生物化学第3章 氨基酸分析
华中农业大学生物化学本科试题库 第3章 氨基酸和蛋白质
第3章 氨基酸和蛋白质单元自测题（一） 名词解释或概念比较1．氨基酸，2．肽键与肽，3．结构域，4．单体蛋白和寡聚蛋白，5．蛋白质的构象与构型，6．肽键，7．蛋白质的化学修饰，8．疏水效应，9．分子伴侣，10．Western 印迹，11．同促效应与异促效应，12．Bohr 效应，13．抗原决定簇，14．半抗原，15．亲和层析，16．必须氨基酸与非必须氨基酸，7．透析，18．双向电泳，19．Edman 降解法，20．等电点，21．多克隆抗体与单克隆抗体，22．单纯蛋白质与綴合蛋白质，23．同寡聚蛋白与杂寡聚蛋白，24．等电聚焦。
（二） 填空题1．氨基酸在晶体状态或在水溶液中主要以 形式存在。
2．天冬氨酸的pK 1（α－COOH ）值是2.09，pK 2（β－COOH ）值是3.86，pK 3（α－NH 3+）值是9.82，它的等电点是 。
组氨酸的pK 1（α－COOH ）值是1.82，pK 2（咪唑基）值是6.00，pK 3（α－NH 3+）值是9.17，它的等电点是 。
3．在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有 ， 和 。
其中 的摩尔吸光系数最大。
4．在氨基酸的含量分析中，可以先用 法分离氨基酸，再用 显色法进行定量分析。
5．在进行蛋白质的N 末端氨基酸序列分析中，主要利用 反应。
6．根据蛋白质的形状和溶解度的差异，可以将它们分为 ， 和 。
7．球状蛋白质中，大部分的 氨基酸残基在分子的表面，而大部分的 氨基酸残基在分子的内核。
8．生物体内的蛋白质在折叠过程中通常有 和 参与。
9．目前研究蛋白质晶体结构的方法主要是 。
10．血红蛋白（Hb ）与氧结合时呈现 效应，是通过血红蛋白的 现象实现的。
肌肉组织中CO 2和H +促进O 2的释放，这种现象称为 效应。
11．用溴化氰水解蛋白质时，肽键在 残基的右端裂解。
12．用胰凝乳蛋白酶水解蛋白质时，肽键在 和 残基的右端裂解。
13．蛋白质分子上的磷酸化修饰位点主要在 ， 和 三种氨基酸上。
生物化学第三版课后章习题详细解答
生物化学(第三版）课后--章习题详细解答————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：生物化学（第三版)课后3 －13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表３-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸（alanine) Ａla A 亮氨酸（lｅuciｎe) Lｅu L 精氨酸(ａrｇinine) AｒｇR 赖氨酸（ｌysiｎe）LyｓK天冬酰氨(aspａraｇines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methioｎｉne）Ｍet Ｍ天冬氨酸(aspartｉc aｃid) Asp Ｄ苯丙氨酸（pｈenylalaｎine）Phe F Asｎ和/或Asp Ａsｘ B半胱氨酸（ｃystｅinｅ) CyｓＣ脯氨酸(ｐrａｌine）PrｏP 谷氨酰氨（glｕtamine) Gｌn Q 丝氨酸（serｉne) Ｓer S 谷氨酸(ｇlutamic ａcid）Ｇlu Ｅ苏氨酸(thrｅonｉne) Ｔｈr ＴＧln和/或Ｇlu Ｇls Z甘氨酸(ｇｌｙcinｅ) Gly G 色氨酸（trypｔoｐhan) TｒｐＷ组氨酸(hiｓtidｉｎｅ) HiｓH 酪氨酸(ｔｙrosine) Tyr Ｙ异亮氨酸（isoleuｃinｅ）Ile I 缬氨酸（vaｌiｎe) Val V2、计算赖氨酸的εα-NＨ3+２0％被解离时的溶液PH。
［9．９]解:ｐH＝pKa +lg２0% pKａ= 10．5３（见表3-3,Ｐ133)pＨ＝10.53＋lg2０％=9．８3３、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[４.6]解:pH ＝pKａ+ lg2/3% pKa =4．2５ｐH = 4．25 + 0.176 ＝ 4.4264、计算下列物质0.3moｌ/L溶液的pＨ：(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐；(c）等电亮氨酸。
生物化学经典实验——纸层析法分析氨基酸
2cm
图1. 点 样
展层剂 展层剂 图2. 滤纸的缝合
➢ 3、平衡 点样以后将滤纸与层析缸用配好的 溶剂系统蒸汽来饱和，这个过程称为平衡 (30min) ,否则，滤纸会从溶剂中吸收水分，溶 剂也会从滤纸表面挥发，使溶剂系统的组分发 生改变，严重时纸上会出现不同水平的溶剂前 沿，影响层析效果。
纸上层析的原理
常以水和有机溶剂作为展层剂；水和有机溶剂互 溶后形成两个相：一个是饱和了有机溶剂后的水相, 一个是饱和了水后的有机溶剂相。由于滤纸纤维素 上的羟基和水分子有较大的亲和力, 其吸附的水相 为固定相, 有机溶剂相为移动相。
由于物质的极性大小不同,在两相中分配比例有 所差异。极性小的物质在有机相中分配较多,随有 机相移动较快；而极性大的物质在水相中分配较多, 移动相对较慢,从而将极性不同的物质分开
➢ 4、展层 向层析缸中加入层析溶剂（高约
1.5cm） ，液层不要超过点样线，将滤纸点样点 朝下放入层析溶剂中，将层析缸密闭，待溶剂 到达滤纸上边线1-2cm时取出冷风吹干。
➢ 5、显色 用喷雾器向滤纸上均匀喷洒0.1%茚
三酮，热风吹干(加快反应)反应显色(或晾干后， 将滤纸放入烘箱中80-100℃，烘烤5分钟后 )，滤 纸上即显出紫红色或黄色的氨基酸斑点。
在相同的条件下，每种物质都有其固定 的Rf值。 Rf值的定义为：
原点到层析斑点中心的距离 Rf = 原点到溶剂前沿的距离
➢影响Rf值的因素有：
①物质本身的化学结构； ②展层所用溶剂系统； ③展层剂pH值； ④展层时的温度； ⑤展层所用滤纸； ⑥展层的方向(横向，上行或下行)。
生物化学实验-氨基酸分析实验报告
生物化学实验-氨基酸分析实验报告实验名称(titleofexperimetn)氨基酸薄层层析实验地点(labno.)指导老师(instructor)实验日期(dateofexperiment)合作者(partner)总分(totalscore)xx教师签名(signature)李某某批改日期(date)【实验报告第一部分（预习报告内容）：①实验原理、②实验材料（包括实验样品、主要试剂、主要仪器与器材）、③实验步骤（包括实验流程、操作步骤和注意事项）；评分（满分30分）：xx】一、预习报告实验原理：层析（chromatography）：利用混合物各组分物理化学性质的差异，将多组分混合物进行分离及测定的方法。
固定相（stationaryphase）层析体质的一个基质。
能与待分离的化合物进行可逆的吸附、溶解、交换等作用。
流动相（mobilephase）在层析过程中推动固定相上贷分离的物质朝着一个方向运动的液体或气体。
迁移率（rateofflow，rf）一定条件下，在特定时间内某一组份在固定相移动的距离与流动相本身移动的距离之比值，rf值≤1。
层析原理：层析体系由一个固定相和一个流动相组成。
流动相对固定相做相对运动，从而推动待分离的混合物样品通过固定相向前移动。
样品中各组份物理化学性质不同，与两相发生相互作用的能力不同，被流动相推动前进时受到的阻力和移动速度不同，一定时间后，不同组份就可以在固定相上分离。
根据固定相基质的形式，层析可分为纸层析、薄层层析和柱层析。
薄层层析是在玻璃或塑料等光滑表面铺一层很薄的基质进行层析。
薄层层析（thinlayerchromatography，tlc）：是将吸附剂均匀地在玻璃板上铺成薄层（固定相），再把样品点在薄层板一端，再把板的这端浸入适当的溶剂（流动相）在薄层板上扩展。
并在此过程中通过吸附——解吸附——再吸附——再解吸附的反复进行，而将样品各组份分离出来。
本次实验：具体原理：当流动相在固定相上流动时，由于吸附剂对不同氨基酸的吸附力不一样，不同氨基酸在展开溶剂中的溶解度不一样，点在薄板上的混合氨基酸样品随着展开剂的移动速率也不同，因而可以彼此分开。
氨基酸分析的检测方法评述
文章编号:1004-7964(2004)03-0039-05收稿日期:2003-11-05基金项目:国家高技术研究发展计划(863计划)经费资助,课题编号:2001AA647020四川大学青年基金,课题编号:H2002[9-057]第一作者简介:戴红,女,1966年出生,副教授。
主要研究方向:分析检验。
氨基酸分析的检测方法评述戴红,张宗才,张新申(皮革化学与工程教育部重点实验室(四川大学),四川成都610065)摘 要:对氨基酸分析常用的化学方法、电化学方法、分光光度法(包括可见光分光光度法,紫外光分光光度法和荧光分光光度法)等检测方法进行综述,以期为提高氨基酸分析的灵敏度、准确性,为快速、高效的氨基酸分析方法的建立提供参考。
关键词:氨基酸;检测;分析中图分类号:Q517;Q503 文献标识码:ADetermination M ethods of Amino A cids A nalysisDA I Hong ,ZHA N G Zong 2cai ,ZHA N G Xi n 2shen (Key L aboratory of L eather Chemist ry and Engi neeri ng(S ichuan U niversity ),M i nist ry of Education ,Chengdu 610065,Chi na )Abstract :Determination methods for amino acids ,including chemistry determination ,elec 2tric 2chemistry determination ,spectrophotometer determination and conductivity detection method were reviewed for the sake of improving the analysis sensitivity and accuracy.The paper aimed at providing useful reference to building a fast and effective amino acids aualytic methods.K ey w ords :amino acid ;analysis ;determination 氨基酸是蛋白质的基本结构单位和生物代谢过程中的重要物质,氨基酸分析技术对蛋白质化学、生物化学和整个生命科学研究以及产品开发、质量控制和生产管理等具有重要意义,广泛地应用于化工、轻工、食品加工、医药卫生行业的医药、食品、保健品等的分析,并且用于皮革化学鞣革机理的研究中[1,2,3]。
第3章 蛋白质化学答案
第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学（一）氨基酸化学部分1、名称表述解：必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
ilemetvalleutrpphethrlys，对婴儿还有：arg、his。
非必需氨基酸：能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。
消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。
消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生d-型和l-型的等摩尔混合物，丧失旋光性的促进作用。
2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。
3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。
根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类？解：蛋白质水解产物是氨基酸。
分类：（1）非极性r基氨基酸（8种）：脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸）；芳香族氨基酸：（苯丙氨酸、色氨酸）；甲硫氨酸（蛋氨酸）。
（2）、不拎电荷的极性r基氨基酸：7种；甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸（3）、拎正电荷的r基氨基酸：碱性氨基酸，3种；赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（4）、拎负电荷的r基氨基酸：酸性氨基酸，2种；谷氨酸、天冬氨酸。
4、比较几种蛋白质水方法的特点。
求解：（1）、酸水解：产物不消旋，为l-氨基酸；色氨酸被全然毁坏；部分水解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被毁坏；asn、gln被毁坏。
（2）碱解：消旋，产物为d-和l-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏（3）酶求解：不消旋，产物为l-氨基酸；不毁坏氨基酸；须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。
解：在可见光没有光吸收；在紫外部分有特征光吸收，酪氨酸275nm，苯丙氨酸257nm，色氨酸280nm。
6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时存有什么特性。
解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。
氨基酸分析
姓 名：XXX
学 号：XXXXXXXXXX
专业年级：XXXXXXXXXXX
组 别：第二实验室
生物化学与分子生物学实验教学中心
实验名称
氨基酸的薄层层析
实验日期
2016-10-25
实验地点
第二实验室
合作者
指导老师
评分
教师签名
批改日期
一、实验目的
1、掌握薄层层析法的一般原理。
2、掌握氨基酸薄层层析法的基本操作技术。
1.实验材料
（1）材料：分析样品（氨基酸混合液）、吸附剂（硅胶）、粘合剂（0.5%的羧甲基纤维素钠）、氨基酸的异丙醇溶液（丙氨酸、精氨酸、甘氨酸）、展开-显色剂（正丁醇、乙酸、水、茚三酮溶液）；
（2）器材：层析板、尺子、铅笔、烧杯、玻棒、量筒、吹风机、毛细管、层析缸、药匙、烘箱。
2.实验步骤
（1）实验流程：
④显色：
用热风吹干或在90℃下烘干30分钟，即可显出各层斑点。
四、结果与讨论：
1.结果：
（1）数据处理：
样品
斑点-原点
溶剂前缘-原点
Rf值
Ala
3.20
5.90
0.542
Gly
2.60
5.90
0.441
Arg
1.50
5.90
0.254
混合点1
1.50
5.90
0.254
混合点2
2.60
5.90
0.441
3、掌握如何根据移动速率（Rf值）来鉴定被分离的物质（即氨基酸混合液）。
二、实验原理
1.薄层层析法是色谱分析技术的一种。
一般是将固体吸附剂涂布在平板上形成薄层作为固定相。当液相（展开溶剂）在固定相上流动时，由于吸附剂对不同氨基酸的吸附力不一样，不同氨基酸在展开溶剂中的溶解度不一样，点在薄板上的混合氨基酸样品随着展开剂的移动速率也不同，因而可以彼此分开。（即通过吸附-解吸-再吸附-再解吸的反复进行，而将样品各组分分离开来）
王镜岩-生物化学I-第2章 脂质—第3章 氨基酸讲解
共价键由双电子形成断裂时：
一种是异裂反应 一种是均裂反应：两电子均分给两个产物。 此过程中产生的分裂物称为自由基。
均裂（homolysis）
A ：B
A. + B.
自由基的形成：
①辐射诱导
H2O→hv H·＋·OH＋eaq-
②热诱导
(C6H5COO)2→△2C6H5COO ·→ ·C6H5+CO2
③单电子氧化还原
H3C C C C C C C
H2
H2
H2
CCCCC H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C H2
C H2 C
H
H CH
C OH
H3C C C C C C C C C
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
CH2
C
H2N CH
糖 脂
单糖及单糖 聚合物
O
极
质激素） 其他脂类：维生素A、D、E、K等。
II 按能否被碱水解分类
可皂化脂类：一类能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
不可皂化脂类：不能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
主要有不含脂肪酸的萜类和类固醇类。
Ⅲ 脂质在水中和水界面上的行为不同
极性 非极性
（三）脂质的功能
1. 贮存脂质 2.结构脂质 3.活性脂质
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸：
pI=（pK1+pK2）/2
对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值
之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，
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180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
2. 不带电荷的极性氨基酸：7种 Ser, Thr, Tyr 羟基-OH Gln, Asn 酰胺基 Cys 巯基 Gly 极性/非极性
3. 带正电荷的氨基酸：3种 Lys Arg His 咪唑基
4. 带负电荷的氨基酸：2种
Glu Asp
ε-位氨基 胍基
两个羧基
非极性氨基酸在维持蛋白质的三维结构中其重要作用（蛋白质的疏
氨基酸的解离性质
用Ka1,Ka2 表示氨基酸α-碳原子的COOH与-NH3+的解离常数
阴离子 A-
阳离子 A+
兼性离子 A0
Ka1=[H+][A0]/[A+] 当溶液中[A0]=[A+]时，Ka1=[H+]； 两边取对数 pKa1=pH=2.34 Ka2=[H+][A-]/[A0] 当溶液中[A0]=[A-]时，Ka2=[H+]； 两边取对数 pKa2=pH=9.6 [质子受体] pH=pKa+lg [质子供体]
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮ห้องสมุดไป่ตู้酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
生物化学 第三章 氨基酸 (amino acid)
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。 利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分 L型 α -氨基酸
除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。 氨基酸的名称常用三个字母的缩写，或单个字母表示长的肽链。
2.1氨基酸的分类——按照R化学结构分类
一氨基一羧基（中性氨基酸） 脂肪族 氨基酸 Gly、Ala、Val、Lue、Ile、Ser、Thr、Cys、Met 一氨基二羧基（酸性氨基酸）及其酰胺 Asp、Asn、Glu、Gln 二氨基一羧基（碱性氨基酸） Arg、Lys
三、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式
•氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形 式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化 (-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 •氨基酸晶体是由离子晶格组成，靠异性电荷之间的静电引力维持 晶格中质点的作用力，因此氨基酸熔点高。 •不同氨基酸有特殊的晶体形状，基于此可对氨基酸进行鉴别。
氨基酸的等电点
当溶液浓度为某一 pH值时，氨基酸分子中所含的 -NH3+和-COO数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称 pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处 于两性离子状态。
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pKa1和pKa2的 算术平均值：pI = (pKa1 + pKa2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两 边的pKa值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (pKa1 + pKaR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pKa2 + pKaR-NH2 )/2
天冬氨酸 谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
脂肪族氨基酸：二氨基一羧基（碱性氨基酸）
(1) 赖氨酸Lys侧链氨基生理条件下
带有一个正电荷
(2) 精氨酸Arg是碱性最强的氨基酸， 侧链的胍基pKa=12.48，生理条 件下完全质子化 (3) 组氨酸His含有咪唑环，是20种
氨基酸中侧链pK值最接近pH的
一种，生理pH条件下具有缓冲 能力的一种氨基酸。
分，因此具有特殊的刚性结构，
在蛋白质中一般出现在α-螺旋 转角处。Pro残基出现的位置必 然发生蛋白估计方向的改变。
2.2氨基酸的分类——按照R基极性分类
疏 水 性 氨 基 酸 亲 水 性 氨 基 酸
1. 非极性氨基酸：8种 Ala, Val, Leu, Ile 脂肪族侧链 Pro 亚氨基杂环 Phe，Trp 芳香环 Met 含硫
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
(1) 这三种氨基酸在紫外280nm具有特殊吸收峰，蛋白质的紫外吸收 主要来自这三种氨基酸 (2) 苯丙氨酸疏水性最强 (3) 酪氨酸的-OH发生磷酸化在生物体内是十分普遍的调控机制
杂环氨基酸
脯氨酸 组氨酸
(1) 组氨酸是碱性氨基酸的一种 (2) 脯氨酸的α-亚氨基是环的一部