氨基酸、多肽与蛋白质
合集下载
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
氨基酸、多肽与蛋白质
蛋白质一级结构(primary structure)是指蛋白 质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。
形成一级结构的化学键：
•肽键（主要化学键） •二硫键
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目 目录 录
三、多肽链中的局部特殊构象是 蛋白质的二级结构
Genome Project) 。
21世纪，蛋白质组学 (Proteomic) 。
目录
一、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的 45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
目录
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合
物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基
酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋
白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋
白的四级结构。
20世纪90年代以后，后基因组计划(Post-Human
下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
形成一级结构的化学键：
•肽键（主要化学键） •二硫键
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目 目录 录
三、多肽链中的局部特殊构象是 蛋白质的二级结构
Genome Project) 。
21世纪，蛋白质组学 (Proteomic) 。
目录
一、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的 45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
目录
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合
物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基
酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋
白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋
白的四级结构。
20世纪90年代以后，后基因组计划(Post-Human
下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
第16章 氨基酸、肽和蛋白质
C C H 2O C O O C C OH C O OH
茚三酮
C C O OH C OH O NH2 + RCHCOOH
水合茚三酮
C C O C O N O C C C HO + RCHO + CO2
蓝色或紫红色
是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法——既可定性，又可定量。
8
若为亚氨基，与茚三酮作用，则呈黄色。 例： O C C OH C OH O + NH2 C COO C
的由 排基 列因 顺上 序的 决遗 定传 的密 。码 猪胰岛素分子的一级结构
17
二、蛋白质的二级结构(高级结构) 指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠的方式 ——局部空间排列。 二级结构的主要形式 α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲 1、α-螺旋 各肽键平面通过α-碳原子的旋转，围绕中心轴形成的一种紧密 螺旋盘曲构象。它是最常见、含量最丰富的二级结构。
OH R CH COOH NH3 H R CH COO NH3 H OH R CH COO NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
注意点： 等电点为氨基酸分子呈电中性，而不是溶液的pH为中性。 例： 丙氨酸(中性) 谷氨酸(酸性) 赖氨酸(碱性) pI = 6.02 pI = 3.22 pI = 9.74
+
O 弱碱 + N H 2 -C H -C R NO2 O 2N O OH +
NO2
O
F
肽链
O 2N
N H -C H -C R
肽链
N H -C H -C R
混合氨基酸
黄色
二、C-端分析(羧酸多肽酶法) 用羧酸多肽酶水解多肽，只有靠近游离羧基的一个肽键可被水 解，再分离鉴定。
茚三酮
C C O OH C OH O NH2 + RCHCOOH
水合茚三酮
C C O C O N O C C C HO + RCHO + CO2
蓝色或紫红色
是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法——既可定性，又可定量。
8
若为亚氨基，与茚三酮作用，则呈黄色。 例： O C C OH C OH O + NH2 C COO C
的由 排基 列因 顺上 序的 决遗 定传 的密 。码 猪胰岛素分子的一级结构
17
二、蛋白质的二级结构(高级结构) 指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠的方式 ——局部空间排列。 二级结构的主要形式 α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲 1、α-螺旋 各肽键平面通过α-碳原子的旋转，围绕中心轴形成的一种紧密 螺旋盘曲构象。它是最常见、含量最丰富的二级结构。
OH R CH COOH NH3 H R CH COO NH3 H OH R CH COO NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
注意点： 等电点为氨基酸分子呈电中性，而不是溶液的pH为中性。 例： 丙氨酸(中性) 谷氨酸(酸性) 赖氨酸(碱性) pI = 6.02 pI = 3.22 pI = 9.74
+
O 弱碱 + N H 2 -C H -C R NO2 O 2N O OH +
NO2
O
F
肽链
O 2N
N H -C H -C R
肽链
N H -C H -C R
混合氨基酸
黄色
二、C-端分析(羧酸多肽酶法) 用羧酸多肽酶水解多肽，只有靠近游离羧基的一个肽键可被水 解，再分离鉴定。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
有机化学氨基酸
第十六章
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
氨基酸多肽和蛋白质专家讲座
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第2页 2
第一节 氨基酸
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第3页 3
氨基酸(Amino Acid)是分子内同时含有氨基和羧基 化合物。依据氨基和羧基相对位置, 有α、β、γ-氨基酸等。
不一样起源蛋白质在酸、碱和酶作用下可完全水解, 得到最终产物是各种不一样-氨基酸混合物, 所以-氨基 酸是组成蛋白质基本单位。
C O O -
C O O N +
+ N H 3C H+ N H 3C H
H H
C H 2 SSC H 2
L-羟脯氨酸
L-胱氨酸
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第18页 18
H3N+CH2CHCH2CH2CHCOO-
OH
NH2
L-羟赖氨酸
N H 2 + H 3 N C H 2 C H 2 C H 2 C H C O O - 鸟氨酸
CO2H
CO2H
CH
R
NH2
COO-
H H2N
C R
COO-
+
H 3N
Cห้องสมุดไป่ตู้
H
+
H
C
NH3
R
R
生物体内含有旋光活性-氨基酸均为L型。
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第11页 11
18种氨基酸绝对构型为 S-构型, 只有半胱氨酸为R构型。
CO2H 小
C
H
中
R
NH2 大
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
55..4411
5.80
HH22NN——COCO--CC+HH22CCHHC22NNCOCHHHHO33-－ -＋＋CCOOOO－－6.3550..6655
氨基酸,多肽,蛋白质的关系
氨基酸,多肽,蛋白质的关系
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，是一类含有羧基（-COOH）和氨
基（-NH2）的有机分子。
它们通过共价键结合形成多肽，多个多肽之
间再形成蛋白质。
氨基酸在蛋白质中的序列是非常重要的，因为它们决定了蛋白质
的结构和功能。
蛋白质的结构包含着四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是氨基酸序列的线性排列；二级结构
包括α螺旋和β折叠；三级结构是主链的三维摆动，使得氨基酸侧
链在空间上排列成为蛋白质的特定形状；四级结构是由两个或多个链
相互作用而形成的复杂蛋白质结构。
蛋白质的功能非常广泛，包括结构支持、酶催化、信号传导和免
疫保护等。
每个蛋白质的功能都与它的结构密切相关，因此对于蛋白
质的结构和功能的研究非常关键。
一种具有特定功能的蛋白质的序列通常由数百个甚至上千个氨基
酸组成。
不同的氨基酸组成不同的序列，则产生不同的蛋白质结构和
功能。
在人体中，氨基酸可以由体内合成或外源性摄取获得。
不同种类
的氨基酸在人体中的相对含量不同，因此也影响了蛋白质的合成和功能。
总之，氨基酸、多肽和蛋白质之间是密不可分的关系。
氨基酸是
构成蛋白质的基本单元，而多个氨基酸结合形成多肽，多个多肽之间
再形成蛋白质。
蛋白质的序列和结构决定了其功能，因此研究氨基酸、多肽和蛋白质的相互关系对于解决人类健康问题具有重要意义。
16 氨基酸、多肽、蛋白质
第十六章
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构 或
空间构象 (conformation)
目录
三、氨基酸残基的排列顺序决定 蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构(primary structure)是指蛋白 质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。 形成一级结构的化学键：
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
目录
修饰性氨基酸
羟赖氨酸HO-Lys 羟脯氨酸HO-Pro 苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸磷酸化 丝氨酸糖基化 天冬酰胺糖基化
目录
蛋白质二级结构的主要形式： • -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
维系二级结构的主要化学键： 氢键
目录
（一）肽键是一个刚性的平面
参与肽键的6个原子C1、 C、O、N、H、C2位于同一 平面，C1和C2在平面上所处 的位置为反式(trans)构型，此 同一平面上的6个原子构成了 所谓的肽单元 (peptide unit) 。
第二节
多肽和蛋白质
Polypeptides and Proteins
目录
一、多肽和蛋白质是氨基酸的多聚体
（一）氨基酸是多肽与蛋白质的基本组成单位
氨基酸通过肽键(peptide bond) 相互连接 而形成多肽和蛋白质。 肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨 基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
目录
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
第一节 氨基酸
Amino Acids
目录
一、组成人体的20种氨基酸均属于 L-α-氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
目录
绪论
Biochemistry: Neuberg ,1903 Chemistry of life 运用化学和物理学及生物学原理和技术，主要是 化学原理来研究生命现象的学科。 生物化学研究的最终目的是在分子水平揭示生命 活动的本质，以及致病机制和治疗原理。
目录
一 、生物化学的内容
1.叙述生化： 组成与结构 2.动态生化： 代谢与调控 3.功能生化： 结构与功能
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
目录
(一)蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质 和结合蛋白质两类
•根据蛋白质组成成分，可分为：
单纯蛋白质（simple protein）
结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
（conjugated protein）
目录
COO-
HR
C +NH3
H
L--氨基酸的通式
（R为侧链）
目录
氨基酸分类
疏水性氨基酸
脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸
极性氨基酸
中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
目录
二、20种氨基酸的侧链结构及极性 迥然不同
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
此类氨基酸有丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸。 此类氨基酸在水溶液中溶解度小。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全， 被称为氨基酸残基(residue)。
目录
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸 之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有方向性： 氨基末端（amino terminal）或 N 末端： 多肽链中有自由氨基的一端 羧基末端（carboxyl terminal）或C 末端： 多肽链中有自由羧基的一端 多肽链从氨基末端走向羧基末端。
目录
1. 叙述生化：组成与结构
生物体组成分（%） ：
水 蛋白质 脂类
无机盐 糖类 核酸
55-67 15-18 10-15 3-4 1-2 微量
三大营养素： 蛋白质 脂类
糖类
目录
2. 动态生化： 代谢与调控
代谢：生物体与环境的物质交换 体现生命 维持生命
调控：为适应环境的变化而改变代谢的机制
糖，蛋白质，脂肪：氧化产生ATP 核酸，胆固醇，磷脂，维生素：参与机体结构 和功能
课程进度表 网址：/jxjd/
目录
参考书
Harper’s Biochemistry 26th ed. Murray et al,2003 Lehninger Principles of Biochemistry,4th ed.Dalid et al,2005 Biochemistry，3rd ed.Donald Voet et al, 2003 王镜岩主编：《生物化学》3版，2002，高等教 育出版社
目录
二、蛋白质的分子组成和结构极其复杂
组成蛋白质的元素： 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、
锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
目录
蛋白质元素组成的特点： 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
目录
（二）-螺旋是常见的蛋白质二级结构
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生 成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在 570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的 含量存在正比关系，因此可作为氨基酸 定量分析方法。
目录
（六）一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸 的氨基反应成肽
氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水 缩合而生成二肽，多个氨基酸缩合生成多肽。
目录
辅基 （prosthetic group）
目录
分类 脂蛋白
糖蛋白 核蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白
金属蛋白
结合蛋白质及其辅基
辅基
举例
脂类
血浆脂蛋白（VLDL、LDL、 HDL等）
糖基或糖链
胶原蛋白、纤连蛋白等
核酸
核糖体
磷酸基团
酪蛋白（casein）
血红素（铁卟啉） 血红蛋白、细胞色素c
黄素核苷酸（F
C末端
牛核糖核酸酶
目录
（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1.谷胱甘肽是体内重要的还原剂
谷胱甘肽 (glutathione, GSH)
目录
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
目录
2.体内有许多激素属寡肽或多肽
目录
3. 神经肽是脑内一类重要的肽 在神经传导过程中起重要作用的肽类称为 神经肽(neuropeptide)。
目录
w 什么是蛋白质?
蛋白质（protein）是由许多氨基酸 （amino acids）通过肽键（peptide bond） 相连形成的大分子含氮化合物。
目录
w 蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
•肽键（主要化学键） •二硫键
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
胰岛素空间结构
目录
四、多肽链中的局部特殊构象是 蛋白质的二级结构
蛋白质二级结构(secondary structure)是指 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构， 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置， 并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
铁
铁蛋白
锌
乙醇脱氢酶
钙
钙调蛋白
锰
丙酮酸羧化酶
铜
细胞色素氧化酶
目录
•根据蛋白质形状，可分为：
纤维状蛋白质 球状蛋白质
形状决定性质
•根据蛋白质结构与功能的关系，可分为： 超家族（super family） 家族（family） 亚家族（subfamily）
目录
(二)蛋白质分子结构可区分为4个层次
一级结构(primary structure)
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
目录
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性 离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该 氨基酸的等电点。