动物生物化学复习资料
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
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动物生物化学复习要点来源：中国执业兽医师网发布时间：2011-10-13 查看次数：260动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
动物生物化学知识点复习
组分
磷酸
戊糖
碱
嘌呤
基
嘧啶
两类核酸的分子组成
RNA
磷酸
DNA
核糖 U
脱氧核糖
AG
C
T
核苷酸的紫外吸收
碱基中含有共轭双键， 最大吸收峰 260 nm 左右
核酸溶液紫外吸收以摩尔磷的吸光度表示， 摩尔磷即相当摩尔核苷酸。
（P）＝ 30.98 A
WL
ε：摩尔吸光系数 A：吸收值 W：每升溶液磷重量 L ：比色杯内径
由于共振作用，所有核苷酸的碱基都吸收紫外光，核酸在 260 nm 附近有强大光吸收。
第5章 糖类
糖类的本质： 多羟基醛、多羟基酮 多羟基醛或多羟基酮的衍生物
指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个-螺旋或-转角)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
2. 结构域 (domain) 指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
四. 蛋白质的三级结构
（一）三级结构的概念
(一) 四级结构的概念
(１) 有关四级结构的一些概念 亚基(单体)，同多聚，杂多聚
(２) 四级缔合的驱动力 主要有范氏作用力，氢键，离子键和疏水作用力，其中疏水作用力最为重要，二硫键对于稳定四级结构有重要意义。
(３) 亚基相互作用的方式 亚基之间的分布有各种各样的对称关系。
第4章 核酸
核酸的一级结构：一分子核苷酸的3’-位羟基与另一分子核苷酸的5’-位磷酸基通过脱水可形成3’,5’-磷酸二酯键，将两分子核苷酸连接起来。
动物生物化学复习资料
字母代号：①Ala：丙氨酸②Val：缬氨酸③Leu：亮氨酸④Ile：异亮氨酸⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸⑦Met：蛋氨酸⑧Pro：脯氨酸⑨Gly:甘氨酸⑩Ser：丝氨酸⑾Thr：苏氨酸⑿Cys：半光氨酸⒀Tyr：酪氨酸⒁Asu：天冬酰胺⒂Gln：谷胺酰胺⒃His：组氨酸⒄Lys:赖氨酸⒅Arg：精氨酸(19) Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸，①GSH:谷胱甘肽②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸⑥ACP：酰基载体蛋白⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白⑨LDL：低密度脂蛋白⑩HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。
①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA ③mRNA:信使RNA④rRNA:核糖体RNA⑤tRNA:转移RNA⑥Km:米氏常数⑦MVA:甲羟戊酸⑧IPP:异戊烯焦磷酸⑨DPP：二甲丙烯焦磷酸⑩FPP：焦磷酸法尼酯⑾LCAT:胆固醇脂酰基转移酶⑿HL：肝脂肪酶⒀CETP:胆固醇转运蛋白⒁PTP:磷脂转运蛋白⒂IDL：中等密度转运蛋白⒃GPT:谷丙转氨酶⒄IMP：次黄嘌呤核苷酸⒅AMP：腺嘌呤核苷酸（19）CPK:肌酸激酶（20）OMP：乳清酸核苷酸（21）UMP:尿嘧啶核苷酸（22）IF：起始因子（23）EF：延伸因子（24）RF:释放因子生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门科学。
简单蛋白质：水解后只产生氨基酸的蛋白质。
结合蛋白质：水解后除了产生蛋白质还产生非蛋白组分的蛋白质。
蛋白质的化学组成:1. 元素组成:C、H、O、N ，大多含有S，有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn，各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，其中N约占16% 。
2. 蛋白质的基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸，多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链，多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。
氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。
蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。
结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。
2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。
糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。
双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。
多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。
3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。
脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。
酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。
4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。
核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。
DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。
DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。
5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。
酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。
酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。
6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。
生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。
生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。
7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。
代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
动物生物化学复习总结
一、名词解释：1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。
2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。
3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶二、填空题：1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸❖ 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面)习题1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子）2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构）3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。
答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个）6双缩脲用来检测什么（蛋白质）7肽键属不属于一级结构内能（属于）8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面）判断题9肽键能旋转形成β-折叠（错误）10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误）11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确）12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是）13盐析不会引起蛋白质的变性（正确）14Km值代表亲合性的高低（负相关）15磷酸化是激酶催化的（正确）16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶）17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确）18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶）19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间）20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+）21发生线粒体的循环式：三羧酸循环22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次）思考题第二章蛋白质（1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？因为天冬氨酸为酸性氨基酸，故PL=（PK1+PKR）/2=2.76（2）简述血红蛋白变构与功能的关系？血红蛋白每个亚基内有一个血红素辅基，血红素中央的Fe离子是结合部位,Fe离子有6个配位键，4个与血红素吥啉环的四个吡咯的N原子相连，第五个配位键与β链F8的组氨酸咪唑基相连，第6个配位键是与氧结合的部位，不结合氧时由于第5 个配位键的作用使亚铁离子离开卟啉环，当与氧结合时亚铁离子被拉向卟啉环，这一微小的移动引发了整个血红蛋白构象和性质的改变。
动物生物化学复习要点
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
6．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
8．蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
9. 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
10. 变构作用：也称为别构效应，是指在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与其他小分子结合发生了构象变化，继而引起其相邻亚基构象的改变，并且这种变化在分子内部传递，最终引起蛋白质功能的改变，使其活性增强或削弱。
11．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象，盐析不引起蛋白质变性。
12．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
13．蛋白质的各级结构一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
肽键二级结构：是指由多肽链主链的肽键内部或相邻主链的肽键借助氢键形成的有规则的构象。
超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起的有规则的二级结构组合体。
三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
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一．绪论与酶1.名词解释:生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。
酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。
同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。
酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。
活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。
必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。
诱导契合学说——酶活力——酶催化底物化学反应的能力２.酶催化作用的特征(P2)答：1.酶具有很高的催化效率 2.酶具有高度的专一性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。
4.维生素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作用缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 生物素羧化酶的辅酶B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活力及其单位（一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。
（二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
7.酶促反应动力学(P5)答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响2)酶浓度对酶反应速度的影响3)溶液pH对酶反应速度的影响4)温度对酶反应速度的影响5)激活剂对酶反应速度的影响6)抑制剂对酶反应速度的影响不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用8.酶的命名与分类(P8)1）氧化还原酶乳2）转移酶类谷3）水解酶类4）裂合酶类5）异构酶类6）合成酶类7）核酸酶二.糖代谢1.糖的生理功能(10)1）构成组织细胞的成分2）动物体内的重要能源物质3）动物体内的重要功能物质2.糖的来源与去路(11)3.糖酵解反应过程及生理意义：化学反应式(12-13)消耗ATP的反应：①③生成ATP的反应：这是糖酵解中第一个底物水平磷酸化产生ATP的反应⑩第二次底物水平磷酸化产生ATP的反应⑥糖酵解过程中唯一的脱氢反应生理意义1）迅速提供能量，使机体在无氧或缺氧(如动物在做重的体力劳动)情况下能进行生命活动；2）红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能；3）神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，也常由糖酵解提供部分能量。
4.糖有氧氧化反应过程(14-17)(一)糖酵解途径：葡萄糖丙酮酸(二)丙酮酸乙酰CoA(三)三羧酸循环5. TCA循环特点及其生理意义(18,19)柠檬酸循环的特点1）柠檬酸循环的反应位于线粒体间质中2）在有O2条件下运转，是生成ATP的主要途径3）循环一周产生2分子CO24）在每次循环中消耗2分子H2O5）TCA循环中并没有分子氧的直接参与，但该循环必须在有氧条件下才能进行限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-KG脱氢酶复合体；受ATP，NADH浓度的影响．柠檬酸循环的意义1）是葡萄糖生成ATP的主要途径，也是糖、脂肪、蛋白质分解的最终代谢通路；2）是三大物质(糖类、脂类、蛋白质）代谢联系的枢纽；3）可为其他合成代谢提供小分子前体。
6.三羧酸循环反应的全过程7.磷酸戊糖途径的特点及生理意义(21):蚕豆病机理1)特点6-磷酸葡萄糖是直接脱氢和脱羧即可彻底分解;氢受体为NADP+;重要产物是NADPH和磷酸戊糖.2)生理意义生成的5-磷酸核糖供核苷酸的生物合成;生成的还原型辅酶Ⅱ(NADPH)可供还原性的生物合成如脂肪酸、类固醇等;同时可保护生物膜被氧化剂的破坏。
与糖酵解、有氧氧化相联系: 3-磷酸甘油醛是三条途径的交汇点。
8. 葡萄糖完全氧化产生的ATP9.磷酸戊糖途径的特点及生理意义1)特点6-磷酸葡萄糖是直接脱氢和脱羧即可彻底分解;氢受体为NADP+;重要产物是NADPH和磷酸戊糖2)生理意义生成的5-磷酸核糖供核苷酸的生物合成;生成的还原型辅酶Ⅱ(NADPH)可供还原性的生物合成如脂肪酸、类固醇等;同时可保护生物膜被氧化剂的破坏。
与糖酵解、有氧氧化相联系: 3-磷酸甘油醛是三条途径的交汇点。
10.糖异生的意义1)维持血糖浓度恒定:空腹，饥饿；反刍动物2)补充肝糖原3)调节酸碱平衡（乳酸异生为糖,防止乳酸堆积造成酸中毒.）11.名词解释血糖——血液中所含的葡萄糖糖酵解——在无氧的情况下，葡萄糖生成乳酸并产生ATP的过程底物水平磷酸化——底物在脱氢或脱水的过程中引起原子发生重排而生成高能磷酸键，把生成的高能磷酸基转给ADP而生成ATP的过程。
糖有氧氧化——在有氧条件下，葡萄糖被氧化分解成CO2和OH2，并以ATP形式贮备大量能量的过程。
三羧酸循环——（TAC或TCA)：乙酰CoA与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始，葡萄糖异生作用——由非糖物质转变成葡萄糖的过程。
糖原——由G分子聚合而成的含有很多分枝的大分子高聚物,统称为葡聚糖。
三.生物氧化1.生物氧化的特点(26)•1)生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，pH7和常温）。
•2) 物质(底物)的氧化方式是脱氢,脱下的氢经一系列传递体,才能与氧结合生成水;•3) 在氢传给氧的过程中逐步释放的自由能,自由能以ATP形式贮存;•4) 二氧化碳是物质转变为含羧基化合物后脱羧产生。
2.氧化还原酶类：SOD的作用3.生物氧化中水的生成(27-31)1）呼吸链（电子传递链）的组成与机理由下列组分构成：(1)NADH-Q还原酶（复合物Ⅰ）(2) 辅酶Q(3) QH2-细胞色素c还原酶（复合物Ⅲ）(4) 细胞色素c (Cyt c)(5) 细胞色素c氧化酶（复合物Ⅳ）2）呼吸链抑制作用☐部位Ⅰ：NADH-Q还原酶复合体（即FMN→辅酶Q）☐部位Ⅱ：QH2-细胞色素c还原酶复合体（cytb→cytc1)☐部位Ⅲ：细胞色素c氧化酶复合体(cytaa3→O2)3）胞液中的NADH的氧化1) 苹果酸穿梭作用: 肝脏、心脏；氢原子进入NADH呼吸链，合成3分子ATP 。
2) 磷酸甘油穿梭作用: 肌肉，大脑；氢原子进入FADH2呼吸链，合成2分子ATP 。
4.生物氧化中ATP的生成(32-34)1)ATP与高能磷酸化合物2)氧化磷酸化作用3)5. CN-中毒与解毒机制(35)☐中毒机制:Cyt·aa3-Fe3++CN -→Cy-aa3-Fe3+-CN，使Cyaa3失去传递电子能力，动物肺可呼吸，但cell不能呼吸。
☐解毒机制:迅速注射亚硝酸盐,因为亚硝酸盐可与血红蛋白(体内含铁卟啉最多的蛋白质)形成HB(Fe3+),从而与Cy-aa3-Fe3+竟争CN-而解毒。
但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CNˉ。
因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNˉ可被转变为无毒的SCNˉ，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。
6.化学渗透假说的要点(36)•化学渗透假说:该假说由英国生物化学家Peter Mitchell于1961年提出的。
•他认为电子传递的结果将H+ 从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧（膜对H+是不通透的），于是在内膜内外两侧产生了H+的浓度梯度;这样，在膜的内侧与外侧就产生了跨膜质子梯度和电位梯度,即内膜的外侧与内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+返回内膜内侧的一种动力; H+ 通过ATP酶分子上的特殊通道又流回内膜的内侧。
当H+ 返回内膜内侧时，释放出自由能的反应和ATP的合成反应相偶联。
名词解释：生物氧化: 有机物质(糖、脂肪和蛋白质)在生物体内分解，消耗氧气，生成二氧化碳和水，同时产生能量的过程。
有机体对药物和毒物的氧化分解过程也叫生物氧化,又称为呼吸作用。
高能化合物: 含有高能键的化合物。
ATP是生物细胞中最重要的高能化合物。
根据生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型。
1)磷氧键型（—O~P):1,3-二磷酸甘油酸磷酸,磷酸烯醇式丙酮酸,焦磷酸,ATP 2) 氮磷键型磷酸肌酸3)硫酯键型, 酰基辅酶A.;呼吸链; 呼吸链——指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统。
在生物氧化过程中，底物脱下的氢原子被酶激活脱落后，经一系列的载体(递氢体、递电子体)，传递给氧而生成水，并释放能量。
在此过程消耗了氧，因此称为呼吸链。
呼吸链起传递电子的作用，又称电子传递链。
氧化磷酸化作用:氢原子（H ）和电子（e ）沿呼吸链传递给氧的过程中逐步释放出自由能，使ADP + Pi →ATP 的过程。
氧化磷酸化是ATP 生成的主要方式呼吸链的抑制剂:对呼吸链产生抑制作用的物质。
解偶联作用: 电子传递和磷酸化紧密的偶联受到破坏而不能生成ATP 的过程。
解偶联剂: 某些能阻碍ATP 的生成而对电子传递没有抑制作用的物质。
四. 脂类代谢1.脂类的分类(39,40)按化学组成分 按生物学功能分2.脂类的生理功能(41)1)供能和贮能： fat: 38 KJ/g ; G: 17 KJ/g; 体内的主要贮能形式；1)构成组织细胞的成分：如质膜等, 脂肪组织等;3)为机体提供物理保护： 保温, 固定内脏, 缓冲外力等。
4)转变为多种活性物质： 如 性激素, 胆汁酸, 肾上腺皮质激素等。
5)提供必需脂肪酸： 机体缺乏Δ9以上的脱饱和酶.3.脂肪酸的分解代谢(42-48)1)脂肪酸的活化:脂酰CoA 的形成亚细胞部位：胞液(cytosol)2)脂酰CoA 转运进入线粒体:载体是肉碱3）脂酰CoA β-氧化过程: 亚细胞部位：线粒体基质过程：脱氢、加水、再脱氢、硫解四步脂类 脂肪:甘油三酯 类脂 胆固醇 胆固醇酯 磷脂 糖脂 脂肪酸 脂类脂肪:甘油三酯类脂 胆固醇胆固醇酯磷脂糖脂脂肪酸生成一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA及一分子乙酰CoA4.脂肪酸β-氧化过程中的能量转变(49,50)(n)碳链脂肪酸β-氧化作用次数= n/2 –11 次β-氧化的产物: 1 分子乙酰CoA1 分子NADH+H+1 分子FADH2(n–2)碳脂酰CoA5.酮体的生成(肝脏）与利用(肝外组织)6.脂类在体内运转的形式(51)运转的两种形式:可溶性复合体: 游离脂肪酸（FFA）与血浆清蛋白结合形成血浆脂蛋白形式: 除FFA外的其它脂类与载脂蛋白结合形成7.血浆脂蛋白的分类、合成与功能(52)分类：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）。