第二章蛋白质构件—氨基酸
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第2章 蛋白质的构件-氨基酸
二、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
§１ 蛋白质的元素组成
碳50-55% 蛋白质的元 氢6-8% 素组成特点 氧20-23% 氮15-18% *平均含氮16% 硫0%-4%
有些蛋白质还含 有微量的磷、铁、 锌、铜、钼、碘等 元素。 蛋白质系数:6.25
氮 1 5 % -1 8 %
参照甘油醛
COO| H — C — NH 3+
氨基位置
L-Aa
D-Aa
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH
γ β α
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸
• ----C-C-C(NH2)-C-COOH
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH
γ-氨基酸
当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时， 则该氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动。
当溶液的pH值高于等电点时，则该氨基酸 带负电荷，在电场中向正极移动。 当液的pH等于等电点时，氨基酸所带净 电荷为零，在电场中不移动。
等电点的特点和意义： • 溶解度最低，易沉淀， 用于分离纯化等。
等电点时不电泳， 电泳液的pH值要 偏离等电点。
• 谷氨酸钠－味精；
• 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并
使香味浓厚爽口；
• 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM
（4）农业
• 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒 食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍 生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果； • 杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-1， 4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等； • 除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；
动物生物化学 第二章 蛋白质
肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质的构件-氨基酸及多肽
氨基酸参与细胞信号传递过程，如G蛋白偶 联受体介导的信号转导途径中，氨基酸可作 为配体与受体结合，触发一系列的信号转导 反应。
氮、碳的运输
氨基酸可作为氮、碳的运输工具，将 氮、碳从细胞质运至线粒体、叶绿体 等细胞器。
多肽在生物体内的功能
激素和生长因子
多肽可以作为激素和生长因子的 活性分子，调节机体的生长发育
、代谢和免疫等生理过程。
细胞间通讯
多肽可以作为神经递质、激素 等细胞间通讯的分子，影响细 胞间的信息交流。
酶抑制剂和激活剂
多肽可以作为酶抑制剂或激活 剂，调节酶的活性，进而影响 代谢过程。
抗病原体和肿瘤
多肽可以作为免疫调节剂，具 有抗病原体和肿瘤的作用。
氨基酸与多肽相互影响在生物体内的功能
合成与分解
蛋白质的构件-氨基 酸及多肽
目 录
• 氨基酸 • 多肽 • 氨基酸与多肽的关系 • 氨基酸与多肽在生物体内的作用
01
CATALOGUE
氨基酸
氨基酸的种类
二十种氨基酸
在生物体内，存在二十种不同种 类的氨基酸，它们是蛋白质的基
本组成单位。
非标准氨基酸
除了二十种标准氨基酸外，还有一 些非标准氨基酸在某些生物体中存 在，如鸟氨酸、同型半胱氨酸等。
不同种类的氨基酸在多肽中的排列顺序和空间构象，决定了多肽的生物活性和功能 。
氨基酸与多肽的功能关系
氨基酸是构成人体组织和器官的 基本物质，参与生命活动的调节
和代谢。
多肽具有多种生物活性，可以作 为信号分子、生长因子、激素等 ，参与细胞生长、分化、代谢等
过程。
某些多肽具有抑制或促进酶活性 、调节免疫反应、抗肿瘤等作用 ，在医药、保健品等领域具有广
THANKS
氮、碳的运输
氨基酸可作为氮、碳的运输工具，将 氮、碳从细胞质运至线粒体、叶绿体 等细胞器。
多肽在生物体内的功能
激素和生长因子
多肽可以作为激素和生长因子的 活性分子，调节机体的生长发育
、代谢和免疫等生理过程。
细胞间通讯
多肽可以作为神经递质、激素 等细胞间通讯的分子，影响细 胞间的信息交流。
酶抑制剂和激活剂
多肽可以作为酶抑制剂或激活 剂，调节酶的活性，进而影响 代谢过程。
抗病原体和肿瘤
多肽可以作为免疫调节剂，具 有抗病原体和肿瘤的作用。
氨基酸与多肽相互影响在生物体内的功能
合成与分解
蛋白质的构件-氨基 酸及多肽
目 录
• 氨基酸 • 多肽 • 氨基酸与多肽的关系 • 氨基酸与多肽在生物体内的作用
01
CATALOGUE
氨基酸
氨基酸的种类
二十种氨基酸
在生物体内，存在二十种不同种 类的氨基酸，它们是蛋白质的基
本组成单位。
非标准氨基酸
除了二十种标准氨基酸外，还有一 些非标准氨基酸在某些生物体中存 在，如鸟氨酸、同型半胱氨酸等。
不同种类的氨基酸在多肽中的排列顺序和空间构象，决定了多肽的生物活性和功能 。
氨基酸与多肽的功能关系
氨基酸是构成人体组织和器官的 基本物质，参与生命活动的调节
和代谢。
多肽具有多种生物活性，可以作 为信号分子、生长因子、激素等 ，参与细胞生长、分化、代谢等
过程。
某些多肽具有抑制或促进酶活性 、调节免疫反应、抗肿瘤等作用 ，在医药、保健品等领域具有广
THANKS
氨基酸蛋白质构件分子-精选文档
O H 2N CH C CH CH 3 CH 3
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OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH CH CH
C CH
2 3 3
OH
异亮氨酸 Ileucine
8
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
亚氨基酸
H N C OH
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异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
3
10
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
O H 2N CH C CH 2 SH
11
ห้องสมุดไป่ตู้OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
15
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H 2N CH CH CH CH CH NH
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氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及 L-型之分外，一切α -氨基酸的α -碳原子皆为不对称，故都有 D-及L-两种异构体。 在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含 硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一 羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。 一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基 酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯 氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入 氨基酸。
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OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH CH CH
C CH
2 3 3
OH
异亮氨酸 Ileucine
8
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
亚氨基酸
H N C OH
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异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
3
10
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
O H 2N CH C CH 2 SH
11
ห้องสมุดไป่ตู้OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
15
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H 2N CH CH CH CH CH NH
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氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及 L-型之分外，一切α -氨基酸的α -碳原子皆为不对称，故都有 D-及L-两种异构体。 在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含 硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一 羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。 一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基 酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯 氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入 氨基酸。
2第二章氨基酸与蛋白质的一级结构
第二节.氨基酸的分离与分析
一、氨基酸的电泳分离
•电泳(Electrophoresis)是指带电颗粒在电场中的移动。
•如果带电质点在恒定电压和恒定粘度的介质中泳动，带电质 点的迁移率(µ )可用下式表示： µ ∝ Q/r 如果它们在大小方面也没有明显的的差别，带电质点的迁 移率可用下式表示： µ∝ Q 各氨基酸所带净电的差异（Q）可用pI- pH表示。
H—C—NH3 H—C—OH CH3
L-苏氨酸
D-苏氨酸
L-别-苏氨酸
D-别-苏氨酸
四、 氨基酸的酸碱性质
（一） 氨基酸的两性电离性质
– 氨基酸分子中既含有酸性的-COOH，又含有 碱性的-NH2。属两性离子。
– 带相反电荷的极性分子叫做两性离子或偶极 离子。 – -COOH的 pK = 2左右；-NH2的pKa = 9 左右（ pK 解离常数的负对数） – Arg: pKa = 12.5； Lys: pKa = 10.5； His: pKa = 6.0；
Ile
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
I
L K M F P S T W Y V
二、 非标准氨基酸 1. 不常见的蛋白质氨基酸
由常见的蛋白质氨基酸经化学修饰而成 常见的是羟基氨基酸和甲基氨基酸
不常见的蛋白质氨基酸
存在于凝血酶原中
存在于胶原蛋白中
存在于弹性蛋白中
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 20 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多的）。 答案： ----C-C-C-C-COOH γβα
提问：什么是α-氨基酸？
高中生物必修一第二章第1节蛋白质的结构
探究练习
用氨基酸自动分析仪测定几种多肽化合物和蛋白 质的氨基酸数目如下表所示： 质的氨基酸数目如下表所示：
多肽化合物 ① ② ③ ④ ⑤ 催产素 加压素 血管舒张素 平滑肌舒张素 猪促黑色素酶 氨基酸数 9 9 9 10 13 ⑥ ⑦ ⑧ ⑨ ⑩ 多肽化合物 人促黑色素酶 牛胰蛋白酶 人胰岛素 免疫球蛋白 人血红蛋白 氨基酸数 22 223 51 600 574
H H2N H COOH H2N C CH3 丙氨酸 H H H2N C CH CH3 CH3 COOH H2N C CH2 CH CH3 CH3 亮氨酸 COOH COOH
C
H 甘氨酸
缬氨酸
（1）这些氨基酸的结构具有什么共同特点？ 这些氨基酸的结构具有什么共同特点？
氨基
H
羧基
H2N C COOH H 甘氨酸
胰岛素 蛋白酶
三、蛋白质的功能
绝大多数的酶是蛋白质，催 绝大多数的酶是蛋白质， 5.调节功能 催化功能： 5.调节功能 催化功能： 化生物体内的化学反应 信息传递功能 激素参与的信息传递 其他物质参与的信息传递
激素与受体的识别
三、蛋白质的功能
一切生命活动都离不开 蛋白质，蛋白质是生命活 动的主要承担者！
氨基酸缩合反应示意图
H H2N C COOH R1 H O H2N C C R1 H 脱水缩合 H2N C COOH R2 H H N C COOH
H2O
肽键
R2
氨基酸残基二肽 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽通常呈链状结构，叫做肽链 肽链。 多肽通常呈链状结构，叫做肽链。 氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。 氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
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(二) 不常见的蛋白质 氨基酸
N-乙 酰赖 氨酸
N-甲基精氨酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
(三) 非蛋白质氨基酸
肌氨酸 γ-氨基丁酸
甜菜碱
β-丙氨基
叠氮丝氨酸
O-重氮乙酰 丝氨酸
高丝氨酸
羊毛硫氨酸
高半胱氨酸
苯丝氨酸 氯胺苯醇（氯霉素） 环丝氨酸
肾上腺素
组胺
5-羟第色二章氨蛋白质构件—氨基青酸霉胺
瓜氨基 鸟氨基
牛角
1901 Fischer
奶酪
1901 Fischer
奶酪
1901 Hopkins
奶酪
1904 Erhlich
纤维蛋白
1922 Mueller
奶酪
1935第二M章c蛋C白oy质e构t a件l —氨基奶酸酪
（二）α-氨基酸的一般 结构
氨基在α-位，为L-构型.
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
羊毛、肌肉
1849 Bopp
奶酪
1865 Cramer
蚕丝
1866 Ritthausen
面筋
1868 Ritthausen
蚕豆
1881 Schultze
羽扇豆芽
1881 Weyl
丝心蛋白
1889 Drechsel
珊瑚
1895 Hedin
牛角
1896 Kossel,Hedin 奶酪
1899 Morner
为转氨基反应的中间步骤。 5.脱氨基反应
为氨基酸分解反应的重要中间步骤。
第二章蛋白质构件—氨基酸
(二)α-羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应 可用于羧基的保护。
2.成酰氯反应 可用于羧基的活化。
3.脱羧基反应 是生成胺类的重要反应。
4.叠氮反应 可用于羧基的活化。
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
酸序列分析。 4.色氨酸可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化，生成有色化合
物，可用于色氨酸定量测定。 5.半胱氨酸可生成烷基衍生物，可用于巯基的保护。
巯基可与重金属生成盐，使蛋白质失活。巯基在空 气中可被氧化，金属离子对此酸氧化成两个磺酸基。
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
注 意 结 构 特 点
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
4-羟脯氨酸
5-羟赖氨酸
甲状腺素
3-甲基组氨酸
ε-N，N，N-三
ε-N-甲基赖氨酸 甲基赖氨酸
γ-羧基谷氨酸 α-氨基己二酸
焦谷氨酸
磷酸丝氨酸
磷酸苏氨酸 磷酸酪丝氨酸
第3章 氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
一、氨基酸是蛋白质的构件分子
（一）蛋白质的水解 1.酸水解：常用6mol/L HCl回流20h，水
解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基 氨基酸部分水解，酰胺键水解。
2.碱水解：水解完全，会引起消旋，但 色氨酸不破坏。
3.酶水解：水解不完全，不引起消旋， 色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
第二章蛋白质构件—氨基酸
3.22=9.67+log{[Glu2-]/[Glu-]}
得 [Glu2-]/[Glu-]=3.5╳10-7
Lys，Arg和His的pI等于两个大的pK值之和的一半；Asp，
Glu，Tyr和Cys的pI等于两个小的pK值之和的一半。
第二章蛋白质构件—氨基酸
(四)氨基酸的甲醛滴定
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸
1806 Vauquelin
天门冬芽
1820 Braconnot
明胶
1820 Braconnot
半胱氨酸
胱氨酸
N-乙酰马来酰亚胺
碘乙酸 丙烯腈
5，5′-二硫双（2-硝基苯酸）
巯基阴离子
对羟基汞苯酸 赖氨酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
希夫碱
五、氨基酸 的光学活性 和光谱性质
1.氨基酸的光 学活性和立体 化学：
氨基酸的 不对称碳原子 可用D-或L-表 示，其比旋值 可用于氨基酸 的鉴别。
第二章蛋白质构件—氨基酸
pI=（pK1+pK2）/2
对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值
之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，可
以忽略不计。
2.19
4.25
9.67
如 Glu: Glu+
Glu+-
Glu-
Glu2-
若 pH=pI=3.22，
根据 pH = pKa+log{[质子受体]/[质子供体]}
滴定终点由12 左右降到9左 右，可以用酚 酞为指示剂， 用标准氢氧化 钠滴定。
第二章蛋白质构件—氨基酸
四、氨基酸的化学反应
(一)α-氨基参加的反应 1.与亚硝酸的反应
测量氮气的体积可计算氨基酸的含量。 2.与酰化试剂的反应
可用于氨基的保护。 3.烃基化反应
可用于测定多肽链的氮末端氨基酸。 4.形成西佛碱的反应
三、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的兼性离子形式 氨基酸在晶体状态和水溶液中均以兼性离子形式存在。因此,氨基酸有
很高的熔点。 （二）氨基酸的解离
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸：
二、氨基酸的分类
(一) 常见的蛋白质氨基酸
1.常见的蛋白质氨基酸共二十种。 2.按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。这种 分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。 3.按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极 性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极 性R-基氨基酸四类。这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质 空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。 4.也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性 芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷 的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。 要熟悉氨基酸的结构特点、分类和符号。
(三)α-氨基和 α-羧基共同参 加的反应
1. 与茚三酮的反应 常用于氨基酸的定 性或定量检测。
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2.成肽反应
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(四)侧链R基参加的反应
1.酪氨酸可发生碘化、硝化、重氮反应，后者可用于 检测酪氨酸。
2.组氨酸可发生重氮反应。 3.精氨酸可与环己二酮发生缩合反应，曾被用于氨基