生化名词解释总结
生化名词解释
名词解释1、呼吸链：呼吸链又叫电子传递链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子传递体按标准氧化还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。
2、生物氧化：能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程，称 为生物氧化，又叫细胞氧化或细胞呼吸。
3、联合脱氨基作用：将转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，促进各种氨基酸脱去氨基生成α-酮酸和氨的过程称氨基酸的联合脱氨基作用。
例如：丙氨酸的联合脱氨基作用。
4、DNA 内切酶：具有识别双链DNA 分子中特定核苷酸序列，并由此切割DNA 双链的核酸内切酶统称为限制性核酸内切酶。
5、酵解与发酵：.酵解 葡萄糖经1，6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸降解，生成丙酮酸并产生ATP的代谢过程。
6、分子杂交：不同来源的变性DNA ，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当它们在同一溶液中进行热变性和退火处理时，可以得到分子间部分配对的缔合双链，此过程叫分子杂交。
7、增色效应：伴随着变性，核酸的紫外吸收值增加，此现象为增色现象。
减色效应：复制过程中，紫外吸收值降低，次现象为减色现象。
8、逆转录：以RNA 为模板，依靠逆转录酶的作用，以四种脱氧核苷三磷酸(dNTP)为底物，产生DNA 链。
9、等电点：分子所带正负电荷相等，净电荷为零的环境PH 成为等电点。
10、活性中心：酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。
11、酶的活性中心：酶分子上由与催化功能有关的原子或基团构成的特殊的空间结构，称为酶的活性中心C COOH CH COOH CH 2COOH C COOH O CH 2CH 2COOH CH COOH NH 2CH 2谷氨酸NH 2CH 3CH 3O 丙氨酸丙酮酸谷丙转氨酶NA D NA DP 或NA DH 或NA DPH H +++H +NH 3L-谷氨酸脱氢酶α－酮戊二酸。
生化名词解释
第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
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生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
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1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
生化 名词解释
1. peptide unit肽单元:在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面，被称为肽单元2. motif模体:在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模体。
3. 蛋白质变性: 在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
4.谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。
它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。
5. β-pleated sheetβ折叠: 在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
并通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β-折叠结构.6. chaperon分子伴侣: 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可以防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
7. protein quaternary structure四级结构:数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳定，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 结构域:蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称为结构域。
9. 蛋白质等电点:在某一pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
10. α-螺旋: α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
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一、名词解释1.等电点: 对于某种氨基酸而言，当溶液在某一特定pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷与负电荷数相等，净电荷，在直流电=电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。
这时溶液的pH就是该氨基酸的等电点。
2.肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成肽单位。
3.结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的、相对独立的区域，称为结构域，它是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。
4.酶活力：又称酶活性，是指酶催化化学反应的能力。
（用某一化学反应的速度表示）5.比活力：也称比活性，是指每毫克酶蛋白做具有的活力单位数。
比活力越高，纯度越高。
6.酶的活性中心：是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。
7.酶原：酶的无活性前体。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫性质不同的一组酶。
9.核酶：又称核酸类酶,是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂，可降解特异的mRNA序列。
10.核酸的变性：指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松开，称为两股单链的DNA分子。
11.核酸的复性：在适当的条件下，变性的DNA分开的两股单链又重新恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性。
12.Tm：将50%的DNA分子发生变性时的温度称为中点解链温度或熔点温度（Tm）。
13.生物氧化：糖、脂肪和蛋白质等营养物质在细胞内氧化分解生成二氧化碳和水并释放能量的过程。
14.呼吸链：是氧化呼吸链的简称，又称电子传递链或电子传递系统，是指排列在线粒体内膜上的由多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原体系。
15.底物水平磷酸化：营养物质在代谢过程中经过脱氢、脱氧、分子重排和烯醇化等反应，分子内的能力重新排布，形成了高能磷酸基团或高能键随后直接将高能磷酰基转移给ADP生成ATP；或将水解高能磷酸键释放的自由能用于ADP与无机磷酸反应（ATP+Pi）生成ATP，以这样的方式生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
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1、等电点（isoelectric point）：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
2、肽单元（肽平面）：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α2。
位于同一平面，C-α1 和C-α2 在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
3、蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
4、二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
5、三级结构：多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6、亚基：在蛋白质的四级结构中，每个具有独立三级结构的多肽链就是一个亚基，亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
7、四级结构：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8、α-螺旋（α-helix）：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一，肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成有规律的右手螺旋状。
9、β-折叠(βpleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。
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1.当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2.两氨基酸单位之间的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键.3.蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure)多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
5.肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内6.β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象。
7.模序是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构肽段常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的空间结构8.整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
9.结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，每个区域折叠得较为紧密，有独特的空间构象，各行其功能，称为结构域。
（10.蛋白质的四级结构是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。
11.协同效应(cooperativity)的定义是指一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应，反之称为负协同效应12.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)13.天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用14.将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质可形成比较坚固的凝块，称蛋白质凝固15.在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。
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第二章氨基酸1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。
4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
第三章蛋白质的结构1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。
6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit）7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。
9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
10、蛋白质三维结构11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y型的键。
12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。
13、Sanger测序14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
第四章蛋白质结构与功能1、协同效应：寡聚蛋白分子中，一个亚基构象和功能的改变影响其他亚基构象和功能状态的改变；有正协同效应和负协同效应的不同。
2、波尔效应：3、ELISA4：4、western blot：免疫印迹测定，原理：蛋白质经凝胶电泳分离，通过转移电泳将蛋白质条带转移硝酸纤维素膜上，进行酶联免疫反应。
步骤：SDS电泳→转移电泳→硝酸纤维膜→封闭→一抗→酶标二抗→显色反应第五章蛋白质性质与生化分离技术1、蛋白质沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。
包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
2、等电点沉淀：利用蛋白质在等电点时溶解度最低而各种蛋白质又具有不同等电点的特点进行分离的方法。
3、蛋白质变性和复性：蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。
如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。
这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性4、盐析和盐溶：盐析1.盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使溶解的物质析出的过程。
如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
2.向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析。
3.把动物脂肪或植物油与氢氧化钠按一定比例放在皂化锅内搅拌加热，反应后形成的高级脂肪酸钠、甘油、水形成混合物。
往锅内加入食盐颗粒，搅拌、静置，使高级脂肪酸钠与甘油、水分离，浮在液面。
（该反应用以制肥皂）盐溶在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。
这种现象称为盐溶。
5、分配层析：利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使之分离。
6、凝胶过滤层析：当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时，根据它们分子大小不同而进行分离的技术。
7、离子交换层系：利用不同组分对离子交换剂亲和力的不同。
8、亲和层析：利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。
9、疏水层析：10、电泳：带电物质在电场中向相反电极移动的现象称为电泳。
11、聚丙烯酰胺凝胶电泳：是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质。
聚丙烯酰胺凝胶具有机械强度好、有弹性、透明、化学性质稳定、对pH和温度变化小、没有吸附和电渗作用小的特点，是一种很好的电泳支持介质。
12、等电点电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带。
13、双向电泳：双向电泳（two-dimensional electrophoresis）是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
第六章糖类生物化学1、同多糖：某一种单一的单糖或衍生物缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素2、杂多糖：由不同类型的单糖或衍生物组成如结缔组织中的透明质酸等3、糖胺聚糖：蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。
由糖胺的二糖重复单位组成，二糖单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。
糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。
4、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子；总体性质更接近蛋白质，其上糖链不呈现双链重复序列。
5、蛋白聚糖：各种糖胺聚糖与不同的核心蛋白质结合而形成的一类糖复合体。
主要存在于高等动物的细胞间质中，有些也可以整合在细胞膜中。
6、蛋白聚糖聚集体：7、肽聚糖：第七章脂类生物化学1、必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。
2、ω-3/6多不饱和脂肪酸：3、皂化值：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。
是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。
4、酸败：油脂是在空气中暴露过久即产生难闻的臭味这种现象（由于脂水解释放游离的不饱和脂肪酸氧分解，低分子的脂肪酸(如丁酸)的氧化产物有臭味，用酸值表示）5、甘油磷脂：由甘油构成的磷脂,是细胞膜特有的主要组分。
在甘油磷脂分子中，除甘油、脂肪酸及磷酸外，由于与磷酸相连的取代基不同，可分別生成磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、磷脂酰甘油及心磷脂等。
6、鞘糖脂：以神经酰胺为母体与糖形成的糖脂7、反式脂肪酸：第八章酶通论1、酶：酶是生命维持或生命活动所不可缺少的具有催化功能的蛋白质的一种。
生物体内所发生的化学反应均为酶的催化作用，所以酶被称之为生物催化剂。
2、核酶：3、抗体酶：具有催化作用的抗体4、诱导锲和学说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有利于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应5、酶活性部位：6金属离子，决定反应的种类与性质。
7、酶工程：酶制剂在工业上的大规模应用，主要由酶的生产、酶的分离纯化、酶的固定化和生物反应器四个部分组成。
8、固定化酶：水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。
在催化反应中以固相状态作用于底物。
第九章酶促反应动力学1、酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适.2、酶比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位/毫克蛋白或单位/毫升来表示，n U/mg或n U/ml3、最适底物：4、可逆抑制剂：5、不可逆抑制剂：能与酶结合生成不可解离复合物的药剂。
6、竞争性抑制剂：能够产生竞争性抑制作用的抑制剂。
一般在结构上与被抑制酶的底物相似，只能与游离酶结合，不能与酶-底物复合物结合。
能与底物竞争酶的活性部位，形成可逆的酶-抑制剂复合物，但酶-抑制剂复合物不能分解成产物，酶反应速度因此下降。
7、非竞争性抑制剂：抑制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。
因此，只影响酶催化反应的最大反应速度，不影响米氏常数，非竞争性抑制反应的双倒数图表现为在不同抑制剂浓度下，所有直线交横轴于一点。
8、反竞争性抑制剂：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
9、酶催化稳态理论：第十章、酶的催化机制和活性调节1、酶结合部位：活性中心存在结合部位，使底物以固有的方式结合在活性部位，多底物反应存在多个底物结合位点，保证反应有序进行；2、酶催化部位：催化部位存在一个以上的催化基团，所以能进行协同催化；3、酶酸碱催化：酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。
4、酶共价催化：酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。
亲电基团——Mg 2+、Mn 2+ （有空轨道）；亲核基团——OH 、SH、咪唑基、某些辅酶（有孤对电子）5、催化三联体：6、同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。