生物化学与分子生物学常考名词解释总结归纳
（完整版）生物化学与分子生物学名词解释
（完整版）生物化学与分子生物学名词解释生化名解1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。
Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。
2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。
3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。
4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。
5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。
酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
（不考）7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
分子生物学名词解释
分子生物学考试重点一、名词解释1、分子生物学（molecular biology）：分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学。
2、C值（C value）：一种生物单倍体基因组DNA的总量。
在真核生物中，C值一般是随生物进化而增加的，高等生物的C值一般大于低等生物。
3、DNA多态性（DNA polymorphism）：DNA多态性是指DNA序列中发生变异而导致的个体间核苷酸序列的差异。
4、端粒（telomere）：端粒是真核生物线性基因组DNA末端的一种特殊结构，它是一段DNA序列和蛋白质形成的复合体。
5、半保留复制（semi-conservative replication）：DNA在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋并被分开，每条链分别作为模板合成新链，产生互补的两条链。
这样形成的两个DNA分子与原来DNA分子的碱基顺序完全一样。
一次，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，所以这种复制方式被称为DNA 的半保留复制。
6、复制子（replicon）：复制子是指生物体的复制单位。
一个复制子只含一个复制起点。
7、半不连续复制（semi-discontinuous replication）：DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是中断的、不连续的，因此称为半不连续复制。
8、前导链（leading strand）：与复制叉移动的方向一致，通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
9、后随链（lagging strand）：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
10、AP位点（AP site）：所有细胞中都带有不同类型、能识别受损核酸位点的糖苷水解酶，它能特异性切除受损核苷酸上N-β糖苷键，在DNA链上形成去嘌呤或去嘧啶位点，统称为AP位点。
11、cDNA（complementary DNA）：在体外以mRNA为模板，利用反转录酶和DNA聚合酶合成的一段双链DNA。
分子生物学常见名词解释
分子生物学常见名词解释1、分子生物学：是一门从分子水平研究生命现象、生命本质、生命活动及其规律的科学。
2、医学分子生物学：是分子生物学的一个重要分支，又是一门新兴交叉学科。
它是从分子水平上研究人体在正常和疾病状态下的生命活动及其规律，从分子水平开展人类疾病的预防、诊断和治疗研究的一门科学。
3、酶工程：过去主要是通过生物化学方法从各种材料中提取、制备酶制剂。
现在主要应用基因工程技术制取酶制剂。
4、蛋白质工程：过去主要是采用化学方法对纯化的蛋白质进行结构改造，制备出有特定功能的蛋白质。
现在主要应用基因工程技术，从改造目的基因的结构入手，在受体细胞中表达不同结构的蛋白质。
5、微生物工程：又称发酵工程是利用微生物特定性状，使微生物产生有用物质或直接用于工业化生产的技术。
6、DNA的甲基化：DNA的一级结构中，有一些碱基可以通过加上一个甲基而被修饰，称为DNA的甲基化。
7、CG岛：在整个基因组中存在一些成簇、稳定的非甲基化CG，这类CG称为CG岛。
8 、信使RNA：从DNA分子转录的RNA分子中，有一类可作为蛋白质生物合成的模板，称为信使RNA。
9、顺反子：由结构基因转录生成的RNA序列亦称为顺反子。
10、帽子结构：5端第1个核苷酸是甲基化鸟嘌呤核苷酸，它以5端三磷酸酯键与第2个核苷酸的5端相连，而不是通常的3、5磷酸二酯键。
11 、核酶：在没有任何蛋白质（酶）存在的条件下，某些RNA分子也能催化其自身或其它RNA分子进行化学反应，即某些RNA具有酶样的催化活性，这类具有催化活力的RNA被命名为核酶。
12、蛋白质的变性：蛋白质分子爱到物理化学因素（如加热、紫外线、高压、有机溶剂、酸、碱等）的影响时，可使维持空间结构的次级键断裂，性质改变，生物活性丧失，称为蛋白质的变性。
13、蛋白质的复性：导致蛋白质变性的因素除去后，某些蛋白质又可重新回复天然构象，表现出天然蛋白质的生物活性，称为蛋白质的复性。
14、基因：是核酸分子中贮存遗传信息的遗传单位，是指贮存有功能的蛋白质多肽链或RNA序列信息及表达这些信息所必需的全部核苷酸序列。
分子生物学名词解释
分子生物学名词解释分子生物学考试重点一、名词解释1、分子生物学(molecular biology)：分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学。
2、C值(C value)：一种生物单倍体基因组DNA的总量。
在真核生物中，C值一般是随生物进化而增加的，高等生物的C值一般大于低等生物。
3、DNA多态性(DNA polymorphism)：DNA多态性是指DNA序列中发生变异而导致的个体间核苷酸序列的差异。
4、端粒(telomere)：端粒是真核生物线性基因组DNA末端的一种特殊结构，它是一段DNA序列和蛋白质形成的复合体。
5、半保留复制(semi-conservative replication)：DNA 在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋并被分开，每条链分别作为模板合成新链，产生互补的两条链。
这样形成的两个DNA分子与原来DNA 分子的碱基顺序完全一样。
一次，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，所以这种复制方式被称为DNA 的半保留复制。
6、复制子(replicon)：复制子是指生物体的复制单位。
一个复制子只含一个复制起点。
7、半不连续复制(semi-discontinuous replication)：DNA 复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是中断的、不连续的，因此称为半不连续复制。
8、前导链(leading strand)：与复制叉移动的方向一致，通过连续的5W聚合合成的新的DNA链。
9、后随链(lagging strand)：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5\T聚合合成的新的DNA链。
10、AP位点(AP site)：所有细胞中都带有不同类型、能识别受损核酸位点的糖昔水解酶，它能特异性切除受损核昔酸上N-B糖昔键，在DNA链上形成去嘌吟或去嘧啶位点，统称为AP位点。
11、cDNA(complementary DNA)：在体外以mRNA 为模板，利用反转录酶和DNA聚合酶合成的一段双链DNA。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
生物化学与分子生物学药大总结全解
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
第二章蛋白质1. 名词解释（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
（9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病（10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。
生物化学与分子生物学名词解释
生化重点1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等。
即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH成为蛋白质的等电点。
2.酶活性中心:必需基因在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
3.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
5.营养必需脂肪酸：机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素。
例如：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸。
6.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不濒及氨基酸残基侧链的构象。
7.蛋白质变性：某些物理或化学因素的作用下，某特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂，变性因素常被用来消毒及灭菌，防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂的必要条件。
）8.血糖的来源于去路及生物学意义：来源：①食物中糖的消化吸收，②肝糖原的分解③乳酸、甘油、生糖氨基酸的糖异生去路：①合成糖原②经糖酵解生成乳酸或经有氧氧化生成的二氧化碳和水，并释放出能量③进入磷酸戊糖途径④转变成脂类或氨基酸9.一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因，包括：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。
（四氢叶酸是一碳单位的运载体。
）10.白化病：先天性络氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，患者皮肤毛发等发白。
11.镰刀形贫血患者：β亚基的第6位氨基酸，谷氨酸变成了缬氨酸。
12.呼吸链中的递氢体：FMN,FAD；递电子体有：COQ,Fes,cyt(细胞色素等)13.真核生物的DNA聚合酶：DNA-polα起始引发，引物酶活性DNA-polβ低保真度的复制DNA-polγ线粒体DNA的复制DNA-polδ延长子链的主要酶，解螺旋酶活性（复制延长中主要起催化作用）DNA-polε填补引物空隙，切除修复，重组。
生物化学与分子生物学常考名词解释大全
1蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如α螺旋β折叠β转角等。
2肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。
3结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。
在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
4超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
5三级结构具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、测链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子和基团在三维空间的整体排布称为三级结构。
6一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
7四级结构多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
8增色效应增色效应或高色效应。
由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。
9固定化酶不溶于水的酶。
是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。
10脂肪酸的β氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。
11脂肪酸的β-氧化基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA 。
故每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。
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蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如α螺旋β折叠β转角等。
肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。
结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。
在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
三级结构具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、测链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子和基团在三维空间的整体排布称为三级结构。
一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
四级结构多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
增色效应增色效应或高色效应。
由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。
固定化酶不溶于水的酶。
是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。
脂肪酸的β氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。
脂肪酸的β-氧化基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA 。
故每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。
尿素循环肝脏是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。
精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸为酶裂解，产物为精氨酸及延胡索酸。
由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。
操纵子指启动基因、终止基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。
原核生物大多数基因表达调控是通过操纵子机制实现的。
操纵子通常由 2个以上的编码序列与启动序列、操纵序列以及其他调节序列在基因组中成簇串联组成。
启动序列是RNA聚合酶结合并起动转录的特异DNA序列。
多种原核基因启动序列特定区域内，通常在转录起始点上游-10及-35区域存在一些相似序列，称为共有序列。
大肠杆菌及一些细菌启动序列的共有序列在-10区域是TATAAT，又称Pribnow盒，在-35区域为 TTGACA。
这些共有序列中的任一碱基突变或变异都会影响RNA聚合酶与启动序列的结合及转录起始。
因此，共有序列决定启动序列的转录活性大小。
操纵序列是原核阻遏蛋白的结合位点。
当操纵序列结合阻遏蛋白时会阻碍RNA聚合酶与启动序列的结合，或使RNA聚合酶不能沿DNA向前移动，阻遏转录，介导负性调节。
原核操纵子调节序列中还有一种特异DNA序列可结合激活蛋白，使转录激活，介导正性调节。
氧化磷酸化是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
主要在线粒体中进行。
单核苷酸多态性主要是指在基因组水平上由单个核苷酸的变异所引起的DNA序列多态性。
分子伴侣存在于原核生物和真核生物细胞质以及细胞器中可协助新生肽链正确折叠的一类蛋白质。
回文结构:双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构，每条单链以任一方向阅读时都与另一条链的序列是一致的，例如5'GGTACC3' 3'CCATGG5'.同工酶来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。
催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
产生同工酶的主要原因是在进化过程中基因发生变异，而其变异程度尚不足以成为一个新酶。
拓扑异构酶DNA拓扑异构酶是存在于细胞核内的一类酶，他们能够催化DNA链的断裂和结合，从而控制DNA的拓扑状态。
主要存在两种哺乳动物拓扑异构酶。
DNA拓扑异构酶I通过形成短暂的单链裂解-结合循环，催化DNA复制的拓扑异构状态的变化；相反，拓扑异构酶II通过引起瞬间双链酶桥的断裂，然后打通和再封闭，以改变DNA的拓扑状态密码子兼并性除了甲硫氨酸和色氨酸外，每一个氨基酸都至少有两个密码子。
这样可以在一定程度内，使氨基酸序列不会因为某一个碱基被意外替换而导致氨基酸错误。
由3个相邻的核苷酸组成的信使核糖核酸(mRNA)基本编码单位。
有64种密码子，其中有61种氨基酸密码子(包括起始密码子)及3个终止密码子，由它们决定多肽链的氨基酸种类和排列顺序的特异性以及翻译的起始和终止。
特点：①.遗传密码子是三联体密码：一个密码子由信使核糖核酸上相邻的三个碱基组成②密码子具有通用性：不同的生物密码子基本相同，即共用一套密码子③遗传密码子无逗号：两个密码子间没有标点符号，密码子与密码子之间没有任何不编码的核苷酸，读码必须按照一定的读码框架，从正确的起点开始，一个不漏地一直读到终止信号④遗传密码子不重叠，在多核苷酸链上任何两个相邻的密码子不共用任何核苷酸⑤密码子具有简并性：除了甲硫氨酸和色氨酸外，每一个氨基酸都至少有两个密码子。
这样可以在一定程度内，使氨基酸序列不会因为某一个碱基被意外替换而导致氨基酸错误⑥密码子阅读与翻译具有一定的方向性：从5'端到3'端⑦有起始密码子和终止密码子，起始密码子有两种，一种是甲硫氨酸（AUG），一种是缬氨酸（GUG），而终止密码子（有3个，分别是UAA、UAG、UGA）没有相应的转运核糖核酸（tRNA）存在，只供释放因子识别来事先翻译的终止。
在信使RNA中，碱基代码A代表腺嘌呤，G代表鸟嘌呤，C代表胞嘧啶，U代表尿嘧啶一碳单位就是指具有一个碳原子的基团。
指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。
一碳单位具有以下下两个特点：１.不能在生物体内以游离形式存在；２.必须以四氢叶酸为载体。
能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。
另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。
遗传基因组学是将微阵列技术和数量性状座位分析结合起来，全基因组水平上定位基因表达的QTL．它为研究复杂性状的分子机理和调控网络提供全新的手段．氧化磷酸化是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
主要在线粒体中进行。
在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位酶的活性单位酶的活性单位指在一定的作用条件下，酶促反应中单位时间内作用物的消耗量或产物的生成量。
粘多糖粘多糖是含氮的不均一多糖，是构成细胞间结缔组织的主要成分，也广泛存在于哺乳动物各种细胞内。
化学组成为糖醛酸和酪氨基己糖交替出现，有时含硫键。
也称为糖胺聚糖。
重要的粘多糖有：硫酸皮肤素，硫酸类肝素，硫酸角质素，硫酸软骨素和透明质酸等固定化酶不溶于水的酶。
是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。
必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，如亚油酸，亚麻酸。
蛋白质的等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
乳糖操纵子：大肠杆菌中控制β半乳糖苷酶诱导合成的操纵子。
包括调控元件P(启动子)和O(操纵基因)，以及结构基因lacZ、lacY和lacA。
在没有诱导物时，调节基因lacI 编码阻遏蛋白，与操纵基因O 结合后抑制结构基因转录；乳糖的存在可与lac阻遏蛋白结合诱导结构基因转录，以代谢乳糖载脂蛋白：血淋巴中的一种脂蛋白,专门穿梭运送脂肪从其贮存处(脂肪体)和吸收处(中肠)到利用它的组织和细胞处。
肽图：单一蛋白质或不太复杂的蛋白质混合物经降解(通常利用专一性较强的蛋白酶)得到的产物，通过层析和电泳，以及质谱等手段分离鉴定后，得到的表征蛋白质和混合物特征性的图谱或模式。
可作为对蛋白质比较和分析的依据。
转氨酶：是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶基因表达调控指位于基因组内的基因如何被表达成为有功能的蛋白质(或RNA)，在什么组织中表达，什么时候表达，表达多少等等。
在内、外环境因子作用下，基因表达在多层次受多种因子调控。
基因表达调控的异常是造成突变和疾患的重要原因。
基因表达是指细胞在生命过程中，把储存在DNA顺序中遗传信息经过转录和翻译，转变成具有生物活性的蛋白质分子。
生物体内的各种功能蛋白质和酶都是同相应的结构基因编码的。
诱导酶是在环境中有诱导物（一般是反应的底物）存在时，微生物会因诱导物存在而产生一种酶就是诱导酶，诱导酶的合成除取决于环境中诱导物外，还受基因控制即受内因和外因共同控制。
非竞争性抑制非竞争性抑制抑制物与底物分别结和在酶的不同位点，通过引起酶失活而起到抑制自杀底物底物在酶催化作用下所形成的反应中间物或最终产物，可以共价修饰酶活性部位的必需基团从而导致酶不可逆失活。
反竞争性抑制对酶活性的一种抑制作用，由于所加入的抑制剂能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合，所以其特征是反应的最大速度比未加抑制剂时反应的最大速度低，当以速度的倒数相对底物浓度的倒数作图，所得图线与未被抑制反应的图线平行。
离子交换色谱离子交换色谱中的固定相是一些带电荷的基团，这些带电基团通过静电相互作用与带相反电荷的离子结合。
如果流动相中存在其他带相反电荷的离子，按照质量作用定律，这些离子将与结合在固定相上的反离子进行交换。
核酸的变性：核酸在理、化因素作用下，双螺旋结构破坏称核酸变性。
二维电泳：蛋白质二维电泳实验是利用蛋白质的等电点和分子量将样品中总蛋白分开。
底物水平磷酸化：含有高能键的物质，其高能键断裂后，释放高能磷酸基团，使ADP磷酸化生成ATP的过程，被称为底物水平磷酸化作用酶的活性部位：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位，由结合部位和催化部位所组成RNA 剪接：从DNA模板链转录出的最初转录产物中除去内含子，并将外显子连接起来形成一个连续的RNA分子的过程。