生物化学重要名词解释思考题
生物化学 名词解释
五、问答题
1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
蛋白质沉淀：
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，层析柱内填满带有小孔的颗粒，一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。三级结构：
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。（主要化学键是次级键：
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域：
（四）理化性质：
1.两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI)：
医学生物化学名词解释大全(附加重点问答题)
《医学生物化学》名词解释大全（附加重点问答题）当年吐血亲自整理……生化勉强上了90……名词解释超出该范围的当年貌似就一个，问答题100%全击中……考前攒RP！营养+临五看过来了喂~名词解释1、肽键、肽2、蛋白质的一级、二级、三级（亚基）、四级结构3、超二级结构（模序）、结构域4、蛋白质变性、蛋白质的别构作用5、核酸的构件分子6、核小体7、基因、基因组8、内含子、外显子、5’帽子、3’多聚腺苷酸（polyA）尾9、增色效应10、核酸的变性、复性、杂交11、辅酶、辅基、酶的活性中心12、酶原、酶原激活、同工酶、别构酶、修饰酶13、多酶复合体、多酶体系、多功能酶14、脂溶性维生素、水溶性维生素15、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生16、三羧酸循环（TCA cycle）、丙酮酸羧化支路17、营养必须脂肪酸18、脂肪动员19、脂解激素、抗脂解激素20、脂肪酸的β氧化21、酮体、酮血症、酮尿症、酮症酸中毒22、CTP、CDP-胆碱、CDP-乙醇胺23、血脂、载脂蛋白24、血浆脂蛋白、乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）25、生物氧化26、呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链）27、氧化磷酸化、底物水平磷酸化28、α-磷酸甘油穿梭系统、苹果酸-天冬氨酸穿梭系统29、加单氧酶30、必需氨基酸（8种必需氨基酸口诀：甲携来一本亮色书）31、氨基酸代谢库32、鸟氨酸循环33、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸34、一碳单位、甲硫氨酸循环35、谷胱甘肽（GSH）36、核苷酸的从头合成、补救合成37、关键酶、限速酶38、分子生物学中心法则39、半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、RNA引物40、Klenow片段、单链DNA解链酶（SSB）、DNA拓扑异构酶、引发体41、端粒、端粒酶42、切除修复43、基因工程（重组DNA技术）、限制性核酸内切酶44、转录、不对称转录45、ɕ-因子46、依赖ρ因子的转录终止、不依赖ρ因子的转录终止47、核酶48、逆转录、逆转录酶49、癌基因、原癌基因、抑癌基因50、三联体遗传密码51、氨基酰tRNA、氨基酰tRNA合成酶52、起始因子（IF）、延长因子（EF）、释放因子（RF）53、30S起始复合体、70S起始复合体54、给位（P位）、受位（A位）、出位（E位）进位、转肽、移位55、信号肽56、操纵子、结构基因、调控基因、阻遏物基因、诱导剂（别位乳糖）57、色氨酸操纵子58、顺式作用元件（启动子、增强子、反应元件）、反式作用因子59、第一信使（配体）、第二信使60、三聚体GTP结合蛋白（G蛋白）61、血液NPN（非蛋白氮）62、凝血因子（我觉得有可能抓出来考的几个因子：HMWK、Ⅲ因子、纤维蛋白原）、凝血酶原激活物63、抗凝血酶Ⅲ、肝素64、纤溶系统、纤溶蛋白降解产物65、肝脏生物转化作用66、胆汁酸肠肝循环67、初级游离胆汁酸、初级结合胆汁酸、次级游离胆汁酸、刺激结合胆汁酸68、离子钙、结合钙69、1，25-（OH）2- D3问答题（押题押死了不要怪我）1、蛋白质的一、二、三、四级结构的特点；蛋白质结构和功能的关系并举例说明；蛋白质2、变性和变构作用的区别。
生物化学重点名词解释
磷氧比：在氧化磷酸化过程中，每2个电子通过电子传递链传递给1/2O2所产生的A TP的分子数。
别构效应：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构象变化影响同一个蛋白质分子上其他结合部位上的亲和力。
结构域：含数百个氨基酸残基的多肽链经常折叠成两个或者是多个稳定的、想对独立的球状实体称为结构域。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。
酶的活性部位（活性中心）：酶分子的表面有一些必需基团（某些氨基酸残基的侧链，有时也包括辅酶分子或者其他基团）比较集中，并构成一定空间结构的微小区域，在这里必需基团参与和底物结合，并把底物转变为产物的化学反应。
酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
同工酶：是指催化相同的化学反应，但存在四级缔合形式，并因而在物理化学和免疫学等方面有所差异的一组酶。
化学渗透学说：氧化呼吸链存在于线粒体内膜上。
当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔）。
从而形成跨膜PH梯度和跨膜电位差，这种形式的能量，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用。
生成高能磷酸基团，并与ADP结合生成ATP。
底物水平磷酸化：在底物氧化基础上释放出的能量推动ADP磷酸化合成ATP的反应。
氧化磷酸化：物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成A TP的偶联反应。
呼吸电子传递链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终电子受体分子氧（O2）。
解偶联剂：一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化合物，例如2,4-二硝基苯酚。
同多糖：水解时只生成同一种单糖或者是单糖衍生物的多糖。
β-氧化：脂肪酸的氧化是从β-碳原子脱氢氧化开始的。
脂肪动员：储存在脂肪组织细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血被组织利用的过程必需脂肪酸：维持机体生命活动所必需，但体内不能合成，必须由食物提供的脂肪酸丙酮酸柠檬酸循环：在胞液与线粒体之间经丙酮酸与柠檬酸的转变，将乙酰CoA由线粒体转运至胞液用于合成代谢的过程称丙酮酸柠檬酸循环。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
基础生物化学重点
基础生物化学重点一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质(如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
名词解释及答案生物化学
1.氨基酸amino acid：是含有一个碱性氨基-NH和一个酸性羧基-COOH的有机化2合物,氨基一般连在α-碳上.氨基酸是蛋白质的构件分子.2.必需氨基酸essential amino acid：指人或其它脊椎动物自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸.3.非必需氨基酸nonessential amino acid：指人或其它脊椎动物自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸.4.等电点pI, isoelectric point：使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零,在电场中不迁移的pH值.5.肽键peptide bond:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键.6.肽peptide:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物.7.茚三酮反应ninhydrin reaction：在加热条件下,α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色化合物的反应.8.层析chromatography:按照在移动相和固定相可以是气体或液体之间的分配比例将混合成分分开的技术.9.离子交换层析ion-exchange column：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱.一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术.10.透析dialysis：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术.11.凝胶过滤层析gel filtration chromatography,GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析.一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术.12.亲合层析affinity chromatograph：利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术.13.高压液相层析HPLC：使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术.14.凝胶电泳gel electrophoresis：以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术.聚丙烯酰胺凝胶电泳SDS-PAGE：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳.SDS-PAGE只跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关.16.等电聚焦电泳IEF：利用一种特殊的缓冲液两性电解质在聚丙烯酰胺凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点pI处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了.17.双向电泳two-dimensional electrophoresis：等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳按照pI分离,然后再进行SDS-PAGE按照分子大小分离.经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图.降解Edman degradation：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程.N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯PITC修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链少了一个残基被回收再进行下一轮降解循环.19.同源蛋白质homologous protein：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白.20.构型configuration:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列.这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的.构型的改变往往使分子的光学活性发生变化.21.构象conformation:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布.一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成.构象改变不会改变分子的光学活性.22.蛋白质一级结构primary structure：指多肽链的氨基酸序列.23.蛋白质二级结构protein secondary structure：指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用,形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构,是蛋白质结构的构象单元,通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持.常见的有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Q环和无规则卷曲等.24.蛋白质三级结构protein tertiary structure:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象.它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系.三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键离子键维持的.25.蛋白质四级结构protein quaternary structure:寡聚蛋白质所有,eg:血红蛋白,寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式.26..α-螺旋α-helix:蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基第n 个的羰基与多肽链C端方向的第4个残基第4+n个的酰胺氮形成氢键.在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升.27.β-折叠β-pleated sheet: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的.折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列由N到C方向或者是反平行排列肽链反向排列.28.β-转角β-turn：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构α-螺旋和β-折叠,使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基.含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环loop.常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型：转角I的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸.这两种转角中的第二个残基大都是脯氨酸.29.无规卷曲random coil直链多聚体的一种比较不规则的构象,其侧链间的相互作用比较小.无规卷曲对围绕单键转动阻力极小,并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲,因此不具独特的三维结构和最适构象.无规卷曲可因环境而改变,有其生物学意义,这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位.30.超二级结构super-secondary structure:在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,种类不多的二级结构组合或二级结构串,在各种蛋白质中充当三级结构的构件.分为αα,βαβ,ββ三种31.结构域domain:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体.32.纤维蛋白fibrous protein：一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用.33.球蛋白globular protein：紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水.典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位.34.角蛋白keratin：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质.35.胶原蛋白collagen：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它是由原胶原蛋白分子组成.原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白.每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋螺距,每一圈含有个残基的多肽链右手旋转形成的.36.疏水相互作用hydrophobic interaction:水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象.37.蛋白质变性denaturation:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时,生物活性丧失,溶解度降低,不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变,这种过程称蛋白质变性.其实质是次级键被破坏,但一级结构仍完好.38.蛋白质的三维结构：蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向.39.肌红蛋白myoglobin:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型.40.复性renaturation:当变性因素除去后,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象.浓度和降低pH都能提高血红蛋白亚基的协同41.波尔效应Bohr effect:增加CO2效应,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降,促进血红蛋白释放氧,反之,增加氧气,这种现象称波尔效应.的浓度,使血红蛋白释放H+及CO242.血红蛋白hemoglobin:存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中.血红蛋白是使血液呈红色的蛋白,它由四条链组成,两条α链和两条β链,每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素.氧气结合在铁原子上,被血液运输.血红蛋白的氧解离曲线呈S形,提示亚基之间存在正协同作用.43.别构效应allosteric effect:又称为变构效应,寡聚蛋白质一般具多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响.44.伴娘蛋白chaperone：又称分子伴侣,是一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质.伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体.45.二硫键disulfide bond：通过两个半胱氨酸巯基的氧化形成的共价键.二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用.46.范德华力van der Waals force：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力.当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强.强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近.47.镰刀型细胞贫血病sickle-cell anemia: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状.其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸Val,而不是下正常的谷氨酸残基Glu.48.二面角：两个肽键平面之间的α-碳原子,可以作为一个旋转点形成二面角dihedral angle.绕Cα-N键轴旋转的二面角C-N-Cα-C称为φ,绕Cα-C键轴旋转的二面角N-Cα-C-N称为ψ,原则上φ和ψ可以取-180°~+180°之间的任一值,这样多肽链主链的各种可能构象都可用φ和ψ这两个二面角或扭角来描述.49.蛋白质特定构象形成的驱动力：1R-侧链基团间的相互作用 2肽链与环境水分子的相互作用 3天然构象的形成过程是一个自发的过程G<050. 两性离子ampholyte：又称兼性离子,偶极离子,即在同一分子中含有等量的正负两种电荷.51.氢键hydrogen bond：氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y型的键.52.肽平面peptide plane：也叫酰胺平面,指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面.53.谷胱甘肽glutathione ,GSH：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽,主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂,它能够清除掉人体内的自由基,清洁和净化人体内环境污染,从而增进了人的身心健康.谷胱甘肽有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G两种形式,在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数.谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变.该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH.54.亚基subunit又称亚单位,组成蛋白质四级结构最小的共价单位,是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白.55.分子病molecular disease：由于基因或DNA分子的缺陷,致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病.DNA分子的此种异常,有些可随个体繁殖而传给后代.如镰状细胞性贫血,是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血疾患.56.模序Motif：也称模体,在许多分子中,可以发现2到3个具有二级结构的肽段,在空间上互相接近,形成一个具有特殊功能的空间结构,称为蛋白质的“模序”.一个模序总有其特异的氨基酸序列,发挥特殊的功能,例如“锌指结构”zinc finger,此模体由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成,形似手指,具有结合锌离子的功能.模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础.57.抗原决定簇antigenic determinant：又称表位,是决定抗原性的特殊化学基团,大多存在于抗原物质的表面,有些存在于抗原物质的内部,须经酶或其他方式处理后才暴露出来.58.抗体antibody;Ab：机体的免疫系统在抗原刺激下,由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白.主要分布在血清中,也分布于组织液及外分泌液中.59.抗原antigen;Ag：是指能够刺激机体产生特异性免疫应答,并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合,发生免疫效应特异性反应的物质.抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力,也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应,也就是抗原性.60.半抗原hapten：能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原.它只有反应原性,不具免疫原性,又称不完全抗原.大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原.如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子载体结合,纯蛋白会获得新的免疫原性,并能刺激动物产生相应的抗体.半抗原一旦与纯蛋白结合,就构成该蛋白质的一个抗原簇.一些比一般半抗原分子量小,但有特异结构的化学活性基团物质如青霉素、磺胺剂等 ,称为简单半抗原.当简单半抗原进入过敏体质的机体时,能与体内组织蛋白结合,成为完全抗原,这种完全抗原可引起超敏反应.一般来说,B淋巴细胞识别半抗原决定簇,T淋巴细胞识别载体抗原决定簇.61.单克隆抗体monoclonal antibody;McAb;mAb：高度均质性的特异性抗体,由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌.一般来自杂交瘤细胞.62.多克隆抗体polyclonal antibody：由多个B细胞克隆所产生的抗体,可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异.63.活性肽Active Peptide：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物,在人体内起重要生理作用,发挥生理功能.具有活性的多肽称为活性肽,又称生物活性肽或生物活性多肽.64.肌红蛋白myoglobin,MYO,Mb：由153个氨基酸残基组成,是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,和血红蛋白同源,与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间,可帮助肌细胞将氧转运到线粒体.它的氧饱和曲线为双曲线型.65.盐溶salting-in：在蛋白质水溶液中,加入少量的中性盐,如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等,会增加蛋白质分子表面的电荷,增强蛋白质分子与水分子的作用,从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大,这种现象称为盐溶.66.盐析salting-out：增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象.是蛋白质分离纯化中经常使用的方法,最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等.blot ：蛋白质印迹,它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法.其基本原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色,通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中的表达情况的信息.68.协同效应synergistic effect：是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起,所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和. 而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂synergist.分为正协同效应、负协同效应.。
名词解释及答案 生物化学
1、氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基(-NH2)与一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
氨基酸就是蛋白质的构件分子。
2、必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3、非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4、等电点(pI, isoelectric point):使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零,在电场中不迁移的pH值。
5、肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
6、肽(peptide):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
7、茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,α－氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
8、层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
9、离子交换层析(ion-exchange column):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。
一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
10、透析(dialysis):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质与其她小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
11、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography,GPC):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
12、亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学名词解释和问答重点
⽣物化学名词解释和问答重点名词解释1)蛋⽩质变性：在某些物理或化学因素作⽤下，蛋⽩质的空间结构受到破坏，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，称蛋⽩质变性。
2)蛋⽩质的⼀级结构：在蛋⽩质分⼦中，从N-端⾄C-端的氨基酸排列顺序及其连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构。
3)核苷酸：核苷或脱氧核苷中的戊糖的羟基与磷酸脱⽔后形成磷脂键，构成核苷酸或脱氧核苷酸。
4)DNA的⼀级结构：指DNA分⼦中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序。
5)维⽣素：⼀类维持⼈体正常⽣理功能所需的必需营养素，是⼈体内不能合成或合成量甚少，必须有⾷物供给的⼀类低分⼦有机化合物。
6)全酶：结合酶由蛋⽩质部分组成，前者称为酶蛋⽩，后者称为辅助因⼦，酶蛋⽩和辅助因⼦结合后形成的复合物称为全酶。
7)酶的活性中⼼：酶分⼦中的必需基团在其⼀级结构上可能相差甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构，这些基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分⼦特异结合并催化底物转换为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼。
8)竞争性抑制作⽤：竞争性抑制剂（Ι）与酶的底物结构相似，可与底物分⼦竞争酶的活性中⼼，从⽽阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤。
9)⽣物氧化：有机化合物在体内进⾏⼀系列氧化分解，最终⽣成CO2和H2O并释放能量的过程称为⽣物氧化。
10)氧化磷酸化：代谢物脱下氢，经线粒体氧化呼吸链电⼦传递释放能量，偶联驱动ADT磷酸化⽣成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
11)底物⽔平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分⼦内部能量重新分布产⽣⾼能磷酸键（或⾼能硫酯键），由此⾼能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化⽣成ATP（或GTP）的过程称为底物⽔平磷酸化。
此过程与呼吸链的作⽤⽆关，以底物⽔平磷酸化⽅式只产⽣少量ATP。
12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原⼦（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氢结合⽣成⽔，同时释放能量，这个过程在细胞线粒体进⾏，与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。
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1. 氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。
2. 蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N－端至C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
3. 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4. 模体（或膜序）：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。
5. 蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6. 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。
7. 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。
9. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
11. 盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
12．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
13．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性时紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。
14. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
15. 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
16. 竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物。
这种抑制作用叫竞争性抑制作用。
17. 变构酶：变构效应剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的结合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
18. 酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
19. 糖酵解:在无氧或缺氧的情况下,葡萄糖或糖原生成乳酸的过程.。
20. 糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程.是体内糖代谢最主要途径.21．糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
22．巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解的现象。
23. 营养必需脂肪酸：动物机体不能自身合成，必须从食物中摄取的多不饱和脂肪酸，它们是不可缺少的营养素。
24. 脂肪动员：储存在脂肪组织中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油，释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
25. 酮体：脂肪酸在肝中氧化分解产生的特有的中间产物，包括乙酰乙酸.β-羟丁酸和丙酮。
26．呼吸链（respiratory chain）：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。
由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链（respiratory chain）, 又称为电子传递链（electron transfer chain）。
27．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP的过程叫作氧化磷酸化（oxidative phosphorylation），又称为偶联磷酸化。
是ATP生成的主要方式。
28．磷氧比值（P/O）：P/O比值是指物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数（或ADP摩尔数），即生成ATP的摩尔数。
29．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）：细胞内还有一种直接将代谢物分子中的能量转移至ADP(或GDP)，生成ATP（或GTP）的过程，称为底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)。
30. 氮平衡：测定食物中的氮即摄入的氮和粪.尿中的氮即排出的氮来研究体内蛋白质的代谢个概况。
31. 营养必需氨基酸：指机体需要但自身不能合成，必需从食物中摄取的氨基酸，包括以下八种：Val，Thr，Met，Leu，Ile，Lys，Trp，Phe。
32. 食物蛋白的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸可以相互补充，从而提高营养价值。
33. 氨基酸代谢库：食物蛋白经消化吸收的氨基酸与组织蛋白降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内各处，参与代谢。
34. 转氨基作用：某一氨基酸的α-氨基在转氨酶的作用下，可逆地转移到另一α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成相应的α-酮酸的过程。
35. 一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团。
36．基因：基因是为生物活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质或是各种RNA。
37．半保留复制：亲代双链DNA以每条链为模板，按碱基配对原则各合成一条互补链，这样一条亲代DNA双螺旋，形成两条完全相同的子代DNA螺旋，子代DNA分子中都有一条合成的“新”链和一条来自亲代的旧链，称为半保留复制。
38．半不连续复制：在DNA复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是不连续的，所以叫做半不连续复制。
39. 复制叉：复制中的DNA分子，末复制的部分是亲代双螺旋，而复制好的部分是分开的，由两个子代双螺旋组成，复制正在进行的部分呈丫状叫做复制叉。
40. 逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程。
41．不对称转录：一是指双链DNA只有一股单链用作转录模板；二是同一单链上可以交错出现模板链或编码链。
42．断裂基因：真核生物的结构基因由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，去除非编码区再连接后，可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质，这些基因称为断裂基因。
43．内含子：真核生物基因中，不为蛋白质编码的、在mRNA加工过程中消失的DNA序列，称内含子。
44．外显子：真核生物基因中，在mRNA上出现并代表蛋白质的DNA序列，叫外显子。
45．核酶：有催化作用的核酸称为核酶。
46．密码子：mRNA中碱基顺序与蛋白质中氨基酸顺序的对应关系是通过密码实现的， mRNA中每三个相邻的碱基决定一个氨基酸，这三个相邻的碱基称为一个密码子。
47．核蛋白体循环：肽链延长是在核蛋白体上连续性循环进行，每次循环可分为进位、成肽、转位三步，每次循环肽链增加一个氨基酸，此过程称为核蛋白体循环。
48．操纵子：原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集于染色体上，共同组成的转录单位。
49．管家基因：某些基因产物对生命全过程都是必需的或必不可少的。
这类基因在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，通常被称为管家基因。
50．顺式作用元件（cis-acting element）：是指可影响自身基因表达活性的真核DNA序列。
根据顺式作用元件在基因中的位置、转录激活作用的性质及发挥作用的方式，可将真核基因的顺式作用元件分为启动子、增强子及沉默子等。
51．反式作用因子（trans-acting factor）：大多数真核转录调节因子由某一基因表达后，通过与特异的顺式作用元件相互作用（DNA-蛋白质相互作用）反式激活另一基因的转录，故称反式作用蛋白或反式作用因子。
52．基因表达：就是基因转录及翻译的过程。
53. DNA克隆：应用酶学的方法，将外源DNA与载体相连，继而导入宿主细胞，筛选出含有目的DNA的转化子再进行扩增，获得大量同一DNA分子的过程。
54. 限制性核酸内切酶：识别DNA的特异序列，并在识别位点内或周围切割双链DNA的一类核酸内切酶。
55. cDNA文库：以mRNA为模板，经逆转录酶催化，在体外逆转录成cDNA，与适当的载体连接后导入受体菌，则每个细菌含有一段能繁殖扩增的cDNA，这种包含细胞全部mRNA信息cDNA克隆的集合称为cDNA文库。
56．受体（Receptor）：是细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的成分，它能把识别和接受的信号正确无误地放大并传递入细胞内部，进而引起生物学效应。
思考题：1. 金属辅助因子在酶催化过程中起到什么作用。
2. 请列表比较无抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的动力学参数的变化规律（仅包括表观Km和最大速度两项）。
3.什么是酶原？酶原激活有什么意义？4.什么是Km? 请阐述Km 与Vm的意义5. 什么是糖异生？简述糖异生的生理意义。
6.磷酸戊糖途径的关键酶是什么？简述其生物学意义。
7．简述血糖的来源和去路。
8．试列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。
9. 何谓酮体？酮体是否为机体代谢产生的废物，为什么。
10. 简述体内乙酰CoA在物质代谢中的枢纽作用(来源.去路)。
11. 简述胆固醇生物合成的部位.原料.限速酶和代谢转变。
12. 列表说明血浆脂蛋白的分类.组成特点.合成部位和功能。
13. 体内氨基酸的来源和去路。
14. α-酮酸的主要代谢去路。
15. 尿素合成的部位.原料.限速酶以及ATP消耗。
16. 一碳单位的类型.载体及生理功用。
17. 体内氨的来源和去路。
18．列表比较氨基甲酰磷酸合成酶I和氨基甲酰磷酸合成酶II。
19．说明参与DNA复制的各种酶和蛋白质因子的主要功能。
20.试比较转录与复制的区别。
21．遗传密码有什么特点。
22．试比较原核生物与真核生物的翻译。
23．请叙述操纵子的概念及Lac操纵子的调控原理。
24. 何谓限制性核酸内切酶，II类限制性核酸内切酶有何特点。
25. 什么是基因克隆，基因克隆包括哪些操作步骤26. 基因克隆中，目的基因有哪些来源。
27. 基因重组过程中，外源基因与载体有哪些主要连接方式。
28．受体与配体结合有什么特点。