《生物化学》氨基酸代谢
生物化学-知识点_5氨基酸代谢整理
蛋白质分解和氨基酸代谢1．氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸代谢库。
来源、去路：2．三种主要脱氨基形式：L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸，可逆反应。
不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+，NADP+ 。
变构激活剂-ADP，GDP、变构抑制剂-ATP GTP 。
转氨基作用：在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸。
体内合成非必需氨基酸的重要途径。
联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联的过程。
体内主要的脱氨基方式、体内合成非必需氨基酸的重要途径。
3．转氨酶：丙氨酸氨基转移酶（ALT）：催化 Glu+丙酮酸生成α-酮戊二酸+Ala。
肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。
天冬氨酸氨基转移酶（AST）：催化 Glu+草酰乙酸生成α-酮戊二酸+Asp。
心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高。
生理功能：判断肝、心功能是否正常。
辅酶：磷酸吡哆醛。
4．血液中氨的运输方式：谷氨酰胺：氨的暂时储存形式和运输形式。
脑和肌肉中氨与谷氨酸反应生成谷氨酰胺。
血液把谷氨酰胺运输到肝和肾，最后以尿素和铵盐的形式排出。
葡萄糖-丙氨酸循环:NH3的另一种运输形式和暂时储存形式。
肌肉中氨以丙氨酸形式运输到肝，肝为肌肉提供葡萄糖。
谷氨酰胺的作用：氨的暂时储存形式和运输形式也是机体解除氨毒的方式之一，临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度。
肝：把氨合成尿素，排出体外。
肾：把氨合成铵盐，排出体外。
5．鸟氨酸循环：尿素在体内合成的全过程。
（1）氨基甲酰磷酸的合成:由肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶I催化合成氨基甲酰磷酸。
需有ATP提供能量。
氨基甲酰磷酸合成酶为别构酶，需要N-乙酰谷氨酸(AGA)。
而AGA是在乙酰CoA和谷氨酸在AGA合成酶催化下形成。
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
生物化学第十一章氨基酸的代谢
C O O H
L-谷氨酸脱氢酶
(C 2)2 H C H =N C O O H
C O O H
C N 2 H H C O O H
NAD+
NADH+H+
L-谷氨酸
+ H2O
） 李 先 磊
(C 2)2 H C =O C O αO H
+ NH3
酸
_H O 2
化学化工学院
转氨基作用
绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 绝大多数的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用。 的氨基酸脱氨基作用出自转氨基作用 氨基酸和α 酮酸之间的氨基转移作用。 α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移作用。催化这一反应 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 的酶叫做转氨酶或者氨基酸转移酶。 转氨酶或者氨基酸转移酶 目前至少发现有50多种转氨酶， 50多种转氨酶 目前至少发现有50多种转氨酶，命名方式是以催化活性最 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L 大的氨基酸作为命名方式，一般的动、植物只催化L-氨基 酸转氨，细菌中存在D 氨基酸转氨作用。 酸转氨，细菌中存在D-氨基酸转氨作用。 反应， 转氨作用一 转氨酶催化的作用 是 反应， 物 转氨作用一 的， 般 氨基酸悦化 作用是 的， 反应是 一 方 。 氨酸， 恀多氨基酸 以 氨基转移 α-酮 酸 氨酸， 在酶的催化 ， 一 。 转氨基的作用 转氨酶的应用转氨酶的应用氨酸恞
生 物 学 （ 化
参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 参与多种重要的生理活动(如酶、激素) 生理活动 悦化 能（ 蛋白质） 能（17.9KJ/g 蛋白质） 化 成的 源
） 李 先 磊
化
和
化学化工学院
氮
平
衡
食物摄入氮- 尿氮+粪氮) 食物摄入氮-(尿氮+粪氮) 可反映体内蛋白质合成与分解的动态关系
生物化学中的氨基酸代谢是什么
生物化学中的氨基酸代谢是什么在生物化学的广袤领域中，氨基酸代谢是一个至关重要的环节。
它就像是一座精巧复杂的工厂，各种化学反应有条不紊地进行着，将氨基酸这一基本的“原材料”转化为生命活动所需的能量、物质和信息。
那么，究竟什么是氨基酸代谢呢？让我们一起揭开它神秘的面纱。
首先，我们要明白氨基酸在生命中的重要地位。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，而蛋白质是生命活动的执行者。
从肌肉的收缩到酶的催化作用，从抗体的免疫防御到激素的信号传递，几乎所有的生命过程都离不开蛋白质的参与。
因此，氨基酸的代谢对于维持生命的正常运转具有不可替代的作用。
氨基酸代谢主要包括两个方面：氨基酸的合成与分解。
氨基酸的合成是一个复杂而精妙的过程。
在生物体内，有一些氨基酸可以通过从头合成途径产生。
比如说，人体可以利用简单的前体物质，如二氧化碳、氨、丙酮酸等，经过一系列的酶促反应，合成非必需氨基酸。
这些非必需氨基酸是指人体自身能够合成，不一定需要从食物中摄取的氨基酸。
然而，还有一些氨基酸，被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须从食物中获取。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
与合成相对应的是氨基酸的分解。
当蛋白质被分解或者细胞需要能量时，氨基酸就会被分解代谢。
这个过程通常始于脱氨基作用。
简单来说，就是将氨基酸分子中的氨基脱去，生成相应的α酮酸和氨。
脱氨基的方式有多种，其中转氨基作用是比较常见的一种。
在转氨基作用中，一个氨基酸的氨基转移到一个α酮酸上，生成新的氨基酸和新的α酮酸。
另一种重要的脱氨基方式是联合脱氨基作用，它是转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，能够更有效地脱去氨基。
脱氨基产生的氨是一种有毒物质，需要及时处理。
在肝脏中，氨可以通过鸟氨酸循环转化为尿素，然后通过尿液排出体外。
这个过程对于维持体内氨的平衡和防止氨中毒至关重要。
氨基酸分解产生的α酮酸则有多种去向。
一方面，它们可以通过三羧酸循环彻底氧化分解，产生能量。
生物化学——第八章 氨基酸代谢
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织蛋白质
消化吸收
合成 分解
脱羧基作用
氨基酸代谢库
转变
(metabolic pool)
合成 脱氨基作用 其他含氮化合物
胺类 CO2 NH3
α- 酮酸
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尿素 糖
氧化供能 酮体
第二节 氨基酸的分解代谢
H R C COOH
NH2 氨基酸
O H R C COOH
主要是酸性pH下活化的小分子蛋白酶,水解长寿命蛋白质和 外来蛋白。 2、泛肽系统： 水解短寿命蛋白和反常蛋白
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（三）细胞内蛋白质降解的意义
1）及时降解清除反常蛋白的产生 有些可恢复为正常蛋白
2）短寿命的蛋白在生物体的特殊作用 经常是一些代谢限速酶，便于通过基因表达和降解对其含量 加以调控。
3）氨基甲酰磷酸经环化化→二氢乳清酸→尿苷酸→嘧啶 类化合物
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四、α-酮酸的代谢
1、合成氨基酸（合成代谢占优势时）
α-酮酸 + NH3
氨基化
α-氨基酸
氨基化
α-酮戊二酸 + NH3
谷氨酸
其余氨基酸是通过Glu与α-酮酸的转氨作用合成。 是合成非必需氨基酸的途径之一。
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2、进入三羧酸循环分解成CO2 + H2O 3、转变成糖及脂肪
特点：a. 可逆，受平衡影响 b. 氨基大多转给了α-酮戊二酸
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谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
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正常成人各组织中GOT和GPT活性
生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢
第八章氨基酸代谢教学要求（一）掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。
2. 氨的来源和去路；氨的转运过程；丙氨酸-葡萄糖循环。
3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。
（二）熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。
2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。
3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。
4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。
5. 熟悉活性甲基的形式。
（三）了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。
2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。
3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。
教学内容（一）蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值（二）蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化（1）胃中的消化；（2）小肠内的消化。
2. 氨基酸的吸收（1）主要部位；（2）吸收形式；（3）吸收机制。
3. 白质的腐败作用（1）胺类的生成；（2）氨的生成；（3）其他有害物质的生成。
（三）氨基酸的一般代谢1. 概述（1）细胞蛋白质降解的两条途径；（2）氨基酸代谢库（metabolic pool）。
2. 氨基酸的脱氨基作用（1）转氨基作用；（2）氧化脱氨基作用；（3）联合脱氨基作用。
（4）非氧化脱氨基作用。
3. α-酮酸的代谢（1）经氨基化生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环氧化供能；（3）转变为糖及脂类。
（四）氨的代谢1. 体内氨的来源（1）氨基酸及胺分解产氨；（2）肠道吸收的氨；（3）肾小管分泌氨。
2. 氨的去路（1）合成尿素排出（主）；（2）与谷氨酸合成谷氨酰胺；（3）合成非必需氨基酸及含氮物；（4）经肾脏以铵盐形式排出。
3. 氨的转运（1）丙氨酸-葡萄糖循环；（2）谷氨酰胺（Gln）的运氨作用。
4. 尿素的生成（1）尿素合成的主要器官；（2）尿素合成的鸟氨酸循环；（3）鸟氨酸循环的步骤；（4）尿素合成的调节。
5. 高血氨症和氨中毒（五）个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用（1）γ-氨基丁酸；（2）组胺；（3）牛磺酸；（4）5-羟色胺；（5）多胺。
《生物化学》第七章氨基酸代谢
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负平衡（饥饿、消耗性疾病） <
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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三、蛋白质的生理需要量
最低需要量：30～50g / 天
营养学会推荐：80g / 天
四、蛋白质的营养价值
必需氨基酸（essential amino acid）
概念
种类
营养价值的标准
蛋白质互补
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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（一）转氨基作用（transamination）
概念、基本过程
在转氨酶的催化下，某一氨基酸的氨基转移 到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基 酸；原来的氨基酸则转变为α-酮酸
反应可逆，平衡常数接近1
大多数氨基酸都可以参与转氨基（赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸例外）
第七章 氨基酸代谢
（Amino Acid ism）
Biochemistry Department
《生物化学》 Department of Basic Medical Sciences
多媒体课件试用版
Hangzhou Normal University
Guyisheng
2 第一节 蛋白质的营养作用
主动吸收：消耗ATP
（一）氨基酸吸收载体
载体蛋白（carrier protein）
中性氨基酸载体（为主）
碱性氨基酸载体
酸性氨基酸载体
亚氨基酸和甘氨酸载体
β氨基酸载体
与氨基酸、Na+组成三联体
图示
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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（二）r-谷氨酰基循环（ r- glutamyl cycle）
大学生物化学-氨基酸的代谢
谷氨酰胺
谷氨酰胺合成酶
谷氨酸和谷氨酰胺是氨的收集点
（2）谷氨酰胺的去向
到肝脏：生成尿素及含N化合物
到肾脏：铵盐
谷氨酰胺
氨+谷氨酸
谷氨酰胺酶
到各组织：直接利用（如合成核苷酸）
(脑、肌肉)
(肝、肾)
尿素、铵盐等
临床上用谷氨酸盐 降低血氨
（二）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 二酸
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
(CH2)3 ATP+Asp
(CH2)3 COOH
CHNH2
AMP + PPi CHNH2
COOH
COOH
瓜氨酸
精氨酸代
NH2
琥珀酸
COOH CH CH COOH
延胡索酸
精氨酸酶
(CH2)3 CHNH2
入线粒体循环使用
H2O
NH2 COOH
C O 鸟氨酸
NH2
尿素
NH2 C NH NH (CH2)3
二、氨基酸的脱羧基作用
氨基酸脱羧酶（辅酶：PLP） 生成相应的胺
R
H
H C NH2 + O C
COOH
R'-P H2O
R-CH2-NH2 H
OC
R'-P
H2O
R
H C N CH R'-P
COOH
R
CO2
H C N CH R'-P
H
第三节 氨的代谢
Metabolism of Ammonia
一、氨的来源和去路 二、体内NH4+的转运 三、尿素的生成（鸟氨酸循环 or 尿素循环）
生物化学氨基酸代谢
蛋白质的代谢
分解代谢——氨基酸的分解代谢
本章学习内容安排
1. 蛋白质的营养价值
2. 氨基酸的来源与去路
3. 氨基酸的体内分解代谢*
4.
(1)一般氨基酸的代谢**
(2)个别氨基酸的代谢
第十章 氨基酸代谢
第一节 蛋白质的营养
一、蛋白质的生理功能
• 营养非必需氨基酸(nonessential amino acid) 体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸。
• 含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值 高。
衡量蛋白质营养价值的必需氨基酸
人体必需氨基酸有8种
赖氨酸 Lys 色氨酸 Trp 缬氨酸 Val 苯丙氨酸 Phe 苏氨酸 Thr 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 甲硫氨酸 Met
需要消耗ATP。 2. -谷氨酰基循环：肠粘膜细胞膜上的-谷氨酰转移酶
分两阶段进行：GSH对氨基酸的转运、GSH的再生， 共消耗3×ATP/1×氨基酸 3. 某些抗原、毒素蛋白可以少量未经消化直接吸收，这是 导致过敏反应和食物中毒的原因。
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用
肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基 酸和/或小肽被肠道中的细菌消化利用，称为蛋白质的 腐败作用。
性的酶
2. 蛋白水解酶的催化活性具有特异性，对肽键的位置和形成
肽键的氨基酸残基有一定的选择。
3. 如：内肽酶、外肽酶选择肽键位置
4.
胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨
基酸
的羧基之间的肽键。
蛋白质的消化过程
眎
胰蛋白酶 碱性a.a 羧肽酶B
C端多肽
食物 食物蛋白酶
生物化学 07 第七章 氨基酸代谢
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸在体中的代谢动态
※外源性氨基酸
从食物吸收而来的氨基酸 ※内源性氨基酸 组织蛋白质降解而来的氨基酸 ※氨基酸代谢库（metabolic pool) 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。这些氨基 酸分布于体内各处，参与代谢。氨基酸代谢库以游离 氨基酸重量计算。
1．胺类的生成 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作 用，产生胺类。 酪胺和由苯丙氨酸脱羧基生成的苯乙胺，进入脑组织可分别经β －羟化而形成β－羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚 胺类似，称为假神经递质。假神经递质增多，可使大脑发生异常 抑制。 2．氨的生成 肠道中的氨主要有两个来源：一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌 作用下脱氨基而生成；二是血液中尿素渗人肠道，受肠菌尿素酶 的水解而生成氨，这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素 3．其他有害物质的生成 通过腐败作用还可产生其他有害物质，例如苯酚、吲哚及硫化氢 等。正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分 被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。
（一）体内氨的来源
氨基酸脱氨 胺类脱氨 肾小管上皮 细胞 分泌的氨
氨 NH3
肠道重 吸收的氨
嘌呤、嘧啶 分解的氨
（二）氨的转运 1、丙氨酸－葡萄糖循环的运氨作用
丙氨酸－葡萄糖循环
丙氨酸－葡萄糖循环生理意义
有毒的氨必须以无毒性的方式经血液运输 到肝合成尿素或运至肾以铵盐的形式随尿排出。 以无毒的Ala 形式输出NH3 到 肝 尿素 肌肉中输出Ala 到肝 糖，再为肌肉提供G 饥饿时，肌肉以Ala、 Glu形式输出生糖氨 基酸
营养必需氨基酸
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肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
（五）未吸收的蛋白质---腐败
肠道细菌代谢。
假神经递质 H+
NH4+
臭味
胺、氨、苯酚、硫化氢、吲哚等； 脂肪酸及维生素。
二、体内蛋白质降解
（一）蛋白质降解的情况
（三）联合脱氨基作用
转氨基和氧化脱氨基偶联 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
氧化脱氨基
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
C COOH
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
反应方向：取决于底物、产物、辅酶的浓度 别构调控：GTP抑制； ADP激活。
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
1. 代谢障碍
1. 鸟氨酸循环酶缺乏
2. 激活剂N-乙酰谷氨酸
线粒体
合成少
3. 鸟氨酸运不到线粒体
4. 肝衰竭
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
GABA缺乏：焦虑、不安、疲倦、忧虑等情绪。 亨廷顿舞蹈症：GABA能神经元变性，GABA水平降低。 帕金森病、癫痫病患者：GABA较低。
2、组氨酸----组胺
增加毛细血管通透性，白细胞和蛋白移向病原体； 刺激胃酸分泌； 收缩平滑肌（支气管痉挛-哮喘）
3、半胱氨酸----牛磺酸
参与心血管功能； 参与骨骼肌、视网膜和中枢神经系统的发育和功能。 生成结合胆汁酸
异亮氨酸 乙酰CoA 亮氨酸
乙酰乙酰CoA
酮体
成 色氨酸
色氨酸
葡 萄
草酰乙酸
亮氨酸 赖氨酸
柠檬酸
酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸
糖 和 酮 体
天冬氨酸 天冬酰胺
T C A循环
CO2
延CoA CO2
异亮氨酸 甲硫氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸
7. 苯甲酸和苯乙酸（10～30g/d），与甘氨酸和谷氨酰胺结合排出多余氮。 8. 肝移植
第六节 氨基酸特殊代谢
一、脱羧基生成胺类
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 (decarboxylase)
磷酸吡哆醛
RCH2NH2 + CO2
胺类
1、谷氨酸-----氨基丁酸（GABA）抑制性神经递质
升 高
引
起
脑
内
氨
浓
protein NH3
度 升
高
2. 氨绕过肝脏：
门静脉压力增高，它与体循环的吻 合支开放。肠道吸收的氨不经过肝脏解 毒，而通过这些吻合支进入到体循环。
3.氨的生成增多
1.肠道产氨增加： 出血、肠粘膜淤血水肿、细菌丛生、氮质血症。
2.肾脏产氨增加： 肾功能障碍，肝肾综合症。
3.肌肉产氨增加 躁动、抽搐等使肌肉活动增加。腺苷酸分解↑
天冬氨酸氨基转氨酶（aspartate aminotransferase, AST）
正常人各组织AST及ALT活性 (单位/克湿组织)
组织 GAOSTT AGPLTT 组织 AGSOTT
心
156000 7100
胰腺
28000
肝
142000 44000
脾
14000
骨骼肌 99000 4800
肺
10000
丙酮酸
转氨酶
丙氨酸
谷氨酸
a-酮 戊二酸
（二）谷氨酰胺运氨（大多数组织）
肝 谷氨酰胺
肾
氨 尿素
氨 H+
NH4+ 随尿排泄
三、氨的去路
① 肝内合成尿素----最主要
② 合成非必需氨基酸及其他含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出
兴奋剂
阿片类药物 抗精神病药 苯二氮卓类药物 细菌毒素类 破伤风毒素 肉毒毒素 化学毒素 有机磷
阿片（内啡肽）受体激动剂 D2多巴胺受体拮抗剂 GABA-A受体增敏剂
抑制脊髓甘氨酸释放 抑制运动终板的乙酰胆碱释放
不可逆抑制乙酰胆碱酯酶
镇痛作用 抗精神病药物 镇静、抗焦虑、抗惊厥作用
破伤风，抽搐 松弛性麻痹
氨基酸代谢
1. 氮不能贮存（NH4+有毒）。蛋白质核酸分解并从尿和粪便等 排出的氮须从食物补充。
2. 蛋白质要除掉氨基，才能分解供能。
第一节 蛋白质的营养作用
一、氮平衡
摄入氮与提出氮（尿、粪）：反映氨基酸代谢
总平衡：摄入氮 = 排出氮
正平衡：摄入氮 > 排出氮
负平衡：摄入氮 < 排出氮
（二）生理需要量
合成 (非必需)
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
代谢转变
其他含氮化合物 (30g/天，嘌呤、 嘧啶等)
胺类
α-氨基： 防止氨基酸氧化分解
一、脱氨基
（一）转氨基
要产能必须去掉
蛋白餐
不满足合成需要
两种重要的转氨酶
丙氨酸氨基转氨酶（alanine aminotransferase，ALT）
合成非必需氨基酸 及其他含氮化合物
1. 减少蛋白摄入（可能营养不良、必需氨基酸缺乏） 2. 限制非必需氨基酸，用相应α-酮酸替换必需氨基酸。 3. 避免蛋白质过多分解（禁食、低碳、感染、应激等引起）。 4. 抗生素抑制肠细菌，减少NH3的生成 5. 酸性灌肠降低氨的吸收 6. 给予谷氨酸以结合氨生成谷氨酰胺
乏）。
2. γ-谷氨酰基循环转运
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
联合氧化脱氨基
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
谷氨酸
H2O+NAD+
偶联嘌呤核苷酸循环----肌肉
腺苷酸代琥
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
珀酸合成酶
天冬氨酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
1．调控蛋白质
需要时合成，随后被迅速降解。
某些因素导致这些蛋白质的半寿期延长，则会导 致基因表达的异常。
2．结构蛋白更新 3. 饥饿：降解
（二）降解途径
1．外在和长寿蛋白质：溶酶体
• 组织蛋白酶(cathepsin)降解 • 不依赖ATP
2．异常和短寿蛋白质: 泛素化途径降解
。。。。。。
泛素化与蛋白酶体内分解
目录
三、 彻底氧化分解
1. 蛋白质合成不需要 2. 饥饿或未控制的糖尿病:
不能利用糖作为能源，细胞的蛋白质被用做重要 的能源。
第五节 氨的代谢
氨基酸 脱氨基
肠道吸收
肾脏分泌
谷氨酰胺
血氨
合成尿素
合成谷氨酰 胺
合成非必需氨基 酸及其他含氮化 合物
一、氨的来源
氨基酸脱氨 肠道吸收的氨（ 氨基酸，尿素） 肾小管上皮细胞分泌的氨（谷氨酰胺水解）
自主神经效应，中枢神经系统效应
箭毒
阻断神经肌肉连接中乙酰胆碱受体
弛缓性麻痹
士的宁
阻断脊髓的甘氨酸受体
惊厥
二、一碳单位
含有一个碳原子的基团。
甲基 (methyl) 甲烯基 (methylene) 甲炔基 (methenyl) 甲酰基 (formyl) 亚胺甲基 (formimino)
-CH3 -CH2-CH= -CHO -CH=NH
羧基肽酶
二肽酶
氨基酸 +
氨基酸
小肠黏膜细胞: 寡肽酶及二肽酶等。
（二）氨基酸的吸收
1. 载体转运
小肠粘膜，近曲小管细胞吸收 至少7种转运系统，有重叠。
肾小球
胱氨酸 鸟氨酸
胱氨酸转运缺陷：胱氨酸尿症 精氨酸 赖氨酸
色氨酸转运缺陷：哈特鲁普 （Hartlup)病和糙皮病样皮肤 病和神经系统症状（尼克酰胺缺
（一）运输------四氢叶酸
F还原酶 F
FH2
FH2还原酶
FH4
NADPH+H+ NADP+ NADPH+H+ NADP+
（二）来源-------氨基酸
丝氨酸、组氨酸、甘氨酸、色氨酸“四组干涩”
4、色氨酸----5-羟色胺（血清素） -----------镇静、嗜睡、愉悦感