生物化学技术原讲义理总复习

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生物化学复习资料

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生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。

它是生物学和化学两门学科的交叉领域,通过对生物体内的化学物质进行分析和研究,揭示生命现象的基本原理和机制。

以下是关于生物化学的复习资料,希望能够帮助同学们温故知新。

一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质:蛋白质是生物体内最重要的物质之一,由氨基酸组成,具有结构和功能多样性。

了解蛋白质的结构层次(一级结构、二级结构、三级结构和四级结构)、功能和分类是生物化学的基础。

例如,酶是一类重要的蛋白质,它可以催化生物体内的化学反应。

2. 核酸:核酸是构成生物体遗传信息的基本单位,包括DNA和RNA。

DNA是遗传信息的存储介质,RNA参与蛋白质的合成。

了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。

3. 多糖:多糖是一类碳水化合物,由单糖分子通过糖苷键结合而成。

多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。

了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。

二、代谢与能量1. 代谢途径:代谢是生物体内的化学反应过程,包括物质的合成、降解和转化。

了解代谢途径(如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等)和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。

2. 能量产生与转化:生物体内的能量主要来自ATP(三磷酸腺苷)的合成和分解。

了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。

三、酶的性质与调节1. 酶的性质:酶是生物体内催化化学反应的蛋白质,具有高度的专一性和催化效率。

了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。

2. 酶的调节:生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节,如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。

了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。

四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体:细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分,包括离子通道和酶联受体等。

生物化学复习参考资料汇总讲解

生物化学复习参考资料汇总讲解

第一章蛋白质第一节蛋白质概论1、①蛋白质的概念:蛋白质是由20种左右L-α氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的复杂高分子含氮化合物。

特点:构造复杂、功能多样、分子量大、平均含氮量为16%、具有胶体性质和两性性质②蛋白质的分类:•按分子外形的不对称程度分两类:球状蛋白——如血红蛋白、酶等纤维状蛋白——如角蛋白、血纤维蛋白原等•按组成分成两类:简单蛋白质——分子中只有氨基酸结合蛋白质——简单蛋白质+辅基构成主要有色蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白• 按溶解度分清蛋白(白蛋白)如血清清蛋白、球蛋白(拟球蛋白和优球蛋白)、组蛋白、精蛋白、醇溶蛋白、硬蛋白、谷蛋白•按营养价值不同分两类:完全蛋白质不完全蛋白质•按蛋白质的功能分两类:活性蛋白质和非活性蛋白质③蛋白质的生物学功能• 催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶•调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素•结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、a-角蛋白、丝纤蛋白等•运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白•免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素•收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌球蛋白•营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白•生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白和感觉蛋白(味蛋白)•毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等•控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表皮生长因子、DNA蛋白等(蛋白质是生命现象的体现者)第二节氨基酸的结构分类及性质一.氨基酸的结构特点1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸(1)都是α-氨基酸;(2)具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基,为两性电解质;(3)除甘氨酸(R基是H原子)外,都是L-型氨基酸,具有旋光性;二.氨基酸的种类及其结构(1)常见氨基酸(编码氨基酸)甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F)酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S)苏氨酸Thr(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K) 组氨酸His(H)天冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E)天冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P)(2)稀有氨基酸:羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)根据R基团的结构或性质特点,巧记20种氨基酸的口诀:•甘、丙、缬、亮、异、脂链,(脂肪链R基团的5种)•丝、苏、半、蛋、羟硫添。

生物化学复习纲要

生物化学复习纲要

生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展(如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等)第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应(主要是α-氨基参加的反应及与茚三酮反应)四、氨基酸混合物的分析分离(主要是纸层析和离子交换层析的原理)五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。

包括肽平面的概念以及α-螺旋结构的要点、结构域的概念。

六、蛋白质一级结构序列分析(主要是N-端、C-端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点)七、蛋白质性质(胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应)第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成(全酶的作用特点)三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算,米氏常数(Km)的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节(别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质)第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力(主要是双螺旋结构)三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别(主要是两端)五、核酸的性质(主要是紫外吸收、变性、复性有关内容)六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化(△G o’)的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β-氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成(原料、还原力)四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式(主要是尿素循环途径)四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源(哪5种氨基酸可提供一碳单位)第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点(大肠杆菌DNA聚合酶I、III)六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式(主要是切除修复)八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工(主要是tRNA和mRNA)十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点(包括移码突变、密码子简并性等概念)二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰-tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程(原核生物)五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念,熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业:一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β-氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674:是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术,包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。

生物化学总复习.doc

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生物化学总温习题型一、判断题, 10 分二、选择题, 10 分三、英文缩写符号中文含义,四、填空题 , 35-43 分五、名词解释, 6 个,18 分六、叙述题, 3-4 题,23-30 分 5 分各种题型温习一、判断题第一章 核酸化学1.tRNA 的二级结构是倒 L 型。

(((((2.DNA 分子中的 G 和 C 的含量愈高,其熔点( Tm )值愈大。

3.Tm 值高的 DNA ,其(A +T )百分含量也高。

4.如果 DNA 一条链的碱基顺序是 CTGGAC ,则互补链的碱基序列为 GACCTG 。

5.在 tRNA 分子中,除四种基本碱基( A ,G ,C ,U )外,还含有稀有碱基。

6.一种生物所有体细胞的 DNA ,其碱基组成均是相同的,这个碱基组成可作为该类生物种的特 征。

((((((7.真核 mRNA 分子 5‘末端有一个 Poly A 结构。

8.真核 mRNA 分子 3'末端有一个 Poly A 结构。

9.DNA 是遗传物质,而 RNA 则不是。

10.DNA 双螺旋结构中,由氢键连接的碱基对形成一种近似平面的结构。

11.RNA 的分子组成中, 通常 A 不等于 U ,G 不等于 C 。

第二章 蛋白质化学 1.三肽 Ala-Asp-Gly 也可以写作 H N-Ala-Asp-Gly-COOH 。

((2 2.三肽 Ala-Asp-Gly 也可以写作 HOOC-Ala-Asp-Gly-NH 2。

3.常见的蛋白质氨基酸除了甘氨酸是非手性分子之外,其余 是 D-型的。

19 种均为手性分子,且相对构型都(4.常见的蛋白质氨基酸都是 α-伯胺基酸。

5.变性导致蛋白质分子无法形成效用构象。

(((+6.一氨基一羧基氨基酸的 pI 为中性,因为 -COOH 和-NH 的解离度相等。

37.构型的改变必须有旧的共价健的毁坏和新的共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。

(8.生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。

基础生物化学总复习要点

基础生物化学总复习要点

酸碱反应与缓冲溶液
总结词
理解酸碱反应的本质及其在 生物化学中的应用。
详细描述
酸碱反应是化学反应中的一 种重要类型,涉及到质子的 转移。了解酸碱指示剂、 pH值以及缓冲溶液的作用 和应用,对于理解生物体内 的酸碱平衡和调节机制至关 重要。
总结词
掌握酸碱反应的知识对于研 究和应用生物化学领域具有 重要意义。
详细描述
了解分子中的电子分布和键的类型,可以推断分 子的稳定性、反应活性等性质。这有助于预测新 物质的可能性质和行为,为进一步研究和应用提 供基础。
化学键与分子间作用力
01 总结词
理解化学键和分子间作用力的 本质及其对物质性质的影响。
02
详细描述
化学键是原子间结合的方式, 决定了物质的化学性质。分子 间作用力则影响物质的物理性 质,如熔点、沸点、溶解度等 。不同类型的化学键和分子间 作用力决定了物质的多样性和 复杂性。
色谱法
总结词
利用不同物质在固定相和流动相之间的分配差异进行分离的方法。
详细描述
色谱法是一种高效的分离技术,通过利用不同物质在固定相和流动相之间的分配差异,实现混合物中 各组分的分离。常见的色谱法有薄层色谱、气相色谱和液相色谱等。
电泳法
总结词
利用电场作用对带电粒子进行分离的方 法。
VS
详细描述
电泳法是一种常用的实验技术,通过在电 场作用下,不同带电粒子移动速度的差异 实现分离。电泳法常用于蛋白质、核酸等 生物大分子的分离和鉴定。
化学反应是原子或分子重新组 合的过程,伴随着能量的吸收 或释放。了解反应的焓变、熵 变以及温度、压力等对反应的 影响,有助于理解反应的方向 和程度。
掌握化学反应与能量转化的规 律对于设计和控制化学反应至 关重要。

生物化学超详细复习资料图文版

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一。

核酸的结构和功能脱氧核糖核酸(deoxyribonucleicacid,DNA):遗传信息的贮存和携带者,生物的主要遗传物质。

在真核细胞中,DNA主要集中在细胞核内,线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。

原核细胞没有明显的细胞核结构,DNA 存在于称为类核的结构区。

核糖核酸(ribonucleicacid,RNA):主要参与遗传信息的传递和表达过程,细胞内的RNA主要存在于细胞质中,少量存在于细胞核中。

DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式(3′-5′磷酸二酯键)和排列顺序叫做DNA的一级结构,简称为DNA旋相互盘绕而形成。

?—C配对(碱基配对原则,?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别:?信使RNA(messengerRNA,mRNA):在蛋白质合成中起模板作用;?核糖体RNA(ribosoalRNA,rRNA):与蛋白质结合构成核糖体(ribosome),核糖体是蛋白质合成的场所;?转移RNA(transforRNA,tRNA):在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。

rRNA的分子结构特征:?单链,螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征:先导区+翻译区(多顺反子)+末端序列真核生物mRNA特征:5′-“帽子”(m7G-5′ppp5′-Nmp)+单顺反子+“尾巴”(PolyA)-3′核酸的变性、复性和杂交变性:在物理、化学因素影响下,DNA碱基对间的氢键断裂,双螺旋解开,这是一个是跃变过程,伴有A260增加(增色效应),DNA的功能丧失。

复性:在一定条件下,变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构,伴有A260减小(减色效应),DNA的功能恢复。

不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域,在复性时可形成局部双螺旋区,称核酸分子杂交Tm:熔解温度DNA的熔6、计算(1)分子量为3?105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。

《生物化学》知识点总结

《生物化学》知识点总结

生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学:生物化学指利用化学的原理和方法,从份子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学。

其研究内容包括①生物体的化学组成,生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达。

生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段?生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段 (20 世纪之前):是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶):是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后):这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。

(2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素?组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素,是组成生命体的最基本元素。

第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg,加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。

第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH 时,是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极挪移,此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH 时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端:N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端, C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转(8)结构域:多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。

生物化学总复习

生物化学总复习

生物化学总复习题型一、判断题,10分二、选择题,10分三、英文缩写符号中文含义,5分四、填空题,35-43分五、名词解释,6个,18分六、叙述题,3-4题,23-30分各种题型复习一、判断题第一章核酸化学1.tRNA的二级结构是倒L型。

(×)2.DNA分子中的G和C的含量愈高,其熔点(Tm)值愈大。

(√)3.Tm值高的DNA,其(A+T)百分含量也高。

(×)4.如果DNA一条链的碱基顺序是CTGGAC,则互补链的碱基序列为GACCTG。

(×)5.在tRNA分子中,除四种基本碱基(A,G,C,U)外,还含有稀有碱基。

(√)6.一种生物所有体细胞的DNA,其碱基组成均是相同的,这个碱基组成可作为该类生物种的特征。

(√)7.真核mRNA分子5’末端有一个Poly A结构。

(×)8.真核mRNA分子3'末端有一个Poly A结构。

(√)9.DNA是遗传物质,而RNA则不是。

(×)10.DNA双螺旋结构中,由氢键连接的碱基对形成一种近似平面的结构。

(√)11.RNA的分子组成中,通常A不等于U,G不等于C。

(√)第二章蛋白质化学1.三肽Ala-Asp-Gly也可以写作H2N-Ala-Asp-Gly-COOH。

(√)2.三肽Ala-Asp-Gly也可以写作HOOC-Ala-Asp-Gly-NH2。

(×)3.常见的蛋白质氨基酸除了甘氨酸是非手性分子之外,其余19种均为手性分子,且相对构型都是D-型的。

(×)4.常见的蛋白质氨基酸都是α-伯胺基酸。

(×)5.变性导致蛋白质分子无法形成功能构象。

(√)6.一氨基一羧基氨基酸的pI为中性,因为-COOH和-NH3+的解离度相等。

(×)7.构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。

(√)8.生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。

(×)9.所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。

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