生物化学大纲 (1)
《生物化学(一)》课程教学大纲
《生物化学(一)》课程教学大纲授课专业：食品科学与工程、生物工程学时数：72 学分：4一、课程的性质和目的生物化学是食品科学与工程、生物工程专业本科生的一门重要的学科基础课。
本课程在无机化学、分析化学、有机化学、物理化学等基础学科之后开设，其作用是为有关的专业基础课和专业课提供必要的生物化学理论知识，该课程在食品科学与工程、生物工程专业中起到承上启下的重要作用。
通过本大纲内容的讲授，要求学生重点掌握生物化学中糖、脂、蛋白质、酶和核酸的化学结构与性质以及这些生化物质在体内的代谢途径及其相互关系；同时使学生掌握它们与食品科学与工程、生物工程行业的联系及初步掌握它们的开发利用与前景。
二、课程教学内容第一章绪论（2学时）掌握生物化学的涵义及它所研究的内容；了解生物化学的发生发展的历史及其发展的趋势与前景；理解生物化学在食品科学与工程、生物工程行业中的地位和作用。
第二章糖类的化学（0.5学时）自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第三章脂类和生物膜化学(0.5学时)自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第四章蛋白质化学(9学时)内容及要求：了解蛋白质的化学组成、分类和生物学意义；深刻理解氨基酸的结构通式，了解氨基酸的分类；深刻理解蛋白质的各级结构，熟练掌握氨基酸和蛋白质的重要理化性质及其实践意义；了解蛋白质和氨基酸分离纯化的基本原则、步骤和方法以及分析测定的常用方法。
重点：内容及要求中需要掌握的一般是重点内容（以下类同）难点：蛋白质分子的空间结构及蛋白质的一些重要理化性质（如胶体性质、变性作用、沉淀作用）。
作业：5种题型12小题左右。
第五章酶(8学时)要求掌握酶的化学本质及催化特性；了解酶的组成及命名和分类；在理解酶催化反应机制的基础上掌握酶活性中心等重要概念；掌握常见理化因素对酶促反应速度的影响情况及有关的基本概念；掌握酶活力单位的概念及正确测定酶活力的方法；了解酶制备纯化的一般原则及方法；了解固定化酶的概念及常用的固定化技术；了解酶在工业上的应用。
生物化学考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试内容绪论生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。
第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性；2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；4、蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学酶在生命活动中的重要性；酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性；酶活力测定和酶的分离纯化；核酶和抗体酶；酶促反应动力学；酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导）， RNA 与蛋白质合成。
3、核酸的结构：核酸的基本组成单位---核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三级结构---超螺旋。
RNA的高级结构。
RNA的类型，RNA的碱基组成等4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交；热变性和Tm值，DNA复性动力学。
《生物化学》课程教学大纲学时中药学药物制剂和制药工程专业全文
可编辑修改精选全文完整版《生物化学》课程教学大纲课程名称：生物化学课程编号:英文名称： Biochemistry课程性质: 必修课总学时： 54学时讲课学时：54学时实验学时：0学时学分： 3适用对象: 中药学、制药工程、药物制剂专业先修课程：医学生物学、解剖学、组织与胚胎学一、课程性质、目的和任务《生物化学》是研究正常人体的化学组成及其在生命活动中化学变化规律的学科。
它是药学相关专业的一门医药学基础课。
其目的主要是应用化学、生物学的理论和方法，从分子水平阐明人体的化学组成，在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。
要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学习后继医药学基础课奠定必要的基础，为将来中医药的现代化贡献力量。
本课程内容主要通过理论课讲授，让学生掌握并熟悉生物化学相关的基础理论知识，了解本学科的一些新进展，让学生掌握正常人体的生物分子的结构与理化性质，主要营养物在体内的新陈代谢过程，遗传信息的传递，具备一定的相关生物学方面知识。
二、课程教学和教改基本要求《生物化学》的教学主要是通过理论讲授方式进行。
在讲授中主要采用讲座式教学，采用启发式、讨论式、课堂教学形式，辅以现代教育技术和传统教学手段。
重点、难点内容讲授为主，要求了解的内容自学为主。
在讲授中体现专业特点，体现专业特点，使学生认识到生物化学在本专业中的地位和重要性，明确学习这门课的目的性，逐步运用辩证唯物主义的观点和方法去进行思考、分析问题和解决问题。
在教学过程中为了让学生不仅仅是单纯接受掌握知识，而要激发学生的学习兴趣，培养自学的方法与能力，我们开展了“基于问题的学习”（Problem-Based Learning，PBL）的教学方法改革尝试。
通过个别的病案提出相关的医学问题，引导学生进行思考，自己独立去寻找答案并进行小组集体讨论，在教师的参与下共同分析答案，从而提高学生的学习能力。
《生物化学》教学大纲
《生物化学》教学大纲一、课程简介生物化学是运用化学的原理和方法，研究生命现象的化学本质的一门科学。
它是生物学、医学、农学等相关专业的重要基础课程，旨在为学生提供有关生物分子的结构、功能、代谢以及生物体内各种化学反应机制的基础知识和理论。
二、课程目标1、使学生掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本实验技能。
2、培养学生运用生物化学知识分析和解决实际问题的能力。
3、引导学生了解生物化学领域的最新研究进展和应用，激发学生的创新思维和探索精神。
三、课程内容（一）蛋白质化学1、蛋白质的组成和结构氨基酸的结构、分类和性质肽键的形成和肽链的结构蛋白质的一级、二级、三级和四级结构2、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性质、胶体性质和沉淀反应蛋白质的变性、复性和水解蛋白质的颜色反应和含量测定（二）核酸化学1、核酸的组成和结构核苷酸的结构和种类DNA 和 RNA 的结构特点和功能2、核酸的性质核酸的酸碱性质和紫外吸收特性核酸的变性、复性和杂交（三）酶学1、酶的基本概念酶的定义、分类和命名酶的活性中心和催化机制2、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素米氏方程和酶的动力学常数3、酶的调节酶活性的调节方式酶含量的调节机制（四）生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别呼吸链的组成和电子传递过程2、氧化磷酸化氧化磷酸化的机制影响氧化磷酸化的因素（五）糖代谢1、糖的分解代谢糖酵解途径三羧酸循环磷酸戊糖途径2、糖的合成代谢糖原的合成糖异生途径（六）脂代谢1、脂肪的分解代谢脂肪的动员脂肪酸的β氧化2、脂肪的合成代谢脂肪酸的合成甘油三酯的合成（七）氨基酸代谢1、氨基酸的一般代谢氨基酸的脱氨基作用氨的代谢α酮酸的代谢2、个别氨基酸的代谢一碳单位的代谢含硫氨基酸的代谢（八）核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的代谢嘌呤核苷酸的合成途径嘌呤核苷酸的分解代谢2、嘧啶核苷酸的代谢嘧啶核苷酸的合成途径嘧啶核苷酸的分解代谢（九）物质代谢的联系与调节1、物质代谢的相互联系糖、脂、蛋白质代谢之间的相互关系核酸与物质代谢的相互关系2、代谢调节细胞水平的调节激素水平的调节整体水平的调节四、教学方法1、课堂讲授：通过讲解、演示和案例分析，系统传授生物化学的基本概念、原理和知识体系。
护理生物化学复习大纲
《生物化学》考试复习大纲第一章糖类的化学1、糖、异头物的概念2、记忆β-D-葡萄糖Haworth结构式3、糖苷键的种类有哪两种第二章脂类和生物膜1、皂化反应、皂化值、脂质体的概念2、皂化值的计算（作业）3、试述生物膜的结构4、膜脂的运动方式有哪些第三章蛋白质化学1、蛋白质的基本结构单元是什么？除了脯氨酸外，左右的氨基的a碳上都连接结构？2、蛋白质中的含氮量为定值，是多少？3、氨基酸等电点定义，会判断高于或者低于等电点时氨基酸带电荷情况4、酸性氨基酸及碱性氨基酸等电点的计算5、含巯基氨基酸、含羟基的氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸分别是哪些6、决定蛋白质紫外吸收的氨基酸有哪些7、氨基酸与茚三酮反应的颜色变化8、蛋白质α-螺旋的基本特点（各个参数）9、蛋白质变性作用、盐溶、盐析的基本概念10、维持蛋白胶体溶液稳定性的两个因素11、变性蛋白质有哪些变化。
第四章核酸化学1、DNA变性、DNA熔点的定义，影响DNA熔点高低的因素2、构成DNA的基本结构单位、DNA的二级结构的特点、核苷酸三个组分（磷酸、核糖及碱基）之间的连接类型3、tRNA二级及三级结构的形状4、tRNA的二级结构及各部分功能。
5、RNA的主要种类及其作用第五章酶化学1、米氏方程、米氏常数意义2、影响酶促反应速度的因素有哪些3、酶、同工酶基本概念4、酶活性中心的结构5、可逆性抑制剂的种类6、蛋白质的辅因子有哪两类7、决定酶专一性的2个机制的具体内容：锁钥学说、诱导契合学说第八章糖代谢1、糖酵解、糖异生的概念；糖酵解及三羧酸循环发生的部位2、糖酵解中有哪几步不可逆反应，各由什么酶催化，产物是什么？整个过程能量产生情况3、糖酵解与糖异生过程的差异4、糖的有氧氧化过程的最终产物是什么及能量产生情况？5、三羧酸循环中的催化3个限速步骤的酶各是什么第九章脂类代谢1、脂肪酸的转运蛋白、脂肪酸合成的多酶复合体的构成、脂肪酸β氧化定义2、β-氧化包括哪几步反应3、以软脂酸为例，其彻底氧化分解产生的能量是多少4、脂肪酸氧化分解及生物合成发生的场所分别是哪里，在这两个过程中，脂酰基的载体分别是什么第十一章核酸代谢1、半保留复制、复制原点的概念2、原核生物DNA聚合酶III的组成和功能3、DNA复制的方式有哪些4、原核生物复制叉上发生的反应有哪些5、DNA复制过程中，需要哪些酶类，这些酶先后作用的顺序。
《生物化学》专业考试大纲
《生物化学》专业考试大纲1．蛋白质化学蛋白质的分类。
蛋白质的一级结构及空间结构，蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质的重要理化性质（胶体性质，两性本质，沉淀和变性）。
蛋白质的分离、纯化及鉴定。
2．核酸核酸的化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异。
瞟呤、嘧啶、核苷、核苷酸的核酸在分子结构上关系。
核酸的一级结构，DNA的二、三级结构及RNA的二、三级结构。
核酸的重要理化性质（紫外吸收、变性）。
核酸的生物学功能和实践意义。
3．维生素维生素与辅酶、辅基。
各种维生素的分布、化学本质、生理功能和缺乏症。
4．酶学弄清酶的化学本质，作为生物催化剂的酶与一般化学催化剂的异同。
活化能、活性中心、酶活性、Km、最适pH、最适温度酶元、竞争性抑制等名词的准确含义。
影响酶促作用的各种因素。
酶的催化机制。
诱导酶、同工酶和固相酶的本质和应用。
酶在人类生活上的重要性。
5．生物能学与生物氧化生物氧化的含义，它与物质体外氧化的异同点。
标准氧化还原电位、磷氧比、氧化磷酸化作用的准确含义。
吸呼链的组成、类型和传递顺序。
ATP的生成、转移、能量的贮存和利用。
氧化磷酸化作用机理。
6．糖代谢糖的消化吸收。
糖的分解代谢（糖酵解、糖的有氧分解、磷酸戊糖途径）。
三羧酸循环的酶促历程及它有机体代谢中的作用。
糖异生作用的途径及生理意义。
糖代谢调节。
7．脂类代谢脂类的消化、吸收、转运和贮存。
脂肪酸的分解代解β—氧化。
酮体的生成及利用。
磷脂的代谢。
胆固醇代谢，要了解胆固醇对人体的重要性和危害性。
脂类代谢紊乱。
8．蛋白质代谢蛋白质的消化吸收。
必需氨基酸，氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用。
氨基酸的一般代谢。
蛋白质与核酸的相互关系。
9．核酸代谢核酸的分类，水解产物。
核酸生物学功能。
核苷酸；核苷的酶促分解和相互转化。
嘌呤、嘧啶分解代谢的基本途径和产物。
中心法则、复制、半保留复制、不连续复制、冈崎片段、转录、反转录、有意义连翻译。
DNA指导下的DNA复制与反转录的一般过程，DNA损伤和修复机制。
《生物化学》教学大纲
信号传导的级联放大效应
通过磷酸化级联反应、酶促级联反应等方 式实现信号的放大和传递。
受体介导的细胞内吞作用和外排作用
受体介导的细胞内吞作用
01
包括网格蛋白依赖性和非网格蛋白依赖性的内吞作用，涉及膜
受体的聚集、内陷和分离等过程。
受体介导的细胞外排作用
02
包括ABC转运蛋白家族介导的外排作用，涉及药物、代谢废物
生物化学技术在基因治疗和细胞治疗中应用
基因治疗载体设计 利用生物化学方法设计和构建基因治疗载体，如病毒载体 和非病毒载体，以实现目的基因的高效传递和表达。
细胞治疗技术研发 应用生物化学技术培养、扩增和改造细胞，如CAR-T细胞 疗法中T细胞的体外培养和基因修饰。
疗效评价与安全性研究 通过生物化学方法检测基因或细胞治疗产品的生物活性、 纯度和安全性等指标，以确保其临床应用的有效性和安全 性。
和毒性物质的排出。
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布，影响细胞对信号的响应和传递。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制，导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等，神经元内信号传导通路的异常导致神经
阐述氮平衡的概念、影响因素和生理意义， 以及蛋白质营养在维持氮平衡中的作用。
04
基因表达调控与蛋白质组 学
基因表达调控机制
转录水平调控
通过转录因子和启动子 的相互作用，控制基因
转录的起始和速率。
转录后水平调控
包括RNA剪接、修饰和 转运等过程，影响
mRNA的稳定性和翻译 效率。
2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
通过基因工程技术，将正常基因导入患者体内，以纠正或补偿缺陷 基因引起的疾病。
细胞治疗
应用生物化学技术培养、改造细胞，用于替代或修复受损组织和器 官。
25
生物化学技术在预防保健中应用
营养与健康
研究食物中的营养成分及其对人体健康的影响，指导合理饮食和 营养补充。
疾病预防
通过检测生物标志物等手段，预测疾病风险，制定个性化预防措施 。
核苷酸代谢
介绍核苷酸的合成、分解及在遗传信息表达和调 控中的作用。
14
04
基因表达调控与疾病关系
15
基因表达调控基本概念
基因表达调控是指生物体内基因在特定时间和空 间上表达的调节控制机制。
基因表达调控涉及转录水平、转录后水平、翻译 水平和翻译后水平等多个层面。
基因表达调控对于维持生物体正常生理功能以及 适应环境变化具有重要意义。
《生物化学》教学大纲(中西 医结合临床医学专业)
1
目 录
• 课程介绍与教学目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢及调控机制 • 基因表达调控与疾病关系 • 细胞信号传导与受体介导作用 • 生物化学技术在医学领域应用 • 实验教学内容及要求 • 课程考核方式与成绩评定标准
2
01
课程介绍与教学目标
16
基因表达异常与疾病发生发展关系
基因表达异常可导致 细胞功能异常，进而 引发疾病。
通过研究基因表达异 常，可以深入了解疾 病发生发展的分子机 制。
不同疾病状态下，基 因表达谱存在显著差 异。
17
中西医结合治疗策略在基因表达调控中应用
中西医结合治疗可针对基因表达异常，从多个层面进行 调节。
针灸等中医治疗方法可通过调节神经-内分泌-免疫网络 ，影响基因表达。
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第一章蛋白质的结构与功能一、学习目的通过本章的学习，掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。
熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质，球状蛋白质的特点。
二、课程内容第一节蛋白质的分子组成（一）氨基酸的含义及相关概念氨基酸： L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。
（二）肽的含义及相关概念肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构；蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响；蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣；蛋白质的四级结构。
（二）蛋白质的分类：第三节蛋白质的结构与功能（一）蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验、分子病。
（二）蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。
第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化（一）蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。
（二）蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。
（三）多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。
（四）蛋白质空间结构测定三、重点、难点提示和教学手段（一）重点：氨基酸、肽的含义及相关概念；蛋白质的分子结构；蛋白质的理化性质。
（二）难点：蛋白质的分子结构（三）教学手段：多媒体，结合动画。
（注：重点、难点提示必须编写，教学手段和实践教学环节可根据实际编写，尽可能明确。
）四、思考与练习一、名词解释：肽单元蛋白质变性二、问答1.简述蛋白质α-螺旋的特征。
2.举例说明蛋白质空间结构与功能关系。
第二章核酸的结构与功能一、学习目的通过本章的学习，掌握DNA的二级结构特点，mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。
熟悉核小体的结构特点，DNA的理化性质及其与结构的关系。
了解核苷酸的分子构成，连接键及书写方式。
二、课程内容第一节核酸的化学组成及一级结构（一）核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。
（二）核酸的一级结构：概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。
第二节 DNA的空间结构与功能（一）DNA的二级结构——双螺旋结构模型：Chargaff规则， B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。
（二）DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装：核小体。
（三）DNA的功能：基因，基因组，DNA的功能。
第三节 RNA的结构与功能(一)信使RNA的结构与功能：hnRNA ，mRNA的结构特点。
(二)转运RNA的结构与功能：稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。
（三）核蛋白体RNA的结构与功能：真核及原核生物核蛋白体的组成。
（四）其他小分子RNA及RNA组学：动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。
第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用（一）核酸的一般理化性质：260nm紫外吸收（二）DNA的变性：概念，解链曲线，Tm值，增色效应。
（三）DNA的复性与分子杂交：退火。
第五节核酸酶（一）DNA酶 RNA酶内切酶外切酶三、重点、难点提示和教学手段（一）重点：核酸的化学组成及一级结构；DNA的空间结构与功能；DNA的空间结构与功能（二）难点：DNA的空间结构与功能；DNA的空间结构与功能（三）教学手段：多媒体，结合动画。
四、思考与练习一、名词解释：核小体核酸杂交二、问答题：1.试述DNA双螺旋结构模式的要点。
2.简述tRNA的结构特点。
第三章酶一、学习目的通过本章的学习，掌握酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，Km 与Vmax的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，变构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶。
熟悉最适pH和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
了解酶促反应的机制，Km、Vmax值的测定，酶活性测定与酶活单位，酶的分类和命名。
二、课程内容第一节酶的分子结构与功能（一）酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。
（二）酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。
第二节酶促反应的特点与机制（一）酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性。
（二）酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。
第三节酶促反应动力学（一）底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。
（二）酶浓度对反应速度的影响；最适温度；最适pH。
（三）抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
（四）激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。
（五）酶活性测定及酶活性单位。
第四节酶的调节（一）酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。
（二）酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。
（三）同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。
第五节酶的命名与分类（一）酶的命名。
（二）酶的分类。
第六节酶与医学的关系（一）酶与疾病的关系。
（二）酶在医学上的其他应用。
三、重点、难点提示和教学手段（一）重点：酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，Km 与Vmax的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，变构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶。
熟悉最适pH和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
了解酶促反应的机制，Km、Vmax值的测定，酶活性测定与酶活单位，酶的分类和命名。
（二）难点：Km 与Vmax的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，变构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶；3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
（三）教学手段：多媒体，结合动画。
四、思考与练习一、名词解释酶的活性中心酶的共价修饰二、问答题1.试述结合酶的组成特点及其B族维生素在其中的作用?2.试用竞争性抑制的原理说明磺胺药抑制细菌的作用机理。
第四章糖代谢一、学习目的通过本章的学习，掌握糖分解代谢，糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
掌握乳酸循环的过程及生理熟悉糖是生物体主要的供能物质, 以及血糖的来源、去路。
了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。
二、课程内容第一节概述（一）糖的生理功能（二）糖的消化吸收特定载体转运的、主动耗能的过程（三）糖代谢的概况第二节糖的无氧分解（一）糖酵解的反应过程：概念，反应过程及能量生成。
（二）糖酵解的调节：三个关键酶（三）糖酵解的生理意义第三节糖的有氧氧化（一）有氧氧化的反应过程：丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义。
（二）有氧氧化生成的ATP（三）有氧氧化的调节：丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。
（四）巴斯德效应第四节磷酸戊糖途径（一）磷酸戊糖途径的反应过程：反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。
（二）磷酸戊糖途径的调节：6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。
（三）磷酸戊糖途径的生理意义第五节糖原的合成与分解（一）糖原的合成代谢：UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程。
（二）糖原的分解代谢：分解过程（三）糖原合成与分解的调节：磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。
（四）糖原累积症第六节糖异生（一）糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶。
（二）糖异生的调节（三）糖异生的生理意义.（四）乳酸循环：循环过程及生理意义。
第七节血糖及其调节（一）血糖的来源和去路（二）血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
（三）血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。
三、重点、难点提示和教学手段（一）重点掌握糖分解代谢，糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
掌握乳酸循环的过程及生理熟悉糖是生物体主要的供能物质, 以及血糖的来源、去路。
了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。
（二）难点：糖分解代谢，糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
（三）教学手段：多媒体，结合动画。
四、思考与练习一、名词解释：1. 糖酵解2.糖异生二、问答题：1.糖有氧氧化途径中哪些反应参与利用或生成ATP和还原当量?2. 试述乙酰CoA在体内的几条代谢途径。
第五章脂类代谢一、学习目的通过本章的学习，掌握脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及β氧化的全过程。
掌握酮体的概念，酮体的生成过程，酮体生成的生理意义及关键酶。
掌握胆固醇合成的部位，合成原料及合成的关键步骤、关键酶。
掌握血浆脂蛋白的分类，生成部位及功能。
熟悉脂肪的合成过程。
熟悉血浆脂蛋白的代谢。
熟悉甘油磷脂的种类。
了解脂肪的消化和吸收，脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式，脂肪酸的分类与命名，不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物。
了解胆固醇合成的过程，合成的调节，分布，生理功能，以及胆固醇的转化。
了解甘油磷脂的代谢。
二、课程内容第一节不饱和脂酸的命名及分类第二节脂类的消化和吸收脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用，脂肪合成的甘油一酯途径。
第三节甘油三酯代谢（一）甘油三酯的合成代谢1）合成部位2）合成原料3）合成基本过程：甘油一酯途径和甘油二酯途径。
（二）甘油三酯的分解代谢1）脂肪的动员：激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。
2）脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂肪酸的β-氧化，脂肪酸氧化的能量生成。
3）脂肪酸的其它氧化方式4）酮体的生成及利用：酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。
（三）脂酸的合成代谢1）软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。
2）脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。
3）不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念。
4）脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。