蛋白质的化学反应及与食品成分的相互作用
蛋白质在食品加工中的变化
蛋白质在食品加工中的变化【摘要】：因而，对食品蛋白质在加工和储藏中的变化作全面详细的了解，有助于我们选择适宜的处理手段和条件，来避免蛋白质发生不利的变化，从而促使蛋白质发生有利的变化。
大多数食品蛋白质在60～90℃条件下，经过温热处理1h或更短的时间，会产生适度变性。
对其所含氨基酸进行分析发现，适度变性的蛋白质中的氨基酸几乎没有发生变化。
在低温下储藏食品能抑制微生物的繁殖、抑制酶活性及降低化学反应速率的目的，从而延缓或防止蛋白质的腐败。
在食品工业中，从原料的处理加工到产品的储存、运输和销售的整个过程，往往涉及热处理、低温处理、脱水、碱处理和辐射，这些过程必然会引起蛋白质的物理、化学和营养变化。
这些变化有的有利于食品营养和产品质量，有的则不利。
因此，全面详细地了解食品蛋白质在加工和贮藏过程中的变化，将有助于我们选择合适的处理方法和条件，避免蛋白质发生不利的变化，从而促进蛋白质发生有利的变化。
蛋白质在加工、储藏过程中发生的主要化学反应如表3-16所示。
表3-16 蛋白质在加工、储藏过程中发生的主要化学反应一、热处理的影响热处理对食品加工中的蛋白质有很大的影响。
影响程度取决于加热温度、加热时间、湿度和还原性物质的存在等因素。
在热处理过程中，与蛋白质有关的化学反应包括蛋白质变性、蛋白质分解、氨基酸氧化、氨基酸键交换、新氨基酸键形成等。
因此，在食品加工中选择合适的热处理条件对保持蛋白质的营养价值具有重要意义。
大多数食品蛋白质在60～90℃条件下，经过温热处理1h或更短的时间，会产生适度变性。
蛋白质原有的肽链上的氢键因受热而断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容易被消化酶作用，提高了蛋白质的消化吸收率。
因此，绝大多数蛋白质的营养价值经过温和热处理后得到了提高。
对其所含氨基酸进行分析发现，适度变性的蛋白质中的氨基酸几乎没有发生变化。
从营养学的角度来看，温和热处理所引起的蛋白质变性一般都是有利的。
例如，哺乳动物胶原蛋白在大量水存在的条件下，加热至65℃以上会出现伸展、解离和溶解现象；肌纤维蛋白在同样的条件下则出现收缩、聚集和持水力降低的现象。
化学生物学化学物质与蛋白质的相互作用
化学生物学化学物质与蛋白质的相互作用化学生物学是一个交叉学科，涵盖了化学和生物学的知识，旨在研究和解释生物体中生化过程中发生的化学反应及其相互作用。
其中一个重要的研究领域是化学物质与蛋白质的相互作用。
本文将讨论这种相互作用的不同形式以及对生物体的影响。
化学物质与蛋白质之间的相互作用可以发生在多个层面上。
首先，化学物质可以与蛋白质的氨基酸残基之间形成共价键。
这种共价键的形成可以通过氨基酸侧链上的官能团参与，如硫化毒素与蛋白质中的半胱氨酸残基之间形成的二硫键。
此外，一些药物可能与蛋白质的氨基酸残基之间形成相似于共价键的结构，从而对蛋白质的功能产生影响。
这些共价键的形成通常是可逆的，因此当化学物质与蛋白质结合后，可以通过逆反应将其解除。
另一种常见的化学物质与蛋白质的相互作用形式是非共价键的结合。
这种结合通常是通过疏水相互作用、氢键、离子键或静电相互作用等进行的。
这些相互作用在形成和解离上相对较弱，因此它们的形成和解离通常是动态的。
这意味着化学物质和蛋白质之间的相互作用可以在不同的条件下发生改变，例如通过改变温度、pH值或离子浓度。
化学物质与蛋白质之间的相互作用可能对生物体产生多种影响。
首先，这些相互作用可以影响蛋白质的结构和稳定性。
当化学物质与蛋白质结合时，它们可能改变蛋白质的构象，使其从天然状态发生改变。
这种改变可能使蛋白质失去功能，或者导致蛋白质的结构变得不稳定，易于降解。
另外，相互作用可能影响蛋白质的活性。
化学物质与蛋白质结合后，可能阻断蛋白质与其底物或配体的结合，从而影响蛋白质的催化活性或信号传导能力。
化学物质与蛋白质的相互作用也可以用于生物医学研究和药物开发。
根据化合物与蛋白质之间的结合模式，可以设计和合成针对特定蛋白质的药物。
这些药物可以通过与蛋白质的相互作用来调节生物体内的生化过程，以达到治疗疾病的目的。
同时，研究化学物质与蛋白质的相互作用机制可以帮助我们更好地理解生化反应的基本原理，并为生物技术的开发提供新的思路。
生物化学中的蛋白质相互作用与功能
生物化学中的蛋白质相互作用与功能蛋白质是组成生命体的重要有机分子之一，它们以多种方式相互作用，形成复杂的生化反应网络，实现生物体内分子水平的调控和传递信息。
在这些相互作用中，蛋白质分子之间的相互作用尤为重要，它们决定了蛋白质的构象、折叠和功能，也是许多生命过程的关键环节。
一、蛋白质相互作用的类型蛋白质相互作用可分为三种类型：共价键结合、非共价键结合和杂交结合。
共价键结合是指两个蛋白质分子中的一些氨基酸残基之间通过共价键连接。
这种结合方式比较少见，通常是一些酶介导的化学反应过程中产生的。
非共价键结合是指蛋白质分子之间的非共价相互作用，包括范德华力、静电作用、氢键和疏水相互作用等。
其中，范德华力是指各种非极性分子之间的互相引力作用，是相对较弱的相互作用，但在蛋白质折叠中起着重要作用。
静电作用是指带有相反电荷的分子之间的相互作用，常常涉及离子对和膜蛋白。
氢键是指带有氢原子的分子与带有强电负性原子（如氧、氮和氟）的分子之间的相互作用，也是蛋白质折叠和氨基酸配对中的关键成分。
疏水相互作用是指蛋白质分子之间和蛋白质与溶液之间，由于疏水效应形成的相互作用。
杂交结合是指不同类型的相互作用与共同发挥作用而形成的相互作用。
例如，在蛋白质结构中，两个互相作用的纤维蛋白质可以通过氢键相互作用，这种作用被称为杂交氢键。
总的来说，这三种相互作用方式形成了蛋白质分子之间的复杂网络，控制着蛋白质结构和功能的形成和维持。
二、蛋白质交互作用的具体形式蛋白质的交互作用主要表现为三种基本形式：结构域域交互作用、线性序列之间的相互作用和同一蛋白质分子不同部位之间的相互作用。
结构域域交互作用是指蛋白质分子中几个结构域之间相互作用的方式。
在这种交互作用中，结构域通常是曲面状、球状、螺旋状或不规则状。
这些结构域中的氨基酸残基互相通过氢键等非共价键相互作用，形成一个整体。
线性序列之间的相互作用是指蛋白质分子中线性排列的氨基酸残基之间的相互作用。
食品中大小分子互作用
1. 量化结合亲和力 2. 候选药物的选择与优化 3 测定热力学特性和活性浓度 4. 作用机制表征 5. 在小分子药物发现过程中确认预期结合靶标 6. 测定结合特异性和化学计量 7. 验证从苗头化合物到先导化合物演化过程中的IC50值和EC50值 8. 酶动力学测定
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食品中应用实例：酪蛋白与单宁酸的相互作用
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微量热泳动仪---MST
微量热泳动仪是近年来刚兴起的一项技术。 2010年底的一篇Nature的文章最先报道了 NanoTemper公司创始人Dr. Stefan和 Dr. Philipp使 用MST测量生物溶液中蛋白-蛋白之间的相互作 用，引起了很多科研人员的极大兴趣。
Nature communications 1 (2010): 100.
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相互作用类型 • 蛋白质：小分子与蛋白质间多是非共价键的作用, 包括静
电作用、氢键、范德华力等,虽然非共价相互作用很弱(一般 小于10kJ/mol,比通常的共价键键能小1 ～ 2个数量级),作用 范围为0.3 ～ 0.5nm, 但这些分子间弱相互作用力可在一定条 件下起加合与协同作用,形成有一定方向性和选择性的强作 用力,而这种强作用力是分子识别与组装的基础。
蛋白质相互作用的特性及应用
蛋白质相互作用的特性及应用序言蛋白质是生物体内重要的功能分子，而蛋白质相互作用则是蛋白质发挥功能的基础。
随着生物学和化学等领域的发展，研究蛋白质相互作用的方法和技术也日益丰富和多样化。
本文将从蛋白质相互作用的特性、研究方法以及应用等角度来详细探讨蛋白质相互作用的相关内容。
第一部分蛋白质相互作用的特性蛋白质相互作用的特性是指蛋白质之间的相互作用方式、特定结构和生物功能等方面的特点和表现。
这些特性的深入研究对于我们深入了解蛋白质生物学功能和药物研究等方面都具有重要的意义。
1.1 蛋白质相互作用的基本方式蛋白质相互作用可以分为非共价相互作用和共价相互作用两种类型。
其中，非共价相互作用又可以细分为静电相互作用、氢键相互作用、范德华力作用、疏水相互作用等不同类型。
这些相互作用方式在蛋白质的折叠、分泌、转运、代谢、信号传导等生物学过程中都具有重要作用。
1.2 蛋白质相互作用的结构蛋白质相互作用的结构包括相互作用双方的结构与相互作用界面的结构。
其中，相互作用双方的结构可以根据不同类型蛋白质分为同源相互作用和异源相互作用两种。
同源相互作用是指两个结构相似的蛋白质之间的相互作用，而异源相互作用则是两个结构不同的蛋白质之间的相互作用。
相互作用界面的结构则是在蛋白质相互作用的过程中形成的，它反映谁和谁、哪些部分进行了相互作用，并且是相互作用的动力学基础。
1.3 蛋白质相互作用的生物功能蛋白质相互作用是蛋白质发挥生物功能的基础。
例如，酶和底物之间的相互作用是化学反应发生的基础；细胞膜上受体和配体之间的相互作用则是细胞信号转导的基础；抗体和抗原之间的相互作用是免疫防御系统的基础。
因此，深入了解蛋白质相互作用的生物功能对于我们认识蛋白质生物学功能的完整性和系统性具有重要的意义。
第二部分蛋白质相互作用的研究方法蛋白质相互作用的研究方法包括分子生物学方法、生物物理化学方法和计算方法等。
其中，分子生物学方法广泛使用于蛋白质相互作用的鉴定和定量分析；生物物理化学方法主要用于研究蛋白质相互作用过程中物理化学性质的变化；计算方法则是通过计算机模拟来分析和预测蛋白质相互作用的特性。
生物化学与食品营养的关系
生物化学与食品营养的关系随着现代生活节奏的不断加快，人们越来越重视健康饮食和营养摄入。
而作为生命科学的一个重要分支，生物化学研究了生物体在分子水平上的化学现象和过程。
生物化学与食品营养之间存在着密切的关系，下面将从不同方面探讨这一关系。
一、营养物质的生物化学基础食品中包含了人体所需的各种营养物质，比如碳水化合物、脂质、蛋白质、维生素和矿物质等。
这些物质在生物体内发挥重要的功能，而这些功能都与生物化学密不可分。
比如，碳水化合物是人体主要的能量来源，它们在细胞内被分解为葡萄糖分子，通过一系列生物化学反应来提供能量。
同时，脂质参与了细胞膜的构建和细胞内许多重要分子的合成，蛋白质在身体内部扮演了酶、激素等重要功能物质，并参与免疫系统的抗体生成等过程。
维生素和矿物质则在代谢过程中发挥着重要的催化剂和协同剂的作用。
二、食物的化学成分与营养食物的化学成分直接影响了其所提供的营养价值，这与生物化学的研究密切相关。
生物化学可以揭示不同食物中所含的营养物质以及它们的特性和相互关系。
比如，研究发现谷类食物中富含大量的碳水化合物，是人体获取能量的重要来源。
而豆类食物则富含蛋白质，是蛋白质供给的重要来源。
此外，生物化学还研究了食物中的维生素、矿物质和脂质等成分，揭示了它们在人体内的吸收、利用和代谢等重要生物化学过程。
三、生物化学对食品加工的影响食品加工是将原材料经过一系列物理、化学及生物信息的变化和作用，转变为能够直接食用或变更用途的制品。
食品加工的过程涉及到诸多生物化学反应。
比如，烹调过程中，食物中的蛋白质和糖类会发生一系列的反应，形成一些具有特殊风味和口感的化合物，这些反应与食物的生物化学特性密切相关。
此外，食品加工还会对食物中的维生素和矿物质等营养成分造成一定的影响，因此在食品加工过程中需要结合生物化学知识，选择合适的加工方法以保留食物的营养价值。
四、营养代谢与健康营养代谢是指生物体利用食物中的营养物质进行能量和物质转化的过程。
蛋白质的化学反应及与食品成分的相互作用
蛋白质的化学反应及与食品成分的相互作用1蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键，或氨基酸的侧链同水分子之间发生了相互作用。
影响蛋白质水溶性的应素很多：pH>pI时，蛋白质带负电荷，pH=pI时，蛋白质不带电荷，pH时，蛋白质带正电荷。
溶液的pH低于或高于蛋白质的pI都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。
等电沉淀。
离子强度：μ=ΣCiZi2，Ci表示离子强度，Zi表示离子价数。
盐溶：当溶液中的中性盐浓度在/L时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。
盐析：当溶液中的中性盐的浓度大于1mol/L时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。
不同盐类对蛋白质的盐析作用强弱不同。
将这种强弱顺序称为感胶离子序：非水溶剂：有些有机溶剂可引起蛋白质变性沉淀，主要是有机溶剂降低了水的介电常数，蛋白质之间的静电斥力降低。
温度：温度低于40-50℃时，随温度的增大水溶性增大，当温度大于50℃，随温度的增大，水溶性降低。
根据蛋白质的溶解性对蛋白质分类：清蛋白：可溶于的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；球蛋白：能溶于pH7的稀碱溶液，β-乳球蛋白；醇溶蛋白：能溶于70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；谷蛋白：在上述溶剂中都不溶解，但可溶于酸或碱。
2织构化在许多食品体系中，蛋白质是构成食品结构和质地的基础，无论是生物组织，还是配制食品。
还可以通过织构化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纤维状产品。
一般蛋白质织构化的方法有：热凝固和薄膜形成：豆浆在95℃保持几小时，表面会形成一层薄膜，如腐竹的生产。
一般工业化蛋白质织构化是在光滑的金属表面进行的；纤维形成：纤维纺丝。
大豆蛋白纺丝：在pH10时制备高浓度10-40%的纺丝溶液→脱气→澄清→通过管蕊板，每平方厘米1000孔，孔径为50-150μm→酸性氯化钠溶液→压缩→成品。
食品风味物质的相互作用
食品风味物质的相互作用是一个复杂的过程，涉及到多种感官体验和化学物质的交互。
以下是对这一过程的详细解释：风味物质的来源与分类：风味物质主要来源于食品中的挥发性成分和水溶性或油溶性物质。
这些物质在口腔内刺激味觉和嗅觉器官，产生综合的生理感觉，即食品的风味。
风味物质可以分为香味和滋味两部分。
香味主要由挥发性物质产生，如醛、酮等，而滋味则主要由水溶性或油溶性物质产生，如酸、甜、苦、咸等基本味道。
风味物质与蛋白质的相互作用：蛋白质在食品中对风味的直接影响较少，但通过与风味物质的特殊结构位点相互作用，可以进一步影响食品的风味。
例如，醛类化合物能与蛋白质中的氨基酸反应，导致蛋白质构象和折叠程度发生改变，使其更容易与风味物质发生相互作用。
风味物质与蛋白质的相互作用通常是可逆的，但如果挥发性物质以共价键的方式与蛋白质结合，这种结合则可能是不可逆的。
这种相互作用会影响蛋白质与其他物质之间的关系，从而进一步影响食品的风味。
风味物质的相乘作用：当两种或多种具备相似味感的物质同时进入口腔时，它们的味觉强度可能会超越各自单独使用时的强度之和，这种现象称为相乘作用或协同作用。
例如，谷氨酸和肌苷酸在食品中的同时使用可以显著增强鲜味感。
食品基质成分和结构对风味释放的影响：在食品加工过程中，风味的释放受到食品基质成分和食品结构的影响。
释放速度可能比正常情况下更快或更慢，从而导致不同的风味感觉。
因此，研究这些相互作用关系对于改善食品风味特性和设计高品质健康产品具有重要意义。
总之，食品风味物质的相互作用是一个复杂的过程，涉及到多种感官体验和化学物质的交互。
了解这些相互作用关系有助于我们更好地设计和改进食品的风味特性，从而提高食品的品质和口感。
蛋白与淀粉的相互作用
蛋白与淀粉的相互作用蛋白与淀粉是常见的食物成分，它们在食物中的相互作用对食物的口感和质地有着重要影响。
本文将从蛋白与淀粉的结构特点、相互作用机制以及在食物加工中的应用等方面进行探讨。
蛋白是生物体中重要的营养成分之一，它由氨基酸残基组成的长链状分子。
蛋白质分子的结构复杂多样，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构等。
而淀粉是植物中最主要的能量储存形式，由α-葡聚糖分子组成的多聚体。
淀粉分子可分为两种形式，即支链淀粉和直链淀粉。
蛋白与淀粉的相互作用是由于它们之间的化学和物理性质的差异。
首先，蛋白和淀粉分子都带有电荷，因此它们之间存在静电相互作用。
其次，蛋白和淀粉分子的立体结构也会导致它们之间的相互作用。
蛋白质的空间构型在食物加工过程中可能发生变化，从而改变了与淀粉的相互作用。
此外，蛋白和淀粉分子之间还可能发生氢键、疏水作用等相互作用。
蛋白与淀粉的相互作用对食物的品质有着重要影响。
在食物加工过程中，蛋白与淀粉的相互作用能够改变食物的结构和质地。
例如，在烘焙过程中，蛋白质能够与淀粉形成复合物，增加面团的黏性和弹性，使面包更加松软。
在炒菜过程中，蛋白质能够与淀粉发生反应，形成焦糖化产物，增加菜肴的色泽和口感。
此外，蛋白与淀粉的相互作用还能够影响食物的稳定性和口感。
除了在食物加工中的应用，蛋白与淀粉的相互作用还在食品科学领域得到广泛研究。
科学家们通过研究蛋白质和淀粉分子的相互作用机制，探索了新的食物加工技术和产品开发方法。
例如，利用蛋白和淀粉的相互作用，可以开发出新型的食品纳米材料，用于增强食品的质地和稳定性。
此外，蛋白与淀粉的相互作用还可以应用于食品的药物控释、营养增值等方面。
蛋白与淀粉的相互作用是食物加工中一个重要的研究领域。
通过深入研究蛋白质和淀粉分子的结构特点和相互作用机制，可以更好地理解食物的加工过程和品质变化。
在未来的研究中，科学家们还将继续探索蛋白与淀粉的相互作用，并将其应用于食品工业的发展中，以满足人们对食品品质的需求。
第四章 食品中的蛋白质
2 蛋白质的溶解度
蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。 蛋白质的溶解度是蛋白质－蛋白质、蛋白质－溶剂之间相互作用达到平 衡时的热力学表现形式。 蛋白质的溶解性能可以用水溶性蛋白质（water-soluble protein ，WSP）、 水可分散蛋白质（WDP）、蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标 （NSI）来评价；其中PDI和NSI已是美国油脂化学家协会采纳的法定评价 方法。 蛋白质在水中的溶解度不仅与自身组成和结构有关，也与溶液pH、离子 强度、温度和蛋白质浓度有关。
蛋白质的三维空间结构
指蛋白质的一、二、三、四级结构，
主要作用力分别对应的是肽键、氢键、氨基酸侧链之 间的相互作用和非共价键。
4.1.2食品中蛋白质特性及分类
1 蛋白质的分类
蛋白质按其化学组成及溶解度分为简单蛋白质和结合蛋白质。 简单蛋白质水解后只产生氨基酸，包括 清蛋白：溶于水、稀盐、稀酸或稀碱溶液，为饱和硫酸铵所沉淀，加热可 凝固。 球蛋白：不溶于水而溶于稀盐、稀酸或稀碱溶液，为半饱和硫酸铵所沉淀。 谷蛋白：不溶于水、0-80%乙醇及中性盐溶液，但溶于稀酸或稀碱。 醇溶谷蛋白：不溶于水及无水乙醇，但溶于70-80%的乙醇、稀酸或稀碱。 组蛋白：溶于水及稀酸，为稀氨水所沉淀。 鱼精蛋白：溶于水及稀酸，不溶于氨水。 硬蛋白：不溶于水、稀盐、稀酸或稀碱。
一些有机化合物在水溶液中可以导致蛋白质分子发生变性。不同种类的
有机物使蛋白变性的原因不尽相同。如尿素和胍盐能断裂蛋白分子间或分 子内的氢键，打断水分子之间的氢键结构而改变水的极性，从而使蛋白发 生变性；表面活性剂，如十二烷基磺酸钠（SDS）是蛋白分子变性的重要 因素，这类物质使蛋白变性的原因是在蛋白质的疏水区和亲水环境之间起 着媒介作用，除了可以破坏蛋白分子内的疏水相互作用外，还促使天然蛋 白质伸展；另外表面活性剂能与蛋白质分子强烈的结合，在接近中性pH值 时使蛋白质带有大量的净负电荷，从而增加蛋白质内部的斥力，使伸展趋 势增大，这也是SDS类表面活性剂能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原 因。同时SDS类表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。一些具有还原能 力的有机化合物，如半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏糖醇等，由 于可以通过还原作用导致蛋白分子中的二硫键破坏而能够使蛋白变性。
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蛋白质的化学反应及与食品成分的相互作用
1蛋白质与水的相互作用：蛋白质的水溶性
蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。
影响蛋白质水溶性的应素很多：
（1）pH>pI时，蛋白质带负电荷，pH=pI时，蛋白质不带电荷，pH 时，蛋白质带正电荷。
溶液的pH低于或高于蛋白质的pI都有利于蛋白质水溶性的增加，一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用，另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。
等电沉淀。
（2）离子强度：μ=0.5ΣCiZi2，Ci表示离子强度，Zi表示离子价数。
盐溶：当溶液中的中性盐浓度在0.5mol/L时，可增加蛋白质的溶解性，盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。
盐析：当溶液中的中性盐的浓度大于1mol/L时，蛋白质会沉淀析出，这是盐与蛋白质竞争水分的结果。
不同盐类对蛋白质的盐析作用强弱不同。
将这种强弱顺序称为感胶离子序：
（3）非水溶剂：有些有机溶剂可引起蛋白质变性沉淀，主要是有机溶剂降低了水的介电常数，蛋白质之间的静电斥力降低。
（4）温度：温度低于40-50℃时，随温度的增大水溶性增大，当温度
大于50℃，随温度的增大，水溶性降低。
根据蛋白质的溶解性对蛋白质分类：
（1）清蛋白：可溶于pH6.6的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；
（2）球蛋白：能溶于pH7的稀碱溶液，β-乳球蛋白；
（3）醇溶蛋白：能溶于70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）谷蛋白：在上述溶剂中都不溶解，但可溶于酸（pH2）或碱（pH12）。
2织构化
在许多食品体系中，蛋白质是构成食品结构和质地的基础，无论是生物组织（鱼和肉的肌原纤维蛋白），还是配制食品（如面团、香肠、肉糜等）。
还可以通过织构化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纤维状产品。
一般蛋白质织构化的方法有：
（1）热凝固和薄膜形成：豆浆在95℃保持几小时，表面会形成一层薄膜，如腐竹的生产。
一般工业化蛋白质织构化是在光滑的金属表面进行的；
（2）纤维形成：纤维纺丝。
大豆蛋白纺丝：在pH10时制备高浓度10-40%的纺丝溶液→脱气→澄清→通过管蕊板，每平方厘米1000孔，孔径为50-150μm→酸性氯化钠溶液（等电沉淀或盐析）→压缩→成品。
（3）热塑挤压：
使蛋白质中的含水量为10-30%，在高压下10000-20000kPa，使其在20-150s内温度升高到150-200℃。
挤压通过蕊板，一般在蛋白质中
加入淀粉可改善其质地。
3凝胶形成：
蛋白质形成凝胶的机制和相互作用至今还没有完全研究清楚，但有研究表明蛋白质形成凝胶有两个过程，首先是蛋白质变性而伸展，而后是伸展的蛋白质之间相互作用而积聚形成有序的蛋白质网络结构。
影响蛋白质凝胶形成的因素有：
（1）蛋白质的浓度：蛋白质溶液的浓度越大越有利于蛋白质凝胶的形成，高浓度蛋白质可在不加热、与等电点相差很大的pH条件下形成凝胶。
（2）蛋白质的结构：蛋白质中二硫键含量越高，形成的凝胶的强度也越高，甚至可以形成不可逆凝胶，如卵清蛋白，β-乳球蛋白。
相反含二硫键少的蛋白质可形成可逆凝胶，如白明胶等。
（3）添加物：不同的蛋白质相互混合，可促进凝胶的形成，将这种现象称为蛋白质的共凝胶作用。
在蛋白质溶液中添加多糖，如在带正电荷的明胶与带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过离子相互作用形成高熔点凝胶。
（4）pH：pH在pI附近时易形成凝胶。
4面团形成
小麦胚乳中的面筋蛋白质在当有水分存在时在室温下混合和揉搓能够形成强内聚力和粘弹性糊状物的过程。
水合的面粉在混合揉搓时，面筋蛋白质开始取向，排列成行或部分伸展，这样将增强蛋白质的疏水相互作用并通过二硫交换反应形成二硫键。
最初的面筋颗粒形成薄
膜，形成三维空间上具有粘弹性的蛋白质网络。
影响蛋白质面团形成的因素有很多：
（1）氧化还原剂：还原剂可引起二硫键的断裂，不利于面团的形成，如半胱氨酸；相反氧化剂可增强面团的韧性和弹性，如溴酸盐；（2）面筋含量：面筋含量高的面粉需要长时间揉搓才能形成性能良好的面团，对低面筋含量的面粉揉搓时间不能太长，否则会破坏形成的面团的网络结构而不利于面团的形成；
（3）面筋蛋白质的种类：利用不同比例的麦醇溶蛋白和麦谷蛋白进行实验，发现麦谷蛋白决定面团的弹性、粘结性、混合耐受性等，而麦醇溶蛋白决定面团的延伸性和膨胀性。
5乳化性质
蛋白质在许多乳胶体食品体系中起着重要的作用，如牛奶、冰淇淋、肉馅等。
蛋白质对水/油体系的稳定性差，而对油/水体系的稳定性好。
影响蛋白质乳化的因素：
（1）盐：0.5-1.0mol/L的氯化钠有利于肉馅中蛋白质的乳化；（2）蛋白质的溶解性：蛋白质的溶解性越好，其乳化性也越好，但蛋白质的乳化性主要与蛋白质的亲水-亲油平衡性有关；
（3）pH：有些蛋白质在pI时乳化性最好，而有些蛋白质在pI乳化性最差；
（4）热作用：热不利于蛋白质乳化性的发挥。
6起泡性质
在食品体系中蛋白质起泡的现象非常常见，如蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、
啤酒泡沫、面包等。
蛋白质泡沫其实质蛋白质在一定条件下与水分、空气形成的一种特殊形态的混合物。
影响蛋白质起泡的因素有：
（1）盐类：氯化钠一般能提高蛋白质的发泡性能，但会使泡沫的稳定性降低，Ca2+则能提高蛋白质泡沫的稳定性。
（2）糖类：糖类会抑制蛋白质起泡，但可以提高蛋白质泡沫的稳定性。
（3）脂类：脂类对蛋白质的起泡和泡沫的稳定性都不利。
（4）其他：蛋白质浓度为2-8%时，起泡效果最好，除此之外还与搅拌时间，强度、方向等有关。
有时由于蛋白质的起泡而影响加工工艺的操作，要对蛋白质泡沫进行消除，常用的方法就是加入消泡剂——硅油。
7风味结合作用
蛋白质可以使食品中的挥发性风味化合物在贮藏及加工过程中不发生变化，并在进入口腔时完全不失真的释放出来。
影响蛋白质风味结合作用的因素有：
（1）水：水可以提高蛋白质对极性风味化合物的结合作用，但对非极性风味化合物的结合没有影响；
（2）盐：凡能使蛋白质解离或二硫键断裂的盐类，都能提高蛋白质的风味结合能力；
（3）水解作用：蛋白质水解后其风味结合作用严重被破坏；
（4）热变性：热变性一般会使蛋白质的风味结合作用有所加强；
（5）其他：脱水，脂类存在。