生化名词解释：
生化名词解释
第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
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生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
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生物化学：主要是从分子水平研究生物体的化学组合及其在生命活动过程中化学变化的一门学科，又称生命的化学。
基因组：一个生物体的全部遗传信息，也就是DNA的总和。
基因组学：研究基因组的结构、功能及其相互关系的科学。
糖：是一类多羟基醛或多羟基酮及其锁缩聚物或衍生物的统称。
同多糖：是由同一种单糖缩合而成的，包括淀粉、糖原、纤维素等直链淀粉：是由D—葡萄糖通过a—1，4—糖苷键相连而成的线性分子支链淀粉：是由D—葡萄糖通过a—1，4—糖苷键连接成短链，并通过a—1，6—糖苷键相连形成分支。
糖原：是葡萄糖在动物体内的储存形式，只要存在于肝脏和肌肉中，分别称为肝糖原和肌糖原。
与碘作用呈紫红色或红褐色脂类：是脂肪和类脂的总称，难溶于水易溶于有机溶剂。
脂肪是甘油和3个脂肪酸生成的甘油酯。
类脂是结构或理化性质类似于脂肪的物质，包括磷脂、糖脂和类固醇等必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸是机体需要，但是在体内不能合成，必须由食物提供氨基酸的等电点：通过向溶液里加酸或加碱，使得氨基酸的羧基和氨基的电离倾向相等，即氨基酸呈电中性，此时溶液的PH值。
两性电离：氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱性电离的氨基，因此氨基酸是两性电解质，在一定PH溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团。
肽：多个氨基酸通过肽键连接起来的分子肽键：是由一个氨基酸的a—羧基和另一个氨基酸的a—氨基缩合失去一分子水而形成蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸组成和排列顺序二级结构：蛋白质分子中由肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。
三级结构：指在二级结构的基础上，多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕成特定的空间结构，其包括了主链和侧链所有原子的空间排布。
四级结构：多个亚基通过非共价键聚合在一起，形成特定空间构象的、具有生物学功能的蛋白质亚基：在四级结构中每一条具有三级结构的多肽链镰刀状细胞贫血：β链的N端第六个氨基酸残基由亲水的谷氨酸变异成疏水的缬氨酸蛋白质的变形：天然蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间结构被破坏，进而导致理化性质改变和生物学活性的丧失蛋白质的复性：有些蛋白质在变形后，去除使其变形的因素，能恢复或部分恢复其原来的空间构象，并恢复生物活性。
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DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5′→3′的方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5′→3′的方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为……
变构调节：就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
酶的活性中心：酶分子中能够直接与底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。
同工酶：能催化同一种化学反应但其酶蛋白本身的分子结构组成却有不同的一组酶。
转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
反转录：以RNA为模板，在反转录酶催化下转录为双链DNA的过程。
核酸的变性：核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团结构的过程。
糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧的情况下分解为乳酸或少量ATP的过程。
DNA半保留复制：DNA在复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子，新形成的DNA分子与原DNA分子的碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链来自亲代，一条是重新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。
生物氧化：有机物质在有机体内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
糖原异生作用：指非糖物质转变成糖原或葡萄糖的过程。
转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按照其碱基顺序合成与碱基互补的RNA的过程。
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1、生物化学P1也称生命的化学，是研究生物机（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门学科。
2、碱基堆积力（碱基平面堆积力）P18是由芳香族碱基π电子之间相互作用而引起的。
3、 DNA三级结构P20指DNA双螺旋进一步折叠卷曲而成的构象。
4、结构域P50对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体，这种紧密球状结构被称为结构域。
5、核酸变性P30是指核酸在高温、酸、碱或一些变性剂（如尿素等）的作用下，其氢键被破坏，导致有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律“线团”的过程。
6、分子杂交P31把不同来源的DNA链放在同一溶液中作变性处理，或把变性的DNA与RNA放在一起，只要它们之间的某些区域有碱基配对的可能，一旦进行退火处理，它们之间就可形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA杂合体双链，这一过程称为分子杂交。
7、等电点P40在某一PH值的溶液中，若氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，氨基酸带有数量相等的正负两种电荷，即静电荷等于零，此时溶液的PH值就称为该氨基酸的等电点。
8、超二级结构P49在蛋白质中，某些相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲)常常相互靠近、彼此作用，在局部区域形成有规则的二级结构聚合体，充当更高层次结构的构件，该二级结构的聚合体就称为蛋白质的超二级结构。
9、变构效应(变构作用)P59是指寡聚蛋白质分子中，一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化，引起分子构象和功能的改变，并引起相邻亚基的分子构象和功能也发生改变。
10、全酶(结合酶)P70酶分子中除蛋白质部分外,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子,这类酶统称为结合酶或全酶.11、辅酶、辅基P71辅酶是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去。
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生物化学名词解释1.同功酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
2.翻译：是在以rRNA和蛋白质组成的核糖核蛋白体上，以mRNA为模板，根据每三个相邻核苷酸决定一种氨基酸的三联体密码规则，由tRNA运送氨基酸，合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质肽链的过程。
3.DNA变性:指DNA双螺旋区的氢键断裂，变成单链并不涉及共价键的断裂。
4.半保留复制：双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
5.β氧化：脂肪酸的β氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在a-碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羟基，生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个的碳原子脂肪酸。
6.氧化磷酸化：电子沿呼吸链传递时，将释放出的自由能转移并使ADP磷酸化形成ATP，此过程称氧化磷酸化。
7.必需脂肪酸：为人体生长所必需的但又不能自身合成，必须从食物中摄取的脂肪酸。
Eg亚油酸、亚麻酸、花p生四烯酸。
8.密码子：存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。
密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上，共有64个密码子，其中61个是氨基酸密码子，3个终止密码子。
9.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
10.戊糖磷酸途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
11.蛋白质二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
12.米氏常数：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
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名词解释1、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。
2、蛋白质的三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。
3、别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性的改变。
4、寡糖：由2～20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。
5、第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外信号称为第一信使。
6、分子杂交：用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链，以测定某特异序列的存在。
7、蛋白质的可逆变性：用适当的方法消除变性因素，可使蛋白质恢复活性。
8、全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。
9、米氏常数Km：Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度，它的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
10、波尔效应：pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响，血液pH值降低或CO2分压升高，使血红蛋白对O2的亲和力降低，在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低，氧分数饱和曲线右移；反之亦然。
这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。
11、肽聚糖：N-乙酰葡萄糖胺（NAG）和N-乙酰胞壁酸（NAMA）交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
12、乳化作用：由于表面活性剂的作用，使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象，具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。
13、酸败现象：食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态，酸败后的油脂密度减小，碘值降低，酸值增高。
14、碘值：不饱和脂肪酸中的不饱和度越高，用以与之加成的卤素量也越多，通常以“碘值”表示。
在一定条件下，每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。
15、自由基:：凡是具有不成对电子的原子或基团，称为自由基或游离基。
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1. 核酸分子杂交: 不同来源的DNA 单链与DNA 或RNA 链彼此可有互补的碱基顺序, 可通过变性、复性以形成局部双链, 即所谓杂化双链, 这个过程称为核酸的杂交。
2. 核酸的变性: 在某些理化因素作用下,核酸分子中的氢键断裂, 双螺旋结构松散分开, 理化性质改变, 失去原有的生物学活性既称为核酸变性。
3. 核酸的复性:变性的核酸在适当的条件下, 两条互补链课重新恢复为天然的双螺旋构象,称为复性4蛋白质变性:在某些理化因素下, 蛋白质的一级结构不变, 空间结构破坏,理化性质改变,生物活性丧失。
称为、、、5活性中心:酶分子中结合、催化底物的部分。
6 酶原:细胞内合成或分泌的无活性的酶的前体。
7修饰酶:在其它酶的作用下与某些化学基团发生共价键结合,而改变活性的酶。
(酶的化学修饰:指酶蛋白肽链上的某些基团可在另一种酶的催化下, 与某些化学基团发生可逆的共价结合, 从而影响酶的活性,又称共价修饰。
最常见磷酸化与脱磷酸化8别构效应剂:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分非共价键可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性。
这些代谢物称为别构效应剂。
9 限速酶别构酶与修饰酶通常调节一些单向或慢速反应,其活性改变可以调节总反应速度,又称为限速酶。
10竞争性抑制:抑制剂与底物的化学结构似,竞争酶的活性中心, 抑制酶的活性。
11非竞争性抑制:抑制剂与底物结构不相似, 不竞争酶的活性中心, 而是与活性中心外的必需基团结合,抑制酶的活性。
12蛋白质的结构域:蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域,各行其功能,该区域称为结构域。
13、糖异生: 由非糖物质乳酸、甘油、氨基酸等转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
14、必需脂肪酸: 维持机体生命活动所必需,但体内不能合成,必须由食物提供的脂肪酸,称为必需脂肪酸。
15、限制性内切核酸酶: 是指能识别DNA 的特异序列, 并在识别位点或其周围切割双链DNA 的一类内切酶。
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生化名词解释、问答
1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
2、次级胆汁酸：初级胆汁酸左肠道受细菌的作用转变或生脱
氧胆酸和石胆酸，及其重吸收入肝后与甘氨酸和硫磺酸的结合物。
17、糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
18、酶原激活：酶原在一定条件下转变为有活性的酶的过程。
问答：
1、血糖的来源及去路？
答：来源：1、食物中的淀粉经消化吸收进入血液是血糖主要来源；2、肝糖原分解是空腹时直接来源；3、糖异生作用。
去路：1、葡萄糖在各种组织中氧分解功能是主要去路。
2、在肝脏、肌肉、肾脏等组织进行糖原合成；3、转变为非糖物质；4、转变成其它糖及衍生物。
2、体内常见游离核苷酸有哪些？各有何重要生理功能？
答：A TP：1、作为合成DNA、RNA的原料；2、作为生物体主要供能物质；
CAMP：作为第二信便物质参与物质代谢和生理过程的调节；
辅酶：转运H和电子。
3、肝脏在脂类代谢中的作用？
答：1、促进脂类的消化吸收；2、肝脏是脂肪酸氧化和改造的主要场所。
3、肝脏是合成磷脂的主要场所。
4、肝脏是胆固醇代谢的主要器官。
4、简述各类RNA在蛋白质生物合成中的作用？
答：rRNA：是蛋白质生物合成的场所。
mRNA：作蛋白质合成的直接模板。
tRNA：运输活化特异性氨基酸。
5、试述糖尿病患者可能出现的糖代谢紊乱？
答：1、糖原合成减少，分解加速。
2、糖异生作用加强；3、葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖减弱。
4、糖酵解和有氧氧化减弱；5、葡萄糖进入肌肉和脂肪细胞减弱。
7、试述黄疸的类型和黄疸生成的机理？
答：1、类型：溶血性黄疸；机理：红细胞破坏过多，网状内皮系统产生的胆红素过多，超过肝脏处理能力，引起血中未结合胆红素浓度↑。
2、类型：肝细胞性黄疸；机理：肝功能损失严重，肝细胞摄取转化及排泄胆红素能力下降，引起血中胆红素浓度↑。
3、类型：梗阻性黄疸；机理：胆汁排泄障碍，结合胆红素不能正常随胆汁排出，引起胆红素返流入血。
8、简述DNA分子突变的类型？
答：1、点突变；2、缺失；3、插入；4、DNA多核苷酸链断裂或两条链之间形成交联。
9、试举数例说明B族维生素与辅酶的关系及其在代谢中的作用？
答：1、维生素：B1；辅酶名称：焦磷酸硫胺素；主要作用：丙酮酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶系的辅酶。
2、维生素：B2；辅酶名称：FMN FAD；主要作用：呼吸链及多种脱氢酶的辅基。
3、维生素：DP；辅酶名称：NAD+ NADP+；主要作用：多种脱氢酶的辅酶。
4、维生素：B6；辅酶名称：磷酸吡哆醛；主要作用：转氨酶及氨基酸脱羧酶的辅酶。
5、维生素：泛酸；辅酶名称：HSCOA；主要作用：多种酰基转移反应的辅酶。
6、维生素：生物素；辅酶名称：生物素；主要作用：羧化酶的辅基。
7、维生素：叶酸；辅酶名称：FH4；主要作用：一碳基因转移的辅酶。
8、维生素：B12；辅酶名称：甲基钴胺素、脱氧腺苷钴胺素；主要作用：同型半胱氨酸甲基转移酶的辅酶、甲基丙二酸单酰CoA变位酶的辅酶。
10、以磺胺药为例，简述酶的竞争性和抑制作用特点？
答：对磺胺敏感的细菌在生长繁殖时，必须以PABA等为原料合成FH2，催化酶是二氢叶酸合成酶。
合成的FH2可进一步还原为FH4，而FH4是核苷酸合成过程的重要辅酶，磺胺药化学结构与PABA相似，可竞争性抑制二氢叶酸合成酶，抑制FH2合成，最终致细菌的核酸合成障碍，生长繁殖停顿。
3、试述氨中毒引起肝昏迷的生化机理？
答：肝功能受损时，尿毒合成障碍，血氨浓度升高，即高氨血症。
此时，氨逸入脑内与α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，过多的氨使脑细胞能量代谢的中间产物α-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环障碍，ATP生成减少，导致脑功能障碍，引起肝昏迷。