蛋白酶和肽酶
蛋白酶和肽酶在水解蛋白质方面的区别
生物学教学 2011年 ( 第 36卷 ) 第 1期
进行再生研究。而日本科 学家的 该项 研究使 用的 方法是 向 因脊髓受损变得半身不遂的 21只白鼠身上 移植入神经 干细 胞, 并注射一周时 间的癫 痫药 物。结果 显示, 6周 后其中 15 只白鼠恢复了行走能力, 其余 6只 的症状 也大 为改观; 如 果 用一定方法除掉由干细胞生成的神经细胞, 白鼠就会再 次失 去行走能力; 不注射癫痫药物 的白鼠 中仅有 1% 的干细 胞可 以生成神经细胞, 注射癫 痫药物 后, 约 20% 的神 经干细 胞生 成了神经细胞。这些结果说明, 植入的神经 干细胞在癫 痫药 物的作用下可以直接生成神经细胞并发挥治疗作 用, 让 脊髓 受损的白鼠恢复行走能力。
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用 (再 生成 受 损 部 位 组 织 或 发 育成 为 与 嗅 觉 等 有 关 的 细 胞 )。但是, 对于神经干细胞 在细胞 密布的 脑内是 如何移 动 的, 则一直未能阐明。日本科学家的这一研究 成果有助 于开 发出使神经干细胞高效地移动到指定部位的方法, 有利 于更 好地治疗脑梗塞等脑部疾病。
最常用的蛋白酶 主要有 胰蛋 白酶、胰 凝乳 蛋白 酶 ( 糜蛋白酶 )、嗜热 菌蛋 白 酶、胃 蛋白 酶、木瓜 蛋白 酶、 葡萄球菌蛋白酶和梭菌蛋白酶等。不同的蛋白酶 作用 于肽链的位点不同。
1. 1 胰蛋 白 酶 这 是最 常 用的 蛋 白水 解 酶, 专 一 性 强, 只断裂赖氨酸或 精氨 酸残基 的羧基 端参 与形成 的 肽键。因此, 用它断裂 多肽 链得到 的是以 赖氨 酸和 精 氨酸为 C- 末端残基的肽段。 1. 2 胰凝乳蛋白酶 此酶的专一 性不如胰蛋 白酶, 它 断裂苯丙氨酸、酪氨 酸和 色氨酸 等疏水 氨基 酸残基 的 羧基端肽键。 1. 3 胃蛋白酶 它的专一性与胰 凝乳蛋白酶 类似, 但 它要求断裂点两侧 的残 基都是 疏水性 氨基 酸, 如苯 丙 氨酸 - 苯丙氨酸。此 外, 胃 蛋白酶 与胰凝 乳蛋 白酶 的 最适 pH 不同, 前者是 pH 2; 后者是 pH8 ~ 9。 1. 4 木瓜蛋白酶 木瓜蛋白酶的 专一性差, 断裂 位点 与其附近的序列关 系密 切, 它对 精氨酸 和赖 氨酸残 基 的羧基端肽键敏感。 1. 5 葡萄 球菌蛋 白酶 葡萄球菌 蛋白酶 亦称谷氨 酸 蛋白酶, 是从金黄色 葡萄 球菌菌 株 V s中分 离得到 的。 当在磷酸缓冲液 ( pH 7. 8 ) 中进 行裂 解时, 它能 在谷 氨 酸残基和天冬氨酸残基的羧基端断裂肽键。如果 改用
生物化学名词解释
（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。
4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。
5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。
6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。
14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
酶学-蛋白酶
蛋白酶
成员：杨超越 李星宇 舒皓钰 王睿飞 徐也甜 李锐涛
蛋白酶
蛋白酶是水解蛋白质肽链的一类酶的总称。到本
世纪初，已经报导的微生物蛋白酶估计超过900
种，生物体的生理活动和疾病的发生，如食物之
消化吸收、血液之凝固、溶血作用、炎症、血压
调节、细胞分化自溶、机体衰老、癌症转移、生
蛋白酶的应用
蛋白酶在烘焙中的应用
蛋白酶的作用机理
蛋白酶能作用于蛋白质和多肽形成多肽 和氨基酸。完好的面粉中蛋白酶活力很 低，制作面包时添加蛋白酶会使面团中 多肽和氨基酸含量增加，氨基酸是形成 香味物质的中间产物，多肽则是潜在的 滋味增强剂、氧化剂、甜味剂或苦味剂。 蛋白酶种类不同，产生的羰基化合物也 不同，若蛋白酶中不含产生异味的脂酶， 适量添加有利于改替面包的香气。
2009年 以色列 用了4500磅的原料 在特拉维夫做了世界最大的鹰嘴豆泥 昭示自己正宗
黎巴嫩人表示不服， 2010年300大厨做了两倍的量 许多人围着大盘载歌载舞
2015年以色列本来打算做一个15吨的 后来因为安全问题而作罢。。。。。。。。
赋予我们食物想象的豆类 粉身碎骨后带来了更多的惊喜
老祖先赠予人类的实惠食物 滋养了中东地区来来去去的民族 文明的兴盛和交流让其传遍地中海各个领域 融入了中东各国人民的血液 在交错分裂的历史和政治图景中 又成为了各自民族想象和身份认同的一部分
内源蛋白酶对肉类食品滋味的影响
滋味是肉制品的重要感官特性之一，公认的基本味 觉有酸、甜、苦、咸和鲜。肉类食品的滋味物质主要有 游离氨基酸、肽、核苷酸和无机盐。 蛋白质的降解是氨基酸和肽形成的重要途径之一， 不同的肽与氨基酸具有不同的呈味特性，从而使肉呈现 不同的滋味。
金属蛋白酶和金属内肽酶
金属蛋白酶和金属内肽酶金属蛋白酶和金属内肽酶是两类重要的酶类蛋白质，在生物体内起着关键的催化作用。
它们都依赖于金属离子的辅助，具有高度的催化活性和特异性。
本文将分别介绍金属蛋白酶和金属内肽酶的特点和功能。
一、金属蛋白酶金属蛋白酶是一类需要金属离子参与催化反应的酶。
它们通过金属离子的配位作用来实现催化反应的加速和特异性。
金属蛋白酶中最常见的金属离子有锌、铁、铜等。
这些金属离子与酶中的特定氨基酸残基相互作用，形成桥接和配位键，从而稳定酶的结构和活性。
金属蛋白酶可以催化多种重要的生物学过程，如消化、代谢、信号传导等。
其中，锌蛋白酶是最常见的一类金属蛋白酶。
锌蛋白酶通过与锌离子的结合来实现催化反应。
锌离子的配位作用使得酶的催化中心形成了一个稳定的三维结构，从而能够高效地催化底物的转化。
锌蛋白酶在细胞中起着重要的调控作用，参与了细胞凋亡、DNA 修复、信号转导等关键生物过程。
除了锌蛋白酶，铁蛋白酶也是一类重要的金属蛋白酶。
铁蛋白酶通常包含一个或多个铁原子，通过与氧分子的结合来催化氧化反应。
铁蛋白酶在细菌和真核生物中具有广泛的存在，并参与了细胞呼吸、DNA合成等重要生物过程。
二、金属内肽酶金属内肽酶是一类依赖于金属离子的催化剂，能够催化蛋白质内肽键的水解反应。
金属内肽酶主要包括金属内肽酶A和金属内肽酶B 两类。
金属内肽酶A主要依赖于锌离子的辅助，而金属内肽酶B则依赖于其他金属离子，如镁、锰等。
金属内肽酶在细胞中起着重要的调控作用，参与了蛋白质的降解和代谢。
金属内肽酶能够识别和切割蛋白质中的特定序列，从而调控蛋白质的结构和功能。
这些蛋白质的降解对于维持细胞内的蛋白质平衡和废旧蛋白质的清除具有重要意义。
金属内肽酶的催化机制涉及金属离子的活化和配位，以及与底物的相互作用。
通过金属离子的辅助，金属内肽酶能够降低底物的反应能垒，从而加速水解反应的进行。
总结：金属蛋白酶和金属内肽酶是两类重要的酶类蛋白质，在生物体内起着关键的催化作用。
蛋白酶
一、蛋白酶将蛋白质变成了氨基酸还是多肽还是都有？1、都有，主要是多肽，有少量氨基酸。
不同的蛋白酶所催化的肽键不同，即是不同的蛋白酶能使不同的肽键（不同的氨基酸形成的）断裂。
有可能某蛋白酶（或多种蛋白酶）水解蛋白质时正好有单个的氨基酸生成。
因此，蛋白质在蛋白酶的催化下水解的产物不能理解为只有多肽，而应该表述为主要产物是多肽，同时也有少量游离氨基酸生成。
2、如果是外切酶就是从两端切的酶就会产生氨基酸，如果是内切酶如常见的胃蛋白酶、胰蛋白酶就会从中间切，产生多肽。
那个多取决于是内切酶还是外切酶3、如果是蛋白酶的话，水解蛋白质的结果一定是多肽啦~~水解成多肽后，经肽酶进一步水解成氨基酸~4、从事实出发，我认为都有，这不仅与酶有关，和蛋白质本身也有关，一些蛋白质本来结构就相对简单。
从高中考察的范围而言，我建议最好认为是多肽链，尤其在考试时，若不是“彻底水解”的提法，说变成氨基酸一般会错，因为命题指向通常是多肽链。
二、蛋白质在胃蛋白酶和胰蛋白酶的作用下变成氨基酸的反应属于什么类型?属于蛋白质的酶促降解，蛋白质先在蛋白酶的作用下分解成肽链，再在肽酶的作用下分解成氨基酸三、胃蛋白酶、胰糜蛋白酶水解蛋白质获得的都是芳香族氨基酸？糜蛋白酶水解苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等疏水残基的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶水解疏水残基之间的肽键。
如果只用一种酶消化，得到的是各种长度不等的肽段，以及少量游离氨基酸。
这些游离氨基酸中，有芳香族的，也有其它氨基酸。
可能芳香族的稍多一些。
糜蛋白酶水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键，并不是直接将芳香族氨基酸切下来。
四、碱性蛋白酶可以催化蛋白质及其多肽的水解吗？碱性蛋白酶(胰蛋白酶)可以催化蛋白质及其多肽的水解，胃蛋白酶（酸性条件下有催化作用）将蛋白质分解为多肽。
五、胰蛋白酶在催化蛋白质水解的时候为什么要先将肽链羰基极化?1、你的三个问题说实话太专业了。
应该从酶的结构和酶的作用机理解释。
胰蛋白酶的作用中心有Zn2+，Arg127的胍基和Glu270的羧基组成。
蛋白质的酶促降解和AA代谢
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
（三）、联合脱氨基作用
1、概念 2、类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
1、概念： 肽酶：肽链外切酶，可分别从多肽链的游离羧 基端或游离氨基端逐个水解AA的酶。
氨肽酶：从多肽链氨基端逐个水解AA的酶。 羧肽酶 羧肽酶 A：水解中性AA为羧基
末端的肽键 羧肽酶 B：水解碱性AA为羧基
末端的肽键
2、肽酶的种类和专一性
编号
3、4、11
3、4、13 3、4、14
名称
-氨酰肽水解酶 (-aminoacyl
2、还原脱氨基作用
NH2 R-CH-COOH + 2H 氢化酶 R-CH2-COOH + NH3
3、脱水脱氨基作用
CH2OH CH-NH2 COOH
丝氨酸脱水酶
CH3 C=O + NH3 + H2O COOH
（五）、脱酰胺基作用
二、脱羧基作用
（一）、直接脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶催化下,发生脱羧基,形成胺类 化合物的反应。
（三）、氧化脱羧基脱氨基： ※※ 1、氨基酸的茚三酮反应。 2、色氨酸的氧化脱氨基脱羧基。
三、AA降解产物的去向
（一）、氨的代谢转变 在正常情况下细胞中游离氨浓度非常低。
1、重新合成AA： 不能增加AA数量，能改变AA种类。
简述蛋白质在体内的消化,吸收过程及原理
蛋白质是构成人体组织的重要营养素，对维持人体正常的生理功能具有重要作用。
而蛋白质在体内的消化、吸收过程又是一项复杂而精密的生理过程。
下面我将就蛋白质在体内的消化、吸收过程及原理进行详细阐述。
一、蛋白质的消化1. 胃中消化蛋白质的消化过程始于胃中。
在食物进入胃腔后，胃壁分泌胃蛋白酶和胃蛋白酶原。
胃蛋白酶原在胃酸的作用下转变为胃蛋白酶，以酶的形式存在于胃液中，能够将蛋白质分解成较小的多肽和氨基酸。
2. 胰腺消化继胃中消化后，未被消化的蛋白质残渣进入小肠后，胰腺分泌胰蛋白酶等多种蛋白酶，将食物中的蛋白质继续分解为肽段和氨基酸，以便于后续的吸收。
二、蛋白质的吸收1. 肽酶的作用在小肠黏膜上，有大量的肽酶存在，这些肽酶能够将多肽和少量的氨基酸进一步分解成氨基酸，这些氨基酸可以通过黏膜层的细胞膜进入血液中，完成蛋白质的吸收过程。
2. 氨基酸的吸收大部分氨基酸通过活性转运和灭活转运的方式通过小肠黏膜上皮细胞进入毛细血管，并被输送到全身各组织和器官进行利用。
进入毛细血管后，氨基酸由肝脏转运并进行分解、合成等生物化学过程。
三、蛋白质消化吸收的原理蛋白质的消化吸收过程受到多种因素的影响，主要包括以下几个方面：1. pH值的影响胃液和胰液对蛋白质的分解作用受到pH值的影响，当环境呈酸性时，胃蛋白酶和肽酶的活性较高，利于蛋白质的分解，而胃蛋白酶在碱性环境下活性较低。
胃液和胰液的pH值对蛋白质的消化有重要影响。
2. 酶的作用胃蛋白酶和胃蛋白酶原是蛋白质在胃中分解的关键酶，而胰蛋白酶在肠道中的作用也至关重要。
这些消化酶能够高效地将蛋白质分解成氨基酸，为其后续的吸收提供必要的物质基础。
3. 肠道的吸收肠道黏膜上皮细胞的活性转运和灭活转运能力决定了蛋白质的吸收效率，其对维持体内蛋白质平衡具有重要意义。
4. 营养状态人体的营养状态对蛋白质的消化吸收有一定的影响，例如营养不良或消化功能减退的患者可能导致蛋白质的吸收不良，而正常的消化吸收功能能够有效地维持蛋白质的平衡。
高三生物知识点：酶的分类与功能
高三生物知识点：酶的分类与功能这篇高三生物知识点：酶的分类与功能是特地为大家整理的，希望对大家有所帮助!一、酶的分类分类（依据功能）主要的酶与DNA复制有关的酶解旋酶、DNA 聚合酶与DNA转录有关的酶解旋酶、RNA聚合酶与蛋白质翻译有关的酶蛋白质合成酶与逆转录有关的酶反转录酶、DNA 聚合酶与基因工程有关的酶限制性核酸内切酶、DNA连接酶植物细胞工程有关的酶纤维素酶、果胶酶动物细胞工程有关的酶胰蛋白酶物质代谢酶消化酶（存在于消化管内）：淀粉酶（唾液、胰液）、麦芽糖酶（胰液、小肠液）、脂肪酶（胰液）、蛋白酶（胃液、胰液）、肽酶（肠液）水解酶类：脂肪酶、蛋白酶、肽酶、转氨酶呼吸酶（有氧及无氧呼吸酶）光合作用酶ATP合成酶及ATP水解酶微生物代谢酶类组成酶类：只受遗传物质控制诱导酶类：受遗传物质控制的同时，还受环境的影响二、主要酶的功能概述1.解旋酶：作用于氢键，是一类解开氢键的酶，由水解ATP 来供给能量它们常常依赖于单链的存在，并能识别复制叉的单链结构。
在细菌中类似的解旋酶很多，都具有ATP酶的活性。
大部分的移动方向是53，但也有35移到的情况，如n 蛋白在174以正链为模板合成复制形的过程中，就是按35移动。
在DNA复制中起作用。
2.DNA聚合酶：在DNA复制中起作用，是以一条单链DNA为模板，将单个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键形成一条与模板链互补的DNA链，形成链与母链构成一个DNA分子。
3.DNA连接酶：其功能是在两个DNA片段之间形成磷酸二酯键。
如果将经过同一种内切酶剪切而成的两段DNA比喻为断成两截的梯子，那么，DNA连接酶可以把梯子的扶手的断口处(注意：不是连接碱基对，碱基对可以依靠氢键连接)，即两条DNA黏性末端之间的缝隙缝合起来。
据此，可在基因工程中用以连接目的基因和运载体。
与DNA聚合酶的不同在于：不在单个脱氧核苷酸与DNA片段之间形成磷酸二酯键，而是将DNA双链上的两个缺口同时连接起来，因此DNA连接酶不需要模板4.RNA聚合酶：又称RNA复制酶、RNA合成酶，作用是以完整的双链DNA为模板，边解放边转录形成mRNA，转录后DNA 仍然保持双链结构。
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常有人望文生义，认为蛋白酶只水解二硫键，破坏蛋白质结构，不可以分解肽键，其实不然！去年的北京春季高考题中，就有一题考的是胰蛋白酶和糜蛋白酶一起可以消化蛋白质。
[资料一]蛋白质水解过程是在蛋白酶和肽酶的联合催化下完成的。
蛋白酶又称内肽酶，能够水解蛋白质分子内部的肽键，形成蛋白胨及各种短肽。
蛋白酶有一定的专一性，不同蛋白质的水解需要相应蛋白酶的催化。
肽酶又称外肽酶，只能从肽链的一端水解，每次水解释放一个氨基酸。
不同的肽酶也有一定的专一性。
有的要求在肽链的一端存在自由氨基；有的则要求存在自由羧基。
前者称为氨肽酶，后者称为羧肽酶。
[资料二：《生物学教学》]高中《生物》(必修本)“动物新陈代谢”一节中提到在食物消化过程中起重要作用的几种酶的名称，人们通常从这些酶的名称上能看出它们来源于什么消化腺，但其中”肽酶”一词不能说明它的来源，这常常引起学生的疑问。
笔者发现有些教师对肽酶来源问题也缺乏了解，不少情况下给予学生的回答就是：肽酶就是肠肽酶，来源于小肠腺。
高中《生物》(必修本)的教学参考书中没有消化酶来源的叙述。
其他一些参考书籍及习题集里面，多用“肠肽酶”一词取代“肽酶”，这更加使师生们认为肽酶就是肠肽酶。
高中课本中“肽酶”虽然不是一个重点概念，但笔者认为，在教学过程中不能想当然望文生义。
一般而言，消化道中的肽酶有三种。
一种是羧基肽酶，来源于胰腺和小肠腺，作用是从肽链的羧基端顺序切下单个氨基酸；一种是氨基肽
酶，来源于小肠腺，作用是从肽链的氨基端顺序切下单个氨基酸。
还有一种是二肽酶，来源于小肠腺，能水解二肽成两个氨基酸。
蛋白质在消化道内消化的情况是这样的，先由胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶(高中《生物》没有提到此酶)切断蛋白质中某几种特定氨基酸氨基或羧基端的肽键，使蛋白质分解成多肽或二肽，再由上述三种肽酶作用，从肽链的羧基端或氨基端按顺序切下一个个氨基酸，而使肽链彻底分解成单个氨基酸。
[资料三：人教网]
各种蛋白水解酶都水解肽键，但它们的专一性程度各不相同。
细菌中的蛋白水解酶，如枯草杆菌蛋白酶，对于被作用肽键的两端没有严格的要求，只要求组成肽键的氨基端有一个疏水基团；而血液凝固酶系统中的凝血酶，它的专一性程度则相当高，对被水解的肽键的羧基一端要求L-精氨酸残基，氨基一端要求甘氨酸残基。
胰蛋白酶只专一地水解赖氨酸、精氨酸羧基形成的肽键，胰凝乳蛋白酶专一地水解由芳香族氨基酸或带有较大非极性侧链的氨基酸羧基形成的肽键，弹性蛋白酶专一地水解丙氨酸、甘氨酸及短脂肪链氨基酸的羧基形成的肽键，胃蛋白酶水解芳香族或其他疏水氨基酸的羧基或氨基形成的肽键。
蛋白质进入动物消化道后，先受胃蛋白酶、胰蛋白酶及弹性蛋白酶的作用，再受羧基肽酶、氨基肽酶和二肽酶的协同作用，最终水解为氨基酸。
（人教网）。