖
糖为什么是甜的？
早在20世纪60年代，就有人提出了糖之所 以甜，是因为糖类分子中都含有多羟基， 多羟基中两个氢原子之间有一定的距离， 这个距离恰好能与舌头上的味觉感受器形 成化学吻合物。这种化学吻合物可以刺激 味觉感受器，使其产生脉冲，进而由神经 将脉冲传入大脑，使人感到甜味。
中文名 11.苏氨酸 12.半胱氨酸 13.酪氨酸 14.天冬酰胺 15.谷氨酰胺 16.组氨酸 17.赖氨酸 18.精氨酸 19.天冬氨酸 20.谷氨酸
英文名 Threonine Cysteine Tyrosine Asparagine Glutamine Hlstidine Lysine Argnine Aspartic acid Glutamic acid
胶原蛋白Collagen
胶原蛋白是脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质， 约占体内所有蛋白质的30%，是动物体结缔组织 中非常重要的结构性纤维蛋白质，它分布於人体 的真皮层、硬骨、肌腱、齿质、筋膜、器官被膜、 纤维性软骨等组织中，扮演结合组织的角色，在 软骨与肌腱中含 90%以上，皮肤组织含 50%以 上，主要提，SC与ISC的总氨基酸 组成，完全符合Ⅰ型胶原蛋白的特点。 此外，SC与ISC相比， 8种必需氨基 酸组成，非常接近，变异范围仅为 0.25%；而11种半必需氨基酸和非必 需氨基酸， 则变化稍大0.90% 。显 然，不同性质氨基酸含量的少许差异， 是造成两种蛋白Ｃ、Ｎ稳定同位素相 似但不相同的主要原因。
糖基本知识
糖的生理功能
1. 提供能源 2. 提供碳源 3. 构成细胞的成分 4. 构成某些生物活性物质
糖的概念
糖(carbohydrates)即碳水化合物 Cn（H2O）n 其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。
CHO H C OH HO C H H C OH H C OH
CH2OH 醛糖
骨胶原蛋白两种类型
人类骨骼中的骨胶原具有两种状态。
不可溶性胶原蛋白（Insoluble Collagen，简称 ISC）——明胶化法提取，对于无法提取出ISC的 骨样，古食谱的重建也就无从谈起。
可溶性胶原蛋白（Soluble Collagen，简称 SC）。在骨骼的长期埋藏过程中，ISC可逐渐转 化为SC，在利用明胶化法提取时，SC很容易溶 解在废液里，在处理过程中尝尝予以废弃。
没有甜味。 淀粉——最终水解产物——葡萄糖
直链淀粉——可溶 支链淀粉——不可溶
直链淀粉
支链淀粉
单糖-葡萄糖和果糖的结构
6
HO CH2
H
4
5
H OH
3
OH
H
2
1
OH
OH
6
HO CH2 O
1
CH2OH
5 H OH 2
H 4 3 OH
H OH
OH H
葡萄糖（glucose ）
果糖（fructose）
双糖
蔗糖
麦芽糖
糖苷键
1个葡萄糖1果糖
两个葡萄糖
多糖
多糖是由多个糖分子缩合，失水而成的。 多糖在水溶液中不形成真溶液，只能形成胶体，
小双桥遗址位于河南省郑州市西北约 20Km的 小双桥村及其西南， 地理坐标为34051′ N ， 133033′ E 。 实验样品全部选自该遗址考古发 掘出土的动物骨骼， 共４例个体。经动物考古
学家鉴定， 分别是 1例狗、 1例猪和 2例牛。 动物的年代为商代中期（ 距今约3400年）。
SC与 ISC的 C、N稳定同位素比值相似， 同样可以应用于古食谱研究
蛋白质的空间结构
蛋白质的结构
蛋白质的合成
蛋白质代谢
1.合成蛋白质：外源蛋白质进入人体，在消化道 内消化（各种蛋白质水解酶）后形成游离的氨基 酸，然后才能被吸收，进入血液，供给细胞合成 自身蛋白质。
2.分解代谢： 氨基酸先脱去氨基，形成碳骨架— —α-酮酸可进行氧化，形成CO2和H2O，产生 ATP，也可转化为糖和脂肪。