生化重点11

一、绪论：

1、什么是生物化学？它的主要研究内容是什么？

生物化学：就是生命的化学，他是以生物体为研究对象，利用物理化学或生物学的原理和方法，了解生物体的物质结构以及物质好能量在体内的化学变化过程，同时研究这些化学变化与生物的生理机能和外界环境的关系，从分子水平探讨和揭示生命的奥妙。研究内容：静态生物化学。动态生物化学。功能生物化学。

二、糖化学

概念1、构型：是指一个有机分子中各原子的固定的空间排列。2、构象：指一个有机化合物中，一切原子沿着共价键转动而形成不同的空间结构。3、L、D型：以甘油醛作为标准，手型碳原子（离C=O最远的）相连的—OH在右边的为D型，在左边的为L型。4、d(+)：使偏振光平面以顺时针旋转的对映体称为右旋分子。d（-）：以逆时针方向旋转的对映体称为右旋分子。5、糖苷：糖的半缩醛羟基与其他含羟基的化合物失水而生产的缩醛（或缩酮）化合物成为糖苷。6、同多糖：多糖结构中含有一种单糖时成为同多糖（均性多糖）。7、杂多糖：含有两种或更多种不同单糖时称为杂多糖（非均性多糖）。8、还原糖：保留半缩醛。9、非还原糖：

2、如何定义糖类化合物？习惯上将糖类称为碳水化合物，举例说明这个名称确切吗？

糖为一类多醛基或多羟基酮，以及能水解生产多羟基醛或多羟基酮的有机化合物及其相关的衍生物。不确切，举例：糖脂，糖蛋白。

3、糖类化合物如何分类？他们的正要功能有哪些？答：单糖、寡糖、多糖、结合糖、糖的衍生物。功能：1、提供能量。2、作为物质代谢的碳骨架。3、构成细胞和组织的骨架。

4、cell间识别和生物分子间的识别。

4、常见的单糖及其衍生物有那些？能够识别一些主要的种类。答：衍生物：糖醇、脱氧糖、糖醛酸、氨基糖、糖苷、糖脂。

5、常见的二糖体中蔗糖无还原性而麦芽糖和乳糖有还原性，为什么会是这样的差别？答：蔗糖α—D葡萄糖的半缩醛羟基和β-D-果糖2号碳原子的羟基失水形成。两者都未保留其半缩羟基，所以无还原性。

6、什么是寡糖？有哪些功能？能识别和命名表中2-2中的寡糖。答：寡糖：又称低聚糖，一般由两个以上（通常2~10）单糖以糖苷键相连的聚糖。

7、单糖可以发生那些主要的化学反应（要点）？答：1、氧化反应：与土伦试剂和斐林试剂发生的碱性氧化反应。（醛糖、酮糖）2、还原反应：羟基加成反应，还原生产多元醇。3、酯化反应：与酰氢或酸酐在碱催化下，所有的羟基都被酯化，与酸作用生成酯。4、成刹反应：单糖与苯肼反应生成的产物称为刹。5、成苷反应：糖分子中的活性半缩醛羟基与其他含羟基的化合物，含氮杂环化合物作用，失水而成缩醛的反应为成苷反应。6、单糖的缩水。

8.举例说明为什么有的二糖有还原性而有的没有？

9、了解各类多糖的典型代表，几种纯多糖（直链淀粉，支链淀粉，纤维素，糖原，甲壳素，壳聚糖）。在分布组成、结构、性质和功能上的主要区别(特别是（单糖基和连接链）。1、直链淀粉：相邻的葡萄糖结构简单之间在C4位通过α（1-4）糖苷键相连而成。在水中不膨胀但溶解，与热水不能形成典型的糊，冷却是与碘反应呈蓝色。2、支链淀粉：由葡萄糖以α-1.4糖苷键连接成主链外，还有以α-1.6苷键相连而成的支链。支链淀粉在冷水中不溶，与热水作用则膨胀。成糊状。在很对谷物淀粉中，支链淀粉含量较高。支链淀粉遇碘呈现紫色或红紫色。3、纤维素：由D-葡萄糖以β-1,4糖苷键缩合组成的直链酮多糖，是植物cell壁的主要组成成分。4、糖原：α-D-葡萄糖通过α（1→4）糖苷键缩合而成。另外一部分支链通过α（1→6）糖苷键连接。5、亮壳素：是N-乙酰氨基-2-脱氧葡萄糖通过β（1→4）糖苷键连接形成的直连多糖。在节肢动物的外壳中含量非常高。是虾蟹，昆虫等外壳的重要成分。不溶于一般溶剂，加热时也不熔化在200℃是则开始分解。6、甲壳素脱去分子中的乙酰基则转变为壳聚糖。结构与纤维素相似。

三、蛋白质化学

1、概念：1、蛋白质系数：1g氨相当于6.25g的氨基酸。

2、肽键：是由一个氨基酸的α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

3、二肽：由两个氨基酸脱水缩合而成的肽。

4、蛋白质的一级结构：是蛋白质肽链中氨基酸残基的牌类顺序。蛋白质的二级结构：是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象。蛋白质的三级结构：是指上述蛋白质的α螺旋，β折叠，以及β转角等二级结构受侧链和各主链构象单元的相互作用，从而进一步卷曲折叠或具有一定规律性的三维空间结构。蛋白质的四级结构：是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级链，结合成为有序排列的特定空间结构。5.盐融：在蛋白质水溶液中加入少量的中性盐，会增加蛋白质分子表面的电荷增强蛋白质分子与水分子的作用，从而是蛋白质在水溶液中的溶解度增大。6、盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时中和了蛋白质的电荷降低了蛋白质的电荷降低了蛋白质的溶解度，从而使蛋白质沉淀，这种方法称为盐析。7、蛋白质的变性：指通过某些物理或化学因素的作用，使蛋白质天然的空间结构破坏，从而引起蛋白质生物学活性丧失，若干理化性质的改变。

2、举例说明如何对蛋白质进行分类？1、根据蛋白质分子的组成分类：单纯蛋白质，缀合蛋白质。2、根据溶解度分类：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、组蛋白。

3、根据分子形状分类：球状蛋白质、纤维状蛋白质。根据蛋白质的生物学功能分类：活性蛋白、非活性蛋白。5、根据蛋白质的特定结构域或氨基酸模体特性分类。

3、根据说明蛋白质有那些功能？1、催化功能（酶）2、结构功能（胶原蛋白）3、转运功能：（血红蛋白）

4、运动功能：（肌球蛋白）

5、营养和贮存功能（卵清蛋白）

6、调控功能（胰岛素）

7、保护和防御功能（抗体）

8、接受和传递信息功能（激素的受体）。

4、组成蛋白质的元素有哪几种？哪种为蛋白质分子的特征元素？测其含量有何用途？CHON，还还有少量的S。有些蛋白质还含有微量的P和一些金属元素。N为特征元素。用途：测定蛋白质含量。

5、天然氨基酸在结构上有和特点？氨基酸是否都含有不对称碳原子？是否都有旋光性？写出各氨基酸的结构及三字母缩写符号。答：处甘氨酸外从蛋白质水解得到的α-氨基酸都属于L-型。不是，谷氨酸不具有旋光性。

04-酶化学

1概念：1、全酶：酶蛋白与辅助因子结合而成的完整分子称为全酶。2、必须集团：存在子蛋白质中一定部位，决定酶催化作用的化学集团。3、结合集团：若这些集团直接与底物结合，则称为结合集团。4、催化集团：若这些集团能够促进底物发生化学变化，则称为催化集团。5、活性中心：酶分子上直接参与底物结合及催化作用的必须集团。6、同工酶：指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构理化性质B至免疫学性质均不相同的一组酶。7、酶促反应动力学：研究酶促反应

的速率以及影响反应速率的各种因素的学科。8、一级

反应：凡是反应速率之与反应底物浓度的一次方成正比

的反应。9、二级反应：若反应底物速率与反应底物浓

度的二次方成正比则称为二级反应。10、零级反应：如

果反应速率与反应底物浓度无关则称为零级反应。11、

酶活力：指酶催化一定反应的能力。12、酶活力单位：

指在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产

物所需的酶量。13、比活力：在特定条件下，单位质量

的酶蛋白所具有的活力。14、国际单位：比特。

2酶和一般催化剂比较具有哪些共性和特征酶最突出

的特点是什么？

共性：1、只能催化热力学允许进行的反应。2、能显著

加快化学反应速率，但不能改变反应的方向和平衡常数。

3、在反应本身前后酶本身的量与化学组成部发生变化。

特性：1、均是由生物体合成的。2、酶和生命活动密切

相关。3、具有不稳定性。4、酶的催化活性在体内可以

受到调节控制。

3举例说明酶的专一性有哪些种？底物的专一性：1、

绝对专一性：限制性核酸内切酶2、相对专一性：键专

一性：酯酶；基团专一性：胰蛋白酶3、立体异构专一

性：旋光异构专一性：Ｌ－氨基酸氧化酶；几何异构专

一性：延胡索酸酶。

4为什么说酶属于蛋白质？凡是蛋白质所具有的性质酶

都具有。1、酶经酸或碱水解后的最终产物是氨基酸。2、

酶和蛋白质一样都是两性电解质，一定PH下他们的基

团可发生解离，均有其等电点。3、能使蛋白质变性的

条件，都能使酶变性失活。4、具有胶体性质，不能透

过半透膜。5、根据反应性质的不同将酶分为哪六类？

简述概念、通式、举例。1、氧化还原酶类：概念:指能

催化底物发生氧化还原反应的酶涉及H或e-的转移。通

式；AH2+B（可逆反应符号）A+BH2。举例：脱氢酶。氧

化酶。2、转移酶类：概念：指催化底物之间进行某些

集团转移或交换的酶类。通式：A-R+B（可逆反应符号）

A+B-R。3、水解酶类：指催化底物发生水解反应的酶类。

通式：A-B+H

2

O（可逆反应符号）AOH+BH。举例：醛缩酶、

脱氢酶、脱羧酶。5、异构酶类：概念：指催化各种同

分异构体之间相互转化的酶类。通式：A（可逆）A’。

举例：消旋酶、变位酶、磷酸丙糖异构酶。6、合成酶

类（连接酶）：概念：催化两个分子底物合成为一个分

子化合物，同时还必须偶联有ATP的磷酸键，断裂的酶

类。通式：A+B+ATP（可逆反应符号）A-B+ADP+Pi。

7、简述酶的专一性常用哪几种机理来解释？答：三点

附着学说、锁匙学说。诱导契合学说。

8、诱导契合学说的要点有那些？1、酶分子具有一定的

柔软性，2、酶的专一性不仅取决于酶和底物的结合，

也取决于酶的催化基因有正确的取位。

9、影响酶促反应速率的因素有那些？酶浓度、底物浓

度、PH、温度、激活剂、抑制剂。

10、写出米氏方程：V=V max+[S]

K m+[S]

。

11。说明K

m

表示的意义：酶催化反应速率达到最大反应

速率一半时的底物浓缩。

12、写出双倒数的方程，会识别图像。1

V

=K m

V max

∙1

S

+1

V max

。

13、酶的抑制作用包括哪几种？1、不可逆抑制作用。2、

可逆抑制作用。

14、可逆抑制作用分为哪几种？说出基本概念，并识别

并会画V-S和1

V

−1

S

图像。分类：1、竞争性抑制作用：

基本概念：有些抑制剂的结构与底物非常相似，因此抑

制剂可以分底物竞争酶的活性部位，从而阻止底物与酶

的结合，减少了酶与底物的作用机会降低了酶的活性，

此类抑制作用称为竞争性抑制作用。V=V max∙S

K m1+I K

i

+[S]

，

1

V

=K m

K max

1+ I K

i

1

S

+1

V max

。特点：1、I与S结构类

似，竞争酶的活性中心。2、抑制程度取决于抑制剂与

酶的相对亲和力及底物浓度。3、动力学特点：V

max

不变，

表现K

m

值上升。2、非竞争性抑制作用：有些抑制剂可

与底物同时结合到同一酶的不同部位，形成不分分解的

抑制剂，底物和酶的复合物，所以导致催化活性降低，

这种抑制作用成为非竞争性抑制作用。

V=V max∙S

K m1+I K

i

+S（1+I k

i

)

,1

V

=K m

K max

1+ I K

i

1+

1

max

(1+I k

i

)。特点：1、抑制剂与酶活性中心外的

必须基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。2、抑

制程度取决于抑制剂的浓度。3、动力学特点：V

max

下降，

表现K

m

不变。3、反竞争性抑制作用：有些抑制剂只有

当酶与底物结合后才能与ES复合物形成ESI，形成的

ESI三元复合物不能进一步分解为产物，因此对酶的催

化作用产生抑制作用，这种抑制剂称为反竞争性抑制作

用。

V=V max∙S

K m+[S]1+I K

i

，1

V

=K m

K max

1

S

+1

V max

1+ I K

i

。

特点：1、抑制剂只能与酶-底物复合物集合。2、抑制

程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度。3、动力学特

点：V

max

降低，表现K

m

值降低。

06维生素

1、概念：维生素是一种生物体内只需微量就能对机体

起作用的不可缺少的有机营养素。

2、怎样对维生素进行分类和分解？水溶性氨基酸：B

族维生素和维生素C。脂溶性维生素：维生素ADEK.

3、命名：1、习惯上采用拉低字母ABCD来命名。2、依

据功能来命名。3、按照化学性质来命名。4、按照化学

性质来名命名。

3、列表表示各种B族维生素的字母名称，常用的其他

主要名称，形成辅酶或辅基的名称，作为辅酶或辅基的

概念：1、单纯甘油酯：三酸甘油中的三个脂肪酸都相

同的称为简单三酰甘油。2、混甘油酯：三酸甘油中的

三个脂肪酸其中两个或三个都不相同的称为混合三酰

甘油。3、必须脂肪：有些脂肪酸是人体和动物体内不

能合成或合成量不能满足机体需要的，必须由食物供给。

4、皂化值：皂化lg甘油三酰脂所需的KOH的毫克数称

为皂化值。5、酸值：中和lg油脂中游离脂肪酸所消耗

的KOH的毫克数称为酸值。碘价：在油脂的卤化作用中，

100g油脂与碘发生加成反应所需酸的克数，称为碘价。

2、什么是脂类？他有哪些类型？脂肪的主要生物学功

能是什么？1、脂类又称脂质是脂肪与类脂的总称。2、

功能：1、脂质中的脂肪是生物体内只要的能量储存物

质和重要的代谢燃料，在能量转化与运输中有重要的作

用，能在体内氧化供能。2、机体表面的脂类物质可作

为作为生物体对外界的屏障，能够防止机体热能的散失

和防止机械损伤，因此起到保护作用。3、脂质物质有

助于食物中脂溶性物质维生素（ADEK）的消化和吸收能

够为动物机体提供必需脂肪酸。

3、脂肪酸具有那些重要的化学性质？1、水解反应与皂

化反应2、酸败和酸值3、卤化作用和碘价4、氢化。

5、什么是磷脂？主要有那些类型？为什么说磷脂是两

性物质？1、磷脂是指含有磷脂基因的复合脂是生物膜

的重要组成部分。2、类型：1、甘油磷脂：磷脂酰胆碱、

磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇。2、鞘氨

醇磷脂：神经鞘氨醇磷脂、乙醇胺鞘磷脂。原因：甘油

磷脂分子中磷酸基与X酯化的部分一起构成极性头部，

两条长的标准。

7、怎样对血脂蛋白分类？依据密度的不同血浆脂蛋白

浓度不同分为5类：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、中间

密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。

08-代谢总论

1、什么是新陈代谢？此概念又可以怎样划分？新陈代

谢是生物体与外界环境之间及自身体内所进行的物质

和能量的交换和转变过程。同化作用（合成代谢）、异

化作用（分解代谢）。

2、新陈代谢有哪些类型？1、同化作用类型：自养型：

光能自养（光合作用）、化能自养（化能合成作用）。异

养：吞噬营养、腐食性营养。异化作用类型：需氧型、

厌氧型。

3、cell结构的高度分定化具有哪些优点？1、有利于

代谢反应实现调控。2、防止细胞内发生错误的代谢反

应。3、避免无效反应的发生。

4、新陈代谢具有那些特点？大量的代谢途径存在怎样

类似的途径？1、酶的催化作用。2、辅酶与辅基的参与。

3.、大量代谢途径存在类似的模式。4、复杂的代谢途

径中存在着一些关键步骤。5、代谢网络之间具体有物

质和能量的联系。类似的途径：直线型、螺旋型、聚集

型、分支型、循环型。

5、以呼吸链中的物质的传递为线索，对呼吸链中的主

位？1、易穿透性。2、传递物质的灵活性。

7、什么是呼吸链？有几种类型？其电子传递的方式有

那些？代谢物上的氧原子被脱氢酶激活脱落后，经一些

列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，生成水参与

之一过程的体系称作呼吸链。

8、比较光合磷酸化、非氧化磷酸化、底物水平磷酸化

和呼吸链磷酸化的异同点？光合磷酸化：通过光能驱动

的磷酸化产生ATP的方式（存在与绿色植物和光合微生

物中）。非氧化磷酸化：（生物体缺氧条件下）既不需氧，

也没有代谢物脱氧（氧化），而是在代谢物脱水，基因

转移过程中，分子内部能量发生重新分布和转移。利用

这部分能量合成ATP（一些厌氧微生物获得能量的重要

方式）。底物水平磷酸化：驱动ATP生产能量来源于底

物的脱氢，分子内部能量发生重新分布，磷酸化的发生

与氧的存在与否无关。呼吸链磷酸化：电子从NADH或

FADH2经过呼吸链传递给氧形成水时，伴有ADP磷酸化

生产ATP。相同点：均产生ATP。

09-糖代谢

1、降解淀粉的酶主要有那些？其主要特点是什么？α-

淀粉酶作用特点：水解淀粉分子中的α-1.4糖苷键，产

生麦芽糖和α糊精。β-淀粉酶作用特点：水解淀粉分

子中的α-1.4-糖苷键，从淀粉的非还原端，开始水解，

依次切下2个葡萄糖单位，同时产生一个基团异位反应，

将α型转化成β型，从而产生β-麦芽糖。γ淀粉酶作

用特点：水解淀粉分子中的α-1.4糖苷键，α-1.6糖

苷键，最终转变为葡萄糖。淀粉脱支酶作用特点：专一

性水解淀粉的α-1.6糖苷键，产生直链淀粉。

2、简述血糖的来源和去处。血糖的来源：1、食物中的

糖类消化分解产生。2、空腹时，有肝糖原分解产生。3、

糖原不足是，通过糖异生作用合成。血糖的去处：1、

氧化分解产生能量。2、转变为其他糖类。如核糖。脱

氧核糖等。3、转变为其他非糖类物质，如脂肪、氨基

酸等。4、合成肝糖原和肌糖元。

3、简述糖酵解作用的10步反应的物质，能量变化。葡

萄糖（ATP在二价镁离子条件下变成ADP 单向）6-磷酸

葡萄胺（磷酸葡萄糖异构酶双向）6-磷酸果糖（1、ATP

在二价镁离子条件下变位ADP。2、磷酸果糖激素、单向）

1，6-二磷酸果糖（双向醛缩酶）磷酸二羟丙酮（1、

磷酸丙糖异构酶双向）13磷酸甘油醛（NADP变位NADH+

氢离子、磷酸甘油醛脱氧酶双向）1，3-一二磷酸甘油

酸（ADP变位ATP、磷酸甘油激素酶、双向）3-磷酸甘

油酸（磷酸甘油酸变位酶双向）2-磷酸甘油酸（镁离

子、水、烯醇化酶、双向）磷酸烯醇式丙酮酸（ADP在

镁离子的条件下变位ATP、丙酮酸激酶、双向）丙酮酸。

能量的变化：1分子葡萄糖共产生5分子或7分子ATP。

4。丙酮酸脱羟产生乙酰-CoA的反应机制是什么？1、

在丙酮酸脱氢酶的作用下，丙酮酸的C1脱羟产生二氧

化碳，C2以羟乙基的形式与TPP相连。2、在二氢硫辛

酰转变乙酰基酶的催化下羟乙基氢化形成乙酰基。3、

在二氢硫辛酰转乙酰基酶分子上结合这乙酰基，由该酶

催化转移到CoA分子上形成游离的乙酰-CoA分子。4、

二氢硫辛酰脱酶是二硫辛酰胺再氧化，形成氧化性的硫

辛酰转乙酰基酶，二氢硫辛酰脱氢酶结合着的辅基FAD

接受-SH的氢原子，形成FADH2。5、FADH2将氢原子转

移给NAD+,于是恢复氧化型。

5、简述三羧酸循环的反应过程的物质，能量变化及其

生理意义。乙酰-CoA+草酰乙酸（柠檬酸合酶、单向）

柠檬酸（异构化、双向）异柠檬酸（异柠檬酸脱氢酶、

NAD+变位NADH加氢离子、双向）α-酮戊二酸（NAD+变

为NADH和H+、CoA变为二氧化碳、α-酮戊二酸脱氢酶

系、单向）琥珀酸-CoA（GDP+PI变为GTP、琥珀酸-CoA

合成酶、双向）琥珀酸（FAD变为FADH2/琥珀酸脱氢酶、

双向）延胡索酸（1个水、延胡索酸酶、双向）L-苹果

酸（NADH+变为NADH和H+、苹果酸脱氢酶、双向）草酰

乙酸。能量变化：2分子乙酰-CoA参加反应、最终产生

20个ATP。

有氧氧化的生理意义有哪些？1、生物体细胞获得能量

的主要途径。2、三羧酸循环不仅是糖类有氧氧化的主

要途径，也是脂肪和蛋白质代谢的主要途径。2、TCA

循环是糖脂质和氨基酸相互转化的重要联系点。

7、什么是乙酰酸循环？主要在那些生物体内进行？草

酰乙酸到柠檬酸到异构柠檬酸到琥珀酸和乙醛酸，乙醛

酸到苹果酸到草酰乙酸。只存在于微生物、植物和某些

无脊椎动物细胞中。

8、简述糖原的生物合成过程。1、葡萄糖（糖原激酶）

6-磷酸葡萄糖（磷酸葡萄糖变位酶）1-磷酸葡萄糖（尿

苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶、UTP）UDD-葡萄糖。2、UDD-

葡萄糖在糖原酶作用下将葡萄糖残基转移到糖原引物

的非还原型末端上，通过α-1.4糖苷键连接，延长碳链，

并释放UPP，UPP消耗1分子ATP重新形成UTP而得以

循环。

9、什么是糖异生作用？简述其主要过程。主要过程：

丙酮酸（单向）草酰乙酸（单向）磷酸烯醇或丙酮酸（双

向）2-磷酸甘油醛（双向）3-磷酸甘油酸（双向）1.3-

二磷酸甘油酸（双向）3-磷酸甘油醛（双向）1.6-二磷

酸果糖（单向）6-磷酸果糖（单向）6-磷酸葡萄糖（单

向）葡萄糖。

10-脂类代谢

1、脂肪、磷脂和胆固醇怎样降解？脂肪：脂肪（三酰

甘油酯脂肪酶、单向）甘油二酯（二酰甘油脂肪酶、单

向）甘油一酯（单酰甘油、脂肪酶、单向）甘油。2、

磷脂的降解：磷脂酶可以催化脂质的水解。磷脂酶A2

为最主要种类，可以催化甘油磷脂C-2酯键的水解，生

产3个溶血磷脂和一个游离的磷酸脂肪。胆固醇的降解

和吸收：在脂酶的作用下水解生产游离的胆固醇和脂肪

酸。

2、简述脂肪酸β-氢化的物质和能量变化。1、脂肪酸

的活化与转运：脂肪酸（ATP变为PPi、单向）脂酰腺

苷酸（单向）脂酰-CoA+肉碱（脂酰肉碱转移酶Ⅰ，脂

酰肉碱转移酶Ⅱ、单向）脂酰肉碱。2、脂酰-CoA（脂

酰-CoA脱氢酶、FAD变为FADH2、单向）反式α，β-

烯脂酰-CoA（烯脂酰-CoA水和酶、水、双向）β-羟脂

酰-CoA（β-羟脂酰-CoA脱氢酶、NAD+（双向）NADH+H+、

双向）β-酮脂酰-CoA（硫解酶、单向）少两碳的脂酰

-CoA。

3、一分子的软脂酸经过β-氧化可以产生多少ATP?经过

7轮β-氧化后。完全硫解为乙酰-CoA，8分子的乙酰-CoA，

7分子的NADH和7分子的FADH2。8乘10加7乘2.5

加7乘1.5减2等于106。

4、饱和脂肪酸的合成如何进行？1、乙酰-CoA的转运2、

乙酰-CoA羟化生成丙二酸单酰CoA。3、丙二酸单酰-ACP

的生成。丙二酸单酰-CoA+HS-ACP（ACP丙二酸单酰转移

酶、双向）丙二酸单酰-ACP。4、初始反应。乙酰

-CoA+HS-ACP（ACP酰基转移酶）CH3O-SACP+CoA-SH。5、

缩合反应生产乙酰乙酰ACP。6、第一次还原反应生产β

-羟丁酰-ACP。脱水反应。8、第二次还原反应生产丁酰

-ACP。