生化名词解释

静态生化名词

一．糖化学部分

1.Monosaccharides[单糖]：含有一个游离醛基或酮基以及含有多余2个羟基的糖。最简单的醛糖是甘油醛（糖），最简单的酮糖是二羟（基）丙酮（糖）。

2.Configuration& conformation(糖的构型和构象）－前者指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。如D-葡萄糖和L-葡萄糖。后者指取代原子或基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。也见蛋白质和多肽章.

3.Mutarotation（糖的变旋现象）：单糖的异头物在水溶液中互相转化的过程。或者指一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。

4.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。

5.异头碳（anomeric carbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。异头碳具有一个羰基的化学反应性。

6.成苷反应、糖（苷）基和糖苷键：活泼半缩醛/半缩酮羟基与含羟基的化合物（如醇、酚等）生成的缩醛/缩酮，

称为成苷反应。其产物称为配糖物，简称为“苷”，全名为某糖某苷。糖（苷）基与配基之间连接的键称为糖苷键(Glycosidic bond)。

7.Glycosidic bond(糖苷键)－一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之

间缩合形成的缩醛或缩酮键。在糖蛋白中常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。

8.Epimerization（差向异构化）：在一个含多个手性中心的分子中，只有一个手性中心构型发生转化的现象。如D-

葡萄糖和D-甘露糖就是。

9.糖酸：单糖的醛基被氧化为COOH的产物。

10.糖醛酸：单糖的伯醇基氧化为COOH的产物。

11.糖二酸：单糖的醛基和伯醇基都被氧化COOH的产物。

12.转化糖：由于水解前后旋光度发生改变（由右旋变为左旋），所以蔗糖的水解产物叫做转化糖，转化糖具有还原糖

的一切性质。

13.糖的氧化作用：糖在氧化剂作用下，糖的醛基或羟基被氧化为酸的反应。

14.糖的还原反应：加氢后糖的醛基被还原为羟基的反应。

15.还原性糖：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。或者说含有半缩醛羟基的单

糖和寡糖，能使三价铁还原为二价铁或能与3，5-二硝基水杨酸发生颜色反应。

16.麦芽糖：指2分子葡萄糖通过α-1，4糖苷键连接的双糖，系统名为α-Glc-(1→4)- β- Glc，俗名为Maltose，属于还

原性糖。

17.乳糖：指1分子葡萄糖和1分子半乳糖通过1，4糖苷键连接的双糖，系统名为β-Gal- (1→4) -α- Glc，俗名为Lactose，

属于还原性糖。

18.蔗糖：指1分子葡萄糖和1分子果糖通过1，2糖苷键连接的双糖，系统名为α-Glc-(1 →2)-β-Fru or β-Fru-(2?1)-

α-Glc，，属于非还原性糖。

19.Homopolysaccharides[同聚多糖]：多糖经酸水解或酶水解后，只有一种单糖成分。如淀粉，糖原和纤维素等。

20.Heteropolysaccharides（杂聚多糖）－由不同单糖组成的多糖.

21.Cellulose（纤维素）：是构成植物细胞壁等组织的主要结构成分。是由许多葡萄糖结构单位以β-1,4-glycosidic bond

互相连接而成的。

22.Glycogen（糖原，动物淀粉）：是含有分支的α-（1→4）糖苷键连接在一起的葡萄糖的同聚物，支链在分支点处

通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。当在分子量、分支程度等方面与植物淀粉有所不同。

23.Lipopolysaccharide（脂多糖，LPS）：革兰氏阴性菌的细胞壁特有的脂和糖的复合物.

24.Capsular polysaccharide（荚膜多糖）：由几百个重复单位（1～6个单糖残基）组成。细菌能组装出数百种完全不

同的线形和分支形荚膜多糖结构。结构中常含有罕见的单糖和非糖取代基，如乙酸酯、磷酸酯和丙酮酸缩酮。

25.Pectin（果胶）：植物细胞壁的组成成分。以α-(1→4)糖苷键连接，主要是由半乳糖醛酸和少量Rha（鼠李糖）,Gal,

Xyl（木糖）,Man, Ara(阿拉伯糖)等的组成的线形多聚物。

26.Glycosaminoglycan（Mucopolysaccharide，糖胺聚糖，,粘多糖）：与蛋白质结合的结合多糖（动物杂多糖），糖胺

聚糖是由重复二糖单位组成的线性聚合物家族.

27.Proteoglycans（蛋白聚糖）－由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的大分子，多糖是分子的主要成分。

28.Glycoprotein（糖蛋白）－含有共价连接的葡萄糖等残基的蛋白质，通常蛋白比糖多。

29.Peptidoglycan(肽聚糖)－N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分

子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

30.Starch（淀粉）－一类可作为植物中贮存多糖的葡萄糖残基的同聚物。由两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是

没有分支的只是通过α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基聚合物。另一种是支链淀粉，是含有分支的α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基聚合物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。

31.Haparin（肝素）－肝中最丰富(取名肝素)，但广泛分布在哺乳动物组织和体液。二糖结构单位为N-硫酸葡萄糖

胺-6-磷酸和艾杜糖醛酸-2-磷酸，此外还含有糖醛酸分子.

32.D-糖和L-糖：结构式中,位号最大的手性碳原子的构型与D-(+)-甘油醛中C-2构型一致为D-。结构式中,位号最大

的手性碳原子的构型与L-(-)-甘油醛中C-2构型一致为L-。

二．脂化学部分

1.脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂（例如三脂酰甘油、甘油磷脂、鞘磷脂和蜡）的成分。

2.饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有-C＝C-双键的脂肪酸。

3.不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一个-C＝C-双键的脂肪酸。

4.必需脂肪酸（essential fatty acids）：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。

5.三脂酰甘油（triacylglycerol）：也称之甘油三酯（triglyceride）。一种含有与甘油酯化的3个脂酰基的脂。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。

6.磷脂（phospholipid）：含有磷酸成分的脂。例如卵磷脂、脑磷脂等。

7.鞘脂（sphingolipids）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长链的脂肪酸，了一端为一个极性的醇。鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。

8.鞘磷脂（sphingomyelin）：一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸胆碱（或磷酸乙醇胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于大多数哺乳动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。

9.卵磷脂（lecithin）：就是磷脂酰胆碱（PC，phosphatidyl choline），是磷脂酸与胆碱形成的酯。

10.脑磷脂（cephalin）：就是磷脂酰乙醇胺（PE，phosphatidyl ethanolamine）,是磷脂酸与乙醇胺形成的酯。

11.脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。

12.生物膜（bioligical membrane）:镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器的作用。生物膜也是许多与能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。

13.内在膜蛋白（integral membrane proteins）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

14.外周膜蛋白（peripheral membrane proteins）：通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内、外表面弱结合的膜蛋白。膜蛋白一旦从膜上释放出来，通常都是水溶性的。

15.膜锚定蛋白(Lipid-anchored protein)：有些膜内在蛋白本身并没有进入膜内，他们以共价键(Covalent link)与脂质、脂酰链、异戊烯基团相结合并通过他们的疏水部分插入到膜内。

16.流体镶嵌模型(fluid mosaic model)：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质"镶"在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白都可以进行横向扩散。

17.通道蛋白（channel proteins）:是一种带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小合适的离子和分子从膜的任

一方向穿过膜。

18.（膜）孔蛋白（pore proteins）:其含义与通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。

19.被动转运（passive transport）：也称之易化扩散（facilitated diffusion）。是一种转运方式，通过该方式溶质特异结合于一个转运蛋白，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行，所以被动转运不需要能量支持。

20.主动转运（active transport）:一种转运方式，通过该方式溶质特异结合于一个转运蛋白，然后被转运过膜，但与被动转运方式相反转运是逆着浓度梯度方向进行的，所以主动转运需要能量来驱动。在原发主动转运过程中，能源可以是光、ATP或电子传递。而第二级主动转运是在离子浓度梯度驱动下进行的。

21.协同运送(cotransport)：两种不同溶质跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。

22.胞吞（作用）（endocytosis）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形式（物质在囊泡内）并被带入到细胞内的过程。

23.胞吐（作用）（exocytosis）：确定要分泌的物质被包裹在脂囊泡内，该囊泡与质膜融合，然后将物质释放到细胞外空间的过程。

24.Hemolysis phospholipid(溶血磷脂):磷脂分子中甘油的C1和C2上的2个FA其中之一被酶(E)水解后的产物.

25.固醇类（Steroids）:是环戊烷多氢菲的衍生物。分为动、植物和酵母固醇。

26.Vitamine D3原：指Vitamine D3的前体，即7-脱氢胆固醇。

27.类固醇:指固醇的衍生物，包括胆酸和胆汁酸、固醇激素和某些植物类固醇。

28.蜡(Waxies)：腊是高级一元醇（直链或环状）和高级FA构成的酯，是动植物代谢的终产物。

29.双亲媒性分子：指分子中有一个亲水头和疏水尾的物质。如甘油磷脂和糖脂。

30.流体镶嵌模型：1972年美国Singer和Nicolson提出，认为生物膜是一种流动的、嵌有各种蛋白质的脂质双分子层

结构，其中蛋白质犹如一座座冰山漂移在流动脂质的海洋中。

三．蛋白质和酶及维生素

1、氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。氨基酸

是肽和蛋白质的构件分子。

2、必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如

赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

3、非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食

供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

4、稀有/罕见氨基酸（Infrequency amino acid）：存在于某些蛋白质中，是蛋白质合成后经加工后的氨基酸。如

3,5-Diiodine Tyr，6-N-Methyl Lys等。

5、非蛋白氨基酸（Non-proten Amino Acids）：广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质

中，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物(Derivatives)。如β-amino butyric acid，β-Ala等。

6、等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。侧

链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK'1和pK'2的算术平均值：pI=(pK'1+pK'2)/2 ，同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK'值的算术平均值。Acidic amino acid：

pI=(pK'1+pK'R-COO-)/2 ，Alkaline amino acid：pI=(pK'2+pK'R-NH2)/2 。20种氨基酸的pI在2.8-10.8之间。7、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）

化合物的反应。除此而外，像丝氨酸磷脂等也与茚三酮发生反应。

8、肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

9、肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

10、肽平面/肽基平面（peptide plane）或酰胺平面（amide plane）：组成肽键的四个原子与之相连的两个α碳原子（Cα）

都处于同一个平面内，此刚性结构的平面。

11、双缩脲反应：含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝

紫色络合物。可作多肽定量测定。

12、Active peptide(活性肽)：许多小肽以游离状态存在,通常都具有特殊的生理功能，常称为……,大多由Enzyme催化

合成的。如：脑啡肽；激素类多肽；短杆菌肽S(环十肽)；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。

13、GSH:-指γ谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。

14、蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

15、层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将

混合成分分开的技术。

16、离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离

子化合物的层析方法。

17、透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化

技术。

18、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。一种

利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

19、亲和层析（affinity chromatography）：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体

的目的蛋白或其它分子的层析技术。

20、高压液相层析（HPLC，high-pressure liquid chromatography）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其

它分子混合物的层析技术。

21、电泳或离子泳（Electrophoresis）：在外加电场的作用下，带电颗粒将向着与其电性相反的电极移动的现象，称

为电泳。

22、凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。

23、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：（SDS-PAGE，sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrohoresis）

在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。

24、等电聚焦电泳（IFE，isoelectric focusing electrophoresis）：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺

凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。

25、双向电泳（two-dimensional electrophoresis）：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按

照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

26、Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被

苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

27、同源蛋白质（homologous proteins）:来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如细胞色素c。

28、构型（configuration）：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新

形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

29、构象（conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

30、肽单位（peptide unit）：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子

和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。

31、蛋白质二级结构（protein secondary structure）:在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常

见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

32、蛋白质三级结构（protein tertiary structure）:蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二

级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。

33、蛋白质四级结构（quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）

以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

34、α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结

构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

35、β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰

基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

36、β-转角（β-turn）:也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走

向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。

常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

37、超二级结构（super-secondary structure）：也称之基元（motif）。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到

由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

38、结构域(domain)：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

39、Subunit(亚单位或亚基)：在寡聚蛋白质（酶）分子中，不打断共价键的最小结构单位。

40、纤维蛋白(fibrous proteins)：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链。许多纤维

蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

41、球蛋白(globular proteins)：一类蛋白质，许多都溶于水，球蛋白是紧凑的、近似球形的、含有折叠紧密的多肽链。

典型的球蛋白含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。

42、角蛋白（keratins）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成的不溶于水的起着保护或结构作用的蛋白

质。

43、胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白，它是由原胶原蛋白分子组成，原胶原蛋

白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有

3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

44、疏水相互作用(hydrophobic interaction)：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子（如

一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

45、伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。

伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确的聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

46、二硫键（disulfide bond）：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结

构上起着重要的作用。

47、范德华力（van der Waals force）：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。当两个

原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。48、蛋白质变性（denaturation）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、

热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

49、蛋白质复性（renaturation）：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

50、肌红蛋白（myoglobin）：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧

饱和曲线为双曲线型。

51、血红蛋白（hemoglobin）：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周

组织，它的氧饱和曲线为S型。

52、波尔效应（Bohr effect）：CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降的现象。

53、别构效应（allosteric effect）：又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活

性改变的现象。

54、分子病（Genetic disease）：指蛋白质分子中由于Aa排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病(基因突变

造成的)。

55、镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀

状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。

56、酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反

应的速度。

57、全酶（holoenzyme）：具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。

58、脱辅基酶蛋白（apoenzyme）：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。

59、金属酶（Metalloenzyme）:金属离子与酶蛋白部分常以配位键结合，是酶发挥功能和维持酶酶结构不可缺少的成

分。如果缺乏金属离子，酶将丧失其活性。

60、金属离子激活酶：某些酶在有金属离子存在时，酶的活性会增加。

61、酶活力单位（U，active unit）：酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件

（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

62、转换数（Turnover number）:每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用kcat表示（μmol/S）。

63、比活(specific activity)：每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数（μm）。比活是酶纯度的测量。

64、活化能（activation energy）：将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡态所需要的能量。

65、活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常

都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。

66、酸-碱催化（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。

67、共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多

酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。

68、靠近效应（proximity effect）：非酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部位处反应剂有效浓度增大（底物靠

近活性部位）的结果，这将导致更频繁地形成过渡态。

69、初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以

忽略不计。

70、米氏方程（Michaelis-Menten equation）:表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，

v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。

71、米氏常数（Michaelis constant,）（Km）：对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应

速度（Vmax）一半时的底物浓度。

72、催化常数（catalytic number）（Kcat）:也称之转换数(turnover number)。一个动力学常数，是在底物浓度处于饱和

状态下，一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（Vmax/[E]total），或者是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的摩尔数。

73、双倒数作图（double-reciprocal plot）:也称之Lineweaver-Burk作图。一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓

度的倒数（1/[s]）的作图。X和y轴上的截距分别代表米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）的倒数。

74、竞争性抑制作用（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通

常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。

75、非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种

酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。

76、反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反

应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。

77、丝氨酸蛋白酶（serine protease）：活性部位含有在催化期间起着亲核体作用的丝氨酸残基的蛋白酶。

78、酶原（zymogen）：通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

79、别构酶（allosteric enzyme）：一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。

80、配体（Ligand）:与蛋白质可逆结合的分子,如与Mb结合的O2、H+、CO2、DPG(BPG)。

81、结合部位（Binding site)：蛋白质分子上结合配体的部位。

82、催化部位（Catalytic site):酶分子上起催化底物生成产物的部位。

83、免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。

84、抗体（antibody,Ab)是B细胞识别抗原后增殖分化为桨细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液中，能与

相应抗原特异性地结合，具有免疫功能。

85、多克隆抗体：具有多个抗原决定基的抗原，免疫机体产生的多种抗体的混合物。

86、半抗原(Hapten) ：某些低分子量物质可以与抗体结合，但本身并不能刺激抗体产生，当它们与大分子物质结合后

也能刺激抗体产生，这些小分子物质被称为…….。

87、Cell lipoproteins（细胞脂蛋白）：由Pro. + Lipid+ Saccharide(蛋白质＋磷脂和糖脂＋糖)，是构成细胞膜的结构组

分。

88、Plasma lipoproteins（血浆脂蛋白）:由Lipid(TG、PL、FC和CE）+ Apo（甘油三酯，磷脂，游离胆固醇，胆固

醇酯）＋载脂蛋白)构成，在体内运输脂的功能。分为CM，VLDL，LDL，HDL。

89、PAGE(聚丙烯酰胺凝胶电泳)：蛋白质样品在丙烯酰胺(Acr)和甲叉双丙烯酰胺(Bis)的凝胶中,依据蛋白质大小和形

状﹑所带电荷的差异而达到分离目的的方法。分离获得蛋白质条带保持天然构象.

90、蛋白质的沉淀作用：蛋白质在溶液中靠化水膜和电荷保持其稳定性，水膜和电荷一旦除去，蛋白质溶液的稳定性

就被破坏，蛋白质就会从溶液中沉淀下来，此现象即为……….。

91、蛋白质的变性(denaturation)：天然蛋白质因受物理、化学因素的影响，使蛋白质分子的构象发生了异常变化，从

而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化。这种现象称为。。。

92、蛋白质的复性（renaturation）：当变性因素除去后，某些变性蛋白质又可恢复到天然构象，这一现象称为。。

93、单克隆抗体（monoclonal antibody）：为只针对某一特定的抗原决定基，纯度高的抗体。

94、别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是

激活剂，也可以是抑制剂。

95、乒乓反应（ping-pong reaction）：在该反应中，酶结合一个底物并释放出一个产物，留下一个取代酶，然后该取

代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。

96、齐变模式（concerted model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式。按照最简单齐变模式，由于一个底物

或别构调节剂的结合，蛋白质的构象在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。

这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有同样的构象，或是T，或是R构象。

97、序变模式（sequential model）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配

体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，以及使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和性。

98、同功酶(isoenzyme或isozyme)：存在于同一个体的不同组织，不同亚细胞部位，催化同一化学反应而酶蛋白部分

的存在遗传性差异的一组酶。狭义的角度就是指基因型同工酶；广义同工酶包括基因型同工酶和翻译后同工酶。

99、别构调节物(allosteric modulator)：也称之别构效应物（allosteric effector）。结合在别构酶的调节部位，调节酶催

化活性的生物分子。别构调节物可以是激活剂或抑制剂。

100、维生素(vitamin)：是一类动物本身不能合成但对动物生长和健康又是必需的有机化合物，所以必须从饮食中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。

101、水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。

102、脂溶性维生素（lipid vitamins）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。

103、辅酶（coenzyme）：某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。

104、辅基(prosthetic group)：是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个

酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。

105、尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋，nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原反应中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅酶。

106、黄素单核苷酸（FMN, flavin mononucleotide）：核黄素磷酸，是某些氧化还原酶的辅酶。

107、黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD, flavin adenine dinucleotide）：是某些氧化还原酶的辅酶，含有核黄素。

108、硫胺素焦磷酸（thiamine pyrophosphate）：是维生素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。

109、磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。110、生物素（biotin）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。

111、辅酶A（coenzyme A）：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。

112、类胡萝卜素（carotenoids）:由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。

113、简单蛋白（Simple protein）：仅有氨基酸构成的蛋白质。

114、结合蛋白（Conjugated protein）：除了多肽链外，还含有非蛋白质部分。

115、寡聚蛋白（Oligomeric protein）：两条以上多肽链构成的蛋白质，也可能含有非蛋白部分。

116、结合蛋白酶（Conjugated proteinase）：见90

117、寡聚酶（Oligomeric enzyme）：见91

118、多酶体系或复合物（Multienzyme system or complex）：几种酶靠非共价键彼此嵌合。主要指结构化的多

119、酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。

120、偶酶联法（Enzyme-coupled assay）：如果一个酶催化反应的没有光吸收变化，可偶联几个酶后就会使原来没有光吸收变化的反应成为具有光吸收变化的反应，这样就可以连续化进行测定酶的活性。

121、稳态学说（Steady state theory）：ES的形成速度与分解速度相等，ES的浓度保持不变的反应状态。米氏方程中为Km。

122、快速平衡学说（Fast equilibration theory）：游离的E与S形成ES的速度极快（快速平衡），而ES转化为P的速度极慢，故，[ES] 的动态平衡与ES转化为P+E没有关系。米氏方程中为Ks。

123、有序双底物反应（Ordered BIBI reaction）：在有2个底物参加的反应中，任何产物释放之前，2种底物必须全部结合在酶上。

124、酶的最适温度（Optimum temperature）：在不同温度下，测定酶催化底物的活性或反应速度，活性或反应速度最大时对应的温度。

125、酶的最适pH（Optimum pH）：在不同pH下，测定酶催化底物的活性或反应速度，活性或反应速度最大时对应的pH值。

126、酶的酸碱稳定性（Acid-base stability）：在不同pH下处理酶，然后在最适条件下测定酶催化底物的活性或反应速度，将不同pH值对活性或反应速度作图，活性回复100%的pH范围。

127、酶的激活剂（Inhibitor）：凡是能增强酶活性的物质，如镁离子是激酶的激活剂，氯离子是唾液淀粉酶的激活剂。128、酶的抑制剂（Activator）：凡是能降低酶活性的物质，如丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。TLCK是胰蛋白酶的不可逆抑制剂。对氨基苯磺酰胺是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。

129、亲合标记试剂(Affinity labeling reagent):指抑制剂的结构与底物的结构相似，并且带有一个活泼基团，当与靶酶反应时，就将靶酶的活性中心某一必需基团共价结合，使酶不可逆地完全丧失生物活性。如TPCK就是胰凝乳蛋白酶的亲合标记试剂，他修饰该酶活性中心的His。

130、诱导契合（induced-fit）:认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状,从而有利于底物的结合。

131、锁钥学说/模板学说（Lock and Key）：认为整个酶分子的天然构象具有刚性结构，酶表面具有特定的形状。E 与S的结合如同一把钥匙对一把锁一样。

132、调节酶（Regulatory enzyme）：在细胞内酶的结构或构象发生改变来调节代谢速度的酶。包括同工酶、别构酶、共价调节酶（磷酸化、腺苷化和酶原活化）等。或者指位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活

性根据代谢的需要被增加或降低。

133、多功能酶[multi-functional enzyme]：指大多只有一条多肽链，却具有两种或两种以上功能的酶分子。

134、人工酶(Artificial enzyme )：指用化学方法全合成或半合成、模拟或对天然酶加以改造后的酶。人工酶的化学本质是蛋白质或非蛋白质。

135、抗体酶(Abzyme) ：用酶和底物的过渡态类似物作为半抗原去免疫动物得抗血清（抗体，Ig），即在其高可变区赋予了酶的属性和抗体的高度选择性，即具有酶样活性的抗体。

136、克隆酶：用分子生物学技术，将某酶基因克隆，大量生产的酶（如胰岛素，干扰素，生长激素等）

137、突变酶：对酶基因进行修饰，产生遗传修饰酶（改变酶的催化活性、底物专一性、最适pH、改变酶的别构调节能力、改变酶对辅酶的要求、提高酶的稳定性）。

138、化学修饰酶：通过化学修饰酶的功能基；（2）通过交联反应；（3）大分子修饰作用（用葡聚糖修饰SOD增加其半寿期，提高耐热性、耐酸碱性等。用葡聚糖和聚乙二醇修饰尿激酶等）。

139、结构型酶或组成型酶（structural enzyme）：是指细胞中天然存在的酶，其含量较为稳定，受外界的影响小。140、诱导酶（Induced enzyme）：指细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，其含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。

141、固定化酶(Immobilized enzyme)：将水溶性酶用物理或化学方法，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。

142、协同指数/饱和比值Rs（CI）：酶分子中的结合位点被底物饱和90%和10%时底物浓度的比值。

143、电荷中继网/电荷接力系统/氢键系统：在酶的活性中心具有“Asp-His-Ser”催化体系，除了Chymotrypsin和Trypsin 外，在Elastase及枯草杆菌蛋白酶中也存在此种结构体系。

144、Ea:在一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能，单位是KJ/mol.

145、激素（hormone）：一类由内分泌组织合成的微量的化学物质，它由血液运输到靶组织，起着一个信使的作用调节靶组织（器官）的功能。

146、激素受体（hormone receptor）：位于细胞表面或细胞内结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。

147、第二信使(second messenger)：响应外部信号（第一信使），例如激素而在细胞内合成的效应分子，例如cAMP、肌醇三磷酸或二酰基甘油等。第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。

148、级联放大(cascade)：在体内的不同部位，通过一系列的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联系统。最普通的类型是蛋白水解和蛋白质磷酸化的级联放大。

149、G蛋白(G proteins)：在细胞内信号传导途径中起着重要作用的GTP结合蛋白质，由α、β、γ三个不同亚基组成。与激素受体结合的配体诱导GTP与G蛋白结合的GDP进行交换，结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。G蛋白将胞外的第一信使肾上腺素等激素和胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使cAMP联系起来。G蛋白具有内源GTP酶活性。

三．核酸化学

1.核苷（nucleoside）:是由嘌呤或嘧啶碱基通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头

碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖苷键连接的。

2.核苷酸（nucleotide）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

3.cAMP（cyclic AMP）:3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，细胞内的第二信使，由于某些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化

酶催化A TP环化形成的。

4.磷酸二酯键（phosphodiester linkage）：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该

酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与另一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。

5.脱氧核糖核酸（DNA , deoxyribonucleic acid）:含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间

是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接的。DNA是遗传信息的载体。

6.核糖核酸（RNA , ribonucleic acid）:通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。

7.核糖体核糖核酸（rRNA, ribosomal robonucleic acid）：作为核糖体组成成分的一类RNA，rRNA是细胞内最丰富

的RNA。In Prokaryote，5S 16S 23S；In Eukaryote 5S 5.8S 18S 28S

8.信使核糖核酸（mRNA, messenger ribonucleic acid）：一类用作蛋白质合成模板的RNA。

9.转移核糖核酸（tRNA, transfer ribonucleic acid）：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整

合到生长着的肽链上的RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。

10.转化（作用）（transformation）:一个外源DNA通过某种途径导入一个宿主菌，引起该细菌的遗传特性改变的作

用。

11.转导（作用）（transduction）: 借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。

12.碱基对（base pair）：通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U，以及G与C配对。

13.查格夫法则（Chargaff's rules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等，（A＝T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩

尔含量相等（G＝C），即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（A＋G＝T＋C）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外生长发育阶段、营养状态和环境的改变都不影响DNA的碱基组成。

14.DNA双螺旋(DNA double helix)：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链围绕彼此缠绕形成

一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧,磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架。碱基平面与假想的中心轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为

0.34nm，两核苷酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T, G-C配对互补，彼此以氢键相连系。

维持DNA双螺旋结构稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄、深浅不一的一个大沟和一个小沟。

15.大沟(major groove)和小沟(minor groove)：绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称之大沟，窄沟

称之小沟。大沟、小沟都是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。

16.DNA超螺旋（DNA supercoiling）:DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲、欠旋（负超螺旋）或过旋（正

超螺旋）的结果。

17.拓扑异构酶（topoisomerase）:通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA

连环数的酶。拓扑异构酶I通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数；而拓扑异构酶II切断DNA 的两条链增加负超螺旋，减少2 个连环数。某些拓扑异构酶II也称之DNA促旋酶。

18.核小体（nucleosome）：用于包装染色质的结构单位，是由DNA链绕一个组蛋白核缠绕构成的。

19.染色质(chromatin)：是存在于真核生物间期细胞核内，易被碱性染料着色的一种无定形物质。染色质中含有作为

骨架的完整的双链DNA，以及组蛋白、非组蛋白和少量的RNA。

20.染色体(chromosome)：是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕、折叠、凝缩和精细包装形成的具有固定形态的

遗传物质存在形式。简言之，染色体是一个大的单一的双链DNA分子与相关蛋白质组成的复合物，DNA中含有许多基因，贮存和传递遗传信息。

21.DNA变性(DNA denaturation)：DNA双链解链分离成两条单链的现象。

22.退火（annealing）: 即DNA由单链复性变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构，

同源DNA之间、DNA和RNA之间退火后形成杂交分子。

23.融解温度(melting temperature, Tm)：双链DNA融解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。

24.增色效应（hyperchromic effect）：当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。

25.减色效应（hypochromic effect）：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。

26.核酸内切酶(endonuclease)：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。

27.核酸外切酶(exonuclease)：从核酸链的一端逐个水解下核苷酸的酶。

28.反向重复序列(inverted repeat sequence)：在同一多核苷酸链内的相反方向上存在的重复的核苷酸序列。在双链

DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。

29.重组DNA技术（recombination DNA technology）:也称之基因工程(genomic engineering)。利用限制性内切酶和

载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转人另一生物细胞中进行复制、转录和表达的技术。

30.基因（gene）:也称之顺反子（cistron）。泛指被转录的一个DNA片段。在某些情况下，基因常用来指编码一个功

能蛋白或RNA分子的DNA片段。

31.核苷水解酶(nucleoside hydrolase)：能分解核苷生成含氮碱和戊糖的酶。

32.聚合酶链式反应（PCR, polymerase chain reaction）:扩增样品中的DNA量和富集众多DNA分子中的一个特定

DNA序列的一种技术。在该反应中，使用与目的DNA序列互补的寡核苷酸作为引物，进行多轮的DNA合成。

其中包括DNA变性、引物退火和在Taq DNA聚合酶催化下的DNA合成。

33.内含子（introns）：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应

RNA内含子的DNA中的区域。

34.外显子（exons）：既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码

相应RNA外显子的DNA中的区域。

35.核酶（ribozymes）：具有象酶那样催化功能的RNA分子。

36.密码子(codon)：mRNA（或DNA）上的三联体核苷酸残基序列，该序列编码着一个指定的氨基酸，tRNA的反密

码子与mRNA的密码子互补。

37.反密码子（anticodon）: tRNA分子的反密码环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间，反密码与mRNA中的

互补密码结合。

38.Genome（基因组）：指一个细胞或病毒的许多基因，有些病毒的基因组是RNA。各种生物的基因组大小、多少、

结构、含基因的种类和数量都是不同的。

39.Gene(顺反子)：指DNA上的一个片段，有上千个脱氧核苷酸构成，相对独立的单位。DNA分子由许多相对独立

的单位（基因）构成。

40.单顺反子（Monocistron）：指一条mRNA分子只编码一条多肽链，这样的mRNA称为…..。在Eukaryote，大多

数mRNA为单顺反子。

41.多顺反子（Polycistron）:在Prokaryote中，一条mRNA分子可编码2条或多条多肽链，这样的mRNA称为…….。

42.碱基堆积力(base stacking forces)：即两条DNA链之间碱基配对形成的疏水相互作用力。是维系DNA双螺旋结构

的主要力。

43.ts-DNA：三股螺旋(在分子内或分子间形成,分子内形成时需要低pH下胞嘧啶质子化,故称H-DNA)。

44.DNA的三级结构：指DNA分子（双螺旋）通过扭曲和折叠所形成的特定构象。包括不同二级结构单元间、单链

与二级结构单元间的相互作用以及DNA的拓扑特征。超螺旋是DNA三级结构的一种类型。超螺旋即DNA双螺旋的螺旋。

45.拓扑异构体:DNA分子具有相同的结构，但L值不同,拓扑异构酶能够催化它们之间的转换。

46.类病毒：(只含RNA ，没有外壳Pro和DNA)指存在于高等植物的一类病原体。

47.5′-Cap：指mRNA的5′-末端的G被甲基化，通过焦磷酸与另一个发生了核糖上甲基化的核苷酸以5′、5 ′-

磷酸二酯键相连。功能：在蛋白质翻译过程中，促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度，稳定mRNA 结构(5′有抗外切酶作用等功能)。

48.3′-Tail：指真核mRNA的3′端由100~200个腺苷酸形成的poly A。功能是帮助mRNA从核内向胞液转位，并

维持其稳定性。依据这一特殊结构，可以用Poly T或U的亲合层析介质纯化细胞中的mRNA。

49.核酸酶（Nuclease）：即能水解核酸成为核苷酸、核苷和碱基的酶。包括DNase (DNA enzyme)和

RNase (RNA enzyme)。又可分为内切酶和外切酶。

50.结构基因（structural gene）：编码一个蛋白质或一个RNA的基因。

51.磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。

52.不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。

53.碱基互补规律(complementary base pairing)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，

使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

54.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识

别mRNA链上的密码子。反密码子与密码子的阅读方向相反。

55.顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。

56.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，

双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。

57.退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双

链螺旋结构，这现象称为“退火”。

58.增色效应（hyper chromic effect）：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便

增加，这叫“增色效应”。

59.减色效应（hypo chromic effect）：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光

密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。

60.噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。

61.发夹结构（hairpin structure）：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA单链分

子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。

62.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔

解温度（Tm）。

63.分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸

排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

64.环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结

构称为环化核苷酸。主要有cAMP和cGMP。