氨基酸缩写简写及密码子及其氨基酸应用
26种氨基酸缩写

26种氨基酸缩写
【原创实用版】
目录
1.26 种氨基酸的缩写概述
2.26 种氨基酸的分类和结构特点
3.26 种氨基酸缩写的记忆方法
4.26 种氨基酸缩写在生物学研究中的应用
正文
【26 种氨基酸的缩写概述】
氨基酸是构成蛋白质的基本单元,其种类繁多,达 26 种。
这些氨基酸的缩写对于生物学研究者和学生来说,掌握起来具有一定的难度。
本文将对 26 种氨基酸的缩写进行概述,并介绍一些记忆方法,以帮助大家更好地掌握。
【26 种氨基酸的分类和结构特点】
26 种氨基酸可分为三类:非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸和极性酸性氨基酸。
这些氨基酸的结构特点各异,具体可以参考生物学教材或相关资料。
【26 种氨基酸缩写的记忆方法】
对于 26 种氨基酸的缩写,可以采用以下几种方法进行记忆:
1.联想记忆法:将每个氨基酸的缩写与它的结构特点、功能等相关信息进行联想,形成有趣的故事或图像,便于记忆。
2.口诀记忆法:将 26 种氨基酸的缩写编成一首诗或口诀,通过反复诵读,达到记忆的效果。
3.分组记忆法:将 26 种氨基酸分为若干组,每组进行归纳总结,再
进行记忆。
【26 种氨基酸缩写在生物学研究中的应用】
掌握 26 种氨基酸的缩写对于生物学研究具有重要意义。
在蛋白质结构分析、生物信息学等领域,对氨基酸缩写的熟悉程度直接影响到研究结果的准确性。
此外,对氨基酸缩写的掌握也有助于更好地理解生物学知识,为日后的科研工作打下坚实基础。
总之,26 种氨基酸的缩写是生物学研究中不可或缺的基础知识。
20种氨基酸的英文、缩写以及功能【完整版本】

加粗为8种人体必需氨基酸常见氨基酸的作用:一。
甘氨酸(GLY)1、降低血液中的胆固醇浓度,防治高血压2、降低血液中的血糖值,防治糖尿病3、能防治血凝、血栓4、提高肌肉活力,防止胃酸过多5、甜味为砂糖的0。
8倍,对人体有补益等营养作用二. 亮氨酸(LEU)1、降低血液中的血糖值,对治疗头晕有作用2、促进皮肤、伤口及骨头有愈合作用3、如果缺乏时,会停止生长,体重减轻三. 蛋(甲硫)氨酸(MET)1、参与胆碱的合成,具有去脂的功能,防治动脉硬化高血脂症2、有提高肌肉活力的功能3、促进皮肤蛋白质和胰岛素的合??四。
酪氨酸(TYR)1、造肾上腺激素、甲状腺激素和黑色素的必需氨基酸2、可防治老年痴呆症3、促进新陈代谢,增进食欲4、对治疗胃溃疡等慢性疾病、神经性炎症及发育不良等效果5、与色素形成有关系,缺乏时会利白化症五. 组氨酸(HIS)1、参与血球蛋白合成,促进血液生成2、产生组氨、促进血管扩张,增加血管壁的渗透性3、医治胃病、十二指肠等有特效4、促进腺体分泌,对过敏性疫病有效果5、可治疗消化性溃疡、发育不良等症状6、对治疗心功能不全、心绞痛、降低血压、哮喘及类风湿关节炎有效果六。
苏氨酸(THR)人体必需,缺乏时会使人消瘦,甚至死亡七. 丙氨酸(ALA)1、能促进血液中酒精的代谢(分解)作用增强肝功能,有保肝护肝作用2、甜味为砂糖的1。
2倍八。
异亮氨酸(ILE)1、能维持机体平衡,治疗精神障碍2、有促进食欲的增加和抗贫血的作用3、如果缺乏时,会出现体力衰竭,昏迷等症状九。
色氨酸(TRY)1、促进血红蛋白的合成2、防治癞皮病3、促进生长,增加食欲4、甜味为砂糖的35倍,配制生产的低塘食物等对糖尿病、肥胖病人食用较好十。
胱氨酸(CYS)1、有治疗脂肪肝和解毒效果2、治疗皮肤的损伤,对病后、产后脱发有疗效十一。
赖氨酸(LYB)1、参与结缔组织、微血管上皮细胞间质的形成,并保持正常的渗透性2、可增加食欲,促进胃蛋白酶的分泌,增强免疫能力,改善发育迟缓,防止蛀牙,促进儿童生长3、提高钙的吸收,促进骨骼生长4、如果缺乏,会降低人的敏感性,妇女会停经,出现贫血、头晕、头昏和恶心等病状十二。
氨基酸简写和密码子表

三字母符号
单字母符号
名称
三字母符号
单字母符号
丙氨酸(alanine)
Ala
A
亮氨酸(leucine)
Leu
L
精氨酸(arginine)
Arg
R
赖氨酸(lysine)
Lys
K
天冬酰胺(asparagine)
Asn
N
甲硫氨酸(methionine)
Met
M
天冬氨酸(aspartic acid)
Asp
(3)酸性氨基酸:谷、天冬氨酸(2种)。
(4)碱性氨基酸:赖、精、组氨酸(3种)。
Trp
W
组氨酸(histidine)
His
H
酪氨酸(tyrosine)
Tyr
Y
异亮氨酸(isoleucine)
Ile
I
颉氨酸(valine)
Val
V
(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸)(7种)。
(2)极性中性氨基酸:色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷氨酰胺、天冬酰胺(8种)。
D
笨丙氨酸(phenylalanine)
Phe
F
半胱氨酸(cysteine)
Cys
Cห้องสมุดไป่ตู้
脯氨酸(proline)
Pro
P
谷氨酰胺(glutanine)
Gln
Q
丝胺酸(serine)
Ser
S
谷氨酸(glutamic acid)
Glu
E
苏氨酸(threonine)
Thr
T
甘氨酸(Glicine)
氨基酸简写和密码子表

氨基酸的简写符号20种氨基酸的密码子表(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸(亚氨基酸)(7种)。
(2)极性中性氨基酸:色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸(甲硫氨基酸)、谷氨酰胺、天冬酰胺(8种)。
(3)酸性氨基酸:谷、天冬氨酸(2种)。
(4)碱性氨基酸:赖、精、组氨酸(3种)。
教你如何用WORD文档(2012-06-27 192246)转载▼标签:杂谈1. 问:WORD 里边怎样设置每页不同的页眉?如何使不同的章节显示的页眉不同?答:分节,每节可以设置不同的页眉。
文件――页面设置――版式――页眉和页脚――首页不同。
2. 问:请问word 中怎样让每一章用不同的页眉?怎么我现在只能用一个页眉,一改就全部改了?答:在插入分隔符里,选插入分节符,可以选连续的那个,然后下一页改页眉前,按一下“同前”钮,再做的改动就不影响前面的了。
简言之,分节符使得它们独立了。
这个工具栏上的“同前”按钮就显示在工具栏上,不过是图标的形式,把光标移到上面就显示出”同前“两个字来。
3. 问:如何合并两个WORD 文档,不同的页眉需要先写两个文件,然后合并,如何做?答:页眉设置中,选择奇偶页不同与前不同等选项。
4. 问:WORD 编辑页眉设置,如何实现奇偶页不同比如:单页浙江大学学位论文,这一个容易设;双页:(每章标题),这一个有什么技巧啊?答:插入节分隔符,与前节设置相同去掉,再设置奇偶页不同。
5. 问:怎样使WORD 文档只有第一页没有页眉,页脚?答:页面设置-页眉和页脚,选首页不同,然后选中首页页眉中的小箭头,格式-边框和底纹,选择无,这个只要在“视图”――“页眉页脚”,其中的页面设置里,不要整个文档,就可以看到一个“同前”的标志,不选,前后的设置情况就不同了。
6. 问:如何从第三页起设置页眉?答:在第二页末插入分节符,在第三页的页眉格式中去掉同前节,如果第一、二页还有页眉,把它设置成正文就可以了●在新建文档中,菜单―视图―页脚―插入页码―页码格式―起始页码为0,确定;●菜单―文件―页面设置―版式―首页不同,确定;●将光标放到第一页末,菜单―文件―页面设置―版式―首页不同―应用于插入点之后,确定。
氨基酸简写和密码子表

氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine)Ala A亮氨酸(leucine)Leu L精氨酸(arginine)Arg R赖氨酸(lysine)Lys K天冬酰胺(asparagine)Asn N甲硫氨酸(methionine)Met M天冬氨酸(aspartic acid)Asp D笨丙氨酸(phenylalanine)Phe F半胱氨酸(cysteine)Cys C脯氨酸(proline)Pro P谷氨酰胺(glutanine)Gln Q丝胺酸(serine)Ser S谷氨酸(glutamic acid)Glu E苏氨酸(threonine)Thr T甘氨酸(Glicine)Gly G色氨酸(tryptophan)Trp W组氨酸(histidine)His H酪氨酸(tyrosine)Tyr Y异亮氨酸(isoleucine)Ile I颉氨酸(valine)Val V几种产生致癌基因的突变类型基因突变产生的致癌基因通常是显性的,并且基因突变可导致细胞分裂的增加。
这是因为致癌基因的突变并不是因为原癌基因编码的产物失去活性造成,恰恰相反,原癌基因所编码的产物活性增加可致使其发生致癌突变。
这种增益功能的突变可能是由于改变了原癌基因所编码的蛋白质或者其编码蛋白质的量有所增多。
因此,原癌基因的野生型副本也无法克服原癌基因的这种作用。
就像其他的基因一样,原癌基因也包含一个调控区和一个能编码蛋白质的结构区域。
一些致癌基因的调控区发生改变可使基因的表达增加,而一些在蛋白质编码区序列发生突变则会产生活性增加的蛋白质。
刺激细胞生长和分裂的途径分为几个阶段,原癌基因编码的蛋白质就参与了这个过程。
令人惊讶的是,突变导致的这些组件的超活化可以使原癌基因转变为致癌基因。
其中参与细胞分裂的主要元件包括:1.生长因子:这些蛋白质或者在血液循环系统中的化学信使可携带促生长信号并将信号传递到细胞表面。
氨基酸缩写

氨基酸缩写氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位,它们通过肽键连接在一起形成蛋白质链。
每个氨基酸有一个特定的名称和缩写,这些缩写用于方便地表示和引用氨基酸。
在生物化学和生物学领域,研究人员常常需要了解不同氨基酸的缩写和其在蛋白质中的位置。
本文将列举常见氨基酸的缩写及其相关信息。
常见氨基酸缩写以下是常见氨基酸的缩写和名称列表:•丙氨酸 (Ala)•天冬酰胺酸 (Asn)•天冬酰胺 (Asp)•缬氨酸 (Val)•酸性半胱氨酸 (Cys)•天冬酰甘氨酸 (Gln)•天冬酰谷氨酸 (Glu)•丙氨酸 (Gly)•组氨酸 (His)•异亮氨酸 (Ile)•苏氨酸 (Leu)•赖氨酸 (Lys)•脯氨酸 (Met)•天冬氨酸 (Asp)•苯丙氨酸 (Phe)•脯氨酸 (Pro)•色氨酸 (Trp)•酪氨酸 (Tyr)•给氨酸 (Arg)•缬氨酸 (Ser)•丝氨酸 (Thr)氨基酸的化学结构氨基酸的化学结构包含一个共享样式的部分和一个特定的R基团。
共享样式的部分由一个氨基基团(NH2)和一个羧基(COOH)组成,并且它是所有氨基酸共有的。
R基团是氨基酸差异化的关键部分,它决定了氨基酸的特性和化学性质。
氨基酸的缩写通常用于表示和引用氨基酸,在科研、出版物和学术论文中广泛使用。
使用氨基酸缩写可以简化文章中的表达,提高阅读的效率。
氨基酸在蛋白质中的角色蛋白质是生命中最重要的分子之一,它们在细胞组织中担任许多重要角色。
不同的氨基酸组合以不同的序列形式连接在一起,形成多肽链或蛋白质链。
氨基酸在蛋白质中的序列和组合决定了蛋白质的结构和功能。
一些氨基酸具有特定的性质,例如酸性氨基酸和碱性氨基酸,它们能够参与氢键和离子交互作用,稳定蛋白质的结构。
还有一些氨基酸具有疏水性,它们倾向于在蛋白质的内部区域聚集。
这些不同的氨基酸特性是维持蛋白质功能和稳定性的重要因素。
氨基酸缩写的应用氨基酸缩写在生物化学和生物学领域有广泛的应用。
以下是一些常见的应用场景:1.蛋白质序列分析:科研人员常常需要对蛋白质进行序列分析,了解氨基酸的组成和顺序。
巧记20种氨基酸缩写(3篇)

第1篇1. 甘氨酸(Gly)- Glycine甘氨酸是蛋白质中最简单的氨基酸,只有一个碳原子。
它在蛋白质的三级结构中起着重要作用。
2. 脯氨酸(Pro)- Proline脯氨酸是一个环状氨基酸,由于其独特的结构,它对蛋白质的折叠和稳定性有重要影响。
3. 谷氨酸(Glu)- Glutamic acid谷氨酸是一种酸性氨基酸,它在蛋白质的酸性基团中起重要作用。
4. 丙氨酸(Ala)- Alanine丙氨酸是一种非极性、非极性的氨基酸,它在蛋白质中常见。
5. 异亮氨酸(Ile)- Isoleucine异亮氨酸是一种疏水性氨基酸,它在蛋白质的疏水区域中起作用。
6. 亮氨酸(Leu)- Leucine亮氨酸是一种疏水性氨基酸,它是构成肌肉蛋白质的主要成分。
7. 酪氨酸( Tyr)- Tyrosine酪氨酸是一种含有酚羟基的氨基酸,它在蛋白质的信号传导和色素形成中起作用。
8. 苯丙氨酸(Phe)- Phenylalanine苯丙氨酸是一种芳香族氨基酸,它在蛋白质的结构和功能中起重要作用。
9. 丝氨酸(Ser)- Serine丝氨酸是一种极性氨基酸,它含有羟基,在蛋白质的三级结构中起作用。
10. 苏氨酸(Thr)- Threonine苏氨酸是一种极性氨基酸,它含有羟基,在蛋白质的折叠和功能中起作用。
11. 色氨酸(Trp)- Tryptophan色氨酸是一种芳香族氨基酸,它在蛋白质的折叠和功能中起作用,并且是人体必需氨基酸。
12. 缬氨酸(Val)- Valine缬氨酸是一种疏水性氨基酸,它是构成肌肉蛋白质的主要成分。
13. 组氨酸(His)- Histidine组氨酸是一种碱性氨基酸,它在蛋白质的酸碱平衡和代谢中起作用。
14. 赖氨酸(Lys)- Lysine赖氨酸是一种碱性氨基酸,它是构成肌肉蛋白质的主要成分。
15. 精氨酸(Arg)- Arginine精氨酸是一种碱性氨基酸,它在蛋白质的酸碱平衡和信号传导中起作用。
26种氨基酸缩写

26种氨基酸缩写摘要:1.氨基酸的基本概念2.26种氨基酸的缩写及其含义3.氨基酸在生物体内的作用和重要性4.氨基酸在食品、医药等领域的应用5.提高氨基酸摄入量的方法正文:随着人们对生物科学和营养学的不断深入了解,氨基酸这一概念越来越受到关注。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元,它们在生物体内发挥着至关重要的作用。
本文将介绍26种氨基酸的缩写,以及它们在生物体内的作用和重要性。
1.氨基酸的基本概念氨基酸(Amino acid)是一类含有氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的有机化合物。
在生物体内,氨基酸通过脱水缩合反应形成肽键,从而组成多肽和蛋白质。
氨基酸的结构特点使其在生物体内具有多样性和复杂性。
2.26种氨基酸的缩写及其含义根据氨基酸侧链的结构和性质,可以将氨基酸分为20种天然氨基酸和6种非天然氨基酸。
这里我们列举26种氨基酸的缩写及其含义:天然氨基酸:1.Alanine(Ala,丙氨酸)2.Arginine(Arg,Arg氨酸)3.Aspartic acid(Asp,天冬氨酸)4.Glutamic acid(Glu,谷氨酸)5.Glycine(Gly,甘氨酸)6.Isoleucine(Ile,异亮氨酸)7.Leucine(Leu,亮氨酸)8.Lysine(Lys,赖氨酸)9.Methionine(Met,甲硫氨酸)10.Phenylalanine(Fen,苯丙氨酸)11.Proline(Pro,脯氨酸)12.Pyruvic acid(Pyu,丙酮酸)13.Threonine(Thr,苏氨酸)14.Tryptophan(Trp,色氨酸)15.Tyrosine(Tyr,酪氨酸)16.Valine(Val,缬氨酸)17.Glutathione(Glu,谷胱甘肽)18.Cysteine(Cys,半胱氨酸)19.Histidine(His,组氨酸)20.Terrestrial amino acid(Ter,陆生氨基酸)非天然氨基酸:21.Beta-alanine(Bal,β-丙氨酸)22.Beta-arabinofuranosylamine(Baf,β-阿拉伯呋喃糖胺)23.Beta-methylglutarate(Bmg,β-甲基戊二酸)24.gamma-aminobutyric acid(Gaba,γ-氨基丁酸)25.Pyrrolysine(Pyl,吡咯赖氨酸)26.Selenocysteine(Sec,硒半胱氨酸)3.氨基酸在生物体内的作用和重要性氨基酸在生物体内具有以下作用和重要性:(1)构成蛋白质:氨基酸通过脱水缩合反应形成肽键,构成多肽和蛋白质,这是生物体内最为重要的生物大分子之一。
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氨基酸体内20 种氨基酸按理化性质可分为4 组:①非极性、疏水性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。
②极性、中性氨基酸:色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。
③酸性的氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸。
④碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
中文名称英文名称缩写符号分子量类型丙氨酸Alanine Ala A 89.079 脂肪族类精氨酸Arginine Arg R 174.188 碱性氨基酸类天冬酰胺Asparagine Asn N 132.104 酰胺类天冬氨酸Aspartic acid Asp D 133.089 酸性氨基酸类半胱氨酸Cysteine Cys C 121.145 含硫类谷氨酰胺Glutamine Gln Q 146.131 酰胺类谷氨酸Glutamic acid Glu E 147.116 酸性氨基酸类甘氨酸Glycine Gly] G 75.052 脂肪族类组氨酸Histidine His H 155.141 碱性氨基酸类异亮氨酸Isoleucine Ile I 131.16 脂肪族类亮氨酸Leucine Leu L 131.16 脂肪族类赖氨酸Lysine Lys K 146.17 碱性氨基酸类蛋氨酸Methionine Met M 149.199 含硫类苯丙氨酸Phenylalanine Phe F 165.177 芳香族类脯氨酸Proline Pro P 115.117 亚氨基酸丝氨酸Serine Ser S 105.078 羟基类苏氨酸Threonine Thr T 119.105 羟基类色氨酸Tryptophan Trp W 204.213 芳香族类酪氨酸Tyrosine Tyr Y 181.176 芳香族类缬氨酸Valine Val V 117.133 脂肪族类起始密码子、终止密码子及其密码子列表起始密码子mRNA:原核生物的起始密码子AUG翻译对应的是甲酰甲硫氨酸(fMet),真核生物的起始密码子AUG翻译对应的是甲硫氨酸(Met)。
少数细菌(属于原核生物)以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。
线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA为起始密码子。
DNA:相应的DNA上的起始密码子序列是ATG、ATT、ATA终止密码子mRNA:UAA、UAG、UGA三个终止密码子UAA叫赭石(ochre)密码子(相应于赭石突变);UAG叫琥珀密码子(相应于琥珀突变);UGA叫蛋白石(opal)密码子(相应于蛋白石突变)。
线粒体和叶绿体的终止子有四个,是UAA,UAG,AGA,AGGDNA:相应的DNA上的终止密码子序列是TGG、TGA、TAG;GAG、GAA密码子列表第一个核苷酸第二个核苷酸第三个核苷酸U C A GU 苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸U 苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸C 亮氨酸丝氨酸终止终止A 亮氨酸丝氨酸终止色氨酸GC 亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸U 亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸C 亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸A 亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸GA 异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸U 异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸C 异亮氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸A 蛋氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸GG 缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸U 缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸C 缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸A 缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸G二、氨基酸各种分类1.根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同,将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸:类别氨基酸特点中性氨基酸甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基酸性氨基酸谷氨酸、天门冬氨酸这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基;组氨酸具氮环,呈弱碱性,也属碱性氨基酸。
2.根据氨基酸的极性分类:类别氨基酸非极性氨基酸甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸极性氨基酸极性中性氨基酸色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中,属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是:脯氨酸含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸3.按其亲水性、疏水性可分为:类别氨基酸亲水性氨基酸D, E, H, K, Q, R, S, T, 羟脯氨酸, 焦谷氨酸疏水性氨基酸A, F, I, L, M, P, V, W, Y, α-氨基丁酸,β-氨基丙氨酸,正亮氨酸未定类 C 和G4.其它的分类方法类别氨基酸在温和条件下氧化的氨基酸C, M脱氨或脱羧基的氨基酸N, Q蛋白制备中易降解的氨基酸M, W带正电荷的氨基酸K, R, H带负电荷的氨基酸D, E天然的氨基酸现已经发现的有 300 多种,其中人体所需的氨基酸约有 22 种,分非必需氨基酸和必需氨基酸(人体无法自身合成)。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类,是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸(essential amino acid):指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有 8 种其作用分别是:①赖氨酸(Lysine ):促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢,防止细胞退化;②色氨酸(Tryptophane):促进胃液及胰液的产生;③苯丙氨酸(Phenylalanine):参与消除肾及膀胱功能的损耗;④蛋氨酸(又叫甲硫氨酸)(Methionine);参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能;⑤苏氨酸(Threonine):有转变某些氨基酸达到平衡的功能;⑥异亮氨酸(Isoleucine ):参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺;⑦亮氨酸(Leucine ):作用平衡异亮氨酸;⑧缬氨酸(Viline):作用于黄体、乳腺及卵巢。
其理化特性大致有:1)都是无色结晶。
熔点约在 230°C 以上,大多没有确切的熔点,熔融时分解并放出CO2;都能溶于强酸和强碱溶液中,除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外,均溶于水;除脯氨酸和羟脯氨酸外,均难溶于乙醇和乙醚。
2)有碱性[二元氨基一元羧酸,例如赖氨酸(lysine)];酸性[一元氨基二元羧酸,例如谷氨酸(Glutamic acid)];中性[一元氨基一元羧酸,例如丙氨酸(Alanine)]三种类型。
大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性,呈显中性的较少。
所以既能与酸结合成盐,也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子,呈旋光性。
同时由于空间的排列位置不同,又有两种构型: D 型和 L 型,组成蛋白质的氨基酸,都属 L 型。
由于以前氨基酸来源于蛋白质水解(现在大多为人工合成),而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸,所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。
至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小,大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。
氨基酸及其衍生物品种很多,大多性质稳定,要避光、干燥贮存。
2、非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质,是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位,与生物的生命活动有着密切的关系。
它在抗体内具有特殊的生理功能,是生物体内不可缺少的营养成分之一。
一、构成人体的基本物质,是生命的物质基础1.构成人体的最基本物质之一构成人体的最基本的物质,有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。
作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸,无疑是构成人体内最基本物质之一。
构成人体的氨基酸有 20 多种,它们是:色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。
这些氨基酸存在于自然界中,在植物体内都能合成,而人体不能全部合成。
其中 8 种是人体不能合成的,必需由食物中提供,叫做“必需氨基酸”。
这 8 种必需氨基酸是:色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。
其他则是“非必需氨基酸”。
组氨酸能在人体内合成,但其合成速度不能满足身体需要,有人也把它列为“必需氨基酸”。
胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍,而列为“半必需氨基酸”,因为它们在体内虽能合成,但其合成原料是必需氨基酸,而且胱氨酸可取代 80%~90%的蛋氨酸,酪氨酸可替代 70%~75%的苯丙氨酸,起到必需氨基酸的作用,上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3 类,是按其营养功能来划分的;如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”;按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸,大多数氨基酸属于中性。
2.生命代谢的物质基础生命的产生、存在和消亡,无一不与蛋白质有关,正如恩格斯所说:“蛋白质是生命的物质基础,生命是蛋白质存在的一种形式。
”如果人体内缺少蛋白质,轻者体质下降,发育迟缓,抵抗力减弱,贫血乏力,重者形成水肿,甚至危及生命。
一旦失去了蛋白质,生命也就不复存在,故有人称蛋白质为“生命的载体”。
可以说,它是生命的第一要素。
蛋白质的基本单位是氨基酸。
如果人体缺乏任何一种必需氨基酸,就可导致生理功能异常,影响抗体代谢的正常进行,最后导致疾病。
同样,如果人体内缺乏某些非必需氨基酸,会产生抗体代谢障碍。
精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要;胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少,血糖升高。
又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。
总之,氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:①合成组织蛋白质;②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;③转变为碳水化合物和脂肪;④氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。
因此,氨基酸在人体中的存在,不仅提供了合成蛋白质的重要原料,而且对于促进生长,进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。
如果人体缺乏或减少其中某一种,人体的正常生命代谢就会受到障碍,甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。
由此可见,氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。
二、在食物营养中的地位和作用人类为了生存必需摄取食物,以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能,以及生长发育、新陈代谢等生命活动,食物在体内经过消化、吸收、代谢,促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。