生物化学简答题新整理
生物化学实验简答题
生物化学实验简答题1 简述透析的原理，影响透析的因素及透析的应用。
透析是一种利用小分子能通过，大分子不能通过半透膜的原理把它们分开的一种重要手段。
影响透析的因素主要有膜、溶剂（水溶液、大分子溶液）、物理条件（温度、压力）、董南膜平衡等。
透析主要用于将大分子物质和小分子物质分开，如蛋白质的分离纯化。
2 请设计一项实验，分离并鉴定某一微生物中的游离氨基酸。
如何分析未知样品的氨基酸成分？利用纸层析法分离鉴定该微生物中的游离氨基酸。
实验所需器材包括层析缸、毛细管、喷雾器、培养皿和层析滤纸，实验所需试剂包括扩展剂、氨基酸溶液（各标准氨基酸溶液和待测氨基酸溶液）和显色液（0.1%水合茚三酮正丁醇溶液）。
实验操作步骤如下一取层析滤纸一张，在纸的一端距边缘1.5-2cm处用铅笔划一条直线，在此直线上以相同间距作出记号。
二点样用毛细血管将各氨基酸样品分别点在所作记号的位置上，待干燥后，可重复点3次。
三扩展用线将滤纸缝成筒状，将滤纸直立于盛有扩展剂的培养皿中扩展。
待溶剂上升至距滤纸上端边缘1cm时，取出滤纸，用铅笔描出溶剂前沿界限，自然干燥或吹风机热风吹干。
四显色用喷雾器均匀喷上0.1%茚三酮正丁醇溶液，用热风吹干显出层析斑点。
五计算各氨基酸Rf值。
滤纸上的层析斑点图即是对氨基酸分离的结果，通过比较各标准氨基酸Rf值和待测氨基酸的Rf值即可鉴别待测的游离氨基酸。
3 层析技术包括哪几类？请简要介绍凝胶层析的原理。
层析技术包括吸附层析、离子交换层析、分配层析、薄层层析、凝胶层析和亲和层析。
凝胶层析的基本原理是用一般的柱层析方法使相对分子质量不同的溶质通过具有分子筛性质的固定相（凝胶），从而使物质分离。
固定相是凝胶，各组分分子的大小不同，而在凝胶上受阻的程度不同，从而分层。
大分子物质沿凝胶颗粒间隙随洗脱液移动，移动速度快，先被洗出层析柱；小分子物质可通过凝胶网孔进入颗粒内部，然后再扩散出来，流程长，移动速度慢，最后被洗出层析柱。
生物化学简答题整理
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。
简述α-螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔个氨基酸残基上升一圈，螺距为、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。
简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。
功能：1、作为还原剂清除体内H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。
2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。
哪些原因影响蛋白质α-螺旋结构的形成或稳定？1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α-螺旋的形成。
2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α-螺旋的形成。
3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。
酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S型曲线酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH等简述Km和Vmax的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关 Vmax的意义：Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。
(整理)生物化学简答题
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
8 固定化酶的概念、优点、制备方法。
9 酶的特点及其高效作用机理。
10 酶的活性中心和必需基团及其关系。
11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。
12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。
13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。
17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。
18 脂肪酸β氧化和合成。
19 糖酵解和糖的有氧氧化。
20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。
21 酮体的生成、利用和意义。
22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。
23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。
25 蛋白质生物合成过程。
26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。
27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。
28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。
29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。
30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。
31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
基础生物化学考试简答题
生物化学简答题总结1.简述影响双螺旋结构稳定性的因素。
答：1）氢键，嘌呤和嘧啶之间的距离正好和一般氢键的键长相一致，加之供体氢原子和受体原子处于一条直线上，有利于氢键的形成。
2）碱基堆积力， DNA结构中存在亲水基团和和疏水基团，在水溶液中疏水基团自发聚集，而且在嘌呤环和嘧啶环的作用下导致范德华力的积累，易于形成碱基堆积力。
3）带负电荷的磷酸基团的静电斥力，有盐类存在时阳离子在磷酸基团周围形成的“离子云”屏蔽了磷酸基团间的静电斥力。
4）碱基分子内能，当碱基分子内能增加时，氢键和碱基堆积力减弱，破坏DNA双螺旋结构。
2.维持蛋白质构象的作用力有哪些？答：1）氢键，多发生在多肽链中负电性很强的氮原子、氧原子与N-H或O-H的氢原子之间。
2）范德华力，由于其加和性对蛋白质构象影响较大。
3）疏水作用，主要是介质水分子对疏水基团的推斥所致。
4）盐键，主要存在于蛋白质分子中某些氨基酸之间。
5）二硫键，是很强的共价键，作用是将不同肽链或同一肽链的不同部分连接起来。
6）配位键，很多蛋白质中的金属离子与其他蛋白质间常以配位键连接。
3.简述糖酵解的生物学意义。
答：糖酵解在有氧、无氧条件下都能进行，是葡萄糖进行有氧或无氧分解的共同代谢途径。
1）通过糖酵解，生物体获得生命活动所需的部分能量，对于厌氧生物或供养不足的组织来说，糖酵解不仅是糖分解的主要途径，也是获得能量的主要方式。
2）糖酵解途径中形成的许多中间产物，可作为合成其他物质的原料，这样就使糖酵解与其他代谢途径联系起来，实现物质间的相互转化。
4.简述磷酸戊糖途径的生物学意义。
答：1）产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力。
2）磷酸戊糖途径的中间产物为许多化合物的合成提供原料。
3）非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，故磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。
4）细胞内必须保持一定浓度的NADPH,以便形成还原性微环境，保护膜脂和其他生物大分子免遭活性氧的攻击。
生物化学考试题
生物化学考试题1.简答题（每题5分，共50分）a) 请简述蛋白质是如何在细胞内合成的。
b) 请解释DNA和RNA的结构和功能。
c) 请简要说明葡萄糖的代谢途径。
d) 解释ATP在细胞内的作用。
e) 解释细胞色素P450及其在药物代谢中的作用。
f) 请解释酶的特性和催化机制。
g) 请解释DNA修复的不同机制。
h) 请解释细胞内信号传导的过程。
i) 解释氧化磷酸化和光合作用的关系。
j) 解释核糖体的结构和功能。
2.选择题（每题2分，共40分）从以下选项中选择正确答案。
a) DNA双链的连接方式是：A. 磷酸键连接B. 氢键连接C. 硫键连接D. 碳键连接b) 下列哪个物质不是细胞色素P450的辅助因子：A. NADPHB. 氧气C. 酶D. 金属离子c) 下列哪个不是细胞内信号传导的传递方式：A. 激素传导B. 神经传导C. 胞吞作用D. 转录传导d) 下列哪个不是酶的特性：A. 可逆性B. 高效性C. 特异性D. 可再生性e) 氧化磷酸化在细胞中发生在：A. 内质网B. 线粒体C. 细胞核D. 溶酶体f) 下列哪个不是DNA修复机制：A. 直接修复B. 错误配对修复C. 碱基切割修复D. 甲基化修复g) 下列哪个不是RNA的结构特点：A. 双链结构B. 脱氧核糖C. 碱基配对D. 磷酸骨架h) ATP是细胞内的能量货币，其全称为：A. Adenosine triphosphateB. Adenosine tetraphosphateC. Adenosine pentaphosphateD. Adenosine hexaphosphatei) 下列哪个不是葡萄糖的代谢途径：A. 糖解B. 糖原合成C. 糖异生D. 三羧酸循环j) 下列哪个不是细胞色素P450在药物代谢中的作用：A. 增加药物毒性B. 降解药物C. 活化药物D. 减少药物效果3.论述题（30分）请选择一道题目进行论述。
题目：解释光合作用的细胞生物化学过程及产物。
关于生物化学答案
关于生物化学答案第一章三、简答题1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。
组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C 原子，具有旋光性。
羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。
脯氨酸是亚氨基酸。
2、在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。
整个分子折叠成球形的天然构象。
高浓度脲会破坏肽链中的次级键。
巯基乙醇可还原二硫键。
因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。
淡一级结构并未变化。
除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。
RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。
由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。
（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
4、以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。
一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
生物化学简答题必背分享-15
生物化学简答题必背分享-151、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程2、举例说明氨基酸脱羧作用3、嘌呤与密啶的分解过程4、嘌呤核苷酸的合成途径5、氨甲酰磷酸在代谢中的作用6、简述核苷酸的主要生物学作用答案解析1、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程【答案解析】：（1）泛素是一种由76个氨基酸构成的多汰，分子量为8.45KD，它在细胞中以自由的方式或通过共价键与蛋白质牢固结合，蛋白质一旦被它标记上就会被送到细胞内的“垃圾处理厂”进行降解。
(2）降解机制，第一阶段:多个泛素分子与靶蛋白共价结合。
首先泛素经泛素活化酶（E1）活化，泛素上76位的Gly与泛素活化酶上特殊的Cys残基形成一个高能硫酯键，并伴有ATP水解;然后，通过转酯作用，泛素从泛素活化酶转移到泛素结合酶（E2）的Cys上，形成泛素结合酶-泛素;最后，在泛素连接酶(E3）参与下，泛素又从泛素结合酶转移到受体蛋白（靶蛋白）的Lys残基上，形成泛素-靶蛋白，使靶蛋白泛素化，第二阶段:靶蛋白在26S蛋白酶体的作用下，由泛素介导的蛋白水解过程。
经泛素活化的底物蛋白被展平后，通过两个狭孔，进入26S蛋白酶体的底物蛋白质被多次切割，最后形成3-22个氨基酸残基的小肽。
(3）降解过程①E1酶激活泛素分子，此过程需要消耗以ATP形式存在的能量;②泛素分子被转移到E2酶上;③E3酶识别待降解的靶蛋白，E2-泛素复合物结合到靶蛋白附近，泛素标记物从E2转移到靶蛋白上;④E3酶释放已被泛素标记的蛋白;⑤重复最后一步，直至蛋白质上连接的多个泛素形成一条链;⑥泛素短链在蛋白酶体开口处被识别，泛素标记物被切除，蛋白质被切割成小片段。
2、举例说明氨基酸脱羧作用【答案解析】：(1）谷氨酸的脱羧作用，谷氨酸脱羧酶在脑组织活性特别高。
谷氨酸在谷氨酸脱羧酶的作用下生成的γ-氨基丁酸（GABA）对中枢神经系统有普遍的抑制作用，是一种神经系统的主要抑制性递质(2）组氨酸脱羧生成组织胺，亦称组胺。
普通生物学简答题汇总
普通生物学简答题一、简述生物的同一性，也就是生命的基本特征1.化学成分的同一性：从构成生物的化学元素和生物大分子的生物化学成分来看，不同生物在化学成分上存在着高度的同一性。
2.严整有序的结构：生物体的各种化学成分在体内不是随机堆砌在一起，而是形成严整有序的结构。
3.新陈代谢：所有生物体都处于与周围环境不断进行着物质的交换和能量的流动之中，一些物质被生物吸收后，在生物体内发生一系列变化最后成为代谢过程的最终产物而被排出体外，这就是新陈代谢。
4.生长发育：任何生物体在其一生中都要经历从小到大的生长过程，这是由于同化作用大于异化作用的结果，此外，在生物体的生活史中，其构造和机能都要经过一系列的变化，才能由幼体形成一个与亲体相似的成熟个体，然后经过衰老而死亡，这个总的转变过程叫做发育。
5.繁殖和遗传：当有机体生长发育到一定大小和一定程度时，就能产生后代，使个体数目增多，种族得以延续这种现象叫做繁殖。
生物在繁殖过程中，把它们的特性传给后代，这就是遗传。
但子代个体之间，以及子代与亲代之间也不会完全一样这种不同就是变异。
6.应激性和运动：生物能接受外界刺激而发生特异的反应，使生物趋吉避凶，这种特性称为应激性。
在大多数情况下，生物体都以某种形式的运动来对刺激作出应答，运动有物理运动滑雪运动生命运动等形式。
7.适应：适应是生物的普遍特征。
适应一般有两方面的含义：一是生物的结构都适应于一定的功能，二是生物的结构和功能适应该生物在一定环境条件下的生存和延续。
8.演变和进化：生物具有演变和进化的历史，纷繁复杂的生物界由低等到高等由简单到复杂，由水生到陆生的逐渐演变，就是生物的进化。
二、简述DNA与RNA的区别。
1.组成DNA的戊糖为脱氧核糖，组成RNA的戊糖为核糖。
2.组成DNA的含氮碱基为AGCT组成RNA的含氮碱基为AGCU。
3.DNA一般为反向平行的双链结构，RNA一般为单链结构。
4.DNA主要存在于细胞核中，RNA主要存在于细胞质中。
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第一章蛋白质的结构与功能1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？各种蛋白质的含氮量颇为接近，平均为16％，因此测定蛋白质的含氮量就可推算出蛋白质含量。
常用的公式为：蛋白质含量（克％）=每克样品含氮克数 X 6．25 X 100。
2．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构？一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基，进行脱水缩合反应，生成的酰胺键称为肽键。
肽键具有双键性质。
由许多氨基酸通过肽键相连而形成长链，称为肽链。
肽链有二端，游离a-氨基的一端称为N-末端，游离a-羧基的一端称为C-末端。
蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸排列顺序，它的主要化学键为肽键。
3．什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。
在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3．6个氨基酸残基上升一圈。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
在β-折叠结构中，多肽键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。
在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为β-转角。
β-转角通常有4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。
4．举例说明蛋白质的四级结构。
蛋白质四级结构是指蛋白质分子中具有完整三级结构的各亚基在空间排布的相对位置。
例如血红蛋白，它是由1个α亚基和1个β-亚基组成一个单体，二个单体呈对角排列，形成特定的空间位置关系。
四个亚基间共有8个非共价键，维系其四级结构的稳定性。
5．举例说明蛋白质的变构效应。
当配体与蛋白质亚基结合，引起亚基构象变化，从而改变蛋白质的生物活性，此种现象称为变构效应。
变构效应也可发生于亚基之间，即当一个亚基构象的改变引起相邻的另一亚基的构象和功能的变化。
例如一个氧分子与Hb分子中一个亚基结合，导致其构象变化，进一步影响第二个亚基的构象变化，使之更易与氧分子结合，依次使四个亚基均发生构象改变而与氧分子结合，起到运输氧的作用。
6．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。
盐析是应用中性盐加入蛋白质溶液，破坏蛋白质的水化膜，使蛋白质聚集而沉淀。
透析方法是利用仅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白质和小分子化合物分离，达到浓缩蛋白质或去除盐类小分子的目的。
蛋白质为胶体颗粒，在离心力作用下，可沉降。
由于蛋白质其密度与形态各不相同，可以应用超离心法将各种不同密度的蛋白质加以分离。
蛋白质在一定的pH溶液中可带有电荷，成为带电颗粒，在电场中向相反的电极方向泳动。
由于蛋白质的质量和电荷量不同，其在电场中的泳动速率也不同，从而将蛋白质分离成泳动速率快慢不等的条带。
蛋白质是两性电解质，在一定的pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电量小的蛋白质先被洗脱，随着盐浓度增加，带电量多的也被洗脱，分部收集洗脱蛋白质溶液，达到分离蛋白质的目的。
分子筛是根据蛋白质颗粒大小而进行分离的一种方法。
层析柱内填充着带有小孔的颗粒，小分子蛋白质进入颗粒，而大分子蛋白则不能，因此不同分子量蛋白质在层折柱内的滞留时间不同，流出层析柱的先后不同，可将蛋白质按分子量大小而分离。
种氨基酸具有共同或特异的理化性质氨基酸具有两性解离的性质含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质最大吸收峰在 280 nm 附近氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物8什么是蛋白质的三级结构？在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等第二章核酸的结构与功能1.细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？动物细胞内主要含有的RNA种类及功能____________________________________________________________________________细胞核和胞液线粒体功能___________________________________________________________________________ 核糖体 RNA rRNA mt rRNA 核糖体组成成分信使 RNA mRNA mt mRNA 蛋白质合成模板转运 RNA tRNA mt tRNA 转运氨基酸不均一核 RNA hnRNA 成熟mRNA的前体小核 RNA SnRNA 参与hnRNA的剪接、转运小核仁 RNA SnoRNA rRNA的加工和修饰小胞质 RNA ScRNA/7SL-RNA 蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分____________________________________________________________________________2．已知人类细胞基因组的大小约 30亿 bp，试计算一个二倍体细胞中 DNA的总长度，这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的？约2米（10bp的长度为，二倍体）。
在真核生物内DNA以非常致密的形式存在于细胞核内，在细胞生活周期的大部分时间里以染色质的形式出现，在细胞分裂期形成染色体。
染色体是由DNA和蛋白质构成的，是DNA的超级结构形式。
染色体的基本单位是核小体。
核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子构成核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体的核心颗粒。
核小体的核心颗粒之间再由 DNA（约60bp）和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠样的结构。
在此基础上，核小体又进一步旋转折叠，经过形成30nm纤维状结构、300nm襻状结构、最后形成棒状的染色体。
将存在于人的体细胞中的24条染色体，共计1米长的DNA分子容纳于直径只有数微米的细胞核中。
3．简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
DNA双螺旋结构模型的要点是：DNA是一反向平行的双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢健（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G≡C）。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5'→3'，另一条链的走向就一定是3'→5'。
DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为360。
螺距为，每个碱基平面之间的距离为。
DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
4．简述RNA与DNA的主要不同点RNA与DNA的差别主要有以下三点：（1）组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，而是核糖；（2）RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成RNA的基本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；（3）RNA的结构以单链为主，而非双螺旋结构。
5．简述真核生物mRNA的结构特点。
成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数的真核mRNA在5'-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。
这种结构称为帽子结构。
帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA的稳定性。
（2）在真核mRNA 的3'末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。
一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。
因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。
随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。
因此，目前认为这种3'-末端结构可能与mRNA 从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。
6 .snmRNAs的种类核内小RNA 核仁小RNA 胞质小RNA 催化性小RNA 小片段干涉 RNA第三章酶1．举例说明酶的三种特异性。
l）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
这种特异性称为绝对特异性。
例如，脲酶只水解尿素。
2) 相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。
例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。
3）立体异构特异性一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异构特异性。
例如，乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而不催化D-乳酸。
2．酶的必需基团有哪几种，各有什么作用？酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。
活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。
催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。
结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。
活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。
3．酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？1）酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。
2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。
3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。
4) 酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
4．比较三种可逆性抑制作用的特点。
l）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km升高，Vmax不变2) 非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。
不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。
该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km不变，Vmax下降。
3) 反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。
Km和 Vmax均下降。
5．说明酶原与酶原激活的意义。
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。
这使无活性酶的前体称做酶原。
酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。