15氨基酸 多肽 蛋白质
氨基酸、多肽与蛋白质
形成一级结构的化学键：
•肽键（主要化学键） •二硫键
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目 目录 录
三、多肽链中的局部特殊构象是 蛋白质的二级结构
Genome Project) 。
21世纪，蛋白质组学 (Proteomic) 。
目录
一、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的 45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
目录
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合
物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基
酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋
白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋
白的四级结构。
20世纪90年代以后，后基因组计划(Post-Human
下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
第16章 氨基酸、肽和蛋白质
茚三酮
C C O OH C OH O NH2 + RCHCOOH
水合茚三酮
C C O C O N O C C C HO + RCHO + CO2
蓝色或紫红色
是鉴别α-氨基酸的灵敏的方法——既可定性，又可定量。
8
若为亚氨基，与茚三酮作用，则呈黄色。 例： O C C OH C OH O + NH2 C COO C
的由 排基 列因 顺上 序的 决遗 定传 的密 。码 猪胰岛素分子的一级结构
17
二、蛋白质的二级结构(高级结构) 指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠的方式 ——局部空间排列。 二级结构的主要形式 α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲 1、α-螺旋 各肽键平面通过α-碳原子的旋转，围绕中心轴形成的一种紧密 螺旋盘曲构象。它是最常见、含量最丰富的二级结构。
OH R CH COOH NH3 H R CH COO NH3 H OH R CH COO NH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
注意点： 等电点为氨基酸分子呈电中性，而不是溶液的pH为中性。 例： 丙氨酸(中性) 谷氨酸(酸性) 赖氨酸(碱性) pI = 6.02 pI = 3.22 pI = 9.74
+
O 弱碱 + N H 2 -C H -C R NO2 O 2N O OH +
NO2
O
F
肽链
O 2N
N H -C H -C R
肽链
N H -C H -C R
混合氨基酸
黄色
二、C-端分析(羧酸多肽酶法) 用羧酸多肽酶水解多肽，只有靠近游离羧基的一个肽键可被水 解，再分离鉴定。
氨基酸_多肽
肽键的平面特征
15
15.5 蛋白质的结构 蛋白质也是由氨基酸以酰胺键形成的大分子化合物。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将相对分子量在 10000以上的多肽称为蛋白质。在10000以下的称为多肽。 蛋白质的结构可分为四级： 一级结构：氨基酸的连接顺序。 二级结构：肽链的的构象及通过链内或链间的氢键形 成的α-螺旋、β-折叠等结构。 三级结构：是指在二级结构基础上，肽链相互扭在一 起或卷曲成其他形状。
∆ R CH2NH2 + CO2 R CH COOH 或脱羧酶 NH2
8 脱羧和脱氨基反应
(CH3)2CHCH2CHCOOH + H2O NH2 酶 (CH3)2CHCH2CH2OH + CO2 + NH3
11
二 多肽和蛋白质
一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失 水形成的酰胺键称为肽键。
16
四级结构：是指由多条具有一、二、三级结构的肽链 通过非共价键连接起来的结构形式。
一 級 结 构
二 級 结 构
三 級 结 构
四 級 结 构
17
α-螺旋 多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几 乎与轴平行，第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。 蛋白质分子为右手α-螺旋。
6
2 与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2 R CH COOH + N2 + H2O OH
反应是定量进行的，可以根据放出氮气的量计算分子 中氨基的量。（范斯来克氨基测定法） 3 与醛反应
蛋白质、多肽类药物质量控制
原理 • 样品与特殊基质混合形成 结晶，激光作用于晶体使 之直接气化并离子化。
优点 • 分析速度快，灵敏度高， 能忍受高盐样品。
缺点 • 背景信号大，不适于质荷 比太小的样品。
2.3 有关物质
工艺杂质 • 缺失肽，插入肽，未脱保 护肽。
降解产物 • 多肽氧化、还原、水解、 脱酰胺、二硫键错配。 聚合物 • 二聚体，多聚体。
3.8 蛋白质印迹法
适用 1～5ng蛋白质，用于细 范围 胞中特异蛋白质的测定。
优点 灵敏度高，特异性强。
缺点 成本高，技术难度大。
3.9 高效液相色谱法
原理：酪氨酸，苯丙氨酸和色氨酸残基在280nm处 有紫外吸收，吸光度与蛋白质含量成正比。反相 HPLC可以分析多肽，更大分子量的多肽需要用凝 胶过滤色谱柱。
2.1 氨基酸分析
2.1.1 酸水解 6mol/L盐酸，110℃，真空，20-24小时。
优点：氨基酸不消旋。
2.1 氨基酸分析
2.1.2 碱水解 5mol/L氢氧化钠溶液，充氮封管，110℃，22小时。
优点：色氨酸稳定。
2.1 氨基酸分析
2.1.3 酶水解 一组蛋白酶
优点：条件温和，氨基 酸不消旋，不被破坏。
3.9 高效液相色谱法
适用 范围
10-9～10-12g蛋白质。
优点
高灵敏度，快速分 析。
缺点
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
不同分子量肽的氨基酸组分
不同分子量肽的氨基酸组分
肽是由氨基酸通过肽键连接而形成的一类化合物，其分子量大小不同，可以分为小肽、寡肽、多肽和蛋白质。
以下是这些不同分子量肽的氨基酸组分特点：
1. 小肽：通常指的是由2-4个氨基酸组成的高活性肽。
这类肽的氨基酸组分相对较少，但它们在生物体内具有重要的生理功能，如调节代谢、促进生长等。
2. 寡肽：由2-10个氨基酸组成的肽，分子量一般在1000道尔顿以下。
寡肽的氨基酸组分相对较为简单，但它们在生物体内同样发挥着重要的生理作用，如抗菌、抗氧化等。
3. 多肽：由10-50个氨基酸组成的肽。
多肽的氨基酸组分相对较为复杂，可以包含多种不同的氨基酸。
这些多肽在生物体内具有广泛的生理功能，如激素、酶、抗体等。
4. 蛋白质：一般由51个以上氨基酸组成的肽。
蛋白质的氨基酸组分非常复杂，可以包含20种不同的氨基酸，且每种氨基酸的数量和排列顺序都不同。
蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们参与生物体的各种生理和生化过程，如酶催化、结构支撑、物质运输等。
氨基酸,多肽,蛋白质的关系
氨基酸,多肽,蛋白质的关系
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，是一类含有羧基（-COOH）和氨
基（-NH2）的有机分子。
它们通过共价键结合形成多肽，多个多肽之
间再形成蛋白质。
氨基酸在蛋白质中的序列是非常重要的，因为它们决定了蛋白质
的结构和功能。
蛋白质的结构包含着四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是氨基酸序列的线性排列；二级结构
包括α螺旋和β折叠；三级结构是主链的三维摆动，使得氨基酸侧
链在空间上排列成为蛋白质的特定形状；四级结构是由两个或多个链
相互作用而形成的复杂蛋白质结构。
蛋白质的功能非常广泛，包括结构支持、酶催化、信号传导和免
疫保护等。
每个蛋白质的功能都与它的结构密切相关，因此对于蛋白
质的结构和功能的研究非常关键。
一种具有特定功能的蛋白质的序列通常由数百个甚至上千个氨基
酸组成。
不同的氨基酸组成不同的序列，则产生不同的蛋白质结构和
功能。
在人体中，氨基酸可以由体内合成或外源性摄取获得。
不同种类
的氨基酸在人体中的相对含量不同，因此也影响了蛋白质的合成和功能。
总之，氨基酸、多肽和蛋白质之间是密不可分的关系。
氨基酸是
构成蛋白质的基本单元，而多个氨基酸结合形成多肽，多个多肽之间
再形成蛋白质。
蛋白质的序列和结构决定了其功能，因此研究氨基酸、多肽和蛋白质的相互关系对于解决人类健康问题具有重要意义。
氨基酸百度百科
氨基酸百度百科编辑词条氨基酸百科名⽚氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的⼀类有机化合物的通称。
⽣物功能⼤分⼦蛋⽩质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋⽩质的基本物质。
是含有⼀个碱性氨基和⼀个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
⽬录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码⼦表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋⽩质的氨基酸都是⼀类含有羧基并在与羧基相连的碳原⼦下连有氨基的有机化合物，⽬前⾃然界中尚未发现蛋⽩质中有氨基和羧基不连在同⼀个碳原⼦上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中⼈体所需的氨基酸约有22种，分⾮必需氨基酸和必需氨基酸（⼈体⽆法⾃⾝合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指⼈体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由⾷物蛋⽩供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作⽤分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进⼤脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防⽌细胞退化；②⾊氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产⽣；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（⼜叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成⾎红蛋⽩、组织与⾎清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作⽤于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作⽤平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作⽤于黄体、乳腺及卵巢。
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β-氨基酸受热，容易脱去一分子氨而生成α，β－不 饱和酸。
H
H
RC
C
NH2 H
COOH heat
RC H
C H
COOH + NH3
α，β－不饱和酸
氨基酸的特殊性质
第十八章
（3）受热后的反应——氨基和羧基的相对位置不
同，反应不同
γ－和δ－氨基酸受热后很易分子内脱水生成五元 环和六元环的内酰胺。
H H3C C
Br
COOH + 2 NH3
H H2O H3C C
COOH + NH4Br
NH2
氨基酸的氨基不像一般伯胺的氨基那样容易进一步氨基 化。由于羧基的影响使其碱性比伯胺来得弱的缘故。
氨基酸的制备
第十八章
（3）由丙二酸酯制备
先将丙二酸酯转化成N-乙酰胺基丙二酸酯或N-邻苯 二甲酰亚胺基丙二酸酯，然后烷基化、水解，最后再 脱羧，即可得到α-氨基酸。
第十五章: 氨基酸 多肽 蛋白质
15.1 氨基酸
氨基酸的结构、分类
——羧酸分子中烃基上的一个和几个氢原子被氨基 取代的化合物叫做氨基酸。
氨基酸
α－氨基酸 β－氨基酸 γ－氨基酸等等
自然界中存在最广
氨基酸的命名
——按照系统命名法，以羧酸为母体，氨基为取代基来命名。
——但α-氨基酸通常按照其来源或性质所得的俗名来命名。
R
R
H+
H+
H2N
C H
COO-
OH-
+H3N
C H
COOOH-
负离子
偶极离子
R
+H3N
C H
COOH
正离子
氨基酸的特殊性质
第十八章
（2）水合茚三酮反应
——α－氨基酸的水溶液遇水合茚三酮可生成有颜 色的产物。
O
2
OH
R
OH
+ H2N
C H
COOH
O
水合茚三酮
O
O
N
O
HO
蓝紫色
+ RCHO + CO2 +3H2O
多肽
二肽 三肽 四 肽 等等
由两个氨基酸单元构成
多肽的结构
第十八章
多肽可以看作是由多个氨基酸分子，通过氨基和羧基 之间脱水缩合而形成。
H
HH
H2N C COOH + H N C COOH
R
R
H H2N C
R
肽键
H CO N
H C COOH R
二肽
END
OCΒιβλιοθήκη CH2OHCH2
NH2
CH2
O
CH2 CH2
C
NH C H2
γ－内酰胺
氨基酸的特殊性质
第十八章
（3）受热后的反应——氨基和羧基的相对位置不
同，反应不同
羟基和氨基相隔更远时，受热后可以发生多分子脱水 生成聚心酯。
nNH2(CH2)xCOOH
NH2(CH2)xCO * NH(CH2)xCO * NH(CH2)nCOOH + (n-1)H2O
COOH H2N C H
CH2OH
L-丝氨酸
COOH
H NCH H2C C CHOH H2
L-脯氨酸
CHO HO C H
CH2OH
L-甘油醛
氨基酸分子中含有氨基和羧基，故具有氨基（酰基化反应） 和羧基（酯化反应）的典型性质。
氨基酸的特殊性质
第十八章
（1）酸碱性——两性和等电点
——氨基酸分子中含有氨基和羧基，故是两性物质， 还可形成内盐。
x-2
聚酰胺
氨基酸的制备
第十八章
（1）由蛋白质水解
蛋白质在酸、碱或酶的作用下水解，最后生成多种 α-氨基酸的混合物。将混合物用各种分离手段（如色 层分离法、离子交换法等）进行分离，即可得到各种 氨基酸。
氨基酸的制备
第十八章
（2）由卤代酸水解 卤代酸与过量的氨作用，可以生成氨基酸。
氨基酸的特殊性质
第十八章
（3）受热后的反应——氨基和羧基的相对位置不
同，反应不同
α-氨基酸受热时，两发生脱水而生成环状交酰胺。
R CH
CO
H NH
OH
OH H N H
OC
CH R
R CH C O
HN OC
NH CH R
+ 2H2O
交酰胺
氨基酸的特殊性质
第十八章
（3）受热后的反应——氨基和羧基的相对位置不
NH2CH2COOH
α－氨基乙酸 甘氨酸
NH2CH2CH2COOH
β－氨基丙酸 丙氨酸
NH2（ CH2） 4CHCOOH
NH2 α，ε－二氨基己酸
赖氨酸
HOOC（ CH2） 2CHCOOH
NH2
α－氨基戊二酸 谷氨酸
氨基酸的性质
第十八章
α－氨基酸都是无色晶体，易溶于水，难溶于无水乙醇、 乙醚等有机溶剂。除甘氨酸外，都具有旋光性，属于L构型。
O C2H5ONa
N CH(CO2C2H5)2
CH3SCH2CH2Cl
O N C(CO2C2H5)2
O H2O
H3CSH2CH2C
NH2 C(COOH)2
-CO2
O CH2CH2SCH3 NH2
H3CSH2CH2C CHCOOH
蛋氨酸
15.2 多肽
第十九章
多肽的结构、分类
——分子中含有多个氨基酸单元的聚合物叫做多肽。