蛋白质一级结构的举例
蛋白质分子的一级结构
H R1 C COOH
NH2H ຫໍສະໝຸດ 2 C COOHNH2O H2O
R1 CH C NH CH COOH
NH2
R2
肽键
注意：由N个AA组成的肽，就有N-1个肽键，称N肽。
2.多肽链的结构
②构象：又称三维结构，立体结构，空间结构或高级结构等。是指
分子中各原子、各基团之间的相互立体关系。从理论上说，构象可 以有无数种，因为一个构象的改变是由于单键的旋转而造成的不需 有共价键的变化。
维持蛋白质空间构象的作用力
作用力 氢键： α-螺旋，β-折叠 疏水作用： 形成球蛋白的核心 Van der Waals力：稳定紧密堆积的集团和原子 离子键：稳定α -螺旋，三、四级结构
与氨基酸的组成和排列顺序有关：
在肽链上连续排列酸性或碱性氨基酸残基，由于所带电荷 同性相斥，影响链内氢链生成趋势而不利于α —螺旋的形成。
较大的R侧链基团，如I1e、Phe、等集中的区段，因空间
位阻的影响，不利于α —螺旋的形成；
甘氨酸残基，由于没有侧链的约束。其中Φ与Ψ角可以任意
取值，从而使形成α —螺旋所需要的二面角的几率很小。如 果在肽链上连续排列，则α —螺旋不能形成；
氨基酸残基侧链‘R’伸向外侧。 相邻螺圈间形成链内氢键，氢键去向几乎与中心轴平行
从N-末端出发，氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3 个肽基的N-H 之间形成的。
氢键的取向几乎与轴平行，
第一个氨基酸残基的酰胺基 团的-CO基与第五个氨基酸 残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。
影响α-螺旋形成的因素
举例说明蛋白质一级结构与功能的关系
举例说明蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能之间具有密切的关系，看似复杂的蛋白质，其背后结构却是相当有规律可寻的。
蛋白质一级结构是蛋白质最基本的结构，它由二级结构、三级结构、四级结构等构成，是一种精确而复杂的分子构型形式，它们的结构可以有效地控制蛋白的功能。
例如，燃烧的过程中，氢氧化铁在催化氧气分解成水时，涉及到一个蛋白质-复合谱系统，它实际上是一个复杂的机械的化学键，这些键的数量和叠加的结构和结合能力取决于蛋白质的一级结构，复合蛋白中的化学键的排列能够控制其功能。
此外，蛋白质一级结构还与氨基酸序列之间存在着一定的关系，氨基酸序列是蛋白质的基础序列，它决定了蛋白质的化学特性和螺旋结构的一致性。
以羧酸蛋白α螺旋为例，当氨基酸链以反弯状或直角错位方式排列时，它们重叠形成α螺旋，然后构成羧酸蛋白螺旋丝，该结构上的反应中心可以在氨基酸序列中找到，因此氨基酸序列是蛋白质一级结构与功能相关的关键因素。
总之，蛋白质一级结构与功能之间十分紧密，蛋白质的一级结构可以影响蛋白质的功能，而氨基酸序列通过影响蛋白质的一级结构具体构型来实现功能的表达。
未来的研究会针对蛋白质一级结构，氨基酸序列建模，寻找和揭示各种定量的结构与功能之间关系，以期能够帮助进一步理解蛋白质的功能和生命运行机理。
举例说明蛋白质一级结构,空间结构与功能的关系
蛋白质是生物体中一种重要的大分子，它由氨基酸残基组成，每一种蛋白质都有独特的氨基酸序列。
蛋白质的一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
空间结构是指蛋白质在空间中的三维构型。
蛋白质的空间结构可以由一级结构演化而来，也可以通过氨基酸残基之间的相互作用产生。
蛋白质的空间结构可以分为多种类型，如线型结构、螺旋型结构、环型结构等。
蛋白质的功能是指蛋白质在生物体中所承担的生物学功能。
蛋白质的功能与其空间结构密切相关，通常来说，蛋白质的功能是由其空间结构所决定的。
例如，激酶蛋白具有活性位点，可以与其它蛋白质结合，起到调节生物体内代谢过程的作用。
因此，蛋白质的空间结构与功能之间存在密切的关系。
举个例子来说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
比如，蛋白质酶水解酶是一种蛋白质，它的一级结构是由氨基酸序列组成的。
这种蛋白质的空间结构是一个带螺旋的结构，具有许多活性位点，能够与其它蛋白质结合，起到酶解作用。
所以说，这种蛋白质的功能是酶水解。
另外一个例子是蛋白质抗体。
蛋白质抗体的一级结构是由氨基酸序列
组成的，空间结构是一个线型结构，具有抗原性和抗体性。
所以，蛋白质抗体的功能就是对抗外界的抗原物质。
总结一下，蛋白质的一级结构是由氨基酸序列组成的，空间结构是蛋白质在空间中的三维构型，功能是蛋白质在生物体中所承担的生物学功能。
这三者之间存在密切的联系。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
举例说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质是生命体系中的重要分子之一，具有多种生物学功能，如酶催化、结构支持、信号传导、运输等。
蛋白质的结构与功能密切相关，其中一级结构与高级结构是影响蛋白质功能的重要因素。
本文将以举例的方式说明蛋白质一级结构与高级结构及功能的关系。
蛋白质一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的线性排列顺序。
一级结构的顺序决定了蛋白质的二级、三级和四级结构，进而影响蛋白质的功能。
例如，胰岛素是一种由51个氨基酸组成的多肽激素，其一级结构是由两个多肽链组成的。
这两个多肽链通过二硫键连接在一起，形成了一个十字架状的结构。
这种结构使胰岛素能够与胰岛素受体结合，从而调节血糖水平。
如果胰岛素的一级结构发生变化，如氨基酸序列发生改变或二硫键被破坏，那么其二级、三级和四级结构也会受到影响，从而导致胰岛素失去调节血糖水平的功能。
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中氨基酸的局部排列方式，包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲。
二级结构的形成是由氢键和范德华力等相互作用导致的。
例如，肌红蛋白是肌肉中的一种蛋白质，其二级结构主要由α-螺旋和无规卷曲组成。
这种结构使肌红蛋白能够与氧结合，从而实现肌肉的收缩。
如果肌红蛋白的二级结构发生变化，如α-螺旋的数目减少或无规卷曲的长度增加，那么其氧结合能力也会受到影响，从而导致肌肉功能障碍。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中氨基酸的空间排列方式，包括螺旋、折叠、卷曲等形态。
三级结构的形成是由氢键、离子键、疏水作用和二硫键等相互作用导致的。
例如，抗体是一种由两个重链和两个轻链组成的蛋白质，其三级结构呈Y形。
抗体的三级结构使其能够与特定的抗原结合，从而实现免疫防御。
如果抗体的三级结构发生变化，如氨基酸的空间排列方式改变或二硫键被破坏，那么其与抗原结合的能力也会受到影响，从而导致免疫功能障碍。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中多个亚基的组合方式，包括同源二聚体、同源三聚体和非同源多聚体等形态。
举例说明一级结构和功能的关系
举例说明一级结构和功能的关系一级结构和功能的关系是指蛋白质分子中的氨基酸序列与其特定功能之间的联系。
一级结构是指由氨基酸单元组成的线性序列，而功能则是指蛋白质在生物学中扮演的具体角色。
在蛋白质的构造中，一级结构对于其功能发挥起到至关重要的作用。
本文将通过举例来说明一级结构与功能之间的关系。
1、酶类蛋白质酶类蛋白质通常拥有很高的催化活性，以协助生物体内的代谢过程。
这些蛋白质的催化活性与其一级结构中的氨基酸序列有关。
酶类蛋白质中氨基酸单元的排列方式决定了其空间构型，从而决定了其催化活性。
例如，乳酸脱氢酶的催化作用与其氨基酸序列中的丝氨酸、组氨酸和丙氨酸等氨基酸有关，这些氨基酸的排列方式使乳酸脱氢酶的双峰形状分子结构与限制性亚基结构相呼应，从而决定了酶的催化活性。
2、肌肉蛋白质肌肉蛋白质是组成肌肉组织的基本结构组分。
其中肌动蛋白是一种重要的肌肉蛋白质，其一级结构由约375个氨基酸单元组成。
这些氨基酸单元的排列方式决定了肌动蛋白分子尤其是其纵向链的空间构型，从而决定了其与肌肉收缩之间的关系。
肌动蛋白分子包含有多个重要的肌肉收缩区域，其中由丝氨酸和脯氨酸等氨基酸单元组成的周期性结构是肌肉蛋白质的重要特征之一。
3、抗原抗体蛋白质抗原抗体是免疫系统的主要寻找“敌人”的工具。
抗体作为一种特殊的抗原识别分子，具有高度的专一性。
抗体的专一性是由其一级结构中的氨基酸序列所决定的。
相应地，不同的抗体的专一性与其氨基酸序列有助于催化抗体结构迭加，从而为特定抗原结构提供精确的识别。
总之，蛋白质中的一级结构对于它的功能发挥具有至关重要的作用，这种关系也体现了生命科学中的一种基础原理。
了解蛋白质的构造和功能相互关联的确切方法，可以帮助更好地理解蛋白质在生命科学中的作用和意义。
蛋白质的分子结构
defined AA sequence.
MW：5700 dalton，51个氨基酸残基，A链21个残基，B链30个残基。 A链内有1个2硫键 Cys 6 — Cys 11
A.B链间有2个2硫键 A.Cys 7－B.Cys 7 A.Cys 20 — B.Cys 19
（2）牛胰核糖核酸酶（RNase） 一条多肽链，124AA残基组成，四 个链内二硫键，分子量12600.它是测出一 级结构的第一个酶分子。
（2）胰岛素原的激活
preproinsulin
signal peptidase peptidase
proinsulin
insulin
5）多肽或蛋白质的人工合成
Solid-phase synthesis of polypeptide P193：
+
第 二 向
a b
+
第一向
pH6.5 图中a、b两个斑点是 由一个二硫键断裂 产生的肽段
-
Brown和Hartlay对角线电泳图解
3.蛋白质一级结构生物功能 1 )蛋白质一级结构举例：
（1）胰岛素（Insulin）
The determination of the AA sequence of insulin (1953) is a landmark in biochemistry because it showed for the first time that a protein has a precisely
镰刀状红细胞贫血病：病人体内红细胞的形状为新月 形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破 而发生溶血；再者，病变的细胞粘滞加大，易栓塞血管； 由于流速较慢，输氧机能降低，使心脏器官供血出现障 碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
蛋白质的一级结构汇总
酶解法:
多 肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜热 菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶链的 Nhomakorabea选
择
性
降
解
O
O
NH CH C NH CH C
R1
R2
水解位点
O
O
NH CH C NH CH C
N-端氨基酸分析法-氨肽酶(amino
peptidases)法
氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链 的N-端逐个的向里水解。
根据不同的反应时间测出酶水解所释放出 的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基 酸残基释放量作动力学曲线，从而知道蛋 白质的N-末端残基顺序。
最常用的氨肽酶是亮氨酸氨肽酶，水解以 亮氨酸残基为N-末端的肽键速度最大。
3.短杆菌素S：环十肽，含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸， 对革兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。
4.青霉素：含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍 生物 。主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。
5.牛催产素与加压素：均为九肽，分子中含有一对二硫键， 两者结构类似。前者第九位为Gly或Lys或Phe，后者为Arg。 前者可刺激子宫的收缩，促进分娩。后者可促进小动脉收缩， 使血压升高，也有抗利尿作用，参与水、盐代谢的调节。
目前常用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；A和B来自胰脏； C来自柑桔叶；Y来自面包酵母。
羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸 残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。
（2）测定步骤
E.多肽链断裂成多个肽段，可采用两种或多种不同 的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或 肽碎片，并将其分离开来。p169
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙 氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
蛋白质的一级结构
H H N CH C NHNH2 +H2N CH C OH NH2NH2 2 C -端 氨 基 酸 氨基酸酰肼
R
C-端氨基酸分析法--羧肽酶 (carboxyp它能从多肽链的C-端逐个的 水解AA。根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨 基酸种类和数量，从而知道蛋白质的C-末端残基顺序。 目前常用的羧肽酶有四种：A,B,C和Y；A和B来自胰脏； C来自柑桔叶；Y来自面包酵母。 羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸 残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。
顺序同源的生物学意义
在不同种属来源的细胞色素c中，可以变换的 氯基酸残基数目与这些种属在系统发生上的位 置有密切关系，即在进化位置上相距愈远，则 氨基酸顺序之间的差别愈大; 反之，亲缘关系 越近，其顺序同源性越大。 细胞色素c的氨基酸顺序分析资料己被用来核 对各个物种之间的分类学关系，以及绘制系统 发生树－进化树。 根据进化树不仅可以研究从单细胞有机体到多 细胞有机体的生物进化过程，而且可以粗略估 计现存的各类种属生物在进化中的分歧时间。
蛋白质的结构
蛋白质是由一条或多条多肽 (polypeptide)链以特殊方式结合而成 的生物大分子。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是 将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为 蛋白质。 蛋白质分子量变化范围很大, 从大约 6000到1000000道尔顿甚至更大。
示例
虾红素
木瓜蛋白酶
6.舒缓激肽：促进血管舒张，促进水、钠离子的排出。
7.脑啡肽：为五肽，具有镇痛作用。
在正常人的脑内存在内源性脑啡肽和脑啡肽受体。在正常情况下，内 源性脑啡肽作用于脑啡肽受体，调节着人的情绪和行为。人在吸食海洛因 后，抑制了内源性脑啡肽的生成，逐渐形成在海洛因作用下的平衡状态， 一旦停用就会出现不安、焦虑、忽冷忽热、起鸡皮疙瘩、流泪、流涕、出 汗、恶心、呕吐、腹痛、腹 泻等。冰毒和摇头丸在药理作用上属中枢兴 奋药，毁坏人的神经中枢。
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1975年时，桑格发展出一种称为链终止法（chain termination method）的技术来测定DNA序列，这种方法也 称做“双去氧终止法”（Dideoxy termination method）或 是“桑格法”。两年之后，他利用此技术成功定序出ΦX174噬菌体（Phage Φ-X174）的基因组序列。这也是首 次完整的基因组定序工作。他所发明的技术比起当时其他 方法使用了较不具毒性的材料。主要是先进行PCR，利用 DNA引子和DNA聚合酶使DNA链得以展开复制，再利用双 去氧核苷酸（dideoxynucleotides）来终止DNA链的合成。 实验会使不同序列的DNA带有不同长度，使其得以经由电 泳来做分析。 这项研究后来成为人类基因组计划等研究得以展开的 关键之一，并使桑格于1980年再度获得诺贝尔化学奖，与 桑格合作研究的沃特· 吉尔伯特，以及另一团队的保罗· 伯格 （Paul Berg）也一同获奖。第二座诺贝尔奖使他成为继玛 莉· 居礼、莱纳斯· 鲍林，以及约翰· 巴丁之后的第四位两度 获奖者。到了1979年，桑格又与吉尔伯特和伯格一同获得 哥伦比亚大学的路易莎· 格罗斯· 霍维茨奖（Louisa Gross Horwitz Prize）。
1965年，9月17日，中国科学家王应睐等首次完整人工合成了结晶牛胰岛素。这是当 时人工合成的具有生物活性的最大的天然有机高分子化合物，实验的成功使中国 成为第一个合成蛋白质的国家。
70年代初期，英国和中国的科学家又成功地用X射线衍射方法测定了猪胰岛素的立体 结构。这些工作为深入研究胰岛素分子结构与功能关系奠定了基础。
胰岛素
胰岛素是由胰岛β细胞受内源性或外源性物质如葡 萄糖、乳糖、核糖、精氨酸、胰高血糖素等的刺激而 分泌的一种蛋白质激素。 胰岛素是机体内唯一降低血糖的激素，也是唯一同 时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。胰岛素由A、 B两个肽链组成。人胰岛素链有11种21个氨基酸，B链 有15种30个氨基酸，共26种51个氨基酸组成。其中 A7(Cys)-B7(Cys)、A20(Cys)-B19(Cys)四个半胱氨酸中的 巯基形成两个二硫键，使A、B两链连接起来。此外A 链中A6(Cys)与A11(Cys)之间也存在一个二硫键。
弗雷德里克· 桑格，OM，CH， CBE，FRS（Frederick Sanger 1918年8月13日－）是一位英国 生物化学家，曾经在1958年及1980 年两度获得诺贝尔化学奖，是第四位 两度获得诺贝尔奖，以及唯一获得两次化学奖的人。 桑格于1918年8月13日出生于英国格洛斯特郡，父亲是 一位医生。从布莱恩斯滕高中（Bryanston School）毕 业后，桑格进入了剑桥大学圣约翰学院，并于1939年 完成自然科学文年将胰岛素的氨基酸序列完整地定序出来，同时证 明蛋白质具有明确构造。他利用自己新发现的桑格试剂（Sanger's reagent），也就是2,4-二硝基氟苯（2,4-dinitrofluorobenzene）将胰 岛素降解成小片段，并与专门水解蛋白质的胰蛋白酶混合在一起。 再将一部分混合物的样本置放于滤纸的一面，并利用一种色层分析 方法来做进一步的实验，首先他将一种溶剂从单一方向通过滤纸， 同时又让电流以相反向通过。 + 由于不同的蛋白质片段有不同的溶解度与电荷，因此在电泳后， 这些片段最后会各自停留在不同的位置，产生特定的图案。桑格将 此图案称为“指纹”（fingerprints）；不同的蛋白质拥有不同的图 案，成为可供辨识且可重现的特征。之后桑格又将小片段从新组合 成氨基酸长链，进而推导出完整的胰岛素结构。因此得出结论，认 为胰岛素具有特定的氨基酸序列。这项研究使他单独获得了1958年 的诺贝尔化学奖。
1921年，加拿大班廷和贝斯特首次成功提取到了 胰岛素。1922年开始用于临床，使过去不治的糖 尿病患者得到挽救。至今用于临床的胰岛素几乎 都是从猪、牛胰脏中提取的。 1926年，首次从动物胰脏中提取到结晶胰岛素。 1955年，英国弗雷德里克· 桑格首次测定了牛胰岛 素的全部氨基酸序列，开辟了人类认识蛋白质分 子化学结构的道路。