氨基酸多肽
氨基酸和多肽在生活中的应用
氨基酸和多肽在生活中的应用一·食品氨基酸：氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类，豆类及豆制品。
氨基酸可以用作食品添加剂来提高食物的营养价值;如红牛饮料中含有赖氨酸添加剂；可用于调味，谷氨酸具有鲜味，其钠盐就是味精。
多肽：在普通的面包制作基础上添加一定数量的功能肽，可提高其营养价值并有防止面包老化（功能肽具有保湿性）；可作为乳蛋白的替代品，制成特殊的婴幼儿食品，能有效地减轻或消除儿童对乳蛋白的过敏反应，来促进宝宝的生长发育；还可作为调味剂，如阿巴斯甜，是一种低热量的食用调味剂。
二·保健品氨基酸：如脑白金，瑞年氨基酸等中老年保健品，其中一些氨基酸，如精氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等具有缓解压力，避免沮丧及焦虑等状态的作用，有提高精力的作用。
多肽：白蛋白多肽（AP）从卵清蛋白中分离提取的一组低聚肽。
它具有调整人体免疫功能、提高血清蛋白含量、改善微循环，进而增强体质、提高防病能力的作用；大豆多肽是从大豆蛋白中分离出来的活性多肽，它具有降低胆固醇在体内重吸收，减少甘油三酯在体内合成，促进脂肪代谢等功能；由于食用多肽具有易被吸收利用的特点，所以，当体内因消耗过多的营养物质，致使体内出现内环境失调，各系统功能处于低效状态，感到疲劳，服用多肽就能迅速地使体内所缺乏的活性物质和营养得到补充，从而达到消除疲劳的目的。
三·药品氨基酸：精氨酸注射液可用于肝昏迷的急救药，可由明胶水解并精制而成；甘氨酸与重氮化合物作用制成的一系列抗癌药物对胃癌等有显著功效；谷氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。
多肽：多肽吸收快速，所以人们把多肽原料中间体作为药品和食品配方的原因，其目的是要加强药效，增强吸收率，可将平常人所食的营养物质，特别是钙等对人体有益的微量元素，吸附、粘贴、装载在本体上；多肽被人体吸收后，可在人体中起信使作用，它作为神经递质传递信息，指挥神经，发挥自身作用，维护人体神经的团队精神和整体效应。
氨基酸多肽的功能主治
氨基酸多肽的功能主治1. 增强免疫力氨基酸多肽具有增强免疫力的功能。
多种氨基酸多肽能够调节机体内免疫细胞的活性，增强免疫功能，提高抵抗力。
以下是氨基酸多肽增强免疫力的主要功能：•提高抗体产生：氨基酸多肽能够促进B细胞分化为浆细胞，增加抗体的产生，提高机体抗感染能力。
•激活免疫细胞：氨基酸多肽能够激活巨噬细胞、T细胞等免疫细胞，增强其吞噬和杀伤功能，提高机体的免疫防御能力。
•调节免疫平衡：氨基酸多肽能够调节机体免疫系统的平衡，增强免疫应答，降低炎症反应，提高免疫功能。
2. 促进伤口愈合氨基酸多肽具有促进伤口愈合的功能。
多种氨基酸多肽能够促进机体内胶原蛋白的合成和修复，加速伤口愈合过程。
以下是氨基酸多肽促进伤口愈合的主要功能：•促进细胞增殖：氨基酸多肽能够促进伤口周围的细胞增殖，加速伤口上皮化和组织修复。
•改善微循环：氨基酸多肽能够改善伤口周围的血液微循环，提高氧气和营养物质的供应，加速伤口愈合。
•抗炎作用：氨基酸多肽能够减轻伤口周围的炎症反应，降低局部肿胀和红肿现象，有利于伤口的修复。
3. 促进肌肉恢复与生长氨基酸多肽对运动员、健身爱好者等具有促进肌肉恢复与生长的功能。
多种氨基酸多肽能够提高肌肉蛋白质的合成，促进肌肉的恢复与生长。
以下是氨基酸多肽促进肌肉恢复与生长的主要功能：•促进氮平衡：氨基酸多肽中的氨基酸是构成蛋白质的基本成分，摄入适量的氨基酸多肽能够提高氮平衡，促进肌肉蛋白质的合成。
•减少肌肉损伤：氨基酸多肽能够减少运动过程中产生的自由基和氧化应激，减少肌肉细胞的损伤，促进肌肉的恢复。
•增强肌肉力量：氨基酸多肽能够提高肌肉的能量储备和抗疲劳能力，增强肌肉的力量和爆发力。
4. 降低血糖和血脂氨基酸多肽具有降低血糖和血脂的功能。
多种氨基酸多肽能够促进胰岛素的分泌和利用，调节血糖和血脂的代谢。
以下是氨基酸多肽降低血糖和血脂的主要功能：•促进胰岛素分泌：氨基酸多肽能够促进胰岛细胞释放胰岛素，提高胰岛素的生物活性，降低血糖水平。
蛋白质的构件-氨基酸及多肽
氮、碳的运输
氨基酸可作为氮、碳的运输工具，将 氮、碳从细胞质运至线粒体、叶绿体 等细胞器。
多肽在生物体内的功能
激素和生长因子
多肽可以作为激素和生长因子的 活性分子，调节机体的生长发育
、代谢和免疫等生理过程。
细胞间通讯
多肽可以作为神经递质、激素 等细胞间通讯的分子，影响细 胞间的信息交流。
酶抑制剂和激活剂
多肽可以作为酶抑制剂或激活 剂，调节酶的活性，进而影响 代谢过程。
抗病原体和肿瘤
多肽可以作为免疫调节剂，具 有抗病原体和肿瘤的作用。
氨基酸与多肽相互影响在生物体内的功能
合成与分解
蛋白质的构件-氨基 酸及多肽
目 录
• 氨基酸 • 多肽 • 氨基酸与多肽的关系 • 氨基酸与多肽在生物体内的作用
01
CATALOGUE
氨基酸
氨基酸的种类
二十种氨基酸
在生物体内，存在二十种不同种 类的氨基酸，它们是蛋白质的基
本组成单位。
非标准氨基酸
除了二十种标准氨基酸外，还有一 些非标准氨基酸在某些生物体中存 在，如鸟氨酸、同型半胱氨酸等。
不同种类的氨基酸在多肽中的排列顺序和空间构象，决定了多肽的生物活性和功能 。
氨基酸与多肽的功能关系
氨基酸是构成人体组织和器官的 基本物质，参与生命活动的调节
和代谢。
多肽具有多种生物活性，可以作 为信号分子、生长因子、激素等 ，参与细胞生长、分化、代谢等
过程。
某些多肽具有抑制或促进酶活性 、调节免疫反应、抗肿瘤等作用 ，在医药、保健品等领域具有广
THANKS
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
有机化学氨基酸、多肽、蛋白质
6 种异构体 24种异构体
许多种氨基酸按照不同的排列顺序, 构成了自 然界中种类繁多的多肽和蛋白质。
命名多肽时以C-末端的氨基酸残基为母体, 由 N-端叫起, 依次称为某氨酰（基）某氨酸。
O
O
O
H2N CHC NH CH2C NH CHC OH
N-端
CH3
CH2
C-端
丙氨酸残基 甘氨酸残基 苯丙氨酸残基
利用蛋白质分子胶体颗粒大不能透过半透膜 的性质可将蛋白质分离提纯，这种方法称为透析 法(dialysis)。
（三）蛋白质的沉淀和变性
调节蛋白质溶液的pH值至等电点, 再加入适当的脱水剂除去蛋白质分子表 面的水化膜, 可使蛋白质分子聚集而从溶液中沉淀析出。
根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出
CO2气体的体积，可对 α-氨基酸 进行定量分析。 也常用于层析实验中氨基酸的显色。
第二节 肽肽ຫໍສະໝຸດ 氨基酸残基之间彼此通过酰胺键 (肽键)连 接而成的一类化合物。其通式为：
RO
R’ O
H2N C－C－OH + H N C－C－OH
H
HH
A氨m基ino酸acid
第十四章 氨基酸、蛋白质
第一节 氨基酸
一、氨基酸的分类、命名和构型
氨基酸的结构特点
①都是α-氨基酸（脯氨酸是
α–亚氨基酸）； H N
COOH H
R CH COO- 内盐
NH3+
偶极离子
②除甘氨酸外，都是L-氨基酸（左旋）；
③各氨基酸侧链R基团不同，氨基酸结构和性质有差异
1、分类
据化学结构：
任何一种蛋白质分子在天然状态下均具有独特 而稳定的构象，这是蛋白质分子在结构上最显著的 特点。为了表示蛋白质分子不同层次的结构，常将 蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一 级结构又称为初级结构或基本结构，二级结构以上 属于构象范畴，称为高级结构。
氨基酸和多肽的关系
氨基酸和多肽的关系氨基酸和多肽是生物体内重要的有机分子，它们之间有着密切的关系。
首先，让我们来了解一下氨基酸的基本结构和功能。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，由氨基基团、羧基、氢原子和一个侧链组成。
氨基酸是生命体的必需物质，通过蛋白质的合成和降解参与了生物体内的各种生化过程。
氨基酸的侧链决定了其特定的性质，使得不同氨基酸在生物体内扮演不同的角色，如赖氨酸、苯丙氨酸等。
多肽是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的生物分子。
当氨基酸通过脱水缩合反应形成肽键时，就形成了多肽。
多肽的长度可以从几个氨基酸残基到几十个甚至上百个氨基酸残基不等。
多肽在生物体内具有多种功能，如携带信号、参与免疫反应、调节生长发育等。
氨基酸和多肽之间的关系主要体现在以下几个方面：氨基酸是构成多肽的基本单元。
多肽是由氨基酸通过肽键连接而成，因此氨基酸是构成多肽的必需物质。
没有氨基酸，就无法形成多肽。
而多肽的结构和性质又取决于构成它的氨基酸种类和顺序。
氨基酸的序列决定了多肽的结构和功能。
在多肽分子中，氨基酸残基的排列顺序是非常重要的。
不同的氨基酸序列可以形成不同的结构，从而决定了多肽的功能。
例如，胰岛素是一种由氨基酸残基组成的多肽激素，其特定的氨基酸序列决定了其在调节血糖水平中的作用。
氨基酸和多肽在生物体内具有重要的生理功能。
氨基酸通过构成蛋白质参与了生物体内的各种生化过程，而多肽则在细胞信号传导、免疫调节、激素作用等方面发挥着重要的作用。
例如，多肽激素如生长激素、胰岛素等对生长发育和代谢有着重要的调节作用。
氨基酸和多肽之间存在着密切的关系。
氨基酸是构成多肽的基本单元，多肽的结构和功能取决于氨基酸的序列。
氨基酸和多肽在生物体内发挥着重要的生理功能，参与了各种生化过程和生命活动。
深入研究氨基酸和多肽之间的关系，有助于我们更好地理解生物体内的生化过程和调节机制，为疾病的治疗和预防提供理论依据。
希望本文能够帮助读者更好地理解氨基酸和多肽在生物体内的重要作用。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
氨基酸与多肽
第一节氨基酸与多肽一、氨基酸的结构与分类1.氨基酸是蛋白质的基本单位2.构成人体蛋白质的氨基酸是L-α-氨基酸3.L-α-氨基酸含有不对称碳原子，甘氨酸除外记忆小窍门：甘氨酸，即甜味氨基酸4.氨基酸的分类（1）酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸（2）碱性氨基酸：赖、精和组氨酸（3）极性中性氨基酸：丝、苏、谷氨酰胺、天冬酰胺、半胱氨酸（4）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、脯氨酸（5）芳香族氨基酸：苯丙、色、酪二、肽键与肽链肽键：氨基酸的氨基和羧基形成的酰胺键（1）氨基和羧基形成（2）一定程度的双键性质（3）维系蛋白质一级结构的主要力量第二节蛋白质的结构一、一级结构1.一级结构是氨基酸的排列顺序2.肽键是维系一级结构的主要力量。
除此以外，还有二硫键（两个半胱氨酸之间形成二硫键）。
3.蛋白酶水解是使蛋白质的肽键被水解，变成氨基酸残基。
二、二级结构1.二级结构是多肽链主链的空间结构，不涉及侧链2.氢键是维系二级结构的主要力量。
3.代表性结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角4.α-螺旋：右手螺旋、3.6个氨基酸一圈、螺距是0.54nm三、三级结构1.三级结构是多肽链所有原子的空间排布2.疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力量是维系三级结构的主要力量。
四、四级结构1.具有四级结构的蛋白质是有两条或者以上的肽链构成2.每一条肽链都有自己的一、二、三级结构，这条肽链叫做亚基。
3.亚基可以相同，也可以不同4.亚基的立体排布和相互关系叫做四级结构5.由亚基构成的蛋白叫做寡聚蛋白6.独立的亚基没有生物学活性第三节蛋白质的结构和功能的关系一、一级结构与功能的关系1.一级结构是空间构象的基础2.一级结构是功能的基础3.一级结构并不是决定空间构象的唯一因素4.蛋白质的一级结构与分子病镰刀红细胞贫血：一个氨基酸（谷→缬）的差异二、高级结构与功能的关系2.血红蛋白的空间构象变化与结合氧O2与Hb结合后引起Hb构象变化，进而引起蛋白质分子功能改变的现象，称为别构效应。
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5 .50.56 6
5.80
5.74 5 6. 4. 38 0
H
2
N
—
C
—
C
H
NH
2-C
＋
H3 -
C
O
O
－
5.41
H O - O C H 2-CNHH-C3＋O O － 5 .6 6
H 2N — C -C H 2CNHH2C3＋H -C O O － 5 .6 5
8 Cysteine (半 胱 氨 酸 )
14 A sparagine (天 冬 酰 胺 ) 天 酰 A sn
N
11 Tyrosine (酪 氨 酸 )
酪
Tyr Y
15 G lutam ine (谷 氨 酰 胺 ) 谷 酰 G ln
Q
C
HO-
CH 2— SH H 3S-C
C N H
HH2CC—CC3HH＋HH2+C2--C22OC--NNCCHNOHHHHH—H－-C33C＋--＋3OCCC＋OOOOOOOOO－－－－－
6.02
C H 3 N H 3＋
C H 3C H 2C H — CH -C O O － 5.98 C H 3 N H 3＋
CH 2— CH — CO O －
5.68
OH NH ＋
C H 3 N H 3＋
4 L eu cin e*续(亮上氨 表酸 ) 存在亮 于蛋L白eu质中L 的20种C H常3C H见C H氨2C H基-C酸O O － 6.02
丝半 胱 SCeyrs
CS
9 M ethionine* (蛋 氨 酸 )
蛋
M et M
CCHH
SH
22——
C HO 3HS -C
CC HH —— CCOO HNNH2HC33H＋＋ 2-C
OO
H
－－
-C
O
O
－
55.0.658
N a m e 7 T h reo n in e* (苏 氨 酸 ) 中 文苏
9
9
M
M
eth
eth
ion
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ii续nnee**上((蛋蛋 表氨氨 酸酸
)
)
1100 PPhhNeennayymllaallaaenniinnee**((苯苯 丙丙
氨氨存酸酸中简在))文称半蛋蛋苯苯胱于丙丙 蛋AMPMPbChh白beeyeettrs e质v ia中MFMFtCio的n s 2CC0SCSHH种SHHH33tSS2r-常-—CCuHNCHNc见HH2H2CCtCCu3—H3HH＋H＋氨r22C22---e-CCNNOCCNN基HHHHHOHHH——33-－-33＋＋CC＋＋酸CCOOOOOOOO－－－－
181CTyysrteoisnine e(半(酪胱氨氨酸酸) )
半酪胱 CT yyrs
CY
91 2MTe trhyipotnoipnhea* n(e蛋* (氨色酸氨)酸 ) 蛋色
MTerty MW
1103 PPhreonliynlea l(a脯n i氨n e酸* (苯) 丙 氨 酸 ) 脯苯 丙 PPhreo FP
p
5.05
55..7744
I55..4488
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半酪 胱 TCyyrs
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9
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M
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酸)
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10 Phenylalanine*(苯 丙 氨 酸 ) 苯 丙 Phe
1 0 P h e n y la la n in e * (苯 丙 氨 酸简 )称苯 丙
A PbThbherr e v iaFtTio n s
S tr u c tu r e p I C H 3-C H — C HN-CHO3＋O －
55..77 4
O
H
C
HN2H- CN3 ＋HH
—
＋ 3
C
O
O
－
5.48
C
22N-
H -CO
CH H3 ＋- C
O
O
－
O
－－
5.754.8 0
C H 2-C HNN —HH 33C＋＋O O － 5 .4 8
++N H 3＋CC OO OO －－
66..3300
HO-
C H 2-C H -C O O － 5.66
14
1142
A spara
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gpgiihnnaeen((e天天* (
5 IsoNleau cmin ee* (异 亮 氨 酸 )
中文
简异称亮
C H 3 N H 3＋
A Iblbe r e v iaItio n s C HS3tCrHu2Cc tHu—rCeH -C O O －
p5 .I9 8
yr sinteein(丝e (氨半 酸胱 )氨 酸 )
亮
Leu L
5 Isoleucine* (异 亮 氨 酸 ) 异 亮 I le
I
6 Serine (丝 氨 酸 )
丝
Ser S
CH 2— CO O－
5.97
N H 3＋
CH 3— CH — CO O－
6.00
N H 3＋
CH 3CH — CH -CO O －
5.96
C H 3 N H 3＋
CH 3CH CH 2CH -CO O －
1、 系统命名 以羧酸作为母体，把氨基
氨基酸命名
作为取代基。
2、 俗名
ßα
如
CH3-CH2-CH-CH-COOH
CH3NH2
β-甲基-α-氨基戊酸
天然产氨基酸更普遍使用习惯命名或俗名。生物体内 作为合成蛋白质的原料的20种氨基酸, 象元素符号一样, 都有国际通用的符号,中文用简称表示。
T a b le T表h e 2 存0 c在o m于m o蛋n 白 -a质m i中n o的a c2id0s种fo常u n见d in氨p基ro t酸ein s
冬
色冬
酰
氨酰
胺
酸胺
)
))
天酰
天色 酰
A sn
TArsyn
N
WN
111553
GGP
lrluuottlaainmme
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氨((谷谷酸氨氨)
酰
酰
胺
胺
)
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谷谷脯
酰
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PGGr lolnn
F
1133 PPrroolliinnee ((脯脯 氨氨 酸酸 ))
11 Tyrosine (酪 氨 酸 )
脯脯
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酪
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CHHO2-— C H —C HC O2-CO H－ -C O O －－ 5 .055.6 6
SH N H 3＋ N H 3＋
C
H
3
S
-
C
H
2
C
CH H2 -
* Essential am ino acid
N am e
中文 简称
A bbreviations
Structure
pI
1 G lycine (甘 氨 酸 )
甘
G ly G
2 Alanine (丙 氨 酸 )
丙
Ala A
3 Valine * (缬 氨 酸 )
缬
Val V
4 Leucine* (亮 氨 酸 )