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第一章1、等电点(isoelectric point):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2、肽(peptide):是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、肽键(peptide bond):是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。

4、氨基酸的理化性质:氨基酸具有两性解离的性质;含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。

5、蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。

6、蛋白质的理化性质:两性解离性质;胶体的性质;蛋白质空间结构破坏而引起变形;蛋白质的紫外线吸收的性质;蛋白质的呈色反应(茚三酮反应,双缩脲反应)7、肽单元:参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面,此同一平面上的6个原子构成肽单元。

8、模体:是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

一个模体有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能。

9、结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能。

结构域是在三级结构层次上的独立功能区。

10、蛋白质的一级结构:蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序,并且包括二硫键的位置。

11、蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象。

12、蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。

13、蛋白质的四级结构:是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。

14、蛋白质变性:在一些理化因素的作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。

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生物化学:主要是从分子水平研究生物体的化学组合及其在生命活动过程中化学变化的一门学科,又称生命的化学。

基因组:一个生物体的全部遗传信息,也就是DNA的总和。

基因组学:研究基因组的结构、功能及其相互关系的科学。

糖:是一类多羟基醛或多羟基酮及其锁缩聚物或衍生物的统称。

同多糖:是由同一种单糖缩合而成的,包括淀粉、糖原、纤维素等直链淀粉:是由D—葡萄糖通过a—1,4—糖苷键相连而成的线性分子支链淀粉:是由D—葡萄糖通过a—1,4—糖苷键连接成短链,并通过a—1,6—糖苷键相连形成分支。

糖原:是葡萄糖在动物体内的储存形式,只要存在于肝脏和肌肉中,分别称为肝糖原和肌糖原。

与碘作用呈紫红色或红褐色脂类:是脂肪和类脂的总称,难溶于水易溶于有机溶剂。

脂肪是甘油和3个脂肪酸生成的甘油酯。

类脂是结构或理化性质类似于脂肪的物质,包括磷脂、糖脂和类固醇等必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸是机体需要,但是在体内不能合成,必须由食物提供氨基酸的等电点:通过向溶液里加酸或加碱,使得氨基酸的羧基和氨基的电离倾向相等,即氨基酸呈电中性,此时溶液的PH值。

两性电离:氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱性电离的氨基,因此氨基酸是两性电解质,在一定PH溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团。

肽:多个氨基酸通过肽键连接起来的分子肽键:是由一个氨基酸的a—羧基和另一个氨基酸的a—氨基缩合失去一分子水而形成蛋白质的一级结构:多肽链中氨基酸组成和排列顺序二级结构:蛋白质分子中由肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。

三级结构:指在二级结构的基础上,多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕成特定的空间结构,其包括了主链和侧链所有原子的空间排布。

四级结构:多个亚基通过非共价键聚合在一起,形成特定空间构象的、具有生物学功能的蛋白质亚基:在四级结构中每一条具有三级结构的多肽链镰刀状细胞贫血:β链的N端第六个氨基酸残基由亲水的谷氨酸变异成疏水的缬氨酸蛋白质的变形:天然蛋白质在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏,进而导致理化性质改变和生物学活性的丧失蛋白质的复性:有些蛋白质在变形后,去除使其变形的因素,能恢复或部分恢复其原来的空间构象,并恢复生物活性。

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磷氧比值(P/O):电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水,此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数称为磷氧比值。
DNA的半不连续复制:DNA在复制时,一条链是按照5′→3′的方向连续合成的,另一条链的合成是不连续的,先按照5′→3′的方向合成若干个短的冈崎片段,再通过酶的作用链接在一起构成另一条链,这种复制方式称为……
变构调节:就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
酶的活性中心:酶分子中能够直接与底物结合,并和酶的催化作用直接有关的部位。
同工酶:能催化同一种化学反应但其酶蛋白本身的分子结构组成却有不同的一组酶。
转氨基作用:指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
反转录:以RNA为模板,在反转录酶催化下转录为双链DNA的过程。
核酸的变性:核酸双螺旋区氢键断裂,空间结构破坏,形成单链无规则线团结构的过程。
糖酵解:指葡萄糖或糖原在缺氧的情况下分解为乳酸或少量ATP的过程。
DNA半保留复制:DNA在复制时,双链解开,按单链DNA的核苷酸顺序,按碱基配对原则合成新链,组成新的DNA分子,新形成的DNA分子与原DNA分子的碱基顺序完全相同,每个子代DNA的一条链来自亲代,一条是重新合成的,这种复制方式称为半保留复制。
增色效应:核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链,其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。
生物氧化:有机物质在有机体内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
糖原异生作用:指非糖物质转变成糖原或葡萄糖的过程。
转录:在RNA聚合酶的催化下,以DNA为模板按照其碱基顺序合成与碱基互补的RNA的过程。

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第一章核酸化学一、名词解释1、核苷:是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。

2、核苷酸:是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物,核酸的基本结构单位。

3、磷酸二酯键:是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。

4、核酸:由核苷酸或脱氧核苷酸通过3'-5'磷酸二酯键连接而成的大分子。

具有非常重要的生物功能,主要储存遗传物质和传递遗传信息。

5、核酸的一级核苷酸结构:是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。

6、DNA二级结构:是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。

7、碱基互补规律:在DNA分子结构中,由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变,使得碱基配对必须遵循一定的规律,这就是A(腺嘌呤)一定与T (胸腺嘧啶)配对,G(鸟嘌呤)一定与C(胞嘧啶)配对,反之亦然。

碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。

8、环化核苷酸:是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3'-OH及5'-OH形成的酯键,这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。

9、Tm值:是指DNA热变形时,增色效应达到50%是的温度。

10、增色效应:DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时,在260nm处的紫外光吸收值增加。

11、减色效应:是变形的核酸复性时,其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。

12、分子杂交:是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。

第二章蛋白质化学一、名词解释1、构象:是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。

2、构型:是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。

3、肽平面:是指多肽链或蛋白质分子中,组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。

4、α—螺旋:蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。

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1、生物化学P1也称生命的化学,是研究生物机(微生物、植物、动物)的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门学科。

2、碱基堆积力(碱基平面堆积力)P18是由芳香族碱基π电子之间相互作用而引起的。

3、 DNA三级结构P20指DNA双螺旋进一步折叠卷曲而成的构象。

4、结构域P50对于较大的球状蛋白分子,它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠,形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密实体,这种紧密球状结构被称为结构域。

5、核酸变性P30是指核酸在高温、酸、碱或一些变性剂(如尿素等)的作用下,其氢键被破坏,导致有规律的双螺旋结构变成单链的、无规律“线团”的过程。

6、分子杂交P31把不同来源的DNA链放在同一溶液中作变性处理,或把变性的DNA与RNA放在一起,只要它们之间的某些区域有碱基配对的可能,一旦进行退火处理,它们之间就可形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA杂合体双链,这一过程称为分子杂交。

7、等电点P40在某一PH值的溶液中,若氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,氨基酸带有数量相等的正负两种电荷,即静电荷等于零,此时溶液的PH值就称为该氨基酸的等电点。

8、超二级结构P49在蛋白质中,某些相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲)常常相互靠近、彼此作用,在局部区域形成有规则的二级结构聚合体,充当更高层次结构的构件,该二级结构的聚合体就称为蛋白质的超二级结构。

9、变构效应(变构作用)P59是指寡聚蛋白质分子中,一个亚基由于与其他分子结合而发生构象变化,引起分子构象和功能的改变,并引起相邻亚基的分子构象和功能也发生改变。

10、全酶(结合酶)P70酶分子中除蛋白质部分外,还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子,这类酶统称为结合酶或全酶.11、辅酶、辅基P71辅酶是指以非共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质,通过透析或超滤等物理方法可以除去。

辅基是指以共价键与酶蛋白结合的小分子有机物质,不能通过透析或超滤的方法除去。

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生物化学名词解释1.同功酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

2.翻译:是在以rRNA和蛋白质组成的核糖核蛋白体上,以mRNA为模板,根据每三个相邻核苷酸决定一种氨基酸的三联体密码规则,由tRNA运送氨基酸,合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质肽链的过程。

3.DNA变性:指DNA双螺旋区的氢键断裂,变成单链并不涉及共价键的断裂。

4.半保留复制:双链DNA的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。

5.β氧化:脂肪酸的β氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下,在a-碳原子和β碳原子之间断裂,β碳原子氧化成羟基,生成含2个碳原子的乙酰CoA和比原来少2个的碳原子脂肪酸。

6.氧化磷酸化:电子沿呼吸链传递时,将释放出的自由能转移并使ADP磷酸化形成ATP,此过程称氧化磷酸化。

7.必需脂肪酸:为人体生长所必需的但又不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸。

Eg亚油酸、亚麻酸、花p生四烯酸。

8.密码子:存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。

密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上,共有64个密码子,其中61个是氨基酸密码子,3个终止密码子。

9.蛋白质一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

10.戊糖磷酸途径:磷酸戊糖途径指机体某些组织(如肝、脂肪组织等)以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸已糖旁路。

11.蛋白质二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

12.米氏常数:用Km值表示,是酶的一个重要参数。

Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。

米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。

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名词解释1、酶的比活力:每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。

2、蛋白质的三级结构:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。

3、别构效应:某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性的改变。

4、寡糖:由2~20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。

5、第二信使:细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使,而将细胞外信号称为第一信使。

6、分子杂交:用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链,以测定某特异序列的存在。

7、蛋白质的可逆变性:用适当的方法消除变性因素,可使蛋白质恢复活性。

8、全酶:具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。

9、米氏常数Km:Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度,它的大小只与酶的性质有关,而与酶浓度无关。

10、波尔效应:pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响,血液pH值降低或CO2分压升高,使血红蛋白对O2的亲和力降低,在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低,氧分数饱和曲线右移;反之亦然。

这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。

11、肽聚糖:N-乙酰葡萄糖胺(NAG)和N-乙酰胞壁酸(NAMA)交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。

肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

12、乳化作用:由于表面活性剂的作用,使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象,具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。

13、酸败现象:食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态,酸败后的油脂密度减小,碘值降低,酸值增高。

14、碘值:不饱和脂肪酸中的不饱和度越高,用以与之加成的卤素量也越多,通常以“碘值”表示。

在一定条件下,每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。

15、自由基::凡是具有不成对电子的原子或基团,称为自由基或游离基。

生化:名词解释大全

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【生化:名词解释大全】第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(K m 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2.呼吸链(respiratory chain)3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6.能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1.必需脂肪酸(essential fatty acid)2.脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3.脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4.脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5.乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7.乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoA carnoxylase)8.脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biological nitrogen fixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation of ammonium ions into organic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ketogenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction endonuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservative replication)2.不对称转录(asymmetric trancription)3.逆转录(reverse transcription)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replication fork)6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducible enzyme)2.标兵酶(Pacemaker enzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein)8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase)9.共价修饰(Covalent modification)10.级联系统(Cascade system)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforward activation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon) 3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshift mutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degenerate code)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidy site)14.肽基转移酶(peptidyl transferase) 15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucine zipper)20.顺式作用元件(cis-acting element) 21.反式作用因子(trans-acting factor) 22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

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生化名词解释(整理)
1、增色效应:在DNA变性解链过程中,由于碱基之中的共轭双键被暴露出来,使DNA在260nm 处的吸光值增加,称为增色效应。

2、核酶:具有催化活性的RNA称为核酶。

其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的
作用,催化部位具有特殊的锤头结构。

3、底物水平磷酸化:底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP,这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。

4、Tm:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的,在这个范围内,紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。

一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关,G+C比例越高,Tm值越高。

5、Klenow片段:利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段,其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性,称为Klenow片段。

它是分子生物学研究中常用的工具酶。

6、顺式作用元件:指可影响自身基因表达活性的DNA序列。

按功能特性分为启动子、增强
子及沉默子。

7、框移突变:基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。

8、酶的比活力:即酶纯度的量度,指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数,一般用IU/mg蛋白质来表示。

一般而言,酶的比活力越高,酶纯度越高。

9、SD序列:原核生物mRNA上起始密码子上游,普遍存在AGGA序列,因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。

此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合,与翻译起始复合物的形成有关。

10、信号肽:即Signal Peptide,它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列,常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端的氨基酸序列(有时不一定在N端),至少含有一个带正电荷的氨基酸,中部有一高度疏水区以通过细胞膜。

11、内含子:内含子(intron)是真核生物细胞DNA中的间插序列。

这些序列被转录在前体RNA中,经过剪接被去除,最终不存在于成熟RNA分子中,常被称作“间插序列”。

内含子和外显子的交替排列构成了断裂基因。

12、冈崎片段:日本学者冈崎(Okazaki)等人最早提出了DNA的半连续复制模型。

指出
滞后链复制过程中随着复制叉的出现,不断合成长约2-3kb的片段,被称之为冈崎片段。

13、操纵子:指包含结构基因、操纵基因以及启动基因的一些相邻基因组成的DNA片段,其中结构基因的表达受到操纵基因的调控。

主要见于原核生物,但在真核生物中也存在。

14、结构域:分子量较大的蛋白质,多肽链以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域,再形成三级结构。

这些相对独立的区域称为结构域。

结构域的形成与构建蛋白质功能中心密切相关。

15、端粒酶:端粒酶由3部分组成:端粒酶RNA、端粒酶协同蛋白和端粒酶反转录酶。

在端
粒的合成过程中,端粒酶以其自身携带的RNA为模板合成互补链,该酶具有特殊的催化反转录的功能。

爬行模型的机制来维持染色体的完整。

16、酮体:乙酰乙酸、β-羟丁酸酮体及丙酮三者称为酮体。

是脂酸分解氧化的特有中间产
物,是肝脏输出能源的一种形式。

17、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用,该过程称为脂肪组织。

18、第二信使:将Ca2+、DAG、IP3、cAMP、cGMP等在细胞内传递信息的小分子化合物称为第二信使。

第二信使在传递信号时绝大部分通过酶促级联反应进行。

它们最终通过改变细胞内有关酶的活性、开启或关闭细胞膜离子通道及细胞核基因的转录,达到调节细胞代谢和控制细胞生长、繁殖和分化的作用。

19、反密码子:tRNA分子的反密码环上的三联体核苷酸残基序列。

在翻译期间,反密码与mRNA中的互补密码结合。

20、拓扑异构酶:指细胞内催化DNA链断裂和结合,以控制DNA拓扑状态,参与超螺旋结构模板的调节。

这类酶存在两种亚型,分别采取水解DNA一条或两条链中的磷酸二酯键,再重新缠绕和封口来更正DNA连环数。

21、限制性内切酶:一种在特殊核苷酸序列处水解双链DNA的内切酶。

I型限制性内切酶既催化宿主DNA的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而II型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。

22、氧化磷酸化:代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水的过程中,释放的能量使ADP 磷酸化生成ATP,这种物质的氧化与磷酸化是偶联进行的,称为氧化磷酸化。

23、β-氧化途径:是脂肪酸氧化分解的主要途径,脂肪酸被连续地在β碳氧化降解生成乙酰CoA,同时生成NADH和FADH2,因此可产生大量的ATP。

该途径因脱氢和裂解均发生在β
位碳原子而得名。

每一轮脂肪酸β氧化都是由4步反应组成:氧化、水化、再氧化和硫解。

24、转录因子:在转录起始复合体的组装过程中,与启动子区结合并与RNA聚合酶相互作用的一种蛋白质。

某些转录因子在RNA延伸时一直维持着结合状态。

25、回补反应:补充生成某些成分以利于重要代谢通路的进行。

如三羧酸循环中通过多种方式生成草酰乙酸,以利于乙酰辅酶A进入三羧酸循环降解。

26、呼吸电子传递链/(氧化)呼吸链:需氧细胞内代谢物被脱氢酶脱氢,经一系列电子传递体(递氢体+递电子体)传递作用,最终将质子和电子传递给被激活的氧原子,从而生成H2O,并放出能量的全过程。

27、遗传学中心法则:描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。

遗传信息贮存在DNA 中,DNA被复制传给子代细胞,信息被拷贝或由DNA转录成RNA,然后RNA翻译成多肽。

不过,由于逆转录酶的反应,也可以以RNA为模板合成DNA。

28、启动子:指位于结构基因上游调控序列,即RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列,控制基因表达(转录)的起始时间和表达的程度。

29、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用,该过程称为脂肪组织。

30、多酶体系:在完整细胞内的某一代谢过程中,由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多种酶的复合体系,以协同催化一组连续且密切相关的反应。

31、阻遏蛋白(阻遏物):原核生物体内的某种调节基因表达的调控蛋白,具有抑制特定基因(群)产生特征蛋白质的作用。

由于它能识别特定的操纵基因(即操纵子是阻遏蛋白的结合位点),当操纵序列结合阻遏蛋白时会阻碍RNA聚合酶与启动序列的结合,或使RNA聚合酶不能沿DNA向前移动,阻遏转录,介导负性调节,因而可抑制与这个操纵基因相联系的基因群,也就是操纵子的mRNA合成。

32、变构调节(别构调节):体内的蛋白质可以和某些小分子物质可逆的结合,引起蛋白质构象的改变进而影响其生理活性,这种现象称为变构效应。

X、反式作用因子:也称为真核基因转录调节蛋白或转录因子。

反式作用因子与DNA分子中的顺式作用元件相互作用,而反式激活另一基因的转录。

反式作用因子为蛋白质分子,至少包括两个结构域,即DNA结合结构域与转录激活结构域。

33、抑癌基因:又称肿瘤抑制基因或抗癌基因,是指存在于正常细胞内的一大类可抑制细胞生长并具有潜在抑癌作用的基因。

34、断裂基因:真核生物结构基因,由若干编码区和非编码区互相隔开,但有连续镶嵌而成,
去除非编码区在连接后,可译出由连续氨基酸组成的完整的蛋白质,这些基因称断裂基因。

35、超二级结构:也称之基元(motif)。

在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

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