萌发小麦种子中淀粉酶酶学性质
小麦萌发前后淀粉酶活性的比较
小麦萌发前后淀粉酶活性的比较
小麦是一种常见的粮食作物，在耕种谷物方面发挥着重要的作用，因此小麦的萌发是
研究的重点之一。
目前，淀粉酶活性是小麦萌发的重要参量，淀粉酶活性不同导致小麦萌
发特性的变化是研究小麦萌发关键。
小麦萌发前后，淀粉酶活性表现出明显的变化。
具体而言，萌发前，小麦种子内的淀
粉酶活性极低，其大部分表现为活性不可测。
但是，当出现萌发后，小麦种子中淀粉酶活
性忽然提高了，从而达到了可测量的范围。
此外，小麦萌发前后，淀粉酶的种类和含量也发生了变化。
小麦萌发前，小麦种子中
普遍存在的淀粉酶有α-淀粉酶、葡萄糖激酶、β-淀粉酶、果糖脱氧酶和β-淀粉脱氧酶等，但浓度很低。
但是，随着小麦萌发，小麦种子中α-淀粉酶和果糖脱氧酶的活性随之
显著增加，浓度也发生了变化，对其他淀粉酶的影响也将有所不同。
由此可见，小麦萌发前后，淀粉酶活性表现出明显的变化，α-淀粉酶和果糖脱氧酶
的活性也发生了变化，这也是小麦萌发正常进行的必要条件。
研究发现，正是由于α-淀
粉酶和果糖脱氧酶的活性变化，使得小麦种子中淀粉威力，小麦种子得以正常萌发。
因此，研究小麦萌发中以淀粉酶活性变化是可取的，能够了解小麦萌发过程中关键因素。
萌发小麦种子中淀粉酶酶学性质研究解析
萌发小麦种子中淀粉酶酶学性质研究（东北农业大学，生命科学学院，黑龙江省哈尔滨市 150030）摘要：酶是酶是一种生物催化剂，它具有催化剂属性，同是也具有一些无机催化剂所不具有的特性。
催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。
本实验通过利用淀粉酶水解还原糖，还原糖能使3，5-二硝基水杨酸还原，生成棕色的3-氨基-5硝基水杨酸。
淀粉酶活力与还原糖的量成正比，用比色法测定淀粉酶作用于淀粉后生成的还原糖的量，以单位质量样品在一定时间内生成还原糖的量表示酶活力。
以淀粉在碘液中显蓝色性质，探究酶活性影响因素，常见的影响因素有：温度 pH 活性剂和抑制剂等。
Abstract:Enzyme is a biological catalyst is an enzyme, the catalyst having the property, the same also has some inorganic catalysts do not have the characteristics. Proteins catalyze specific chemical reactions,RNA or a composite thereof. Are biological catalysts,by reducing the activation energy of the reaction to accelerate the reaction rate, but does not change the equilibrium reaction. In this study, the use of enzymatic hydrolysis of starch sugar, sugar makes 3,5-dinitrosalicylic acid reduction ,a brown 3-amino-nitro-salicylic acid.Proportional to the amount of amylase activity and reducing sugars,measuring the amount of amylase in starch sugar produced by colorimetry ,a unit mass of the sample at the certain time.关键词：淀粉酶活性温度 PH 激活剂和抑制剂引言：新陈代谢是生命活动的基础，是生命活动最重要的特征。
淀粉酶酶学性质的研究
淀粉酶酶学性质的研究摘要淀粉酶可将淀粉水解为麦芽糖和少量葡萄糖，它们遇碘呈现不同的颜色，根据这个性质对淀粉酶进行不同条件下的研究。
通过在不同条件下对酶的性质进行研究发现萌发小麦种子中淀粉酶的最适温度在40℃，随着温度的升高或降低都会对酶活性产生影响；萌发的小麦种子的淀粉酶最适pH在5.6左右，低于或高于最适pH酶的活性逐渐降低；研究还发现Cl¯是淀粉酶的激活剂而Cu²+则对淀粉酶有抑制作用。
关键词：淀粉酶 .不同条件性质淀粉是植物最主要的储藏多糖，也是人和动物的重要食物和发酵工业的基本原料。
淀粉经淀粉酶水解后生成葡萄糖和麦芽糖等小分子物质而被机体利用。
通过对小麦种子中淀粉酶酶学性质的研究可以用于农业研究用于食品¸工业原料等，还可以提高小麦的应用范围和利用率。
⒈材料与方法⒈⒈实验材料萌发的小麦种子⒈⒉实验设计称取2g萌发3天的小麦种子，置于研钵中，加入少量2ml蒸馏水，研磨匀浆。
将匀浆倒入刻度试管中，定容至25ml。
提取液在室温下放置提取15-20min，每隔数分钟搅动一次，使其充分提取。
然后在4000r/min转速下离心10min，将上清液倒入一个干净的试管中，即为淀粉酶粗酶液。
⒈⒊实验方法与结果⒈⒊⒈温度对淀粉酶活性的影响取8支试管，编号，按下表操作，并记录观察到的颜色。
管号 A a B b C c D d缓冲液（pH5.6）/ml 1.0 — 1.0 — 1.0 — 1.0 —淀粉溶液/ml 2.5 — 2.5 — 2.5 — 2.5 —淀粉酶提取液/ml — 1.0 — 1.0 — 1.0 — 1.0预保温/10min 4℃室温40℃沸水浴混合A→a B→b C→c D→d酶促反应（10min）4℃室温40℃沸水浴碘液各加3滴（滴管应先冷却至室温）显色浅蓝色无色无色蓝色低温时酶的活性低，但没有失活，随着温度升高，酶的活性越来越高，后来又降低当温度到达很高时酶失活。
生物化学实验课件-小麦萌发前后淀粉酶活力的比较
实验原理
实验原理
淀粉酶是水解淀粉糖苷键一类酶的统称。小麦休眠的种子存在着淀粉酶，但 活力很弱，随萌发时间的延长酶活逐渐增强。
小麦种子中的碳水化合物是以淀粉的形式存在，淀粉酶可使淀粉分解为麦芽 糖。
2（C6H10O5）n+nH2O→nC12H22O11 （还原性）
麦芽糖具有还原性，能将3，5-二硝基水杨酸还原成为3-氨基-5-硝基水杨酸 （棕色），后者在500nm处有最大吸光度，可以用分光光度计法测定。
c（酶液浓度）
A标准 A未知
C标准 C未知
A酶XC标准 A标准
得：
式中，c为浓度， A为吸光度。 本实验规定，25 ℃时3 min内水解淀粉释放1 mg麦芽糖所需的酶量为1个酶活力单位（U）。 则15株种子或15株幼苗的总活力单位=c酶 X n酶 XV酶，其中，c酶为酶液的浓度；n酶为酶液 稀释倍数；V酶为提取酶液的总体积。
思考
问题思考：
1.为什么提取酶液的过程应该在0-4 ℃下进行？测定淀粉酶活性要在25 ℃条 件下水解淀粉？ 酶是一种蛋白质，在温度较高时容易降解，因此在提取时在低温下操作。 但酶催化反应时有自己最适温度，因此测定酶活性时在最适温度下进行。
2.小麦萌发过程中淀粉酶活性升高的原因和意义是什么？ 小麦的主要储能物质是淀粉，在萌发的过程中，小麦的细胞呼吸作用需要利 用的物质葡萄糖，才能为生命活动提供能量。 3.实验中误差的来源及消除方法有哪些？ 系统误差和偶然误差 消除方法：1、增加实验次数 2、校正仪器 3、严格遵守操作规程
THANKS
取7支试管，编号，并加入下列试剂：
试剂加入量/试管号
1
2
3
4
56Βιβλιοθήκη 7麦芽糖标准液ml
小麦萌发前后淀粉酶活性的
小麦萌发前后淀粉酶活性的小麦萌发前后淀粉酶活性比较一、实验目的及要求：1、学习分光光度法测定淀粉酶活力的原理与方法2、了解小麦萌发前后的淀粉酶活力变化。
二、实验原理淀粉酶是水解淀粉(1→4)糖苷键的一类酶的总称。
实验证明，在某些植物如小麦和大麦的休眠种子中只含有β-淀粉酶，α-淀粉酶是在发芽过程中形成的，所以在禾谷类萌发的种子和幼苗中，这两类淀粉酶都存在。
其活性随萌发时间的延长而增高。
本实验以淀粉酶催化淀粉生成麦芽糖的速度来测定酶的活力。
麦芽糖是还原糖，能使3,5-二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水杨酸，后者在540nm处有最大光吸收，可进行定量测定。
三、主要仪器设备及实验耗材：小麦种子可见分光光度计离心机恒温水浴研钵等麦芽糖标准液0.2%淀粉溶液3,5-二硝基水杨酸溶液1%NaCl0.02 mol/L磷酸缓冲液石英砂四、实验步骤：1、麦芽糖标准曲线制作取7支干净的具塞刻度试管，编号，按下表加入试剂：制作麦芽糖标准曲线配方表试剂(ml)管号1 2 3 4 5 6 7麦芽糖标准液(1 mg/ml) 0 0.2 0.4 0.8 1.2 1.6 2.0 蒸馏水 2.0 1.8 1.6 1.2 0.8 0.4 0 3,5-二硝基水杨酸 2.0 2.0 2.0 2.0 2.0 2.0 2.0摇匀，置于沸水浴中煮沸5 min。
取出后流水冷却，加蒸馏水定容至20 ml。
以1号管作为空白调零，在540 nm波长下比色测定。
以麦芽糖含量(mg)为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
2、萌发小麦种子充分浸泡小麦种子24 h，25℃恒温箱或室温下发芽(2~3天)。
3、提取小麦萌发前后的淀粉酶液1) 幼苗酶的提取：取萌发幼苗10株，入研钵加石英砂0.2 g，1%NaCl 3 ml，研磨成匀浆，0~4℃下放置20 min。
离心(2,000 r/min, 10 min)取上清，量筒测定上清酶液总体积。
2) 种子酶的提取：取干燥种子10粒作对照，操作方法同上。
实验10-谷物种子萌发时淀粉酶活力的测定
用麦芽糖制作标准曲线，用比色法测定淀粉生成的 还原糖的量，以单位重量样品在一定时间内生成的 还原糖的量表示酶活力。
三 实验器材
1、材料：萌发的小麦种子（芽长约1cm）。 2、仪器：分光光度计；离心机；恒温水浴（37℃，70℃，100℃ 3、试剂（均为分析纯）： ●标准麦芽糖溶液（1mg/ml）：精确称取100mg麦芽糖，用蒸馏水溶解
并定容至100ml； ● 3，5－二硝基水杨酸(DNS试剂)：精确称取1g3，5－二硝基水杨酸，溶
于20ml 12mol/L NaOH溶液中，加入50ml蒸馏水，再加入30g酒石酸 钾钠，待溶解后用蒸馏水定容至100ml。盖紧瓶塞，勿使CO2进入。若 溶液混浊可过滤后使用； ● 0.1mol/L pH5.6的柠檬酸缓冲液：A液（0.1mol/L 柠檬酸）：称取柠 檬酸 21.01g，用蒸馏水溶解并定容至1L；B液（0.1mol/L 柠檬酸钠）： 称取Na3C6H5O7.2H2O 29.41g，用蒸馏水溶解并定容至1L。取A液 55ml与B液145ml混匀，即为0.1mol/L pH5.6的柠檬酸缓冲液； ● 1％淀粉溶液：称取1g淀粉溶于100ml 0.1mol/L pH5.6的柠檬酸缓冲 液中。
四 实验步骤
1、麦芽糖标准曲线的制作：取7支干净的具塞 刻度试管，编号，按表（教材P152）加入试 剂。摇匀，置沸水浴中煮沸5min。取出后流 水冷却，加蒸馏水定容至20ml。以1号管作 为空白调零点，在540nm波长下比色测定。 以麦芽糖含量为横座标，吸光度值为纵座标， 绘制标准曲线.
萌发小麦种子中淀粉酶的提取
萌发小麦种子中淀粉酶的提取、酶活性的测定及PH、温度、激活剂、抑制剂对酶活性的影响(东北农业大学生命科学学院, 哈尔滨:150030)摘要：从萌发的小麦种子中通过离心方法提取淀粉酶，采用分光光度计法绘制麦芽糖标准曲线，并在此基础上测定萌发小麦种子中淀粉酶的活性。
温度、PH值、激活剂、抑制剂是影响酶活性的几个重要因素。
本实验结果表明，在PH=5.6，T=40℃的条件下，小麦种子中淀粉酶总活性为2325.71mg/g·5min ，而α-淀粉酶的活性为246.33mg/g·5min；40℃左右时，酶的活性最高，室温下活性较高，0℃时淀粉酶活性明显下降，100℃时淀粉酶几乎已失活；PH为5.6时，酶的活性最大，PH=3.6时和PH=8.0时淀粉酶活性降至最低；Cl-使酶的活性增强，Cu2+使酶活性减弱。
关键词：淀粉酶酶活性温度PH 激活剂抑制剂前言：生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。
新陈代谢是由许多复杂而有规律的化学反应组成，酶是生物体系中的催化剂，生物体内的各种化学反应包括物质转化和能量转化，都是在特定的酶催化下反应的，由于自然界中生物长期进化和组织功能分化的结果，酶在机体中受到严格的调控，使错综复杂的代谢过程有序进行。
可以说，没有酶的参与，生命活动即告终止，所以酶学的深入研究在探讨生命现象的本质上使至关重要的[1]。
大多数酶的本质是蛋白质。
酶的特性决定了其研究内容的特殊性。
随着生物化学、分子生物学、基因工程、化学工程等相关学科的发展，酶学研究早已进入一个崭新的阶段。
现代酶学的研究主要包括酶学理论、酶工程和酶应用3部分[2]。
它们是现代生物技术的重要组成部分，应用范围包括医药，食品，化学工业，诊断分析和生物传感器，涉及的品种不少，如淀粉酶，其市场需求生产规模和产值均很乐观，并已产生巨大经济效益[3]。
生物体内的各种代谢变化都是由酶驱动的,酶有两种功能:其一，催化各种生化反应,是生物催化剂；其二，调节和控制代谢的速度、方向和途径，是新陈代谢的调节元件。
萌发小麦种子中淀粉酶酶学性质
萌发小麦种子中淀粉酶酶学性质XXX A091100XX生学1101Enzymatic properties of amylases from germinant wheat摘要：在小麦种子中提取淀粉酶，研究相关酶学性质，了解温度、PH值以及激活剂和抑制剂对淀粉酶活性的影响，并且对酶的活力进行测定。
不同的温度、PH条件下和加激活剂或抑制剂情况下淀粉酶将淀粉水解的程度不同，产物遇碘呈现不同的颜色，由此可知道酶活性的最适温度和最适PH，也可知道激活剂能使酶的性增加，抑制剂能使酶的活性降低。
对酶的活力进行测定时，是测定产物麦芽糖的量，来表示酶的活力。
麦芽糖能将3、5—二硝基水杨酸还原成棕红色的氨基化合物（520nm处有最大吸收峰），其颜色深浅与麦芽糖浓度成正比，利用分光光度法测定棕红色的氨基化合物吸光值，从而得到产物麦芽糖的量，来表示酶的活力[1]。
关键词：淀粉酶、温度、PH值、激活剂、抑制剂、分光度计研究背景：二十一世纪是生物信息时代，各种生物学领域研究层出不穷 ,对酶的研究是其中一个重要方面,目前对酶的研究已转入了后期，各种酶的生化性质也相继被研究出，酶是一种具有催化活性的蛋白质，由氨基酸通过肽链连接而成,只有在适当的温度、pH和离子强度下才具有生物活性,有些酶还需要辅酶或者辅因子[2]。
通过此次实验研究，让我们进一步加深对淀粉酶的认识和学习，同时培养我们设计实验的基本思路，学会科学的实验组合，提出合理的实验方案,为以后研究其他种类的酶提供了研究方法和实验依据,也为我们以后更多的设计型实验作好铺垫。
原理：淀粉是植物最主要的储藏多糖，也是人和动物的重要食物和发酵工业的基本原料。
淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷种子，淀粉酶活力最强，其中主要包括α-淀粉酶和β-淀粉酶两种。
两种淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在PH3.6以下迅速钝化。
β-淀粉酶不耐热，在70°C 15min钝化。
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萌发小麦种子中淀粉酶酶学性质XXX A091100XX生学1101Enzymatic properties of amylases from germinant wheat摘要：在小麦种子中提取淀粉酶，研究相关酶学性质，了解温度、PH值以及激活剂和抑制剂对淀粉酶活性的影响，并且对酶的活力进行测定。
不同的温度、PH条件下和加激活剂或抑制剂情况下淀粉酶将淀粉水解的程度不同，产物遇碘呈现不同的颜色，由此可知道酶活性的最适温度和最适PH，也可知道激活剂能使酶的性增加，抑制剂能使酶的活性降低。
对酶的活力进行测定时，是测定产物麦芽糖的量，来表示酶的活力。
麦芽糖能将3、5—二硝基水杨酸还原成棕红色的氨基化合物（520nm处有最大吸收峰），其颜色深浅与麦芽糖浓度成正比，利用分光光度法测定棕红色的氨基化合物吸光值，从而得到产物麦芽糖的量，来表示酶的活力[1]。
关键词：淀粉酶、温度、PH值、激活剂、抑制剂、分光度计研究背景：二十一世纪是生物信息时代，各种生物学领域研究层出不穷 ,对酶的研究是其中一个重要方面,目前对酶的研究已转入了后期，各种酶的生化性质也相继被研究出，酶是一种具有催化活性的蛋白质，由氨基酸通过肽链连接而成,只有在适当的温度、pH和离子强度下才具有生物活性,有些酶还需要辅酶或者辅因子[2]。
通过此次实验研究，让我们进一步加深对淀粉酶的认识和学习，同时培养我们设计实验的基本思路，学会科学的实验组合，提出合理的实验方案,为以后研究其他种类的酶提供了研究方法和实验依据,也为我们以后更多的设计型实验作好铺垫。
原理：淀粉是植物最主要的储藏多糖，也是人和动物的重要食物和发酵工业的基本原料。
淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷种子，淀粉酶活力最强，其中主要包括α-淀粉酶和β-淀粉酶两种。
两种淀粉酶特性不同，α-淀粉酶不耐酸，在PH3.6以下迅速钝化。
β-淀粉酶不耐热，在70°C 15min钝化。
根据它们的这种特性，在测定活力时钝化其中的之一，就可测出另一种淀粉酶的活力。
本实验采用加热的方法钝化β-淀粉酶，测出α-淀粉酶的活力。
在非钝化条件下测定淀粉酶总活力（α-淀粉酶活力+β-淀粉酶活力），再减去α-淀粉酶的活力，就可求出β-淀粉酶的活力。
1、材料与方法1.1材料萌发的小麦种子（Triticum aestivum L.）由东北农业大学生命学院生化教研室提供。
1.2方法1.2.1标准曲线的制作取6支试管，编号，按下表加入试剂1.2.2淀粉酶粗酶液的提取称取2g萌发3d的小麦种子，置于研钵中，加入少量石英砂和2ml蒸馏水，研磨匀浆。
倒入25ml具塞刻度的试管中，用蒸馏水稀释至刻度线处，混匀后在室温下静置，每隔数分钟震荡一次，放置20分钟后，开始离心（4000r/min）10分钟，取上清液备用。
1.2.3定性法分析温度对酶活性影响取8支试管分别编号A、a、B、b、C、c、D、d；分别在A、B、C、D管中加入PH=5.6的缓冲液柠檬酸1ml，淀粉溶液2.5ml；分别在a、b、c、d管中加入淀粉酶提取液1ml；分别把A、a管放在4℃冷冻箱中，把B、b管放在室温下，把C、c管放在40℃水浴中，把D、d管放在沸水浴中，10min钟后把A管中的溶液倒入a管，把B管中的溶液倒入b管,，把C管中的溶液倒入c管，把D管中的溶液倒入d管，再把a管放在4℃冷冻箱中，把b管放在室温下，把c管放在40℃水浴中,把d管放在沸水浴中，进行酶促反应10min；最后在a、b、c、d管中加入碘液各3滴,并观察颜色变化情况。
1.2.4定性法分析PH值对酶活性影响取三支试管分别编号1、2、3， 3支试管中分别加入PH=3.0、PH=5.6、PH=9.6的缓冲液柠檬酸2ml；再在各管中加入淀粉溶液2.5ml，淀粉酶提取液1ml；混匀；放在40℃水浴中进行酶促反应10min,各加入碘液3滴，并观察颜色变化情况。
1.2.5定性法分析激活剂或抑制剂对酶活性影响取三支试管分别编号1、2、3，,各管中分别加入PH=5.6的缓冲液柠檬酸2ml；在1管中加入0.3%的NaCl溶液1m，在2管中加入0.3%的CuSO4溶液1ml，在3管中加入蒸馏水1ml；再向各管中加入淀粉溶液2.5ml，淀粉酶提取液1m；混匀；放在40℃水浴中进行酶促反应10min,各加入碘液3滴，并观察颜色变化情况。
1.2.6测定小麦种子不同部位α-淀粉酶的活力取3支试管分别编号1、2、3，向各管中加入淀粉原液1ml，置于70℃水浴15min，冷却至室温。
在1号试管中加入3,5-二硝基水杨酸2ml，将各试管和淀粉溶液置于40℃恒温水浴中保温10min，在各试管中加入1%淀粉酶1ml，在40℃恒温水浴中准确保温5min，在2、3号试管中加入3,5-二硝基水杨酸2ml；摇匀；显色后进行比色测定光密度，记录测定结果。
1.2.7测定小麦种子不同部位总淀粉酶的活力取3支试管分别编号1、2、3，向各试管中加入淀粉酶溶液1ml，在1号试管中加3,5-二硝基水杨酸2ml，将各试管和淀粉溶液置于40℃恒温水浴中保温10min，在各试管中加入1%淀粉酶1ml，在40℃恒温水浴中准确保温5min，在2、3号试管中加入3,5-二硝基水杨酸2ml ；摇匀；显色后进行比色测定光密度，记录测定结果。
2、结果2.1标准曲线 -0.0500.050.10.150.20.2500.51 1.52麦芽糖含量/mg O D 2.2定性法分析温度对酶活性影响从左到右依次是酶在4℃、常温、40℃、90℃条件下碘显色，4℃：酶的活性几乎完全被抑制，淀粉未被水解，加入碘液后呈蓝色；室温：酶的活性受到一定的抑制，淀粉被部分水解，加入碘液后呈浅蓝色； 40℃：酶的活性达到相对最大，淀粉完全被水解，加入碘液后接近无色；沸水浴：酶完全失活，淀粉未被水解，加入碘液后呈蓝色；由此可以看出40℃是小麦淀粉酶的最适温度，温度偏高偏低都会影响酶的活性甚至导致酶失活。
2.3定性法分析PH值对酶活性影响从右到左依次PH为3.0、5.6、9.6PH=3.0：淀粉酶完全失活，淀粉未被水解，加入碘液后呈深蓝色PH=5.6：淀粉酶活性达到相对最大，淀粉被完全水解，加入碘液后呈无色PH=9.6：酶活性受抑制，淀粉被少量水解，加入碘液后呈浅蓝色由此可以看出pH=5.6是小麦淀粉酶的最适PH，PH值是影响酶活性的主要因素，通常各种酶只在一定的PH范围内才表现出活性。
2.4定性法分析激活剂或抑制剂对酶活性影响空白对照组：加入碘液后几乎呈无色加NaCl的溶液：淀粉酶活性增加，使淀粉完全水解，加入碘液后呈无色加CuSO4的溶液：淀粉酶活性降低，淀粉被部分水解，加入碘液后呈深蓝色由此可以看出NaCl是小麦淀粉酶的激活剂；CuSO4小麦淀粉酶的抑制剂2.5 萌发小麦种子不同位置α-淀粉酶和总酶活力的测定（1）小麦种子的芽：OD（0）=0.000 OD（1）=0.058 OD（2）= 0.080 OD（3）=0.069根据公式：α-淀粉酶活性(麦芽糖/g鲜重/min)=得小麦种子芽淀粉酶活性=3.520mg/g min （2）小麦种子的麦粒OD（0）=0.000 OD（1）=0.009 OD（2）=0.044 OD（3）=0.062根据公式：淀粉酶活性(麦芽糖/g鲜重/min)=得小麦种子的麦粒淀粉酶活性=72.59mg/g min（3）小麦种子的根OD（0）=0.000 OD（1）=0.017 OD（2）=0.033 OD（3）=0.034根据公式：-淀粉酶活性(麦芽糖/g鲜重/min)=得小麦种子的根淀粉酶活性=1.200mg/g min（4）小麦种子的芽OD（0）=0.000 OD（1）=0.030 OD（2）=0.010 OD（3）=0.021根据公式：总淀粉酶活性(麦芽糖/g鲜重/min)=得小麦种子芽总淀粉酶活性=6.5mg/g min（5）小麦种子的麦粒OD（0）=0.000 OD（1）=0.006 OD（2）=0.099 OD（3）=0.076根据公式：总淀粉酶活性(麦芽糖/g鲜重/min)=得小麦种子的麦粒总淀粉酶活性=152.720mg/g min（6）小麦种子的根OD（0）=0.000 OD（1）=0.020 OD（2）=0.040 OD（3）=0.039根据公式：总淀粉酶活性(麦芽糖/g鲜重/min)=得小麦种子的根总淀粉酶活性=0.728mg/g min3、讨论3.1 意义生物体内的各种代谢变化都是由酶驱动的,酶有两种功能:其一,催化各种生化反应,是生物催化剂;其二,调节和控制代谢的速度、方向和途径,是新陈代谢的调节元件。
酶对细胞代谢的调节主要有两种方式:一是通过激活或抑制以改变细胞内已有酶分子的催化活性;另一种是通过影响酶分子的合成和降解,以改变酶分子的含量。
这种酶水平的调节机制是代谢的最关键的调节[3]。
淀粉酶存在于几乎所有植物中，特别是萌发后的禾谷种子，淀粉酶活力最强，淀粉酶的活性高低可以衡量种子萌发的速率，淀粉酶活性高低可以作为水稻抗逆性的生化指标。
现代酶学正向着两个方向发展：酶的分子生物学和酶工程学，它们是现代生物技术的重要组成部分，应用范围包括医药，食品，化学工业，诊断分析和生物传感器，涉及的品种不少，如淀粉酶，其市场需求生产规模和产值均很乐观，并已产生巨大经济效益[4]。
3.2 方法对比对于酶活力测定的方法有很多,比如测定酶活性的凝胶扩散法和组织印渍法[2],该法建立了改良凝胶扩散法和组织印渍法检测α-淀粉酶活性的方法,此法的实验条件容易控制,重复性好。
组织印渍法在玉米种子吸水约5h后即可检测到α-淀粉酶活性;再如2-氯-4-硝基苯-α-半乳糖-麦芽糖苷作底物直接测定α-淀粉酶法,该法用新底物2－氯－4－硝基苯－α－半乳糖－麦芽糖苷（Gal－G2－α－CNP）直接测定α－淀粉酶，不需要辅助酶，延滞时间短（＜15s），线性范围宽（可达2200U／L），试剂稳定性好，不使用KSCN、NaN3等激活剂，不受内源性葡萄糖苷酶的干扰，与EPS法对比相关良好[4]。
3.3 研究展望各种α- 淀粉酶作为一种重要的工业用酶, 已经广泛应用于淀粉及淀粉基工业中, 且已经取得了很好的使用效果。
对缩短生产周期, 提高产品得率和原料的利用率, 提高产品质量和节约粮食资源, 都有着极其重要的作用。
但由于不同来源α- 淀粉酶的性质上的差异, 导致了其应用受到一定的局限, 如耐高温α-淀粉酶在高温条件下才能发挥最大活力, 在低温和中温时其利用效率很低, 从而限制了其应用范围。
另外,不同α- 淀粉酶应用于食品中, 其安全性有的尚未完全肯定。
因此, 在以后的研究中, 可以通过化学方法或生物方法对α- 淀粉酶进行改性, 扩展其使用的范围, 提高使用效率。