氨基酸代谢 重要知识点
生物化学-知识点_5氨基酸代谢整理
蛋白质分解和氨基酸代谢1．氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸代谢库。
来源、去路：2．三种主要脱氨基形式：L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸，可逆反应。
不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+，NADP+ 。
变构激活剂-ADP，GDP、变构抑制剂-ATP GTP 。
转氨基作用：在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸。
体内合成非必需氨基酸的重要途径。
联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联的过程。
体内主要的脱氨基方式、体内合成非必需氨基酸的重要途径。
3．转氨酶：丙氨酸氨基转移酶（ALT）：催化 Glu+丙酮酸生成α-酮戊二酸+Ala。
肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。
天冬氨酸氨基转移酶（AST）：催化 Glu+草酰乙酸生成α-酮戊二酸+Asp。
心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高。
生理功能：判断肝、心功能是否正常。
辅酶：磷酸吡哆醛。
4．血液中氨的运输方式：谷氨酰胺：氨的暂时储存形式和运输形式。
脑和肌肉中氨与谷氨酸反应生成谷氨酰胺。
血液把谷氨酰胺运输到肝和肾，最后以尿素和铵盐的形式排出。
葡萄糖-丙氨酸循环:NH3的另一种运输形式和暂时储存形式。
肌肉中氨以丙氨酸形式运输到肝，肝为肌肉提供葡萄糖。
谷氨酰胺的作用：氨的暂时储存形式和运输形式也是机体解除氨毒的方式之一，临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度。
肝：把氨合成尿素，排出体外。
肾：把氨合成铵盐，排出体外。
5．鸟氨酸循环：尿素在体内合成的全过程。
（1）氨基甲酰磷酸的合成:由肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶I催化合成氨基甲酰磷酸。
需有ATP提供能量。
氨基甲酰磷酸合成酶为别构酶，需要N-乙酰谷氨酸(AGA)。
而AGA是在乙酰CoA和谷氨酸在AGA合成酶催化下形成。
氨基酸和核苷酸代谢知识要点
知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。
转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶，谷氨酸是主要的氨基供体，氨基酸的碳架主要来自糖代的中间物。
不同的氨基酸生物合成途径各不相同，但它们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2 和NH3为起始原料从头合成的，而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。
不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分微生物能合成全部20 种氨基酸，而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸，机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸，人有八种必需氨基酸，它们是：Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile 和Met。
（三）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体嘌呤代途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA 循环进行分解和转化。
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
公卫医师考试辅导：氨基酸代谢概述
公卫医师考试指导：氨基酸代谢概括
「考纲」
1.蛋白质的生理功能及营养作用：必要氨基酸的观点和种类。
2.蛋白质的消化、汲取及腐败作用：蛋白质的腐败作用。
3.氨基酸的一般代谢：①转氨酶；②氨基酸的脱氨基作用。
4.氨的代谢：①体内氨的根源；②氨的转运；③体内氨的去路。
5.个别氨基酸的代谢：①氨基酸的脱梭基作用；②一碳单位观点
及根源；③蛋氨酸循环；④苯丙氨酸和酪氨酸代谢。
「考点」
1.人体内有 8 种必要氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
3.氨基酸的脱氨基方式包含：①氧化脱氨基；②转氨基作用；③
结合脱氨基作用。
4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。
5.氨的根源：①脱氨基作用；②肠道产氨；③肾脏泌氨。
6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。
7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。
8.谷氨酸脱羧生成GABA ；组氨酸脱羧生成组胺。
9.一碳单位根源：丝、甘、组、色氨酸。
FH4 为其载体。
一碳单位参加碱基的合成。
10.SAM 是体内甲基的活性供体。
11.多巴胺、去甲肾上腺素统称为儿茶酚胺。
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢>>氨基酸转氨基及脱氨基过程>>尿素的生成>>一碳单位的来源，生理功能一、氨基酸代谢概况二、氨基酸（一）氨基酸的生理功能①氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位；②生物合成的原料；③转变为糖和脂肪供能。
（二）营养必需氨基酸概念和种类1.概念：人体不能合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。
2.种类：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、组氨酸；缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
记忆要诀：苏亮亮笨蛋猪；且色赖。
三、氨的代谢（一）体内氨的来源①外源性氨自消化道吸收；②肠道细菌腐败产氨；③氨基酸脱氨基生成氨；④肾小管上皮细胞分泌氨；⑤嘌呤或嘧啶类代谢产物。
（二）氨的去路：氨有两个去路分别是合成非必需氨基酸及合成尿素。
（三）尿素的生成1.生成过程：尿素生成的过程称为鸟氨酸循环又称尿素循环。
2.生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞质中。
3.关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）。
4.耗能：合成1分子的尿素消耗3个ATP。
5.中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸。
（小鸟呱呱叫，很精灵。
）四、一碳单位的代谢1.概念：某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
2.载体：四氢叶酸（FH4）3.来源：甘氨酸、组氨酸、色氨酸及丝氨酸4.生理功能：1）合成嘌呤及嘧啶的原料2）将氨基酸与核酸代谢密切联系起来5.记忆：施（丝）舍（色）一根竹（组）竿（甘），让他去参加四清（四氢）运动。
一碳单位代谢的辅酶是A.叶酸B.二氢叶酸C.四氢叶酸D.NADPH『正确答案』C『答案解析』某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
四氢叶酸是一碳单位的运载体，也就是辅酶。
五、苯丙氨酸和酪氨酸的代谢小结：◆人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍称为白化病。
◆苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病叫苯酮酸尿症。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
氨基酸的代谢知识点
氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
生物化学复习笔记-氨基酸代谢
氨基酸代谢蛋白质的降解1.外源蛋白质消化蛋白质通过各种消化酶变成氨基酸进入体内2.内源蛋白质的转换正常成年人的摄入氮量与排泄氮量往往相等溶酶体途径细胞内蛋白质降解发生在溶酶体。
半衰期较长的蛋白通过该途径水解泛素化-蛋白酶体途径泛素可以介导蛋白质降解, 泛素与靶蛋白结合, 在蛋白酶体中降解。
半衰期短的蛋白通过该途径, 调节蛋白也可选择该途径自杀。
氨基酸分解氨基酸需要分解掉, 成为氨和碳骨架。
即脱氨基作用。
1.氧化脱氨基作用。
指氨基酸在相应酶催化下脱氨基。
主要发生在肝脏。
分别是L-氨基酸氧化酶, D-氨基酸氧化酶, L-谷氨酸脱氢酶。
前俩属于氧化还原酶类, 需要氧气。
更为重要的是谷氨酸脱氢酶(GDH), 其辅酶是NAD+或NADP+, 将谷氨酸的氨基氧化去掉, 生成α-酮戊二酸和铵根离子和NADH。
GDH存在于线粒体基质中2.转氨基作用。
该酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶。
将一个氨基酸的氨基转到另一个酮酸上, 自己变成酮酸, 反应恰好把羰基换成氨基。
转氨酶在线粒体内外都有。
有了这个反应和氧化脱氨基作用, 我们就有新的手段。
3.联合脱氨基作用, 只需要把所有氨基转到α-酮戊二酸上生成谷氨酸, 再用GDH解决谷氨酸即可,除了直接用GDH, 还可以用嘌呤核苷酸循环解决。
氨的去向氨的去向一个是直接排出体外, 氨出外或者尿素出外, 另一个就是重新利用。
水生动物以氨排出, 脊柱动物以尿素排出, 鸟类和爬行类以尿酸排出尿素循环尿素循环主要发生在哺乳动物肝细胞中。
1.尿素的预备反应, 形成氨甲酰磷酸。
消耗一个二氧化碳, 一个氨,2分子ATP,酶为氨甲酰磷酸合酶(GPS-1),存在于肝细胞的线粒体基质中, 为了配合该酶, 需要有源源不断的氨来源, 因此线粒体基质中也配备了大量的谷氨酸脱氢酶。
另外还有GPS-2存在于所有细胞的胞液中。
2的氨供体是谷氨酰胺。
可以说, 肝细胞中的线粒体每天做的最主要的事就是合成氨甲酰磷酸。
合成这一步的目的是好转氨基。
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蛋白质降解及氨基酸代谢
1、细胞内的蛋白质降解
（1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
在营养充足的细胞内没有选择性。
饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。
（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
（选择性降解）
2、细胞内蛋白质降解的意义
（1）清除异常蛋白；
（2）细胞对代谢进行调控的一种方式；
（3）在需要时降解供肌体需要。
3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。
包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。
4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。
5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。
L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。
它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。
转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。
8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。
9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。
AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。
AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。
但大多数胺类对动物有毒。
体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。
10、NH3去向。
（1）重新利用：合成AA、核酸。
（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。
（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。
11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。
过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天
冬氨酸作用产生精氨酸；（3）精氨酸被水解放出尿素，并生成鸟氨酸。
要点：（1）形成一分子尿素消耗4个高能磷酸键；（2）两个氨基分别来自游离氨和Asp，一个CO2来自TCA循环。
12、α-酮酸（碳架）的去向：（1）重新氨基化生成新的氨基酸；（2）氧化成CO2和水（TCA）；（3）生糖、生酮（脂肪）。
13、（1）生糖氨基酸（14种）：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、胱氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、组氨酸、精氨酸、脯氨酸
（2）生酮氨基酸：亮氨酸和赖氨酸
（3）生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
14、一碳单位(one carbon unit)：在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团，如：亚氨甲基（-CH=NH），甲酰基（HC=O-），羟甲基（-CH2OH），亚甲基（又称甲叉基，-CH2），次甲基（又称甲川基，-CH=），甲基（-CH3）等，但不包括CO2。
15、Gly、Ser、Thr、His、Met等AA可以提供一碳单位，一碳单位的转移靠四氢叶酸。
16、必需氨基酸：许多氨基酸的合成途径只存在于植物和微生物，哺乳动物必须从食物中获得这些氨基酸，称为必需氨基酸，有：Ile、Leu、Lys、Met、Phe、Thr、Trp、Val、（Arg、His）。
17、氨基酸的合成方式：（1）由α-酮酸经还原性氨基化作用而成：α-酮酸与NH3生成亚氨基酸，亚氨基酸被还原即成α-氨基酸；（2）由α-酮酸经氨基转移作用而成；（3）由氨基酸相互转化而成。