生物化学复习思考题
大学__生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生物化学思考题
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控 1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解三羧酸循环磷酸戊糖途径糖异生糖原合成与分解脂肪酸β氧化脂肪酸合成呼吸链胆固醇合成磷脂合成胞液线粒体胞液胞液胞液线粒体胞液线粒体内质网、胞液内质网代谢途径（酶或酶系）细胞内分布尿素合成蛋白质合成 DNA合成 mRNA合成 tRNA合成 rRNA合成血红素合成胆红素合成多种水解酶胞液、线粒体内质网、胞液细胞核细胞核核质核仁胞液、线粒体微粒体、胞液溶酶体 5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学思考题汇总
思考题•1、海藻糖是一种非还原性二糖，没有变旋现象，不能生成脎，也不能用溴水氧化成糖酸，用酸水解只生成D－葡萄糖，可以用α－葡萄糖苷酶水解，但不能用β－葡萄糖苷酶水解，甲基化后水解生成两分子的2，3，4，6－四－O－甲基－D－葡萄糖，试推测海藻糖的结构。
•2、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，请用最简单的化学方法鉴别。
•3、猪油的皂化值是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化值是246～265，碘价是8～10。
这些数据说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别。
•4、试述生物膜的两侧不对称性。
•5、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，该氨基酸的pI是大于6，等于6还是小于6？某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为8，该氨基酸的pI如何？•6、根据以下实验结果推断某多肽链的氨基酸序列：•1）酸水解后氨基酸组成：Ala2、Arg、Lys2、Met、Phe、Ser2•2）羧肽酶A水解得一氨基酸为Ala•3）胰蛋白酶水解得四个肽段，其氨基酸组成为：a)Ala,Arg,b)Lys,Phe,Ser,c)Lys,4)Ala,Met,Ser•4）溴化氰水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Lys2,Met,Phe,Ser,b)Ala,Ser•5）嗜热菌蛋白酶水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Ser,2)Ala,Lys2,Met,Phe,Ser•7、将丙氨酸溶液400mL调到pH8.0，然后向溶液中加入过量的甲醛。
当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250mL。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？（Ala相对分子质量为89）•8、计算一个大肠杆菌细胞（含106个蛋白质分子）中所含的多肽链长度（以nm为单位）。
氨基酸残基的平均相对分子质量为120，假设每个蛋白质分子平均相对分子质量为40000，并且假设所有的分子都处于α螺旋构象。
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生物化学复习思考题（2009年）第二章蛋白质1．什么是蛋白质？蛋白质有哪些生理功能？2．蛋白质有哪些分类方法？3．蛋白质中含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？4．氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？5．组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记各种氨基酸的代号。
6．氨基酸有哪些分类方法？7．氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？8．氨基酸有哪三个重要的反应？9．哪些氨基酸可以吸收紫外光?10．什么叫做构象？什么叫做构型？11．解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端12．什么叫做蛋白质的一级结构？13．什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质?14．什么叫做α-碳原子的二面角?15．什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型?16．什么叫α-螺旋和β-折叠?平行和反平行β-折叠有何区别?17．试述α-角蛋白的结构.18．什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型?19．解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基20．维持蛋白质高级结构的力有哪些？21．什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？22．蛋白质是生物大分子，为什么在水溶液中还很稳定？23．蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？24．解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析25.蛋白质变性的本质是什么？第三章酶化学1．什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同之处和不同点？2．酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？3．酶的惯用法命名有哪些方式？4．国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？5．什么叫做简单酶和结合酶？6．解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。
7．酶分子活性中心以外的必需基团有什么功能？8．解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂9．什么叫酶促反应初速度？10. 影响酶促反应的因素有哪些？11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？12.米氏常数Km有什么意义？13.某一酶促反应的速度从最大速度的10％提高到90％时，底物浓度应是原来的多少倍？14．某酶的Km值为2.4×10－4M，分别在下述底物浓度下催化反应:① 2×10－7M② 6.3×10－5M③ 10－4M○42×10－3M。
当底物浓度为0.05M时,其反应速度为128×10－7克分子／升.分。
试计算以上各不同浓度底物时的反应初速度。
如果酶量加倍，各情况的初速度又会如何？15.酶浓度怎样影响酶促反应？16.双底物酶促反应有多少个方式？17.温度怎样影响酶促反应？什么叫酶促反应的最适温度？18.pH值为什么也会影响酶促反应？什么叫酶的最适pH值？19. 什么叫抑制剂？抑制剂对酶活性的抑制可分为哪几种类型？20. 什么叫竞争性抑制？竞争性抑制时米氏方程怎样表达？与无抑制相比，竞争性抑制的Vmax与Km值有何变化？21. 什么叫非竞争性抑制？它与竞争性抑制有何差别？非竞争性抑制时，米氏方程如何表达？Vmax和Km有何变化？22. 反竞争性抑制的效果如何？23. 不可逆抑制剂是怎样与酶结合而抑制酶活性的？24. 解释名词：多酶体系、限速步骤、反馈抑制、顺序反馈抑制、变构酶（别构酶）、效应物、正效应物、负效应物、别构抑制剂、协同效应、正协同效应、负协同效应。
25.别构酶有哪些性质？26.什么叫做共价调节酶?酶的共价修饰有哪些方式?27.解释名词:同工酶、固定化酶、核酶、胞内酶、胞外酶、酶活性、比活力、酶活性的国际单位、催量、转换数、纯化倍数、回收率第四章核苷酸与核酸1．构成核苷酸的戊糖有哪些？DNA和RNA的主要碱基有哪些？2．什么叫做核苷和核苷酸？熟记各种核苷酸的代号。
3．核苷酸有什么生物学功能？4．什么叫做磷酸二酯键？5．为什么核苷酸会吸收紫外光？什么叫做减色效应？6．Chargaff定则有哪些内容？7．什么叫做DNA的一级结构和二级结构？8．DNA的双螺旋结构模型包括哪些内容？碱基配对有哪些原则？9．维持DNA双螺旋结构有哪些作用力？10．A型、B型、Z型DNA有什么区别？11．什么叫做回文结构、发卡结构、十字架结构、镜象重复、絞链DNA（H－DNA）？12．细胞中有哪些重要的RNA？13．mRNA分子上的顺反子是什么意思？什么叫做单顺反子和多顺反子mRNA?14. mRNA分子的一级结构有什么特点？15．tRNA的二级结构有什么特点？16．什么叫做核酸的变性、复性、热变性、增色效应、熔解温度（Tm）、淬火、分子杂交？17．解释名词：核酸酶、限制性核酸内切酶、核酸内切酶、核酸外切酶、粘性末端、平齐末端、同座酶18．限制性核酸内切酶是怎样命名的？19．什么是基因、基因组？什么叫质粒？20．病毒的遗传物质是什么？21．解释名词：结构基因、调节顺序、反式行为因子、顺式行为因子、卫星DNA、外显子、内含子。
22．解释名词：DNA的三级结构、超螺旋、正超螺旋、负超螺旋。
第五章维生素和辅酶1.什么是维生素？维生素包括哪两大类？各类包括哪些维生素？2.维生素A有多少种？有什么生理功能？3.维生素D有什么生理功能？4.维生素K有多少种？其生理功能是什么？5.维生素E有哪些主要的生理功能？6.抗坏血酸的分子结构有什么特点？在体内的生理功能是什么？7.硫胺素在体内与什么物质结合成复合物？这个复合物的主要功能是什么？8.黄素、核黄素、FMN、FAD的分子结构有哪些联系？在生物体内，核黃素主要以什么形式存在？其主要生理学功能是什么？核黃素辅基是怎样起氧化还原作用的？9.泛酸在体内有那些主要的生理学功能？10.维生素B5包括哪些化合物？其在体内的主要生理功能是什么？辅酶I和辅酶II是怎样起氧化还原作用的？11.维生素B6包括哪些化合物？在体内的主要功能是什么？12.生物素的主要功能是什么？13.在体内具有生理活性的叶酸是什么形式？其生理作用是什么？可转移哪些基团？14.维生素B12存在于哪些生物中？辅酶B12在体内主要有哪些生理功能？15.硫辛酸的主要生理功能是什么？第六章生物膜1．什么叫生物膜？生物膜有哪些特征？2．生物膜主要由哪些物质组成？3. 构成生物膜的脂类物质有哪些？这些分子在结构上有哪些特点？4. 膜蛋白在生物膜上怎样分布？什么叫内嵌蛋白和外周蛋白？5. 解释名词：双亲分子、脂双分子层、膜联蛋白、侧向扩散、跨脂双层扩散、颠倒换位、类结晶态、凝胶态、相变、相变温度6. 什么叫膜的“流动镶嵌模型”？7. 解释名词：跨膜通道、载体蛋白、分子泵、胞吐作用、胞吞作用、主动转运、被动转运、一级主动转运、二级主动转运、通道蛋白、单向转运蛋白、偶联转运蛋白（共转运蛋白）、同向转运蛋白、反向转运蛋白、协同转运（共转运）、同向转运、反向转运8. 什么叫葡萄糖转运蛋白（葡萄糖透性酶）？试解释它转运葡萄糖的作用机制。
9. 什么叫Cl-/HCO3-交换蛋白？试解释它的作用方式。
10. 转运A TP酶有哪些类型？试解释Na+/K+ATP酶的作用机制。
11. 试解释半乳糖苷转运蛋白的作用机制。
第七章激素与细胞信号转导1.什么叫激素?高等动物激素的分泌有哪些方式?2.按照化学结构,激素可以分为哪些种类?3.什么叫做腺体激素和组织激素?4.下丘脑可以分泌哪些激素?5.垂体的前叶、中叶、后叶各可以分泌哪些激素？6.动物的甲状腺可以分泌哪些激素？7.胰岛能分泌哪两种重要的激素？8.肾上腺的髓质和皮质分别可以分泌哪些激素？9.重要的性激素有哪三大类？各大类激素有什么主要的功能？10.前列腺素的化学本质是什么？11.什么叫做激素的反馈调节？激素的反馈调节有哪些种类？12.什么叫做激素的协同作用和拮抗作用？13.什么叫受体和配体？激素的受体有哪些特征？14.激素的受体有哪些种类？15.G蛋白的结构如何？与G蛋白结合的受体是怎样进行信号转导的？16.解释名词：第一信使、第二信使、级联系统（级联放大作用）、G蛋白17.甾体激素是怎样进行信号转导的？第八章新陈代谢引论1．解释名词：同化作用、异化作用、中间代谢、代谢途径、分子水平调节、细胞水平调节、整体水平调节、同位素示踪法、体内研究、体外研究2．细胞代谢中主要的化学反应有哪些？3．新陈代谢的调节有哪些方式？第九章糖代谢1. 什么叫呼吸作用？什么叫呼吸基质？高等生物的呼吸基质有哪些？2. 熟释由葡萄糖开始到丙酮酸生成为止的糖酵解全过程。
并熟记各步骤起催化作用的酶的名称。
3．在糖酵解过程中，哪些反应消耗A TP？哪些反应生成ATP？哪些反应生成NADH？1分子葡萄糖变成2分子丙酮酸可纯得多少分子的ATP（不包括NADH经氧化磷酸化所产生的ATP数）？4．糖酵解有什么生理功能？5．在糖酵解中，哪几个酶有调节作用？什么物质可使这些酶活性受抑制？6．丙酮酸生成后，可有哪几条去路？各在什么种类的生物中发生？7．什么叫葡萄糖异生作用？葡萄糖异生作用是通过什么途径进行的？8. 糖酵解和三羧酸循环分别在细胞的什么部位进行？9. 由丙酮酸转变为乙酰CoA的过程如何？有哪些酶类参加？有哪些辅因子参加？10. 熟记三羧酸循环的全过程，并熟记各步骤的酶的名称。
11. 在三羧酸循环（柠檬酸循环）中，哪个步骤脱氢生成NADH和FADH2？如果经氧化磷酸化作用每个NADH可生成3个A TP，每个FADH2可生成2个ATP，则1分子乙酰CoA经三羧酸循环可生成多少分子的ATP？若经氧化磷酸化作用每个NADH可生成2.5个ATP，每个FADH2可生成1.5个ATP，则1分子乙酰CoA经三羧酸循环可生成多少分子的ATP？12. 三羧酸循环有哪些生理功能？三羧酸循环是怎样得到调节控制的？13. 试述乙醛酸途径的过程。
该途径的产物是什么？14. 熟记磷酸戊糖途径的全过程，并熟记各步骤的酶的名称。
15．磷酸戊糖途径有哪些生理功能？每分子葡萄糖经此途径彻底氧化，可生成多少分子的NADPH？16．磷酸戊糖途径在细胞的什么部位进行？该途径有何特点？17．糖原是怎样降解和合成的?分别用什么酶催化？第十章生物氧化1. 什么叫做物质代谢和能量代谢? 什么叫生物氧化？2. 什么叫自由能？怎样利用自由能变（∆G）来判断一个反应能否自发进行？3. 标准自由能变化（∆G°）与反应的平衡常数有何关系？ΔG°和ΔG΄°各表示什么意义？4. 糖代谢有下列反应：1－磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖异构酶 6－磷酸葡萄糖在38℃反应平衡时，1－磷酸葡萄糖含量为5％，6－磷酸葡萄糖含量为95％，求反应的△G oˊ。