生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

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第一章

蛋白质的结构与功能

等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。

肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。

螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm

氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。

螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。

β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状

结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行

稳定化学键:氢键

蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。

分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构

使错误聚集的肽段解聚

帮助形成二硫键

蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用

亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链

模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif)

蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用

(denaturation)。

蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能

盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。

电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis)

第二章

核酸的结构与功能

脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。

核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

double helix model:两条反向平行的脱氧核苷酸链绕同一中心轴,形成右手螺旋的结构。

磷酸-戊糖骨架位于外侧,两条链上的碱基以A=T、G=C相连,构成碱基平面,位

于螺旋内侧。

螺距为3.4nm,旋转一周为10个碱基对。螺旋直径为2.0nm。

major groove minor groove

氢键:维持双螺旋横向稳定

碱基堆砌力:维持纵向稳定

碱基对平面与螺旋轴垂直。

基因(gene): 从结构上定义,是指DNA分子中的特定区段,其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。

基因组(genome): 指细胞或生物体中,一套完整的单倍体遗传物质的总和。

反密码子(anticodon): tRNA的反密码子环上有一个由三个核苷酸构成

DNA变性:在某些因素的作用下,DNA双链互补碱基对之间的氢键断裂,双螺旋结构松散,形成无规则线团状分子的过程。

方法:过量酸,碱,加热,变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等。

融解温度(melti ng temperature, Tm): 变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度。其大小与G+C含量成正比。

增色效应:DNA变性时,其溶液OD260增高的现象。(减色效应)

复性: 变性的DNA在适当的条件下,两条彼此分开的DNA单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。

退火: 热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程叫退火。

分子杂交:两条来源不同的核酸单链间,因部分碱基互补,经退火处理可以形成杂交双螺旋结构。

核酸酶(nuclease): 化学本质是蛋白质, 具有序列特异性的核酸酶称位限制性的核酸内切酶

第三章

酶(Enzyme): 酶是活细胞合成的一种具有催化活性的蛋白质,称生物催化剂

核酶(ribozyme):一种具有催化作用的核酸,仅能催化核酸水解。

单体酶:仅具由三级结构的酶

寡聚酶:由多个相同或不相同亚基以非共价键连接组成的酶

多酶复合体:由几种功能不同的酶彼此聚合

多功能酶:多种不同催化功能的酶存在于一条多肽链中

单纯酶(simple enzyme) : 仅由氨基酸组成。

结合酶(conjugated enzyme) : 酶蛋白 + 辅助因子

apoenzyme cofactors

辅酶:与酶蛋白结合疏松,常为一些小分子化合物。

辅基:与酶蛋白结合紧密,常为一些金属离子,如Mn2+,Cu2+, Zn2+等。

必需基团(es sential group):酶分子中与酶的活性直接相关的基团,称为酶的必需基团;

常见的必需基团有组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基等。

酶的活性中心(a ctive center): 必需基团在一级结构上可能相距很远,但空间结构上彼此靠近,形成具有特定空间结构的区域,能与底物结合并将底物转化为产物。这一

区域称为酶的活性中心

同工酶(Isoenzyme):是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。

酶的特异性(specificity): 一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

最适温度:酶促反应速度最快时的环境温度。

不可逆性抑制作用:这类抑制剂通常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合,使酶失活,一般不能用透析、超滤等物理方法去除。

可逆性抑制作用(reversible inhibition) :这类抑制剂通常以非共价键与酶可逆性结合,使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去,恢复酶活性。

竞争性抑制抑制剂和底物的结构相似,能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。

非竞争性抑制抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,不影响酶与底物的结合,酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。

反竞争性抑制酶只有在与底物结合形成ES复合物后,才能与抑制剂结合。当ES与抑制剂结合后,ESI不能分解成产物,酶活性被抑制。

酶的变构调节:某些小分子化合物与酶的活性中心以外的某一部位发生非共价键结合,引起酶分子构象改变,从而使酶催化活性改变。

酶的化学修饰调节:酶蛋白肽链上的一些基团在另一种酶的催化下,可与某种化学基团发生可逆的共价修饰,使酶的构象发生改变,从而改变酶活性的过程。酶的化学修

饰主要有磷酸化与脱磷酸、腺苷化与脱腺苷、甲基化与脱甲基等。

酶原 (zymogen):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。

酶原的激活:在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。

酶活性:用酶促反应速度来表示,即在适宜条件下,单位时间内底物的消耗量或产物的生成量。

酶活性单位:在规定条件下,酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。

第四章

糖代谢

糖(carbohydrates):有机化合物,其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。单糖:不能再水解的糖。

寡糖:能水解生成几分子单糖的糖,各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。

多糖:能水解生成多个分子单糖的糖。

糖酵解(glycolysis):在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。

糖酵解途径(glycolytic pathway):葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)

底物水平磷酸化(sub strate level phosphorylation) :底物分子内部能量重新分布,生成高能键,使ADP磷酸化生成ATP的过程

糖的有氧氧化(aero bic oxidation):指在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。

部位:胞液及线粒体

三羧酸循环(Tric arboxylic acid Cycle, TAC):指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。

反应部位:所有的反应均在线粒体中进行。

巴斯德效应(Pastuer effect):有氧氧化抑制无氧酵解的现象

磷酸戊糖途径:是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。

细胞定位:胞液

糖原的合成(glycogenesis) :指由葡萄糖合成糖原的过程。

合成部位组织定位:主要在肝脏、肌肉

细胞定位:胞浆

糖原分解 (glycogenolysis ):习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。

亚细胞定位:胞浆

糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。

部位主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体

原料主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸

糖异生途径(gluconeogenic pathway):指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。

葡萄糖耐量(glucose tolerence):指人体对摄入的葡萄糖具有很大的耐受能力的现象。

肾糖阈:当血糖浓度高于8.89~10.00mmol/L时,超过了肾小管的重吸收能力,则可出现糖尿。这一血糖水平称为肾糖阈。

血糖血液中的葡萄糖。

第五章

脂类代谢

脂类(lipid):是一类不溶于水或微溶于水而能溶于非极性有机溶剂的生物分子。

必需脂酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素,不能自身合成,需从食物摄取,故称必需脂酸。

甘油三酯(triacylglycerol):是非极性、不溶于水的甘油脂酸三酯,基本结构为甘油的三个羟基分别被相同或不同的脂酸酯化。(TG)

脂肪动员:储存于脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步降解为游离脂肪酸(free fatty acid, FFA)及甘油,并释放入血,供其它组织氧化利用,这一过程称为脂肪动员。

载脂蛋白(apolipoprotein,apo):血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白。

酮体肝脏FFA代谢特有的中间产物,包括乙酰乙酸(占30%)、β羟丁酸(占70%)和丙酮(微量)。

血脂血浆中所含的脂类

第六章

生物氧化

生物氧化:物质在生物体内进行氧化称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量,最终生成CO2 和 H2O的过程。

呼吸链(re spiratory chain):代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电

子传递链(electron transfer chain)。

氧化磷酸化 (o xidative phosphorylation):是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化。

P/O值:每消耗一摩尔的氧原子所消耗的无机磷的摩尔数,即生成ATP的摩尔数。

化学渗透假说(chemiosmotic hypothesis):电子经呼吸链传递时,可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧,产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子

顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。

第七章

氨基酸代谢

氮平衡:摄入氮=排出氮

蛋白质的腐败作用:在消化过程中,有一小部分蛋白质不被消化,也有一部分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用,称为蛋白质的

腐败作用。

产物:胺类、氨及其它有害物质(如苯酚、吲哚、硫化氢等)

氨基酸代谢库(metabolic pool): 外源性氨基酸与内源性氨基酸混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库。

一碳单位(o ne carbon unit):某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团,称为一碳单位

体内的一碳单位:甲基(–CH3)、甲烯基(–CH2–)、甲炔基(–CH=)、甲酰基

(–CHO)、亚胺甲基(–CH=NH)

CO2不是一碳单位

一碳单位不能游离存在,常与四氢叶酸结合

转氨基作用在转氨酶的催化下,某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;原来的氨基酸则转变成α-酮酸。

第八章

核苷酸代谢

嘌呤核苷酸的从头合成:嘌呤核苷酸的从头合成途径是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料,经过一系列酶促反应,合成嘌呤核苷酸的途径。

合成部位:肝,小肠,胸腺

嘌呤核苷酸的补救合成:是指体内有些组织(脑、骨髓等)缺乏从头合成的酶,只能利用现成的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料合成嘌呤核苷酸的过程,称为补救合成。

组织器官:脑、骨髓

部位:胞液

嘧啶核苷酸的从头合成利用磷酸核糖、氨基酸、CO2等小分子物质。

嘧啶核苷酸的补救合成利用现成的嘧啶或嘧啶核苷。

第十章

DNA的生物合成——复制

复制(replication) :指遗传物质的传代,以母链DNA为模板合成子链DNA的过程。

半保留复制:DNA合成时,母链双链DNA解链为单链,并以各单链为模板(template),按照碱基互补规则合成子链。子代细胞的DNA,一条单链为亲代模板,另一条为与

之互补的新链,两个子细胞的DNA与亲代的相同。

复制子(replicon) :习惯上把两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子

领头链:顺着解链方向生成的子链,复制是连续进行的,这股链称为领头链。

随从链:另一股链因为复制的方向与解链方向相反,不能顺着解链方向连续延长,这股不连续复制的链称为随从链。

岡崎片段(ok azaki fragment):复制中的不连续片段称为岡崎片段

半不连续性:领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续性。

解螺旋酶(helicase):利用ATP供能,作用于氢键,使DNA双链解开成为两条单链。

引物酶(primase):复制起始时催化生成RNA引物的酶。

单链DNA结合蛋白(single stranded DNA binding protein, SSB):在复制中维持模板处于单链状态并保护单链的完整。

端粒(te lomere):指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。

逆转录(reverse transcription) :

cDNA(complementary DNA):以mRNA为模板,经逆转录合成的与mRNA碱基序列互补的DNA 链

移框突变:指缺失或插入(核苷酸)的突变,引起三联密码的阅读方式改变,其后果是翻译出一级结构完全不同的另一种蛋白质。

修复(repairing):是对已发生分子改变的补偿措施,使其回复为原有的天然状态。

第十一章

RNA的生物合成

结构基因(structural gene):DNA分子上转录出RNA的区段

不对称转录(asymmetric transcription): 在DNA分子双链上某一区段,一股链用作模板指引转录,另一股链不转录;

?模板链并非永远在同一条单链上。

启动子(promoter): RNA聚合酶结合模板DNA的部位

启动子包含了三个功能部位:转录的起始部位

-10区----结合部位(核心酶)

-35区----识别部位(σ因子)

顺式作用元件(cis-a cting element):真核生物编码基因两侧的DNA序列,可影响自身基因的表达活性,通常是非编码序列,包括启动子、增强子、沉默子

反式作用因子(tra ns-acting factors):能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质

转录因子(transcriptional factors, TF):反式作用因子中,直接或间接结合RNA聚合酶的

断裂基因(splite gene):真核生物结构基因,由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成,去除非编码区再连接后,可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白

质,这些基因称为断裂基因。

外显子(ex on):在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为成熟RNA的核酸序列。

内含子(i ntron) :隔断基因的线性表达并在剪接过程中被除去的核酸序列。

核酶(ribozyme):具有酶促活性的RNA称为核酶。槌头结构

第十二章

蛋白质的生物合成

翻译(translation):指以新生的mRNA为模板,把核酸中由A、G、C、U四种符号组成的遗传信息,破译为蛋白质分子中20种氨基酸排列顺序。

密码子(codon):开放阅读框架内每3个碱基组成的三联体,决定一个氨基酸,称为遗传密码。

SD序列:大肠杆菌mRNA起始密码AUG的上游8~13个核苷酸处,有4~6个核苷酸组成的富含嘌呤的序列。这一序列以AGGA为核心,称之为SD序列。该序列与30s小亚基

上16srRNA 3’-端富含嘧啶序列结合,稳固了mRNA与小亚基的结合。因此又称

为核蛋白体结合位点(ribosomal binding site,RBS)。

翻译后修饰(posttranslational modification) :肽链从核蛋白体释放后,经过细胞内各种修饰处理,成为有活性的成熟蛋白质的过程。

分泌性蛋白质( secretory proteins ):穿过合成所在的细胞到其它组织细胞去的蛋白质,可统称为分泌性蛋白质。

蛋白质靶向运输( protein targeting):蛋白质合成后定向地到达其执行功能的目标地点。

靶向输送是对分泌性蛋白质而言

信号肽(single peptide ):未成熟分泌性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。富含疏水性氨基酸。有碱性N-末端、疏水核心区和加工区三个区段。

抗生素(antibiotics) :能杀灭或抑制细菌的一类药物,抑制细菌代谢过程或基因信息传递特别是翻译过程。

摆动性(wobble)反密码子与密码子之间的配对有时并不严格遵守常见的碱基配对规律,这种现象称为摆动配对。

注册(registration)指氨基酰-tRNA根据遗传密码的指引,进入核蛋白体的A位。

核蛋白体循环(ribosomal cycle)翻译过程的肽链延长

第十三章

基因表达调控

基因组(genome):一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因。

基因表达(gene expression):基因经过转录、翻译,产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程。

管家基因(housekeeping gene):必需蛋白的基因

管家基因较少受环境因素影响,并且在一个个体的几乎所有细胞中持续表达。这

类基因表达被视为组成性基因表达(constitutive gene expression)

诱导(induction):可诱导基因在特定环境中表达增强的过程

阻遏(repression):如果基因对环境信号应答是被抑制,这种基因是可阻遏基因。可阻遏基因表达产物水平降低的过程

在一定机制控制下,功能上相关的一组基因,无论其为何种表达方式,均需协调一致、共同表达,即为协调表达。这种调节称为协调调节(coordinate regulation)。

特异DNA序列:主要指具有调节功能的DNA序列。

操纵子(operon):通常由2个以上的编码序列与启动序列(promotor)、操纵序列(operator)以及其它调节序列在基因组中成簇串联组成。

启动序列(promotor):RNA聚合酶结合并启动转录的特异DNA序列。原核生物的启动序列按功能的不同可分为三个部位,即起始部位、结合部位、识别部位。

操纵序列(operator):与启动序列毗邻或接近的DNA序列,是原核阻遏蛋白的结合位点。

其DNA序列常与启动序列交错、重叠。

由某一基因表达产生的蛋白质因子,通过与另一基因的特异的顺式作用元件相互作用,调节其表达。这种调节作用称为反式作用。

还有蛋白质因子可特异识别、结合自身基因的调节序列,调节自身基因的表达,称顺式作用。

反式作用因子(trans-acting factor) :由某一基因表达产生的蛋白质因子,通过与另一基因的特异的顺式作用元件相互作用,调节其表达。这种蛋白质因子被称为*反

式作用因子

分解代谢阻遏(catabolic repression):葡萄糖对 lac 操纵子的阻遏作用

单顺反子(monocistron):即一个编码基因转录生成一个mRNA分子,经翻译生成一条多肽链。

基本转录因子(general transcription factors):是RNA聚合酶结合启动子所必需的一组蛋白因子,决定三种RNA(mRNA、tRNA及rRNA)转录的类别。

特异转录因子(special transcription factors):为个别基因转录所必需,决定该基因的时间、空间特异性表达。

第十四章

基因重组和基因工程

DNA克隆:应用酶学的方法,在体外将各种来源的遗传物质(同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工的DNA)与载体DNA接合成一具有自我复制能力的DNA分子

——复制子(replicon),继而通过转化或转染宿主细胞,筛选出含有目的基因的

转化子细胞,再进行扩增提取获得大量同一DNA分子,也称基因克隆或重组DNA

(recombinant DNA) 。

限制性核酸内切酶:限制性核酸内切酶(restriction endonuclease, RE)是识别DNA的特异序列, 并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。

克隆载体(cloning vector):为使插入的外源DNA序列被扩增而特意设计的载体称为克隆载体。

表达载体(expression vector) :为使插入的外源DNA序列可转录翻译成多肽链而特意设计的载体称为表达载体。

基因治疗(gene therapy):是向有功能缺陷的细胞补充相应功能的基因,以纠正或补偿其基因的缺陷,从而达到治疗的目的。

质粒(plasmid)细菌染色体以外的小型环状DNA

基因组DNA文库( genomic DNA)存在于转化细菌内、由克隆载体所携带的所有基因组DNA 片段的集合称为基因组DNA文库。

PCR体外高效、快速、特异地扩增目的基因或DNA片段的技术.

第十五章

细胞信号传导

信号转导(signal transduction):细胞针对外源信息所发生的细胞内生物化学变化及效应的全过程

受体:细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性分子并与之结合,进而引起生物学效应的特殊蛋白质,个别是糖脂。

配体:能与受体特异性结合的生物活性分子(细胞间信息物质)。

细胞间信息物质由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质

G蛋白位于细胞膜胞浆面的外周蛋白,由α、β、γ三个亚基组成

第十六章

血液的生物化学

非蛋白氮(non-protein nitrogen,NPN): 非蛋白质类含氮化合物尿素、肌酸、肌酐、尿酸、胆红素、氨等中的氮。正常人血NPN含量为14.3-25mmol/L,其中尿素氮约

占NPN的一半。

第十七章

肝的生物化学

激素的灭活 (inactivation of hormone):激素主要在肝中转化,降解或失去活性的过程称为激素的灭活。

主要方式:生物转化

生物转化 (biotransformation) :一些非营养物质在体内的代谢转变过程

胆汁酸(bile acids): 胆汁酸是存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称,以钠盐或钾盐的形式存在,即胆汁酸盐,简称胆盐 (bile salts)。

胆汁酸肠肝循环: 胆汁酸随胆汁排入肠腔后,通过重吸收经门静脉又回到肝,在肝内转变为结合型胆汁酸,经胆道再次排入肠腔的过程。

胆色素(bile pigment): 体内铁卟啉化合物的主要分解代谢产物,包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等。

胆素原肠肝循环:肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收,经门静脉入肝,其中大部分再随胆汁排入肠道,形成胆素原的肠肝循环(bilinogen enterohepatic

circulation)

结合胆红素与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为结合胆红素

游离胆红素未与葡萄糖醛酸结合的胆红素称为游离胆红素

第二十章

癌基因

癌基因(oncogene):细胞内控制细胞生长和分化的基因,它的结构异常或表达异常,可以引起细胞癌变。

病毒癌基因(virus oncogene,v-onc):存在于病毒基因组中的癌基因,它不编码病毒的结构成分,对病毒复制也没有作用,但可以使细胞持续增殖。

细胞癌基因(cellular-oncogene, c-onc):存在于生物正常细胞基因组中的癌基因,或称原癌基因 (proto-oncogenes , pro-onc) 。

抑癌基因(cancer suppressive gene, anti-oncegene):抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。

生长因子(growth factor) :通过质膜上特异的受体,将信息传递至细胞内部,调节细胞生长与增殖的多肽类物质。

细胞凋亡 (apoptosis):在某些生理或病理条下,细胞接受到某种信号所触发的并按一定程序缓慢死亡的过程。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

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两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 氨基酸的等电点:使氨基酸净电荷为零时溶液的pH值,用符号pI表示,是氨基酸的特征常数。 中性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pK2' )???????? 酸性氨基酸pI = 1/2 ( pK1' + pKR' )碱性氨基酸pI = 1/2 ( pK2' + pKR' ) 必需氨基酸:指机体又必需,自身不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸。 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键,这个键称为肽键,产生的化合物叫做肽。 谷胱甘肽 (GSH):Cys 残基上的-SH是GSH的活性基团。GSH广泛分布于生物体内,是某些氧化还 原酶的辅酶。此外,可以用作巯基酶的保护剂。 构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸(除Pro外),都为L型(除Gly外),除Gly之外,其余氨 基酸都有手性碳原子,都具有旋光性。由于蛋白质中的Tyr、Trp 和 Phe 残基在紫外区有光吸收,所以蛋白质在 280nm 的光波长处有最大光吸收 蛋白质的一级结构:广义的一级结构指蛋白质中共价键连结的全部情况,包括肽链的数目,肽链中 氨基酸之间的连结方式,肽链中氨基酸的排列顺序,二硫键的位置;狭义的一级结构肽链中氨基酸的排列顺序。蛋白质的一级结构决定它的高级结构,即各个层次的结构所需的信息全都储存于一级结构中 蛋白质的二级结构:指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。 α-螺旋:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升,旋转100°。 β-折叠:?蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列。 结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构(二级结构、超二级结构和结构域)的基础上,主链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成球状分子结构。 蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生化名词解释

生物化学名词解释 生物化学:生物化学是用化学的原理和方法,从分子水平来研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。 糖类化合物:多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。 差向异构体:仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。 旋光异构体:由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。 αβ异头物:异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物,具有相同取向的称β-异头物。 单糖:简单的多羟基醛或酮的化合物。 成脎反应:单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。 寡糖:由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。 多糖:由10个以上单糖单位构成的糖类物质。 血糖:是血液中的糖份,绝大多数为葡萄糖。 糖原:动物体内的储存多糖,相当于植物体内的淀粉。 脂质:脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。 反式脂肪酸:不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。 皂化值:完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。 碘值:100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数,表示油脂的不饱和程度。 抗氧化剂:具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。 兼性离子:同时带有正电荷和负电荷的离子。 等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。 层析:基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。 蒽酮反应:蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应,反应后溶液呈蓝绿色,在620nm处有最大吸收。 谷胱甘肽:由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 简单蛋白:仅由氨基酸组成。 结(缀)合蛋白:由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 蛋白质一级结构:以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质二级结构:肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质超二级结构:若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起,彼此相互作用,形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。 结构域:二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区,是一个特定区域。 Edman降解:从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。 氢键:氢原子与两个电负性强的原子相结合而形成的弱键。 α-螺旋:多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 β-折叠:由两、多条几乎完全伸展的肽链平行排列,通过链间的氢键交联而形成。肽链主链

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行 稳定化学键:氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif) 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。 核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

生化名词解释

生化名词解释 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

生化名词解释总结

第二章氨基酸 1、构型(configuration)一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象(conformation)指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构:两个异构化合物具有相同的理化性质,但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点(pI,isoelectric point)使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽(peptides)两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键(peptide bond)一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面:肽链主链上的肽键因具有双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构:蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构:蛋白质二级结构:肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件,称为超二级结构(super-secondary structure),折叠花式(folding motif)或折叠单位(folding unit) 7、结构域:在较大的球状蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上,进一步盘绕,折叠,依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键:氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力:分子中存在非极性基团(例如烃基)时,和水分子(广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团)间存在相互排斥的作用,这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序:从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

生化名词解释

核酸的增色效应:核酸变性后,在260nm处的吸收值上升的现象。 核酸的减色效应:当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时,其溶液的A260值则减小,这一现象称为减色效应。 核酸的TM值:加热变性使DNA双螺旋结构丧失一半时的温度。 DNA的双螺旋:DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。 核酸分子杂交:两条来源不同但有核苷酸互补关系的DNA单链分子之间,或DNA 单链分子与RNA分子之间,在去掉变性条件后,互补的区段能够复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。 核小体:真核生物染色质的基本结构单位,是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构。 退火:热变性的DNA在缓慢冷却得条件下,两条单链再重新结合恢复双螺旋结构,这种复性叫退火。 核酸变性:天然核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,但并不涉及共价键断裂的现象。 核酸复性:变性的DNA在适当的条件下,可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,使其物理.化学性质及生活活性得到恢复的过程。 必需氨基酸:人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。 氨基酸的等电点:使氨基酸静电荷为零时溶液的PH值。 蛋白质的变性:蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构改变的现象。 蛋白质的复性:高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性的现象。 盐析:加入大量的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象。 盐溶: 球蛋白溶于稀得中性盐溶液,其溶解度随稀盐溶液浓度增加而增大的现象。 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 蛋白质的一级结构:多肽链内氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序,是蛋白质最基本的结构。 蛋白质的二级结构:多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规律的构象。 蛋白质的三级结构:由二级结构元件构建成的总三维结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成,有特定三维结构的蛋白质构象。 蛋白质的超二级结构:蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起,形成有规律的在空间上能辨认的二级结构的组合体。 结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区,是相对独立的紧密球状实体。 辅酶:与酶蛋白结合较松弛。用透析法能够除去的小分子有机物。 辅基:与酶蛋白结合较紧密,常以共价键结合,透析不能除去的小分子有机物及金属离子。 酶活力:在一定条件下所催化的某一化学反应速度的快慢,即酶促反应的能力。酶的活性中心:指必需基团在一级结构上可能相距遥远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。米氏常数:酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 激活剂:能提高酶活性的物质 抑制剂:引起抑制作用的物质。 不可逆抑制:抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。 可逆抑制剂:酶与抑制剂非共价地可逆结合,当用透析,超滤等方法除去抑制剂剂后酶的活性可以恢复。 别构酶:具有别构效应的酶 同工酶:催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构,理化性质和免疫能力等方面都存在明显差异的一组酶。 酶原激活:酶原转变为有活性的酶的过程。 单体酶:一般仅有一条多肽链。 寡聚酶:酶蛋白是寡聚蛋白质,由几个至几十个亚基组成,以非共价键连接。多酶复合体:由几个酶靠非共价键嵌合而成 诱导契合:当酶分子与底物分子接近时,酶分子受底物分子诱导,其构象发生有利于与底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。 糖酵解:是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的一系列反应。 底物水平磷酸化:产生ATP等高能分子的方式。 回补反应:酶催化的,补充柠檬酸循环中代谢产物供给的反应。 激酶:从高能供体分子转移到特定靶分子的酶。 糖的异生作用:由非糖前体合成葡萄糖的过程。 呼吸链:一系列的氢和电子传递体称为呼吸链。 氧化磷酸化:氧化与磷酸化的偶联作用称为氧化磷酸化。 生物氧化:有机分子在生物细胞内氧化分解,最终生成二氧化碳和水,并释放能量的过程。 能荷:在总腺苷酸系统中所负荷的高能磷酸基的数量。 磷氧比:消耗的无机磷酸的磷原子数与消耗分子氧的氧原子数之比。 解偶联剂:抑制偶联磷酸化的化合物。 高能磷酸化合物:分子中含有磷酸基团,被水解下来时释放出大量的自由能,这类高能化合物加高能磷酸化合物。 电子传递抑制剂:能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质。 必需脂肪酸:机体生命活动必不可少,但机体自身又不能合成,必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。β—氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位。 α—氧化:在α碳原子上发生氧化作用,分解出二氧化碳,生成缩短了一个碳原子的脂肪酸。 ω—氧化:脂肪酸的ω端甲基发生氧化,先转变为羟甲基,继而在氧化成羧基,从而形成α,ω—二羧酸的过程。 酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,β—羟基丁酸及丙酮三者统称为酮体。 生物固氮:是微生物,藻类和与高等生物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。 氨的同化:把生物固氮和硝酸盐还原形成的无机态NH3,进一步同化转变成含氮有机物的过程。 一碳单位:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生具有一个碳原子的基团。生糖氨基酸:能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。 生酮氨基酸:分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸。 联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用配合进行的脱氨基作用。 复制:以亲代DNA分子的双链为模板,按照碱基互补配对原则,合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 转录:以DNA分子中一条链为模板,按碱基互补配对原则,合成出一条与模板DNA链互补的RNA分子的过程。 翻译:在mRNA指令下,按照三个核苷酸决定一个氨基酸的原则,把mRNA上的遗传信息转化成蛋白质中特定的氨基酸序列的过程。 半保留复制:每个子代DNA分子中有一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的。这样的复制方式叫半保留复制。 Klenow片段:保留5’→3’聚合酶和3’→5’外切酶活力的片段。 复制子:独立复制的单位叫复制子。 前导链:以3’→5’走向的亲代链为模板,子代链就能连续合成,这条链叫前导链。 后随链:以5’→3’走向的亲代链为模板,子代链按5’→3’的方向不连贯的合成许多小片段,然后由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物,填补片段之间的空缺,最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链,这条链叫后随链。半不连续复制:在复制叉上新生的DNA链一条按5’→3’的方向连续合成;另一条按5’→3’的方向不连续合成,因此叫半不连续复制。 冈崎片段:后随链合成的较小的DNA片段叫冈崎片段。 逆转录:以RNA为模板合成DNA的过程。 转化:一个嘌呤碱基被另一个嘌呤碱基置换或一个嘧啶碱基被另一个嘧啶碱基置换。 颠换:一个嘌呤碱基被嘧啶碱基置换或一个嘧啶碱基被嘌呤碱基置换。 启动子:转录起始的特殊序列。 终止子:控制转录终止的部位。 基因工程:在分子水平上利用人工方法对DNA进行重组的技术。 模板连(反义链,负链):在一个转录单位中,双链DNA分子中作为模板被转录的一条链。 编码链(有义链,正链):与模板链互补的DNA链。 遗传密码:DNA中或(mRNA)中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。 密码子:mRNA上每3个相邻的核苷酸编码蛋白质多肽链的一个氨基酸,这三个核苷酸就称为一个密码子。 简并性:同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象。 同义密码子:对应同一种氨基酸的不同密码子。 多核糖体:由一个mRNA分子与一定数目的单个核糖体结合而成的念珠状的结构。氨基酸的活化:氨基酸与tRNA相连,形成氨酰-tRNA的过程。 SD序列:原核生物mRNA起始的AUG序列上有10个左右的位置通常含有一段富含嘌呤碱基的序列,与原核生物16SrRNA的3’端的嘧啶碱基进行互补配对,以帮助从起始AUG处开始翻译。 关键酶(标兵酶):催化限速步骤的酶。 反馈抑制:在系列反应中对反应序列前头的标兵酶发生的抑制作用,从而调节整个系列反应速度。 前馈激活:在一系列,前面的代谢物可对后面的酶起激活作用。 单价反馈抑制;指一个单一代谢途径的末端产物对催化关键步骤的酶活性,通常是第一步反应酶活性的抑制作用。 二价反馈抑制:在分支代谢途径中,催化共同途径第一步反应的酶活性可以被两个或两个以上的末端产物抑制的现象。 顺序反馈抑制:分支代谢途径中的两个末端产物,不能直接抑制代谢途径中的第一个酶,而是分别抑制分支点后的反应步骤,造成分支点上中间产物的积累,这种高浓度的中间产物再反馈抑制第一个酶的活性。 协同反馈抑制:在分支代谢途径中,几种末端产物同时都过量,才对途径中的第一个酶具有抑制作用。若某一末端产物单独过量则对途径中的第一个酶无抑制作用。 累积反馈抑制:在分支代谢途径中,任何一种末端产物过量时都能对共同途径中的第一个酶起抑制作用,而且各种末端产物的抑制作用互不干扰。 同工酶反馈抑制:第一个限速步骤由一组同工酶催化,分支代谢的几个最终产物往往分别对其中一个同工酶发生抑制作用,从而起到与累积的反馈抑制相同的效应。 操纵子:在细菌基因组中,编码一组在功能上相关的蛋白质的几个结构基因,与共同的控制位点组成的一个基因表达的协同单位。 衰减子:位于结构基因上游前导区调节基因表达的功能单位,前导区转录的前导mRNA通过构象变化终止或减弱转录。

生化名词解释

第一部分: 糖酵解(glycolysis,EMP):是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应,是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。该途径也称作Embden-Meyethof途径。 柠檬酸循环(citric acid cycle,tricarboxylic acid cycle,TCA cycle):也叫三羧酸循环,又叫做TCA循环,是由于该循环的第一个产物是柠檬酸,它含有三个羧基,故此得名。乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸,经过一系列代谢反应,乙酰基被彻底氧化,草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。 生物氧化(biological oxidation):糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化,其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程,所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。 质子梯度(gradients of protons):化学渗透学说认为,电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙,从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。这个梯度的电化学势驱动ATP合成。 Fe -S蛋白:(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质,它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。 细胞色素(cytochrome):是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。因为有红颜色,又广泛存在于生物细胞中,故称为细胞色素。血红素的主要成份为铁卟啉。根据吸收光谱分成a、b、c三类,呼吸链中含5种(b、c、c1、a和a3)。 Q循环:是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中,即共使2个细胞色素得到电子,从而被氧化。 电子传递链(eclctron transfer chain):线粒体基质是呼吸底物氧化的场所,底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上,经过一系列氢载体和电子载体的传递,最后传递给O2生成H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链, 因为其功能和呼吸作用直接相关,亦称为呼吸链。 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation):代谢物在生物氧化过程中释放出的自由能用于合成ATP(即ADP+Pi→A TP),这种氧化放能和A TP生成(磷酸化)相偶联的过程称氧化磷酸化。(NADH或FADH2将电子传递给O2的过程与ADP的磷酸化相偶联,使电子传递过程中释放出的能量用于ATP的生成。氧化磷酸化的过程需要氧气作为最终的电子受体,它是需氧生物合成ATP的主要途径。) 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation):代谢物通过氧化形成的高能磷酸化合物直接将磷酸基团转移给ADP,使之磷酸化生成ATP。有氧呼吸中有三个的高能磷酸化合物——1,3-BPG, PEP及琥珀酰辅酶A。 磷氧比(P/O):是指一对电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的分子数。 电子传递抑制剂:凡是能够阻断电子传递链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂,常见的有鱼藤酮、抗霉素A、氰化物、叠氮化物、CO、H2S等。利用电子传递抑制剂是研究电子传递顺序的重要方法。 解偶联剂(uncoupler)是指那些不阻断呼吸链的电子传递,但能抑制ADP通过磷酸化作用转化为ATP的化合物。它们也被称为氧化磷酸化解偶联剂。最早发现的一个解偶联剂是2, 4-二硝基苯酚(2, 4-dinitrophenol, DNP)。 氧化磷酸化抑制剂(inhibitors):直接作用于ATP合酶复合体,从而抑制ATP的合成。 离子载体抑制剂(ionophore):是指那些能与某种离子结合,并作为这些离子的载体携带离子穿过线粒体内膜的脂双层进入线粒体的化合物。

生物化学名词解释完全版

第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

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