不同组织来源的胶原蛋白生物材料物理性能对比研究
胶原、明胶和胶原水解物的物理化学性能及护肤功能的研究
四川大学硕士学位论文胶原、明胶和胶原水解物的物理化学性能及护肤功能的研究姓名：张忠楷申请学位级别：硕士专业：皮革化学与工程指导教师：李国英20060501四川大学硕士学位论文量为３０万；明胶的电泳分离带为一个连续带，相对分子质量分布在小于３０万ｌ胶原水解物也是一个连续分离带，但其相对分子质量比明胶小，主要分布在几千到５万左右。
ｊ查兰堡主兰垡堡苎图２．７再生胶原纤维的ＳＥＭＩ摩ｌ（Ｂａｒ：５ｐｍ）Ｆ皓２．７ＳＥＭｉｍａｇｅｏｆｒｅｃｏｎｓｔｉｔｕｔｅｄｃｏｌｌａｇｅｎｆｉｂｒｉｌｓ（Ｂａｒ：５ｐｍ）胶原的再生纤维呈多孔网状纤维结构（图２．７）．在适当的条件下，胶原分子靠氢键等作用力连接，重新聚集成具有天然胶原纤维形貌的再生纤维，表现出良好的生物活性。
而明胶和胶原水解物没有成纤维的生物活性。
２．３．６样品耐酶解能力胶原的螺旋区域非常稳定，只有胶原酶等少数酶对其有作用。
但是，胶原的变性产物——明胶和胶原水解物，就很容易受到蛋白酶的水解。
实验中利用胰酶测试样品的耐蛋白酶水解能力，用伯氨基的含量作为水解程度的一个指标。
胰酶水解样品的曲线如图２．８所示。
０．７．０．６芤妊０．２年０．１０．００１２３４５６时间ｍ图２３胶原、明胶和胶原水解物的胰酶水解曲线№·２．８ｌＡＴｐｓｌｎｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓｃｕｒｖ８ｏｆｃｏｌｌａｇｅｎ，ｇｅｌａｔｉｎａｎｄｃｏｌｌａｇｅｎｈｙｄｒｏｌｙｓａｔｅ１９四川大学硕士学位论文从图２．９可以看出胶原膜和明胶膜的峰顶温度分别为５９℃和６２．５℃，但是胶原的吸收峰面积（即热焓）明显大于明胶的峰面积。
在二次扫描过程中，胶原和明胶的吸收峰都消失，仅出现弱的台阶。
这表明样品出现玻璃化转变的现象。
胶原和明胶的热行为与湿含量和热历史（制各条件）有关。
胶原的三股螺旋结构在加热过程中螺旋瓦解，因而吸收峰面积比三股螺旋含量甚少的明胶要大得多。
二次扫描两种样品都没有出现明显的吸收峰是由于螺旋结构的解旋是不可逆。
重组胶原蛋白的鉴别
重组胶原蛋白的鉴别
胶原蛋白是一种主要存在于动物组织中的结构蛋白，具有很强的生物活性和生物学功能。
由于其特殊的结构和功能，胶原蛋白在医学、生物技术、化妆品等领域广泛应用。
然而，不同来源的胶原蛋白具有不同的特性，如分子量、氨基酸序列、结构等，因此需要对其进行鉴别和重组。
目前，常用的重组胶原蛋白的方法有基因重组、化学合成和生物转化等。
其中，基因重组是最常用的方法，包括利用细菌、酵母、哺乳动物细胞等表达系统，将目标基因克隆到表达载体中，通过表达和纯化获得重组胶原蛋白。
化学合成和生物转化则是利用化学方法和生物学方法来合成和重组胶原蛋白。
对于不同来源的胶原蛋白，可以通过物理化学性质、氨基酸组成、结构分析等方法进行鉴别。
其中，SDS-PAGE是一种常用的分子量测定方法，通过电泳分离蛋白质，再用染色剂染色，根据蛋白质的迁移速度推算出其分子量。
此外，质谱分析、核磁共振等方法也可用于鉴别和分析胶原蛋白。
总的来说，重组胶原蛋白的鉴别和重组是利用现代生物技术手段实现的。
通过合理选择鉴别方法和重组方法，可以获得高纯度、高活性的胶原蛋白，进而应用于各个领域。
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胶原蛋白的生物学研究与应用
胶原蛋白的生物学研究与应用胶原蛋白是一种广泛分布在生物体组织中的蛋白质分子，它是许多组织的重要成分，主要包括骨、牙、肌肉、肌腱、皮肤、血管和结缔组织等。
在人体内，胶原蛋白既具有结构支持作用，又在生物体的组织形态和功能上起着非常重要的作用。
随着生物技术的快速发展以及对胶原蛋白功能的加深认识，胶原蛋白的生物学研究和应用领域也在不断扩展。
一、胶原蛋白的生物学特性胶原蛋白是一种大分子蛋白，由三条α螺旋结构蛋白链聚合而成，具有特殊的构成，它的肽链中三十分之一的氨基酸序列是脯氨酸、半胱氨酸和异亮氨酸，这三种氨基酸是一般蛋白质不具备的，这也是胶原蛋白多样化结构和生物活性的基础。
胶原蛋白不仅具有结构支持作用，还能参与细胞信号转导、细胞黏附、组织修复和再生等生物学过程，因此对胶原蛋白的深入研究具有重要的生物学意义。
二、胶原蛋白的应用领域随着对胶原蛋白研究的不断深入，它在许多应用领域中得到广泛应用。
以下是几个比较常见的应用领域。
1、骨科骨科领域是胶原蛋白最为重要的应用领域之一。
骨胶原增生是骨创伤愈合的关键过程之一，而胶原蛋白含量的改变会影响骨质密度和骨强度。
因此，在骨缺损修复、骨创伤治疗等方面，经常需要使用胶原蛋白产品辅助治疗。
2、美容作为皮肤组织最主要的成分之一，胶原蛋白在美容领域中已经得到广泛的应用。
胶原蛋白的丰富含量可以使皮肤具有更好的紧致度和弹性，有效减少皱纹的产生，来达到润肤保湿的作用。
3、医疗器械胶原蛋白在医学器械领域里最常见的应用就是美容修复领域，常用于软组织填充、整形、外科缝合等方面。
除此之外，胶原蛋白也被用于一些生物医学材料的制备，例如制备人工骨、软骨和牙髓等。
三、胶原蛋白研究的进展随着对胶原蛋白的深入研究，人们发现个体差异以及年龄、性别等因素对胶原蛋白的代谢和含量都有一定的影响。
针对这些情况，研究人员开展了相应的研究，以期对人类生理和疾病防治有所助益。
1、个体差异的研究在胶原蛋白的合成与代谢调控过程中，存在一定程度上的个体差异。
胶原蛋白系列深度一：动物源VS基因工程技术对比，看胶原蛋白发展路径
证券研究报告 | 行业深度商业贸易2022年08月16日1. 科普篇：胶原蛋白是什么？ (5)2. 动物源VS基因工程，全链条生产工艺流程对比 (9)2.1. 动物源提取：工艺成熟、活性高，但存免疫性及病毒性 (10)2.1.1. 提取环节：来源及生产工艺多样，已形成产业化生产 (11)2.1.2. 免疫原清除：应用核心风险，原材料控制叠加端肽清除有效控制 (13)2.1.3. 分离提纯：先看目的、再看蛋白质特征，影响产业化运用 (14)2.2. 基因工程源提取：生物学特点优良，技术尚处于培育期 (15)2.2.1. 蛋白序列及表达体系多样化重组蛋白，上游环节制造成本高昂 (16)2.2.2. 提取及提纯环节：大肠杆菌及酵母成为首选生产菌种，另需提纯环节 (17)2.3. 动物源提取VS基因工程提取，应用端孰优孰劣？ (18)2.3.1. 生物医药：应用场景多元化，动物源胶原优势明显 (19)2.3.2. 美容护肤：医美+护肤两大场景，性价比角度略有分化 (20)2.3.3. 食用：胶原有治疗和营养功效，性价比看基因工程占优 (22)3. 多措并举引领行业规范发展，风险等级严格划分 (24)3.1. 多措并举引领胶原蛋白行业规范化、标准化 (24)3.2. 风险等级划分：天然胶原三类、重组胶原不低于二类医疗器械 (24)3.3. 械字号产品审批流程长、生产工艺严要求 (25)4. 创尔VS锦波：群雄角逐，各显风骚，建议关注 (26)4.1. 动物源代表企业：创尔生物——活性胶原大规模无菌提取技术领先 (26)4.2. 基因工程代表企业：锦波生物——生物发酵制备技术实现行业突破 (28)4.3. 投资建议：关注巨子生物、锦波生物、创尔生物 (29)5. 风险提示 (30)图1：胶原蛋白的螺旋结构示意图 (6)图2：胶原蛋白三螺旋片段的模型和链间氢键 (6)图3：胶原在体内以多级聚合的方式存在 (6)图4：胶原蛋白类别及存在于人体的部位 (7)图5：胶原蛋白的生物学特性和具体表征 (7)图6：胶原蛋白在人体内的运用和具体表征 (8)图7：胶原蛋白制备工艺的发展历史 (9)图8：动物源提取胶原蛋白流程 (10)图9：《胶原蛋白肽》准则划分四大类可使用原料 (11)图10：长春博泰胶原材料选用长白山天然牧场延边黄牛胎牛皮 (11)图11：动物提取胶原蛋白免疫原性的六大影响因素 (13)图12：免疫原性有多种清除方法，端肽去除方式举例 (14)图13：根据蛋白质特征不同带来的分离提纯方式差异 (14)图14：重组蛋白生产工艺流程图 (16)图15：内源性及外源性因素导致皮肤老化 (20)图16：胶原蛋白与皮肤老化的关系 (20)图17：各组小鼠不同时间创面愈合率比较 (22)图18：皮肤角质层含水量试验 (22)图19：常见的胶原蛋白产品 (23)图20：胶原蛋白粉和添加剂 (23)图21：锦波生物自研生物发酵制备重组人源胶原蛋白技术：八大维度保证 (29)表1：胶原、明胶及胶原蛋白区别 (5)表2：胶原蛋白主流提取方式的原理及优缺点 (9)表3：动物胶原蛋白及重组胶原蛋白定义及代表公司 (10)表4：四类动物源提取胶原提取效率、优缺点及适用情况 (12)表5：主动物源提取胶原蛋白的主要方式 (12)表6：重组胶原蛋白生物学优点 (15)表7：重组胶原蛋白常用表达体系的异同、优缺点及产业化运用 (17)表8：动物源胶原蛋白和重组胶原蛋白的理化性质对比 (19)表9：胶原蛋白在医疗健康领域的应用原理及优点 (19)表10：胶原蛋白在各学科的应用及主要商品 (19)表11：国内外胶原蛋白填充剂对比 (21)表12：医用敷料面膜头部品牌基本情况 (22)表13：国内针对胶原蛋白推出的法律法规 (24)表14：国家药监局对重组胶原蛋白的医疗器械管理类别界定 (25)表15：创尔生物六大核心技术及相关专利 (27)表16：胶原溶液的核心技术关键指标对比 (27)表17：锦波生物自研生物发酵制备重组人源胶原蛋白技术：两大应用阶段 (28)行业深度 商业贸易1. 科普篇：胶原蛋白是什么？胶原广泛存在于人体之中。
浅谈医学生物材料胶原蛋白
浅谈医学生物材料-胶原蛋白生医高分子材料（biomedical polymers）系指应用于生物医学领域之合成（synthetic）或天然（natural）高分子材料。
天然高分子材料中目前最具发展潜力的有几丁质（chitin）、透明质酸（hyaluronic acid）及胶原蛋白（collagen）等。
其中，几丁质是由蟹壳中抽取的，而透明质酸是从鸡冠中抽取而得，两者都属多醣体（polysaccharide）类生医高分子材料。
胶原蛋白又称作「胶原质」，是组成各种细胞外间质的聚合物，在动物细胞中扮演结合组织的角色。
更进一步而言，胶原蛋白是细胞外基质最重要的组成份，同时也是动物结缔组织（connective tissue）中最主要的构造性纤维蛋白质。
它主要是以不溶性纤维蛋白的形式存在，在人体的组成中约占蛋白质的25~30％，扮演着有如建构房屋之「鹰架」的角色，提供组织张力藉以保护并连结各种组织，支撑起人体的结构(1)。
胶原蛋白为脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质（protein），在骨头（bone）与肌腱（tendon）中约有90%以上，皮肤中约有50%以上的蛋白质为胶原蛋白，不仅脊椎动物有，无脊椎动物如软件、节足动物也有胶原蛋白。
多年以来的研究指出，由不同种类的动物萃取而得之胶原蛋白具有高度的一致性，就是说我们可由同一动物的不同组织中得到相同之胶原蛋白，这些胶原蛋白的基本型态、螺旋结构及胺基酸的组成份都相同。
胶原蛋白种类及结构随着萃取及分析技术不断的进步，现在根据发现的时间先后已定义出21种不同形式的胶原蛋白，其中「人类第21型胶原蛋白体」为工研院生医中心技术团队于2001年发现。
各种型态胶原蛋白在生化特性、组织中的分布、合成机制以及在胚胎期、成年期的结构与功能上所扮演的不同角色，是现在许多研究的重点。
但目前一般在医学上的应用仍以Type I 胶原蛋白为主，故若未特别标示其形式者，则通常是指Type I 胶原蛋白。
胶原蛋白的提取、性质及其应用的研究进展
doi:10.16736/41-1434/ts.2021.16.012
胶原蛋白的提取、性质及其应用的研究进展
Research Progress in Extraction, Properties and Application of Collagen
关键词：胶原蛋白；提取工艺；性质；应用 Abstract：In recent years, the demand for collagen in the food and biopharmaceutical industries has continued to grow, and its research and application have attracted widespread attention. The main sources of collagen include mammals and aquatic animals. However, there are differences in the preparation of collagen from different sources, which in turn affects the properties of collagen, and ultimately leads to different application fields of collagen. This article summarizes the factors affecting the extraction, properties and applications of collagen, in order to have a more comprehensive and in-depth understanding of collagen, and explore the wider application of collagen in the future. Keywords：collagen; extraction process; properties; application 中图分类号：TQ936.2
不同来源Ⅱ型胶原结构及其免疫活性
不同来源Ⅱ型胶原结构及其免疫活性石服鑫;曹慧;徐斐;于劲松【摘要】采用酶法制备了不同来源的Ⅱ型胶原,并对其理化性质及免疫活性进行了研究.结果表明:3种来源的软骨中均含有丰富的Ⅱ型胶原,其中鸡胸软骨含量为81.54％,猪膝关节软骨含量为81.31％,羊肋软骨含量为80.94％；氨基酸组成分析和紫外吸收光谱鉴定表明,提取的胶原蛋白为典型Ⅱ型胶原；SDS-PAGE电泳结果表明,所提取的Ⅱ型胶原具有较高的纯度；傅立叶红外光谱和园二色光谱分析表明,3种来源的Ⅱ型胶原在提取的过程中均保持着完整的二级结构；采用MTT法测定的淋巴细胞增殖反应结果表明,3种来源的Ⅱ型胶原均具有免疫活性,且鸡胸软骨的活性最高,淋巴细胞增值率为52.91％.【期刊名称】《食品与发酵工业》【年(卷),期】2014(040)002【总页数】5页(P22-26)【关键词】Ⅱ型胶原;结构;免疫活性;淋巴细胞增殖【作者】石服鑫;曹慧;徐斐;于劲松【作者单位】上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093;上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093;上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093;上海理工大学医疗器械与食品学院,上海,200093【正文语种】中文胶原蛋白是人体组织中含量最为丰富的蛋白，共分为19种类型，其中Ⅱ型胶原(typeⅡcollagen，CⅡ)是生物体内透明软骨的主要结构组分［1］，具有维持关节软骨的形态结构和抗张力强度的功能［2］。
II型胶原特有的结构和化学组成使其在生物医学材料、药物输送载体、组织工程、化妆品及食品等领域得到了广泛应用［3］。
近来的研究表明，II型胶原能使机体产生免疫耐受，可有效抑制由T细胞因子引起的关节组织内部对特异性隐蔽抗原的自身免疫反应，对类风湿性关节炎的防治有较好功效［4-6］。
因而研究和开发II型胶原新资源具有重要的理论和实践意义。
软骨是畜禽加工的副产物，主要应用于食品与饲料工业中。
生物胶原蛋白的制备与性能研究
生物胶原蛋白的制备与性能研究随着人民生活水平的提高，人们对健康有了更深层次的认识，由此而来的健康产品市场也愈发火爆。
而健康食品中的胶原蛋白便成为了众多产品中不可或缺的成分之一。
胶原蛋白是人体内含量最丰富的一种蛋白质，是人体骨骼、牙齿、肌肉、肌腱、血管、皮肤、毛发等的重要组成成分，其含量对身体健康有着至关重要的作用。
本文将从胶原蛋白的制备以及性能进行探究。
一、胶原蛋白的种类胶原蛋白是一类特殊的蛋白质，又称为骨胶原、皮肤胶原、软骨胶原等。
目前已确定的胶原蛋白种类有28种，其中常见的有Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ型胶原蛋白。
Ⅰ型胶原蛋白广泛分布于成熟的纤维组织，如骨骼、皮肤、韧带、肌腱等组织中，Ⅱ型胶原蛋白分布于软骨及玻璃体等组织中，Ⅲ型胶原蛋白分布于血管、韧带、支持组织及淋巴组织等处，Ⅳ型胶原蛋白主要存在于基底膜中。
二、胶原蛋白的制备胶原蛋白的制备方法比较多，其中传统的提取方法较为常见。
传统提取法主要是将膜状组织如皮肤、软骨、骨骼等，经过一系列的物理和化学处理，将其中的胶原蛋白提取出来。
这种提取方法的主要优势是成本较低、工艺流程相对简单。
但是，传统提取法最大的缺陷是市场上的胶原蛋白产品中质量良莠不齐，很难进行有效的品质控制，而且存在一定程度上的污染问题。
随着技术的不断发展，许多高新科技的应用也被逐渐应用于胶原蛋白的制备中，其中最为主要的是基于基因工程技术的制备方法。
此技术是将胶原基因转化到任意可表达胶原蛋白的细胞株中，通过体外培养大量制备纯度超过98%的胶原蛋白，制品无激素、无抗生素、无病毒，安全无害、质量稳定。
此外，还有新型胶原蛋白制备技术，例如膜接触式胶原蛋白制备技术、等离子胶原制备技术、酵母表达胶原蛋白制备技术等，这些技术使得胶原蛋白在制备的质量、规模和价格等方面都迈上了一个新的台阶。
三、胶原蛋白的性能胶原蛋白是生物体内分布最广泛、最丰富的一种蛋白质，其具有多种天然的物理、化学特性，但在不同类型的胶原蛋白中，这些特性也有所不同。
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2. 实验部分
2.1. 主要原料
脱细胞猪小肠粘膜下层基质材料(VIDASIS)， 北京博辉瑞进生物科技有限公司产品； 脱细胞猪小肠粘 膜下层基质材料(BIODESIGN)，美国 COOK 生物公司产品；脱细胞真皮基质为采用牛真皮组织经脱细胞 工艺处理后制备样品(AMD)，烟台正海生物科技股份有限公司产品；胶原蛋白海绵为牛跟踺提取胶原蛋 白经冷冻干燥制备样品(CS)，天新福(北京)医疗器材股份有限公司产品。
2.6. 亲水性分析
将烘干的四种样品置于盖玻片上，将一滴水(约 2 μL)滴在材料表面，用视频光学接触角测量仪测量 水滴与材料的接触角，衡量材料的表面能。
2.7. 力学性能检测
将四种材料裁剪成宽度 20 mm， 长度 30 mm 的样品， 夹具间的距离为 15 mm， 再将样品夹到夹具上， 利用医药包装性能测试仪测量样品的力值、应力、应变及弹性模量。
2.3. 形貌分析
通过扫描电镜观察四种样品的孔径和纤维结构。样品 40℃条件下干燥 24 h，离子溅射仪喷金，扫描 电镜观察。
2.4. 表面粗糙度分析
利用德国布鲁克分析仪器公司的 FastScan Bio 原子力显微镜检测四组材料的粗糙度。扫描针尖采用 Ф0.5 mm 的高纯度钨， 针尖与样品间的偏压为 80 mV， 扫描范围为 1750 nm × 1750 nm， 图像由 Nano-Scope Analysis 软件处理。
夏磊磊 等
摘
要
本文对比考察了四种不同来源的胶原蛋白植入材料的物理性能，主要包括形貌、粗糙度、孔隙率、亲水 性、力学强度以及变性温度等性质。实验结果表明，脱细胞猪小肠粘膜下层生物材料(VIDASIS)的物理性 能与进口同类产品无显著差异。
关键词
胶原蛋白，生物材料，力学强度，物理性能
Copyright © 2017 by authors and Hans Publishers Inc. This work is licensed under the Creative Commons Attribution International License (CC BY). /licenses/by/4.0/
纵横交错排列，材料表面纤维明显，纤维直径约为 1 μm，胶原纤维保留完好，长度在 50 μm 以上，未发 现明显断裂纤维， 都有连通孔通入材料内部。 SIS 纤维直径在从横截面形貌图可以看出两种 SIS 材料均为 层状结构，分布均匀，但 VIDASIS 层间隙更大，更有利于新生细胞的进入生长。ADM 表面较为平整， 且致密，表面极少见连通孔，横截面存在许多孤立的块状物，为细胞外基质纤维的横切面，内部连通孔 较多，此材料应为不同向的纤维堆叠而成。CS 表面呈纤维细丝网状结构，从横截面形貌图可以看出材料 孔径大小不一，孔连通性较好。总体而言，四种材料都有连通孔，但 ADM 表面致密平整，为微米级片 状结构(长度在 100 μm 以上)，限制了细胞的长入，BIODESIGN 样品内部连通孔相对其他样品较差， VIDASIS 和 CS 样品连通效果最好。 而 CS 由于采用胶原蛋白溶液冷冻干燥工艺制备， 因此孔隙连通结构 最好，孔径范围 50~200 μm。
Open Access
1. 引言
胶原蛋白属于细胞外基质的结构蛋白质，是细胞外基质的主要成分，相对分子质量约为 300 kDa，含 有一个或几个由 α 链组成的三螺旋结构的区域，是哺乳动物体内含量最多(约占总蛋白的 25%~30%)，分 布最广的功能性蛋白。胶原作为一种纤维状蛋白，可作为组织工程支架的优良生物材料[1] [2]。胶原作为 生物医学材料，具有免疫原性低、生物相容性好、可生物降解、可止血等特点[3] [4] [5] [6] [7]，此外， 胶原的三螺旋结构及自身的交联结构使其具有较高的强度，可满足机体对机械强度的要求，已成为组织 工程中重要的角色。 脱细胞猪小肠粘膜下层基质是以猪小肠粘膜下层(SIS)为原料，通过脱细胞、成型和灭菌等工艺制备 而成的膜状生物材料，其主要成分为胶原蛋白，还包含纤维连接蛋白、层粘连蛋白、生长因子等生物活 性功能分子。现已广泛应用于肌腱、硬脑膜、腹壁等组织的修复以及重建。此外，也有报道将牛真皮、 牛跟腱、猪皮等制备的胶原蛋白产品应用于临床治疗，具有良好的治疗效果[8]-[13]。 本文对比考察了猪小肠粘膜下层基质材料(VIDASIS)、进口猪小肠粘膜下层基质材料(BIODESIGN) 以及市售脱细胞牛真皮基质(ADM)和胶原海绵(CS)四种胶原蛋白生物材料的物理性能，包括形貌、粗糙 度、孔隙率、亲水性、力学强度以及变性温度，从而更加全面地掌握不同组织来源胶原蛋白生物材料的 力学特性和物理性能，为产品不断提升品质提供参考价值。
3.3. 孔隙率测定
孔隙率是表征组织工程支架材料的标准之一。一方面，支架的孔隙是细胞进入支架内部的通道；另 一方面，支架的孔隙也是营养物质、气体以及植入细胞的代谢产物进出支架内部的重要通道。两种 SIS 材料都具有一定的孔隙率，有利于细胞和血管的长入，有利于组织的修复，减少修复材料在体内的降解 时间，加快组织的修复和伤口的愈合，满足组织工程支架材料的基本要求。 如表 3 所示， VIDASIS、 BIODESIGN、 ADM 和 CS 的孔隙率分别为 45.82%、 44.07%、 74.99%和 98.84%， 两种 SIS 材料孔隙率相近，都为 45%左右。CS 孔隙率最高，由于生产工艺等原因，其产品为多孔海绵状 三维结构。ADM 的孔隙率介于 SIS 材料和 CS 材料之间。
Comparative Study on Physical Properties of Different Tissue-Derived Collagen Biomaterials
Leilei Xia1, Yi Chen1, Fumin Men1, Yang Zhang2, Wei Chen3, Xiaolong Zheng1, Hongquan Wang1, Jinhui Zhang1, Hairong Liu3, Bo Zhao1*
Keywords
Collagen, Biomaterial, Mechanical Strength, Physical Property
不同组织来源的胶原蛋白生物材料 物理性能对比研究
夏磊磊1，陈 毅1，门福民1，张 扬2，陈 微3，郑晓龙1，王洪权1，张晋辉1，刘海蓉3，赵 博1*
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北京博辉瑞进生物科技有限公司，北京 河南科技学院生命科技学院，河南 新乡 3 湖南大学材料科学与工程学院，湖南 长沙
3.2. 粗糙度分析
原子力显微镜分析样品的粗糙度，结果如表 2 所示。VIDASIS 和 BIODESIGN 的粗糙度较小，ADM 的 nm、185 nm，而 SIS 材料粗糙度在 100 nm 以下。 SIS 表面相对平整，更易于细胞迁移修复，从而减少粘连发生的风险。CS 由于粗糙度太大，超出了原子 力探针的测试范围，无法测出其粗糙度。
收稿日期：2017年5月30日；录用日期：2017年6月30日；发布日期：2017年7月3日
*
通讯作者。
文章引用: 夏磊磊, 陈毅, 门福民, 张扬, 陈微, 郑晓龙, 王洪权, 张晋辉, 刘海蓉, 赵博. 不同组织来源的胶原蛋白 生物材料物理性能对比研究[J]. 材料科学, 2017, 7(4): 431-439. https:///10.12677/ms.2017.74057
2.2. 主要仪器
本研究所采用的主要仪器见表 1。
432
夏磊磊 等 Table 1. Mainly used instruments in this study 表 1. 本研究所使用的主要仪器
仪器 扫描电子显微镜 原子力显微镜 真密度仪 视频光学接触角测量仪 医药包装性能测试仪 差热热重同步分析仪 型号 S4800 FastScan Bio JW-M100A DSA100 MED-1 STA449C 生产厂家 日本日立 Hitachi 公司 德国布鲁克分析仪器公司 北京精微高博科学技术有限公司 德国克吕士公司 济南兰光机电技术有限公司 德国耐驰仪器制造有限公司
3.4. 亲水性测试
如图 2 所示，VIDASIS 材料的水接触角为 45˚ ± 1.7˚，BIODESIGN 材料为 46˚ ± 2.1˚，ADM 材料为
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夏磊磊 等 Table 2. Results of roughness analysis by atomic force microscope 表 2. 原子力显微镜分析样品粗糙度的结果
1 2
Beijing Biosis Healing Biological Technology Co., Ltd., Beijing School of Life Science and Technology, Henan Institute of Science and Technology, Xinxiang Henan 3 College of Materials Science and Engineering, Hunan University, Changsha Hunan Received: May 30th, 2017; accepted: Jun. 30th, 2017; published: Jul. 3rd, 2017
Abstract
In this paper, physical properties of different tissue-derived collagen biomaterials were studied, including morphology, roughness, porosity, hydrophilicity, mechanical strength and denaturation temperature. Results demonstrated that physical property of porcine small intestinal submucosa extracellular matrix (VIDASIS) was almost the same with other domestic and foreign products.