8.贺银成 生物化学
贺银成西医综合核心讲义(图表式知识点总结)
㈠内环境细胞内液 40％组织液 15％血浆 5％其他 40％基本方式：反射结构基础；反射弧神经调节特点：快、短、准确内分泌（包括神经分泌）方式旁分泌（二）生理功能调节体液调节自分泌特点：慢、长、广泛参与物质：激素、代谢产物根本点：不依赖神经和体液调节特点：范围小自身调节异长自身细节举例肾血流在血压正常范围波动内，保持不变定义：反馈信息促进控制部分的活动正反馈举例：排便、排尿、射精、分娩、血液凝固，动作电位的产生，1，6-双磷酸果糖对6-磷酸果糖果激酶Ⅰ的作用（三）反馈系统定义：反馈信息与控制住处的作用方向相反负反馈意义：维持稳态举例：减压反射决定因素：浓度差和通透性单纯扩散特点：顺浓度差，不耗能被动转运举例：O2和CO2充分抑制载体中介有饱和性结构特异性易化扩散小分子无饱和性通道中介相对特异性有开放和关闭两种状态耗能特点原发逆电—化学梯度一个催化单位加一个调节亚单位的二聚体（一）物质转运钠泵有ATP酶活性主动转运（最重要）移3个Na+出细胞，移2个K+入细胞是兴奋（动作电位）和静息电位的基础继发：肾小管和肠上皮吸收葡萄糖，依赖钠泵建立的势能出胞（耗能）：细胞的分泌活动，需Ca2+参与大分子入胞（耗能）：受体介导入胞模式终板电位化学门控通道突触后电位感受器电位特殊通道蛋白质（促离子型受体）电压门控通道：神经轴突，骨骼肌和心肌机械门近代通道总特点：快，但局限，不是最易见形式第二信使：cAMP,Ca2+,IP3,DGa亚单位起催化作用（二）细胞膜受体 G蛋白耦联受体（促代谢型受体） G蛋白:鸟苷酸结合蛋白 G-GTP未活化G-GIP活化特点:慢,但灵敏和作用广泛过程:配体+受体→G-GTP→AC→cAMP→蛋白激酶A只有一个跨膜a螺旋酪氨酸激酶受体磷酸化酪氨酸残基举例：胰岛素和各种集落刺激因子正常静息状态下电位:细胞内负外正(极化状态),所有其他概念由此导出:静息电位除极化(消除极化状态),超极化(膜内更负),复极化(恢复)产生机制:K+外流形成的平衡电位定义:阈下刺激产生的微弱电变化局部电位等级性:与刺激强度成正比(三)生物电和产生机制特征可以总和:时间和空间总和电紧张扩布:影响附近膜电位定义:阈上刺激产生的快速、可逆转、可转播的细胞膜两侧的电变化过程：阈刺激→Na+内流（正反馈）→峰电位→复极机制：Na+内流的平衡电位“全”或“无”特点动作电位不衰减传播兴奋传播：局部电流（不是局部电位）兴奋性的变化：绝对不应期→相对不应期→超常期→低常期过程：电→化学→电。
执业医师笔试手打笔记(贺银成版)--生化
糖代谢1、糖酵解的基本过程、关键酶、生理意义1次脱氢（无脱羧）2次底物水平磷酸化—2ATP每分子GS产生2分子乳酸32345678、血糖123、甘油三酯的合成代谢脂肪酸的β氧化脂肪酸合成4、酮体和胆固醇的合成5、胆固醇的转化6、甘油磷脂代谢7、血脂高脂血症生物氧化1、生物氧化的概念及特点2、氧化磷酸化的概念3、ATP4567、ATP12345、氨基酸的脱羧基作用6、一碳单位代谢7、芳香族氨基酸—酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸8、含硫氨基酸—半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸甲硫氨酸循环9、氨的代谢10、鸟氨酸循环核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的合成2、合成嘌呤和嘧啶合成元素来源3、核苷酸的分解代谢451234561、核苷酸分子组成核糖+碱基+磷酸=核苷酸2、DNA—AGTCRNA---AGUC（1）Chargaff规则（2）DNA双螺旋结构模型—反向、配对、平行、双链3、DNA的变性、复性与分子杂交4、DNA变性和蛋白质变性的比较5、RNA的种类和功能（1）mRNA←hnRNA（2）tRNAtRNA酶1结合酶=23（1）Km（245复制1、遗传信息传递的中心法则2、半保留复制3、DNA复制的原料4、DNA复制的酶学（1）复制的基本化学反应—核苷酸与核苷酸之间生成磷酸二酯键（2）DNA聚合酶核酸外切酶活性（3）原核生物DNA-pol（4）真核生物DNA-pol5、其他酶类和蛋白质因子6、DNA7、DNA（1）（2（3）8转录12（1）②真核生物RNA聚合酶—RNA-polI、II、III3、RNA的转录过程辨认、结合—转录开始—延长---终止—初级产物加工修饰翻译1、翻译是细胞内以mRNA为模版，按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程2、mRNA的遗传密码3、蛋白质生物合成体系4、蛋白质生物合成体系与医学的关系5、基因表达调控（1）基本概念（2（3（4（5（66（1（2（3（41、癌基因2、抑癌基因3、生长因子细胞信息转导1、细胞信息物质的概念2、信息物质分类3、受体分类及特点4、受体介导的信号转导机制血液与肝的生物化学1、血液的化学成分2、血浆蛋白34567。
贺银成执业医师辅导讲义
贺银成执业医师辅导讲义
摘要：
I.简介
- 贺银成执业医师辅导讲义
II.辅导讲义的内容
- 辅导讲义分为上、下册
- 上册包括一到十二篇：生化、生理、微生物、免疫、病理、药理、心理、伦理、统计、预防、卫生法、内科（呼吸、循环、消化）
- 下册包括十二到十九篇：内科（泌尿、血液、内分泌）、传染病与皮肤、神经病、精神病、外科、妇产、儿科、实践综合
III.辅导讲义的特点
- 结合多年临床执业医师考试研究
- 帮助考生迅速抓住重点、掌握难点
- 了解命题规律
IV.总结
- 贺银成执业医师辅导讲义是一套有效的考试辅导资料
正文：
贺银成执业医师辅导讲义是一套针对国家临床执业医师资格考试的辅导教材。
这套讲义由贺银成教授主编，通过对历年考试的研究，结合临床实践经验，为考生提供了一套全面、系统的考试辅导资料。
辅导讲义分为上、下册，共二十篇。
上册包括一到十二篇，涵盖了生物化
学、生理学、医学微生物学、医学免疫学、病理学、药理学、医学心理学、医学伦理学、医学统计学、预防医学、卫生法规、内科（呼吸、循环、消化）等内容。
下册包括十二到十九篇，涵盖了内科（泌尿、血液、内分泌）、传染病与皮肤、神经病、精神病、外科、妇产、儿科、实践综合等内容。
这套辅导讲义的特点是结合了贺银成教授多年来的临床执业医师考试研究经验，能够帮助考生迅速抓住重点、掌握难点，了解命题规律。
通过这套辅导讲义的系统学习，考生可以有效提高自己的理论水平和实践能力，为顺利通过国家临床执业医师资格考试奠定坚实基础。
贺银成西综背诵口诀汇总
贺银成西综背诵口诀汇总结合贺的西医综合看，以下的顺口溜不要求会背，结合书本多读，基本上做选择题做一个对一。
小分子尿素加尿酸，还有吲哚类胍胺.尿毒症状多又多，肾衰症状先不说。
皮肤瘙痒最常见，贫血体征也出现。
高钾高脂高血压，粥样硬化预后差心衰心肌心包炎，从此不用再种田。
分泌失调骨不良，甲状旁腺功能强。
肾性骨病分四性，囊性软化疏松硬.囊性多因甲旁亢，可有钙化的症状。
肾性骨病软化症，骨醇不足铝过分。
疏松由于酸中毒，硬化机制目前无。
这对于记住尿毒症表格很方便，对于做选择题很有帮助缺铁贫血缺铁贫血补铁剂，网红十日高峰立，血红蛋白两周起，二月恢复至山底。
血红蛋白正常后，继续铁剂四至六。
铁蛋正常才停药，这样治疗才有效。
（注释：二月恢复至山底：两个月后恢复正常，因为曲线是个抛物线，恢复正常后就像在山底,继续铁剂四至六：继续补铁剂四到六个月）白血病急白临床表现多，贫血症状先不说。
阴性感染口腔咽，牙齿肿胀急单先。
颅内出血生命停，纵隔肿大T急淋。
急粒早幼DIC，阎王老子把命催。
粒白眼眶绿色瘤，双目失明想跳楼。
慢粒急性变巨脾，其它疾病很少提。
单侧睾丸大无痛，急淋化疗后加重。
中枢白血可出现，急淋缓解期常见。
这个对于记住白血病的症状很方便，对于做选择题很方便狼疮肾炎狼疮肾炎百分百，蝶形红斑两边摆。
肾炎病变苏木紫，导致肾衰要你死。
发热贫血关节痛，NP狼疮很严重。
肺炎心包浆膜炎，抗D确诊最关联。
轻型狼疮非甾体，重型冲击要彻底.冲击疗法看时机，肾衰溶血和NP。
直疝三角解剖直疝三角的所在，外侧腹壁下动脉。
内侧腹直肌外缘，底边韧带来相连。
腹股沟疝腹股沟疝最多见，斜疝直疝在里面。
斜疝多见青壮年，疝块形状多椭圆。
突出途径腹股沟，不进阴囊不罢休。
回纳疝块疝不在，疝囊颈在动脉外。
精索躲在疝囊后，容易嵌顿和发臭。
腹股沟疝治疗保守治疗要注意，半岁年老和禁忌。
嵌顿处理易出事，手法复位先试试。
适用嵌顿四小时，压痛坏死就太迟。
绞窗切除要清楚，一期吻合别修补。
历年临床执业医师考试通过率及分数线权威分析
执业医师总体通过率：技能操作：技能操作做为执医考试的第一关，只有通过技能考试，进行笔试才能有效。
通常技能考试很容易通过，平时只要稍加练习，基本上都没有问题。
根据以往的资料和网友反馈，技能操作总体通过率保守的说基本上在70%左右。
对于二甲及其以上医院的医生，因平时工作性质的原因，勤于练习，很少有人不能通过。
但对于基层的医生，应稍加注意，在考试前务必要做好考试复习的准备，有备无患才是上上策。
笔试：近五年来临床执业医师和助理医师笔试分数线基本趋于稳定，集中于335～360分之间，助理医师集中于160～180分之间。
历年临床执业医师考试分数线图综合网友的反馈和各网站的信息，笔试通过率应该至少位于30%～45%。
技能和笔试总体通过率应该在30%左右。
在医生生存现状的调查中，参加临床类执业医师考试的总人数是504人，其中大专及以下学历为207人(41.07%)，本科及以上学历人数为297人(58.93%)。
1年通过执业医师考试(非助理)的人占52.38%(264人)，2年内通过的人占73.41%(370人)。
执业医师辅导资料一：2011年张博士执业医师网络精品班复习资料 21.5G左右 6张DVD ￥：50元2011年张博士临床执业医师精品班心血管系统（张博士，22课时）2011年张博士临床执业医师精品班消化系统（张老师，30课时）2011年张博士临床执业医师精品班泌尿系统（王老师，16课时）2011年张博士临床执业医师精品班传染病（张老师，6课时）2011年张博士临床执业医师精品班血液系统（黄老师，8课时）2011年张博士临床执业医师精品班内分泌系统（黄老师，4课时）2011年张博士临床执业医师精品班精神神经（黄老师，21课时）2011年张博士临床执业医师精品班运动系统（张老师，10课时）2011年张博士临床执业医师精品班其他（张老师，5课时）2011年张博士临床执业医师精品班妇产科学（李老师，32课时）2011年张博士临床执业医师精品班预防医学（黄老师，7课时）2011年张博士临床执业医师精品班伦理学（黄老师，3课时）2011年张博士临床执业医师精品班心理学（黄老师，3课时）2011年张博士临床执业医师精品班卫生法规（黄老师，5课时）2011年张博士临床执业医师精品班免疫学（王老师，6课时）2011年张博士临床执业医师精品班微生物学（杨老师，5课时）2011年张博士临床执业医师精品班儿科学（罗老师，14课时黄老师，21课时）2011年张博士临床执业医师精品班症状、体征与实践综合（黄老师，14课时）2011年张博士临床执业医师精品班生物化学（杨老师，9课时）2011年张博士临床执业医师精品班生理学（温老师，12课时黄老师，9课时）2011年张博士临床执业医师精品班病理学（温老师，5课时黄老师，7课时）2011年张博士临床执业医师精品班药理学（温老师，7课时黄老师，12课时）2011年张博士临床执业医师精品班呼吸系统（缪老师，20课时黄老师，12课时）视频效果店主亲自截图如下：。
西医综合考研参考书目一览
西医综合考研参考书目一览(1)病理学《病理学》李玉林主编，人民卫生出版社，第七版;《病理学》李甘地主编，人民卫生出版社，七年制规划教材(2)生理学《生理学》朱大年主编，人民卫生出版社，2008年(3)生物化学《生物化学》查锡量主编，人民卫生出版社。
1978(4)内科学《内科学》陆再英等主编人民卫生出版社2008《诊断学》陈文杉等主编人民卫生出版社(5)外科学《外科学》吴在德等主编人民卫生出版社2008年其他复习资料《西医综合应试指南》北京大学医学部专家组编，北京大学医学出版社《历年试题选编与分析》，又叫做黄皮书《西医综合强化题集》。
《医学专业必修课考试辅导丛书》《贺银成考研西医综合辅导讲义》贺银成编原子能出版社如何选择考研辅导班考研过程中，大家肯定会选择辅导班，关于报辅导班的问题我有几个特别的建议，如何选择合适的辅导班，是有方法的。
方法1：了解这个机构历年考上的情况，有没有视频版的经验谈，考上多少人。
这个得详细了解一下，这样就能大致判断出这个机构情况怎么样。
例如凯程,有大量的学员考入北大清华人大中财贸大北师大公安大学中传中戏北航北交大等院校,网站上有他们的视频经验介绍,随时可以查看,非常可信。
方法2：看资料，看看这个机构有没有配套的资料和课程，如果连讲义都拿不出来，说明他们没有开课经验。
据我所知，凯程是有完整的配套体系的。
方法3：实地去考查，看看他们有没有正规的学校，有没有教学楼、食堂、宿舍、操场等设施。
据我去实地考察,凯程全部都有,非常正规。
方法4：和咨询老师详细沟通，看看是否专业。
通过这样的几个策略，就基本能够搞定了。
考研全程复习安排:（1）起步阶段（第一轮复习）首轮复习的目的是全面夯实基础。
英语、数学复习都具有基础性和长期性的特点，而专业课内容庞杂，因此它们的第一轮复习都安排在起步期。
政治复习可以暂缓，等新大纲出版后再进入首轮复习。
（2）强化阶段（第二轮复习）所有科目的第二轮复习都安排在强化期。
2019北京大学第二临床医学院(人民医院)考研详情分析
2019北京大学医学部第二临床医学院（人民医院）考研详情分析一．学院简介北京大学医学部（简称“北医”）地处北京市海淀区中关村科技园区，是中国政府创办的第一所西医院校，具有百年历史，集教学、科研、医疗为一体，学科覆盖医学门类中的基础医学、临床医学、口腔医学、药学、公共卫生和预防医学、护理学、医学技术、中西医结合以及理学、工学、教育学、哲学、文学等门类的部分学科。
教学贯穿了本科、研究生及继续教育全过程。
现有64个博士学位授权点，70个硕士学位授权点，8个博士后流动站。
北医是国家“211工程”首批建设的高等学校之一。
北医设有6个学院（部）：基础医学院、药学院、公共卫生学院、护理学院、公共教学部（医学人文研究院）、医学继续教育学院，6家直属附属医院、4家共建附属医院和14家教学医院，承担临床医学的教学、实习任务和向社会提供医疗保健服务。
北医共有全日制在校学生9081人，其中博士生2316人、硕士生2581人、本科生3796人（含台港澳侨学生169人），留学生388人；非全日制学生中，成人教育学生1467人，网络教育学生18917人。
另外，博士后在站人数159人，2017年累计出站693人。
二．招生人数及考试科目第二临床医学院共招收硕士生87~90名，其中50%为推荐免试生。
学硕内科学招生人数：11考试科目：①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754 临床研究综合(二)儿科学招生人数：1考试科目：①101政治②201英语③753临床研究综合(一)或754临床研究综合(二)临床检验诊断学招生人数：1考试科目：①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754 临床研究综合(二)外科学招生人数：5考试科目：①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754临床研究综合(二)妇产科学招生人数：2考试科目：①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754 临床研究综合(二)眼科学招生人数：2考试科目：①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754 临床研究综合(二)重症医学招生人数：1考试科目：①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754 临床研究综合(二)医学技术招生人数：6考试科目：①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754 临床研究综合(二)北大第二临床医学院学术型硕士考试科目均为①101政治②201英语一③753临床研究综合(一)或754临床研究综合(二)；拟招生人数29人。
8.贺银成-生物化学
医学生物化学医学生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：“携带一本书、两饼干、补点水”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸）（2）极性、中性氨基酸：“古天乐是陪苏三的”（谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：“天上的谷子是酸的”（天冬氨酸、谷氨酸）（4）碱性氨基酸：“地上的麦乳精是咸的”（组氨酸、赖氨酸、精氨酸）1)赖氨酸：含2个氨基的氨基酸； 2)谷氨酸，天冬氨酸：含2个羧基的氨基酸；3) 甲硫氨酸，半胱氨酸：含硫氨基酸； 4)脯氨酸，羟脯氨酸：亚氨基酸；5)同型半胱氨酸，鸟氨酸,瓜氨酸：天然蛋白质中不存在的氨基酸；6)色氨酸：在280nm波长具有氨酸被撷氨酸代替）。
蛋白质的二级结构：维系键：氢键。
蛋白质的三级结构：维系键：疏水作用键，氢键，范德华力，离子键。
蛋白质的四级结构：维系键：氢键，离子键。
并不是所有的蛋白质都有四级结构。
蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键。
（1）二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧。
（2）维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病：疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质的变性：蛋白质变性的实质是空间结构的改变，发生二硫键和非共价键破坏。
并不涉及一级结构的改变。
12）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸，3’,5’磷酸二脂键。
构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成。
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医学生物化学医学生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：“携带一本书、两饼干、补点水”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸）（2）极性、中性氨基酸：“古天乐是陪苏三的”（谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸）硫氨酸，半胱氨酸：含硫氨基酸； 4)脯氨酸，羟脯氨酸：亚氨基酸；5)同型半胱氨酸，鸟氨酸,瓜氨酸：天然蛋白质中不存在的氨基酸；6)色氨酸：在280nm波长具有最氨酸被撷氨酸代替）。
蛋白质的二级结构：维系键：氢键。
蛋白质的三级结构：维系键：疏水作用键，氢键，范德华力，离子键。
蛋白质的四级结构：维系键：氢键，离子键。
并不是所有的蛋白质都有四级结构。
蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键。
（1）二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧。
（2）维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病：疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质的变性：蛋白质变性的实质是空间结构的改变，发生二硫键和非共价键破坏。
并不涉及一级结构的改变。
）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
第二节 核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位 1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸，3’,5’磷酸二脂键。
构成核酸的基本单位是 核苷酸 ，由 戊糖、含氮碱基 和 磷酸 3个部分组成。
2、碱基分：ATGCU （腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）DNA 碱基：ATGC ， RNA 碱基：AUGC二、DNA 的结构与功能1、碱基组成规律：A=T ，G=C ；A+G=T+C 。
1）不同生物种属的DNA 碱基组成不同2）同一个体不同组织，不同器官的DNA 碱基组成相同3）几乎左右DNA 无论种属来源，其A=T ，G=C ；A+G=T+C 。
总嘌呤=总嘧啶4）生物体内的碱基组成不受年龄，生长状况，营养状况和环境因素的影响。
2、DNA 结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。
（2）二级结构：双螺旋，两条链平行 、反向，一圈含10.5个碱基对。
（3）三级结构：超螺旋3、DNA 变性：DNA 分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变（不伴共价键的断裂）。
稳定性的维系：纵向堆积力（碱基平面间疏水性堆积力）>横向维系力(碱基间的氢键维系，G ≡C >A=T)。
骨架——脱氧核糖基和磷酸构成螺旋骨架，位于双链的外侧。
1，mRNA（1）作用：信使、模板、密码，半衰期最短（2）多为线状单链，局部形成双链。
7（“3个尾巴多稳定”）2、tRNA （1）作用：转运，分子量最小。
含稀有碱基最多。
（2）tRNA 的3’-：搬运的部位。
（3）tRNA 的二级结构：三叶草；三级结构：倒L 型。
3、rRNA（1（2）rRNA 是最多的一类RNA ，也是3类RNA 中分子量最大的；rRNA 与核糖体蛋白共同构成核糖体，核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
第三节 酶一、酶的催化作用 、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶。
单体酶：仅具有三级结构的酶称为单体酶。
2、体内结合蛋白酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，一种辅助因子与多种酶蛋白结合。
所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶 酶蛋白：决定酶反应特异性；辅助因子分为辅酶、辅基；1）辅酶：辅酶和酶蛋白以非共价键结合，结合不牢固；2）辅基：结合牢固，由多种金属离子。
3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构区域：结合基团，催化基团=必须基团。
三、酶促反应动力学1、米氏方程 V= V max [S] V max 最大速度 S （底物浓度）K m+[S]Km为反应速度为最大速度一半时的底物浓度，亦称米氏常数，当V=1/2 V max时Km=S。
Km是酶的特异性常数，Km表示亲和力，Km值越小，表示亲和力越大。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8温度：37—40℃合适的底物。
四、抑制剂对酶促反应的抑制作用1、竞争性抑制：见书30页2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
实际上是酶的活性中心形成或暴露。
（1）盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原（2）肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原（3）胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原（4）其余的酶原都是胰蛋白酶结合的3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。
第四节糖代谢一、糖酵解1、两个阶段：葡萄糖——丙酮酸，（糖酵解途径）6-磷酸葡萄糖，由己糖激酶6-磷酸果糖激酶催化，不可2、糖酵解的3个关键酶（限速酶）：己糖激酶、6磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
4，糖酵解总结：一次脱氢（丙酮酸——乳酸），2次底物水解磷酸化（一次可逆一次不可逆）2ATP，每分子GS—2分子乳酸3个激酶（关键酶）3个不可逆反应。
二、糖有氧氧化1、三羧酸循环（1）生理意义：产生能量，而不是产生物质，整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。
（2）关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶（两柠檬一个酮）（3）6个关键物质：“一琥柠住草苹”（乙酰CoA、琥珀酸、柠檬酸、α—酮戊二酸、草酰乙酸、苹果酸）（4）发生部位：线粒体，为不可逆反应。
2、底物水平磷酸化：“两酸变一酸”，最终产物为琥珀酸。
3、生成物质：（1）1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP；（2）1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP；（3）三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH；（4）除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD，其余都是NAD。
三、糖原的合成与分解1、糖原分解首先生成1-磷酸葡萄糖，再转变为6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾——可补充血糖，肌糖原不能。
2、糖原分解的限速酶是磷酸化酶。
3，关键酶：糖原合酶，糖原磷酸化酶四、糖异生1、糖异生的原料：氨基酸、乳酸、丙酮酸、甘油（“丙乳氨甘”）2、糖异生的关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1，丙酮酸羧化酶（最重要），磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。
3、糖异生的生理意义：利于乳酸的利用。
五、磷酸戊糖途径1、关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
2、产物：核糖、NADP H，NADPH+H维持细胞中还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量。
六、血糖及调节1、正常值：3.89-6.11mmol/L。
2、血糖去路：第一卷P44第五节生物氧化1、生物氧化是指糖、脂类、蛋白质等营养物质在体内及体外氧化生成CO2和H2O的过程。
2、人体活动的主要功能物质是：ATP3、氧化磷酸化包括：物质氧化递氢的过程和ADP磷酸化，生成ATP相耦联的过程。
4、氧化磷酸化通过ATP合成酶的参与在线粒体内完成，有2条呼吸链：（1）NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2（2）琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2注：1.NAD与FAD水火不容；2.CoQ的作用：递氢；3.细胞色素（Cyt）有3种：b、c、aa3；细胞色素C直接参与生物氧化反应。
5、ATP合成酶由F1和F0组成：F1——合成；F0——通道。
第六节脂类代谢、1、脂肪合成的原料：脂肪酸、3—磷酸甘油三酯，可由葡萄糖氧化分解提供。
2、脂肪分解重的关键酶：甘油三酯脂肪酶。
胰岛素、前列腺素可以抑制其活性。
1 )甘油三酯：肝、脂肪组织和小肠是合成甘油三酯的主要场所，但肝不贮存甘油三酯。
长期饥饿时体内主要的能量来源。
2 )脂肪酸：合成部位：肝细胞质脂肪酸β氧化是脂肪分解的主要方式，关键酶是肉毒碱—脂酰转移酶。
部位在线粒体内，脂肪酸β氧化的过程：脱氢—加水—再脱氢—硫解，反应是可逆的。
3 )胆固醇：主要去路：胆汁酸占50%， 1,25—二羟维生素D3（促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化），类固醇激素（醛固酮，皮质醇，雄激素，睾丸酮，雌二醇及孕脑组织长期饥饿可利用酮体，体内脂肪大量动员时，肝内乙酰CoA主要生成的物质。
1、蛋白质的氧化供能可完全由糖和脂肪代替，所以供能是蛋白质的次要生理功能。
2、必需氨基酸：缬氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、色氨酸、苏氨酸（缬蛋异亮苯赖色苏）。
食物蛋白质的互补作用：谷类——Lys赖氨酸少Trp色氨酸多，豆类——Lys多Trp少。
氨基酸的脱氨基作用：1、转氨基作用：由转氨酶催化完成2，L-谷氨酸氧化脱氨基：通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基，3，联合脱氨基：经转氨酶，L-谷氨酸脱氢酶联合作用脱去氨基4，嘌呤核苷酸循环：经转氨酶，腺苷酸脱氨酶联合作用脱去氨基——存在骨骼肌，心肌。
1）体内主要的脱氨基方式是联合脱氨基作用，但肌肉是通过嘌呤核苷酸循环脱氨基。
2）体内转氨酶以L-谷氨酸最为重要；转氨酶的辅酶：磷酸吡哆醛。
3）联合脱氨基作用：主要在肝肾进行，氨基酸的转氨基作用和氨基酸的氧化脱氨基作用耦联进行的方式。
3、氨的去路：肝脏合成尿素（主要去路），在肾脏排出体外。
肌中以丙氨酸运至肝，脑，肌以谷氨酰胺运送至肝肾。
①脑中氨的主要去路是—合成谷氨酰胺②肌肉中氨的主要去路是——合成丙氨酸③肌肉中氨运输至肝的形式是——丙氨酸+谷氨酰胺④脑中的氨运输至肝的形式是——谷氨酰胺。
4、鸟氨酸循环（NH3生成尿素）：部位胞液和线粒体关键酶，氨基甲酰磷酸合成酶，精氨酸代琥珀酸合成酶。
2个N：天冬氨酸，鸟氨酸。
3个重要氨基酸：鸟，瓜，精。
9、组氨酸脱羧基生成组胺，组胺作用为血管舒张剂，增加毛细血管通透性。
色氨酸脱羧基生成5-HT，为血管收缩剂。
谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸（GABA），GABA是抑制性神经递质，10、一碳单位：来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸。
四氢叶酸是一碳单位的载体，代谢的辅酶。
11第八节核苷酸代谢13、合成DNA的原料：dATP、dTTP、dGTP、dCTP第九节遗传信息的传递一、DNA的生物合成DNA的原料：dATP、dTTP、dGTP、dCTPDNA-polⅠ、DNA-polⅡ、DNA-polⅢ；作用为5’—3’延长脱氧核苷酸链的聚合活性和3’—5’核酸的外切酶活性。
3、逆转录催化以mRNA为模板，合成cDNA，cDNA与RNA是互补的。
4、紫外线（UV）可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基发生共价结合，生成嘧啶二聚体。